Capitolul 1.

ASPECTE INTRODUCTIVE

1.1. Schema general de operaii pentru obinerea pinii

Materii prime i materiale Recepie Depozitare Pregtire Dozare

Preparare aluat (frmntare, fermentare, re-frmntare)

Prelucrare aluat (divizare, premodelare, repaos intermediar, modelare, dospire final) Condiionare aluat (crestare, spoire, tanare)

Rcire
Ambalare

Depozitare
Livrare

a) Structura fabricii de pine vedere general

b) Zona de aprovizionare i depozitare a materiilor prime i auxiliare

c) Zona de amestecare

d) Zona de preparare a aluatului

e) Zona de divizare, modelare, fermentare

f) Zona de coacere

g) Zona de congelare (opional)

h) Zona de depozitare i livrare

i) Zona de igienizare a lzilor

j) Zona de producere a utilitilor

1.2. Materii prime i auxiliare Materiile necesare obinerii unui produs de panificaie: Fin Ap Drojdie Sare Ou Grsimi ndulcitori Amelioratori

materii prime

materii auxiliare

Roluri:
Asigur produselor un anumit coninut n substane valoroase din punct de vedere nutriional Imprim gustul i aroma Prin nsuirile tehnologice nflueneaz modul de desfurare a procesului tehnologic

I. FAINA DE GRU

provine n urma mcinrii cariopselor de gru

 constituit dintr-un amestec de particule de diferite mrimi i compoziie chimic provenite din structura bobului de gru:
extracie mic

Germene de gru

Endosperm

Tre

extracie mare

 particule de protein (interstiial): fragmente ale matricei proteice a celulelor de endosperm cu dimensiuni care nu depesc 20m; proporia lor n fin este de aproximativ 5-8%;
granule mici de amidon (sferice), cu dimensiuni pana la 10 m i fragmente de celule de endosperm care i pstreaz intact matricea proteic n care sunt incluse granule de amidon; granule mijlocii i mari de amidon (lenticulare) pana la 50m i grupe de celule de endosperm;

 fragmente ale celulelor pericarpului i perispermului fragmente de germene sub form de particule mici

I.1.COMPOZIIA BIOCHIMIC A FINII

1. PROTEINE 2. GLUCIDE 3. LIPIDE 4. SUBSTANE MINERALE 5. VITAMINE 6. ENZIME

I.1.1. PROTEINELE
Repartiie bobul ntreg 12-14%

endospermul 10% - proteine de rezerv

stratul aleuronic 30% - proteine de rezerva si functii fiziologice (enzime) germene 34% - proteine cu funcii fiziologice nveli 10%- proteine cornoase (nedigestibile)

Proteine totale 100%

15% Proteine neglutenice (solubile) 85% Proteine glutenice (insolubile) Gluteline (glutelina) 100.000-3 mil. - puin extensibil - elastic - solubil n sol. dil.baze, acizi

Albumine Prolamine Globuline (gliadina) Peptide 25.000-100.000 Aminoacizi - extensibil Proteine spumante - puin elastic Proteine coagulante - solub. alcool 70% Enzime Inhibitori de enzime

A.Proteinele neglutenice (solubile)

Concentrate n jurul granulelor de amidon, n special n stratul aleuronic Mas molecular mic Moblitate electroforetic mare pH izoelectric 5-8 Joac rol minor n procesul de panificaie: proteinele i petidele care conin cistein pot intra n reacie cu diferii oxidani influennd proprietile reologice ale aluatului In stare hidrolizat reprezint surs de azot pentru microbiota aluatului Pot participa la reaciile Maillard contribuind la colorarea cojii.

1.Albuminele

Reprezint n medie 3-5% din totalul proteinelor finii

Solubile n ap i soluii saline diluate Mas molecular mic (21.000-28.000) Rol fiziologic In compoziia lor predomin aminoacizii cu caracter neutru, ele fiind slab acide spre neutru Cea mai important albumin este leucozina:amestec de trei componente cu puncte electrice diferite: -leucozin cu pHi = 4,5-4,8 -leucozina cu pHi = 4,9-5,9 -leucozina cu pHi = 6,7-8,7.

2.Globulinele Reprezint 5-11% din proteinele finii

Sunt insolubile n ap dar solubile n soluii diluate de sruri neutre

Au mas molecular mai mare ca i albuminele (26.000 30.000) Sunt uor hidrolizabile => surs de azot pentru drojdii Cea mai important globulin identificat n fina de gru este edestina.

3. Proteinele care formeaz compleci cu lipidele

Ligolina i purutonina

Formeaz legturi cu lipidele n timpul frmntrii aluatului (raport 1: 1) care urmare a unei interaciuni hidrofobe
Purutonina este agent toxic pentru o serie de bacterii, drojdii, ca urmare a tendinei lor de a modifica continuu permeabilitatea celular a acestor microorganisme.

4.Proteinele prezente sub form de compleci cu glucidele Reprezentate de aglutinine sau lecitine Apar n embrionul grului

Mas molecular redus:17.800 - 23.500

Au proprietatea de a produce coagularea, prin legare pe suprafaa celulei

5.Enzimele
Amilolitice, proteolitice, lipolitice, etc. 6. Inhibitorii de enzime Sunt proteine cu aciune de inhibare a enzimelor Cei mai muli fiind bifuncionali (inhib proteazele dar i -amilaza)

7. Peptidele
Reprezentate de glutation: un tripeptid, care, datorit faptului c poate exista sub dou forme (oxidat i redus), intervine n procesele de oxido-reducere din aluat Sub form redus activeaz proteoliza din aluat, jucnd un rol important n degradarea enzimatic a proteinelor 8. Aminoacizii liberi Proporie sczut 0,3% Surs de azot pentru drojdii.

B. Proteinele glutenice (insolubile) Proteine de rezerv a endospermului

Formate din - prolamine: reprezentant gliadina

- gluteline: reprezentant glutenina

 In structura lor primar intr circa 20 aminoacizi (acid glutamic, prolina, lisina, arginin, triptofan, cistina, fenilalanin, leucin, etc.), din care:

- 40% sunt aminoacizi polari

- 40% aminoacizi nepolari - 8% aminoacizi ionizabili

 In structura secundar, lanurile polipetidice ale proteinelor glutenice au grad redus de spiralare, cea mai mare parte a lor fiind nespiralat, datorit coninutului ridicat de prolin a crui atom de azot din nucleul pirolidinic mpiedic rotaie liber a legturilor peptidice.

 Structura teriar este cauzat de respingerile dintre diferitele grupri grefate pe lanul polipetidic. Au loc rearanjri spaiale, cu formarea unor buzunare cu rol esenial Legturi n funcionarea enzimelor de H
Puni di-sulfidice

Legturi van der Waals

Lan polipetidic

Legtur ionic

 Structura cuaternar: lanul polipetidic este rsucit foarte

compact, asigurnd moleculei o form globular. In aceast structur, cea mai mare parte a aminoacizilor hidrofobi sunt orientai spre interior i interacioneaz permanent ntre ei, asigurnd meninerea formei globulare. Resturile de aminoacizi hidrofili se gsesc la exteriorul moleculei. Ceilali aminoacizi se aeaz ntre aminoacizii hidrofili i hidrofobi i genereaz la rndul lor legturi intramoleculare.

Structura primar

Structura secundar Structura teriar

Structura secundar

Structura teriar

Detaliul structurii teriare a proteinelor

Buzunar cu H2O liber Legtur ionic

Legturi de H ntre lanuri

Legturi de H Buzunar cu H2O liber Legturi de H Puni di-sulfidice

Modificarea structurii proteinelor:

Denaturare (nclzire - coacere): pierderea structurilor 3D i a funciunii lor Renaturarea (rcire): refacerea structurii 3D i a funciunilor- mai rar Denaturare

Protein normal Renaturare

Protein denaturat

Gliadina extensibil puin elastic solubil n soluie de alcool 70%

Glutenina puin extensibil elastic solubil n soluii diluate de baze, acizi

Gliadina- monomer extensibil vscoas

Glutenina - polimer elastic

Glutenul (gliadin+glutenin) vscos-elastic

ROLURILE PROTEINELOR GLUTENICE La framantare leag aprox. din apa absorbit de fin

Sub aciunea hidratrii i a aciunii mecanice a braului framantatorului formeaz glutenul, sub forma unei reele de filme proteice tridimensionale, care influenteaz decisiv proprietile reologice ale aluatului
Reeaua glutenic reine gazele rezultate la fermentare i determin gradul de afnare a produselor finale La coacere, prin coagulare, formeaz scheletul proteic al pinii, cu rol esenial n fixarea formei i volumului acesteia

 Produsele de hidroliz cu gruparea NH2 liber particip la reacia Maillard de formare a melanoidinelor cu rol n colorarea cojii Particip la formarea substanelor de arom Reduce viteza de nvechire a pinii.