• Embed Doc
  • Readcast
  • Collections
  • CommentGo Back
Download
 
AMINOÁCIDOS-Las proteínas son las biomoléculas más abundantes y los aminoácidos son los bloques con los cuales seconstruyen.
-
Las principales funciones de las proteínas son:a)Enzimas. Catalizadores biológicos. b)Almacenamiento de moléculas y metabolitos.c)Transporte a través de membranas y sangre.d)Mensajeros. Hormonas.e)Defensiva. Anticuerpos, sistema inmune.f)Regulación. Promotores y represores.g)Estructural. Citoesqueleto.
-
Se conocen más de 100 aminoácidos, aunque sólo 20 son usados en la síntesis de las proteínas. FrancisCrick (quien junto con James Watson determino la estructura del ADN) llamó a este grupo de aminoácidoscomo los “20 mágicos”
-
Para cada uno de estos aminoácidos existe uno o más codones específicos que los codifican en la traduccióngenética, siguiendo el camino universal (Dogma central de la biología molecular) de:ADN ARNm Proteína
-
Los aminoácidos son moléculas relativamente simples que contienen un grupo amino (-NH
2
) y un grupoácido (-COOH).-Las principales propiedades biológicas de los aminoácidos son:
1.
Los aminoácidos pueden unirse para formar a las proteínas. El peso molecular promedio de unaminoácido es de 135. Las proteínas tienen pesos moleculares del rango de 6000 a varios millones.Así, un gran número de aminoácidos deben unirse para producir una proteína.2.Todos los aminoácidos tienen un ácido y una base. Como se mencionó antes, los aminoácidos estáncompuestos por un grupo amino y un grupo ácido carboxílico, pero también tienen dos gruposadicionales: un átomo de hidrogeno y un grupo R. La cadena lateral, el grupo R, identifica alaminoácido.3.Todos los aminoácidos tienen variaciones en parte de su estructura por estar protonados, dependiendodel el pH de la solución y de la estructura del resto de la molécula.
4.
Casi todos los aminoácidos, a excepción de la glicina, tienen naturaleza quiral, influyendo en lasreacciones que el compuesto sufrirá.-Estructura general de un amincido.NH
2
C
α
COOH
-
La presencia en los aminoácidos de grupos con cargas opuestas, provoca una interacción entre estos grupos,formándose un zwitterion. Un zwitterion es un aminoácido en el cual, la suma de sus cargas eléctricas esigual a 0 (cero) y esto se debe a que el grupo del ácido carboxílico (que tiene carga negativa) cede uno desus protones (un ión hidrogeno) al grupo amino, formándose un grupo amonio.-La presencia de una carga en el aminoácido los hace solubles al agua.-Las reacciones de los aminoácidos depende del pH de la solución en que se encuentren.
-
El zwitterion es la forma predominante a un pH particular. A este punto se le llama Punto isoeléctrico (pI).Se llama punto isoeléctrico o pI al punto donde el aminoácido presenta carga neta 0.
-
El pI es el punto medio entre dos diferentes valores de pK 
a
(K es la constante de disociación y el pK es por lo tanto donde el aminoácido se ha disociado en un 50 %).
-
Bajo la mayoría de las condiciones fisiológicas, los aminoácidos aislados existen en la forma de zwitterion.
 
1Los aminoácidos puros también se encuentran en la forma de zwitterion y por esta razón, son sólidosiónicos (cristales).
-
Todos los aminoácidos presentan en solución acuosa propiedades tanto de ácido como de base, recibiendo por lo tanto el nombre de anfóteros.-A pH fisiológico de 7.4 la forma predominante es la zwitterionica.
-
En un α aminoácido típico, cuatro diferentes grupos están unidos al cabono α (-COOH, -NH
2
, -R y –H).Esto hace que el cabono α asimétrico sea quiral.-La únicas excepción es el aminoácido glicina, donde el grupo –R es un átomo de hidrogeno. La presenciade dos átomos de hidrogeno en el carbono α, provoca que este sea aquiral.-Los materiales quirales son ópticamente activos; afectando de diferentes maneras a la luz.
-
La luz puede polarizarse hacia la derecha [dextrorrotatorio (+)] o hacia la izquierda [levorrotatorio (-)].-D y L no tienen nada que ver con la polarización de la luz.-Estereoisomería, es decir presentan isómeros que difieren en su orientación espacial.-Los estereosiómeros tienen idénticas propiedades físicas y químicas, con excepción claro está de la polarización de la luz.
-
Pero los estereoisómeros presentan además diferentes propiedades bioquímicas.-Todos los aminoácidos que forman las proteínas están en su forma L, con excepción claro de la glicina.-Los D-aminoácidos los encontramos en los antibióticos o en algunas paredes bacterianas, o incluso enalgunas plantas.-Unos aminoácidos contienen dos átomos de carbono asimétricos. En estos casos, son posible cuatroisómeros.-La actividad biológica esta usualmente limitada a solo uno de estos cuatro isómeros.Clasificación de los aminoácidos.
-
Los aminoácidos están subdivididos en cuatro subgrupos basado en la naturaleza de su cadena lateral(grupos unidos al carbono α) y el comportamiento general de los aminoácidos:a)No polar (hidrofóbico) y sin carga. b)Polar (hidrofilico) y sin carga.c)Acido (polar y cargado).d)sico (polar y cargado).Aminoácido no polares (hidrofobicos).-Entre estos encontramos:
Alanina (Ala, A)
Valina (Val, V)
Leucina (Leu, L)
Isoleucina (Ile, I)
Prolina (Pro, P)
Metionina (Met, M)
Fenilalanina (Phe, F)
Triptófano (Trp, W)-La prolina es una estructura cíclica inusual, que tiene una influencia significativa en la estructura de las proteínas.-El triptófano es un caso límite, porque el –NH del sistema de anillo puede interactuar con el agua, hastacierto punto.Aminoácidos polares y sin carga (hidrofilicos)
Glicina (Gly, G)
Serina (Ser, S)
of 00

Leave a Comment

You must be to leave a comment.
Submit
Characters: ...
You must be to leave a comment.
Submit
Characters: ...