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Tip Final de Bioquimica

Tip Final de Bioquimica

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Rol de la rodopsina en el proceso de fototransducción
Pinilla T. Ana M.
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1
 
Escuela de química, Universidad Industrial de Santander, Trabajo de investigaciónindependiente para la asignatura de Bioquímica, Colombia.
Universidad Industrial de Santander, Facultad de Ciencias, Escuela de Química, Bucaramanga, Santander, Colombia.Trabajo de investigación personal para la asignatura de Bioquímica (24725)Fecha de entrega: 1 de Octubre de 2012
Palabras Clave:
Rodopsina, 11-cis retinal, transducina, Receptor acoplado a proteínas G
 
Resumen
El proceso de fototransducción esta asociado con una cascada reacciones en la que intervienen unreceptor acoplado a proteínas G, denominado rodopsina y una proteina G denominada transducina. Esteproceso se da mayoritariamente en los células fotorreceptoras denominadas bastones, másespecíficamente en el segmento exterior de la célula fotorreceptora. La fotorreacción inicia cuando laluz incide sobre la rodopsina y causa la isomerización de su cromóforo 11-cis-retinal, y partir de estehecho ocurren un cascada de reacciones en las cuales las cinco primeras reacciones están asociadas conexcitación del receptor y los cuatro pasos restantes están asociados con la recuperación y adaptacióndespués de la iluminación.
Introducción
La fototransducción es un proceso por el cual un fotón de luz es capturado por un pigmento visual deuna molécula, lo cual genera una respuesta eléctrica de la célula fotorreceptora. La fototransducción queocurre en los bastones que son las células fotorreceptoras responsables de la visión nocturna y altadefinición, es una de las rutas de bioseñalización asociadas con proteínas G más estudiadas y de granimportancia para los seres vivos. En esta ruta la proteína G, específica del fotorreceptor, la transducina,sirve de mediador entre el pigmento visual, rodopsina, y la enzima efectora cGMP fosfodiesterasa
.[1]
 Esta revisión se enfocará en describir las células fotorreceptoras denominadas bastones en donde ocurreel proceso de fototransduccón; describir el receptor acoplado a proteínas G denominado rodopsina;
 
2
describir el proceso de isomerización del cromóforo 11-cis-retinal; y finalmente describir la cascada dereacciones que ocurre ante la activación del cromóforo.
Celulas fotorreceptoras: bastones
En la retina del ojo se encuentran dos tipos de celulas fotorreceptoras: conos y bastones. Las primerasson las responsables de la capacidad del ojo para diferenciar los colores, mientras que las segundas sonresponsables de la visión nocturna y en alta definición. En esta revisión solo nos centraremos en losbastones.Los bastones son neuronas altamente diferenciadas que son responsables de la detección de fotones(Figura 1). La parte especializada de los bastones es el segmento externo (ROS por sus siglas en ingles),el cual contiene rodopsina y proteínas auxiliares, que se encargan de convertir y amplificar la señal de laluz. El componente mas importante (Más del 90%) de las membranas de la bicapa de los discos queconforman los bastones es el receptor acoplado a proteínas G, rodopsina. Aproximadamente el 50% delárea de la membrana de los discos es ocupada por rodopsina. El espacio restante es llenado confosfolípidos y colesterol.[2]
 Figura 1.
Diagrama de la estructura de los bastones.La proteína más importante de las membranas delos discos pertenecientes al segmento externo de los bastones, es la rodopsina.
[2]
 
3
La síntesis de las siete transmembranas de la apoproteina de la rodopsina, denominada opsina, empiezaen el segmento interno de los bastones, donde está sufre su proceso de maduración en el retículoendoplasmatico (ER por sus siglas en ingles) y en las membranas del aparato de Golgi, paraposteriormente ser transportado vectorialmente al segmento externo de los bastones. La región C-terminal de la proteína es esencial para la interacción con la maquinaria de transporte que envía la cargaproteínas de membrana asociadas en las membranas de las vesículas de ROS. [
2]
 
Estructura de la rodopsina
La rodopsina esta conformada por una proteína incolora denominada opsina y un cromoforodenominado 11-cis-retinal, el cual le imparte color a la rodopsina. El cromóforo es un isómerogeométrico de la vitamina A en su forma aldehído, y esta acoplado a la opsina por medio de una baseprotonada de Schiff en el residuo de Lys296, localizado en el dominio transmembrana de la proteína.
[2]
Figura 2
.
Estructura cristalina de la rodopsina. Las hélices transmembrana H2 (naranja) y las H3(rojas) son las más apretadas estables y que por lo tanto no sufren cambios apreciables ante laactivación de la rodopsina. Las hélices H5 (azul oscuro) y H6 (Cyan) son las más pobrementeempaquetadas y sufren grandes desplazamientos en el momento de la activación. El cromóforo 11-cis-retinal esta covalente unido dentro del conjunto de hélices transmembrana en el sitio extracelular delreceptor. CL, bucle citoplasmático; CT, C- terminal; EL, bucle extracelular; NT, N terminal
. [3]
 

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