Ronny Cruz--------2009-0301 Yholinson Rodriguez---20090115 Elido Cabrera-------2009-0154

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Contenido
Enzimas. Aspectos generales. Propiedades. Efectos del PH. Efecto de la temperatura. Efectos de los cofactores. Nomenclatura. Clasificacin. Modo de accin. Enzimas en tecnologa de alimentos. Conclusin.

Las enzimas
Son protenas que catalizan las reacciones qumicas en los seres vivos. Las enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reaccin, aumentan notablemente su velocidad.

No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que espontneamente podran producirse.

Ellas hacen posibles que en condiciones fisiolgicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requeriran condiciones extremas de presin, temp. O pH.

Aspectos generales de las enzimas:

Prcticamente todas la reacciones que tienen lugar en los seres vivos estn catalizadas por enzimas. Las enzimas son catalizadores especficos: cada enzima cataliza un solo tipo de reaccin, y casi siempre actan sobre un nico sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.

En una reaccin catalizada por una enzima:

1. Las sustancias sobre las que actan las enzimas se llaman sustrato.

2. En substrato se une con una regin concreta de la enzima, llamada centro activo.

3. El centro activo cumple: un sitio de unin formado por los aminocidos que estn en contacto con el substrato y un sitio cataltico, formado por los aminocidos directamente implicados en el mecanismo de la reaccin.
4. Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin

Las enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgnicos catalizan reacciones especificas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. Las enzimas sacarosa en muy especial: rompe el enlace BGLUCOSIDICO de la sacarosa o de compuestos muy similares.

Propiedades de las enzimas

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser protenas y actuar como catalizadores. Como protenas, poseen una conformacin natural mas estable que las dems conformaciones posibles. As, cambios en la conformacin suelen ir asociados en cambios en la actividad cataltica. Los factores que influyen de manera mas directa sobre la actividad de una enzima son:
PH. Temperatura. Cofactores.

Efecto del pH sobre la actividad enzimtica.

Las enzimas poseen grupos qumicos ionizables (carboxilos- COOH; amino-NH2, etc) en las cadenas laterales de sus aminocidos. Segn el PH del medio, estos grupos pueden tener carga elctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformacin de las protenas depende, en parte, de sus cargas elctricas, habr un PH en el cual la conformacin ser la mas adecuada para la actividad cataltica. Este es llamado PH optimo.

La mayoras de las enzimas son muy sensibles a las cambios de PH. Desviaciones de pocas decimas por encimas o por debajo del PH optimo pueden afectar drsticamente su actividad.

Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimtica

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas: por cada 10C de incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. La temperatura a la cual la actividad cataltica es mxima se llama temperatura, optima.

Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reaccin debido a la temperatura es contrarrestado por la perdida de actividad cataltica debido a la desnaturalizacin trmica, y la actividad enzimtica decrece rpidamente hasta anularse.

Efecto de los cofactores sobre la actividad enzimtica

A veces, un enzimas requiere para su funcin la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catlisis; Cofactores : los cofactores pueden ser iones inorgnicos como el Fe, Mg, Mn, Zn etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores.

Nomenclatura
El nombre de una enzima consta actualmente de 3 partes: el sustrato preferente + accin tpica + terminacin "asa".
Un ejemplo sera la lactato deshidrogenasa, que convierte el lactato en piruvato.

Cuando la accin tpica de la enzima es la hidrlisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Adems de los nombres sistemticos, an persisten otros consagrados por el uso. As, la glucosa:ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente glucoquinasa.

Ante la necesidad de establecer una nomenclatura inequvoca para las enzimas, se cre una Comisin Enzimtica el nombre de cada enzima consiste en un cdigo alfanumrico, encabezado por las letras EC (de Enzyme Commission), seguido de cuatro nmeros separados por puntos.

Clasificacin
Clase 1: Oxidorreductasas. Catalizan las reacciones de oxidorreduccin, es decir, de transferencia de hidrgeno (H) o de electrones (e-) de un sustrato a otro, segn la reaccin general: AH2 + B A + BH2 Ared + Box Aox + Bred Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa. Clase 2: Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo qumico (distinto del hidrgeno) de un sustrato a otro, segn la reaccin: A-B + C A + C-B Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reaccin: glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato

Clase 3: Hidrolasas. Catalizan las reacciones de hidrlisis: A-B + H2O AH + B-OH Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reaccin: lactosa + agua glucosa + galactosa Clase 4: Liasas. Catalizan reacciones de ruptura o unin qumica de sustratos: A-B A + B Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reaccin: cido acetactico CO2 + acetona

Clase 5: Isomerasas. Catalizan la interconversin de ismeros: AB Un ejemplo es la fosfotriosa isomerasa que cataliza la reaccin: gliceraldehdo-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato

Clase 6: Ligasas. Catalizan la unin de dos sustratos con hidrlisis simultnea de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.): A + B + XTP A-B + XDP + Pi
Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reaccin: piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi
EL

Actividad Enzimtica
Se define la unidad de actividad enzimtica (U) como la cantidad de enzima que cataliza la conversin de 1 mol de sustrato en un minuto.
Recientemente, el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de actividad enzimtica como la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo. Esta unidad se llama katal (kat). Como 1 mol son 106 moles y 1 minuto son 60 segundos, resulta que 1 katal equivale a 60 x 106 U.
Tipos de actividad enzimatica - YouTube.wmv

Todo alimento constituye un complejo sistema biolgico, cuyas clulas se encuentran en equilibrio por accin de las enzimas que encierran.

En este contexto, los tejidos provenientes de un organismo animal o vegetal, que despus de su muerte por matanza, cosecha o preparacin llegan a convertirse en alimentos, contienen todo el conjunto de enzimas que necesitan para su metabolismo, tanto anablico como catablico y que persisten despus de la destruccin de los tejidos.

Localizacin de Algunas Enzimas en los Alimentos

En la fosfatasa de la leche adsorbida por sus glbulos grasos o bien, disueltas en el alimento como es el caso de las lipasas en grasas y aceites.

En contramos adsorbidas en las partculas slidas como es el caso de las enzimas pectolticas y las fenolasas, que se encuentran adsorbidas en la pulpa.

 En el trigo, las amilasas estn ubicadas en el germen, no encontrndoselas ni en la capa de aleurona ni en el salvado. Por otra parte, la actividad proteoltica del higo se encuentra en el ltex que est slo en la porcin conocida como receptculo del higo y no en el rea de las semillas

Inhibicin de Enzimas de los Alimentos

Las enzimas pueden inactivarse por el calor, aditivos o componentes naturales de los alimentos.

Efectos beneficiosos de la accin enzimtica.

Efectos no deseados o deterioros producidos en alimentos por accin enzimtica.
Como funcionan las enzimas - YouTube.wmv