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INTRODUCCIN
Principalmente, de la secuencia de aminocidos nos referimos a la obtencin de stos por medio de mtodos experimentales, estudiando cmo han evolucionado desde que Sanger propuso el primero de stos, investigando en qu consisten cada uno de ellos, caractersticas
especficas y cmo los podemos llevar a la prctica.
Tambin plantearemos algunas de las enfermedades causadas por daos en la secuencia de aminocidos.
Bsicamente el trabajo se centra en conocer los aminocidos, su estructura; cmo un cambio en sus secuencias puede provocar alteraciones en el correcto funcionamiento del metabolismo de nuestro cuerpo, que posteriormente se convertir en enfermedad.
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CONTENIDO
COMPOSICIN DE LAS PROTEINAS EN CUANTO A AMINOACIDOS Para determinar la cantridad de cada aminoaxido en una proteina es preciso empezar por someterla a hidrlisis, con acidos, lcalis o enzimas, segn el aminocido que vaya a determianrse. La hidrlisis acida, en ausencia de aire, es el metodo que se prefiere de ordinario. El lcalis hidroliza los grupos amidas de la Asparragina y la Glutamina, destruye la Cisteina y la Arginina y conduce a racemizacion. Las enzimas no solo son lentas en su accion, sino que la hidrlisis por ellas puede ser incompleta y la presencia de proteina d ela enzima podria interferiri en el anlisis. A continuacin se describen algunos de los metodos analticos que se han ideado: METODOS PARA LA IDENTIFICACION DE AMINOACIDOS METODOS QUMICOS . El primer metodo, y desde el punto de vist cuantitativo el metodo mas burdo, consiste en aislamiento directo de los aminocidos o de sus derivados, a base de diferencias en sus solubilidades. La introduccin de reacciones de color especificas para muchos aminocidos ha reemplazado los metodos de aislamiento, menos cuantitativos, pero proporcionan metrodos muy especificos para todos los aminocidos. METODOS MICROBIOLOGICOS. Muchos microorganismos proliferan en medios francamente simples y cuya composicin puede variarse a voluntad. Estos microorganismos requieren a menudo dterminados aminocidos (aminocidos esenciales) para su crecimiento.
Con ciertas limitaciones puede llegar a demostrarse una ralcion directa entre la cantidad de cada uno de estos aminocidos en el medio y la capacidad de crecimiento de microorganismos (su divisin). A veces, puede medirse la manifestacin de una ctividad metablica especifica por ejemplo, la produccin de acido lctico. Una curva de crecimiento patron (o curva de produccin de acido) puede construirse para mostrar esta relacion para cantidades especificas para el aminocido. Por comparacin de esta curav patron con el crecimiento de un microorganismo en un medio que carezca del aminocido objeto de examen, pero al cual se han agregado diversas cantidades de un hidrolizado de proteinas neutralizado, se puede calcular la cantidad de aminocido contenido en el hidrolizado. Este metodo ha sido muy util pero adolece de varias limitaciones. Los aminocidos de que se dispone para patrones no siempre son puros, los microorganismos a menudo sustituyen para su metabolismo un aminocido por otro y la reaccion de un organismo a cantidades especificadas de un aminocido difiere frecuentemente en presencia de otros aminocidos. METODO DE DISOLUCIN ISOTOPICO. Este metodo puede ser extraordinariamente exacto, pero requiere de aminocidos pueros marcados isotopicamente, es muy laborioso y a veces, como en el caso de istopos estables, requiere del uso de equipo de ensayo costoso (espectrmetro de masas). En principio, se diduelve un aminocido, que contenga un istopo de actividad especifica conocida, en una cantidad conocida de hidrolizado de proteina y luego se aisla y purifica el mismo aminocido, bien libre o como derivado. No es necesario aislar el aminocido cuantitativamente , si no mas bien tener la absoluta seguridad de que esta puro. Si suponemos que el aminocido marcado que se agrego tiene la misma solubilidad que el aminocido no marcado isotopicamente en el
hidrolizado, la comparacin entre la actividad isotpica y especifica del aminocido que se agrego y la actividad del que se asidlo revelara el grado de dilucin, del acido agregado, por el presente el el hidrolizado. Por ejemplo, la cantidad originalmente presente de Glicina en un hidrolizado (Y) puede calcularse a partie de la cantidad de Glicina agregada (X) y de su contenido N15 (C o) y del contenido de N15 de la Glicina aislada (C): Co Y= 1 X C
ANLISIS CROMATOGRAFICO. Con mucha diferencia, el mtodo mas til y mas preciso para determinar la cantidad de cada aminocido en un hidrolizado de protena es la separacin de los aminocidos en una columna de adsorbente, seguida por la elusin consecutiva de cada cido (Stein y Moore). Solamente se requiere 2 mg de protena pura para un anlisis completo. La elusin de los aminocidos se hace por separado, por soluciones amortiguadoras de distinta composicin. Las soluciones, a medida que abandonan la columna, se separan en pequeas fracciones y a cada fraccin se agrega el reactivo ninhidrina para la determinacin calorimtrica del contenido de aminocido. Mediante el uso de aminocidos conocidos y normalizacin de las condiciones, se puede determinar la composicin de cada aminocido en el efluente. La cantidad de cada aminocido se calcula por el rea que queda baja cada curva. METODO DE SANGER. Las protenas pueden ser caracterizadas por un anlisis ulterior de los residuos N y C-terminal. La mayora de las protenas tienen dos extremos: un amino (N-terminal) y un carboxilo (Cterminal). Al identificar los residuo de aminocidos de cada extremo, se pueden identificar dos asideros de la protena; los residuos del amino terminal se identifica mediante uno de los mtodos habituales. El anlisis
de Sanger es, histricamente el mas importante. La protena se hace reaccionar con 1- fluoro- 2,4-dinitrobenceno ( reactivo de Sanger ), forma un producto estable con el grupo amino del extremo y marca la protena. Despus de hidrolizar con HCl 6M la protena seleccionada, el aminocido N-terminal se separa e identifica como su derivado 2,4 dinitrofenilo; el resto de los aminocidos de la mezcla de hidrlisis permanece sin modificacin qumica; sin embargo, el mtodo de Sanger, no es el mas adecuado porque el reactivo reacciona lentamente y los aminocidos son difciles de detectar. Adems, toda la protena se destruye con la hidrlisis, dificultando su caracterizacin posterior. Actualmente se han desarrollado mas reactivos que son mas sensibles.
Los metodos para identificar los aminocidos del C-terminal no son tan sencillos como los que son para los residuos del N-terminal. El procedimiento mas utilizado en la actualidad es la ruptura enzimatica del enlace peptido mas cercano al C-terminal. La enzima carboxipeptasa, un catalizador de la digestin, libera mediante hidrlisis el ultimo aminocido (C-terminal). El aminocido libre puede aislarse e identificarse por cromatografa. METODO DE EDMAN En este procedimiento se utiliza el reactivo fenilisotiocianato, que marca y libera tan solo el residuo N-terminalsin destruir el resto de la proteina. El aminocido del N-terminal liberado se peuede aislar e identificar; el derivado del aminoacidose conoce como una feniltiohidantoina. Esto deja al descubierto un nuevo residuo Nterminal de la proteina; el producto proteico puede reciclarse varias veces a traves de la reaccion de Edman, y en cada paso pierde un aminocido del N-terminal. En la actualidad se utiliza un analizador automatico o secuenciador, que puede programarse para controlar la mezclka adecuada de reactivos, la separacin de los productos y la identificacin de los derivados feniltiohidantoinicos de los aminocidos N-terminales.
Para efectuar un anlisis secuencial completo mediante el procedimiento de Edman, se requiere de un microgramo de polipptido. Las reacciones del procedimiento de Edman no producen un rendimiento del 100% por consiguiente, cada ciclo produce la cantidad de proteina disponible para reciclrase y, ademas, la solucion de reaccion llega a contaminarse con mezclas de proteinas. El limite del proceso es de unos 50 ciclos por esta razon, los polipptidos y proteinas con mas de 50 aminoacidos no pueden secuenciarse directamente, primero se deben cortar en pequeos fragmentos. Las cadenas de proteinas se pueden fragmentar con reactivos y enzimas que escinden enlaces peptidicos en lugares conocidos. El bromuro de cianogeno (CNBr), un reactivo para cortar muy selectivo, rompe el enlace peptdico del lado del C de cda residuo de metionina presente en una proteina.
ENFERMEDADES POR DEFICIENCIA DE AMINOCIDOS Los Aminocidos son los componentes primordiales de las protenas. Las alteraciones en su metabolismo se producen por la ausencia de origen gentico de las enzimas que intervienen en l. El desarrollo de tcnicas modernas para la deteccin y cuantificacin de los aminocidos en productos biolgicos ha expandido las posibilidades de diagnstico de laboratorio y de tratamiento de estos problemas, raros pero importantes. Son muchos, el ms conocido es la Fenilcetonuria. El catabolismo de la fenilalanina puede ser defectuoso
genticamente. Se han detectado muchos defectos genticos en el metabolismo de los aminocidos en humanos. La mayora de estos defectos causan la acumulacin de intermediario especficos, esta condicin causa defectos en el desarrollo neural y retardo mental.
La primera enzima en el catabolismo de la fenilalanina, la fenilalanina hidroxilasa cataliza la hidroxilacin de fenilalanina a tirosina. Un defecto gentico en esta enzima es el responzable de la enfermedad FENILCETONURIA descubierta), esta (PKU; primera es enfermedad la principal gentica humana de
enfermedad
responzable
hiperfenilalaninemia. La fenilalanina hidroxilasa es una monooxigenasa. La enzima requiere de un cofactor para su catlisis la tetrahidrobiopterina, la cual transporta electrones del NADH al O en la hidroxilacin de la 2 fenilalanina. Durante este proceso, la coenzima es oxidada a hidrobiopterina; finalmente es reducida por la dihidrobiopterinareductasa en una reaccin que requiere NADH.
Papel de la tetrahidrobiopterina en la reaccin catalizada por la fenilalanina hidroxilasa. Cuando la fenilalanina hidroxilasa es defectuosa genticamente una segunda va del metabolismo de la fenilalanina que normalmente se utiliza muy poco, entra en accin. En este proceso, la fenilalanina sufre de
transaminacin
con
el
piruvato
formando
fenilpiruvato;
tanto
la
fenilalanina como el fenilpiruvato se acumulan en sangre y otros tejidos y se excretan en la orina, de ah el nombre de la enfermedad FENILCETONURIA. El fenilpiruvato puede ser descarboxilado formando fenilacetato o reducido formando fenillactato. El primero da un olor caracterstico a la orina, lo cual es parte de la sintomatologa.
Caminos alternativos del catabolismo de la fenilalanina en los fenilcetonurios. El fenilpiruvato se acumula en los tejidos, sangre y orina. El fenilacetato y el fenillactato tambien se pueden encontrar el la orina. La acumulacin de estos metabolitos en infantes tempranos produce desarrollo anormal del cerebro y causa retrazo mental, lo cual puede ser evitado con un estricto control de la dieta (evitando tirosina y fenilalanina). La tetrahidrobiopterina es necesaria y para producir L-3,4-
dihidroxifenilalanina
(L-DOPA)
5-hidroxitriptofano
(precursores
esenciales para la sntesis de norepinefrina y serotonina respectivamente) se pueden agregar a la dieta. Existe otra variedad de defecto en la utilizacin de la fenilalanina, en la cual hay defectos en la enzima homogentisato dioxigenasa, esta enfermedad es mucho menos severa que la PKU. Estos pacientes que no tienen efectos serios excretan orina obscura por la oxidacin del homogentisato. Esta enfermedad se denomina ALCAPTONURIA. Su descubridor, Archibald Garrod a principios del siglo XX fue el primero en hacer una conexin directa entre la falta de una enzima y un padecimiento. Algunos desordenes genticos humanos que afectan el catabolismo de los aminocidos
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*Letargo (gr. lethe, olvido + args, inactivo). Estado patolgico de somnolencia profunda y prolongada de la cual es difcil despertar. + cetoaciduria de cadenas ramificadas TRASTORNOS DE AMINOCIDOS Los aminocidos son los componentes de las protenas, pero cuando hay un exceso de ellos son muy txicos. En estas enfermedades, algunos de ellos no se pueden degradar; la toxicidad resultante puede ser crnica o aguda. FENILCETONURIA. Se produce por la deficiencia de la enzima llamada Hidroxilasa que interviene en el metabolismo del aminocido llamado Fenilalanina. A consecuencia de esta deficiencia, la fenilalanina se acumula en sangre y luego se oxida hacia una fenilcetona, que es
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excretada en orina, dndole nombre a la enfermedad. La fenilcetona tiene efectos destructivos a nivel del sistema nervioso central, llevando a retardo mental que es la expresin ms importante de la enfermedad. Otras manifestaciones incluyen un olor caracterstico de la orina, complexin delgada, eczema y convulsiones. La forma de transmisin es autosmica recesiva, su incidencia es 1 en 10 mil nacidos vivos. El diagnstico se confirma por la presencia aumentada de fenilalanina en sangre y por la eliminacin de fenilcetona en orina (test de PKU). El tratamiento es la eliminacin de la fenilalanina de la dieta. Si esta dieta es instituida temprano (antes del 3er mes de edad) el pronstico es bueno, aunque algunos presentan cierto dficit intelectual.
ENFERMEDAD DE ORINA DE JARABE DE ARCE O MAPLE. Defecto en el metabolismo de los llamados aminocidos de cadena ramificada (leucina, isoleucina y valina), que se acompaa del olor al jarabe del que recibe su nombre. Frecuentemente ocasiona crisis muy graves en las primeras semanas de vida, que fcilmente se confunden (e incluso pueden asociarse) con un proceso sptico. Pueden llevar a la muerte al recin nacido, o a un gran deterioro. La enfermedad se trata con una dieta restringida en protenas y, en especial, en esos aminocidos, mediante un alimento especial. OTROS TRASTORNOS DE AMINOACIDOS: Adems de los anteriores, el tamiz neonatal ampliado puede detectar un nmero de defectos adicionales en el metabolismo de otros aminocidos (por ejemplo, homocistinuria, tirosinemia, aciduria piroglutmica, trastornos del ciclo de la urea como, citrulinemia, argininemia, deficiencia de ornitina
transcarbamilasa). Clnicamente pueden presentarse en forma aguda o
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crnica; adems de sepsis, a veces pueden dar origen a un sndrome de Rey. Su tratamiento consiste tambin en restringir aquellos aminocidos que el nio no puede metabolizar, empleando productos alimenticios especiales. En el caso de los defectos del ciclo de la urea, la hiperamonemia resultante se trata con benzoato de sodio o, ms efectivamente, con fenilbutirato. Mas especficamente estas enfermedades se describen asi.
HIPERAMONIEMIA. El dficit de ornitina transcarbamilasa (OTC) pertenece al grupo de enfermedades hereditarias del ciclo de la urea. Estas enfermedades se deben a una deficiencia en una de las enzima (sustancia proteica capaz de activar una reaccin qumica definida)s necesarias para la incorporacin del amonaco en la urea, que se excreta normalmente en la orina. Las deficiencias causan una hiperamoniemia (nivel elevado y txico del amonaco en la sangre). Esta enfermedad es el trastorno ms frecuente del ciclo de la urea. Afecta ms gravemente a los varones, que a las mujeres.
Las manifestaciones clnicas son las de una hiperamoniemia grave. Las formas ms leves se caracterizan por los sntomas episdicos, con brotes de hiperamoniemia que comienzan en la primera infancia o al final de la niez, y cursan con vmitos y alteraciones neurolgicas como ataxia (carencia de la coordinacin de movimientos musculares), confusin mental, agitacin y combatividad, separados por periodos de normalidad. Los episodios suelen aparecer tras tomar una dieta rica en protenas, o tras una infeccin o periodos de stress. En alguno de los ataques puede haber un coma hiperamonimico y producirse la muerte. Es frecuente que aparezca un retraso mental de ligero a moderado y presentan clculos biliares frecuentes, cuyo origen no est an aclarado.
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Los datos de laboratorio revelan hiperamoniemia, sin aumento especial de ningn aminocido en concreto y la excrecin urinaria de cido ortico suele estar muy elevada. El tratamiento con citrulina y en algunos pacientes el trasplante heptico, ha sido de utilidad.
Se hereda como un rasgo gentico, dominante ligado al cromosoma X. ACIDURIA. La hiperoxaluria primaria (tipo I) es una enfermedad hereditaria caracterizada por un error innato del metabolismo del cido glicoxlico. La formacin excesiva del cido oxlico ocurre en el hgado, el bazo, y los riones, dando por resultado los niveles excesivos del cido en la orina. El oxalato de calcio no se disuelve y por lo tanto se forman clculos en la zona urinaria. CARNOSINEMIA. Es una enfermedad metablica hereditaria muy rara caracterizada por el deterioro de la funcin neurolgica y retrasos del desarrollo. Los sntomas que comienzan durante la infancia pueden incluir: somnolencia, convulsiones, mioclonas (movimientos involuntarios del msculo que mueven de un tirn los brazos o las piernas, y retraso mental. CITRULINEMIA (o Dficit de Sintetasa del Acido Argininosuccnico). Es una enfermedad del grupo de enfermedades hereditarias del ciclo de la urea. Estas enfermedades se deben a una deficiencia en una de las enzimas necesarias para la incorporacin del amonaco en la urea, que se excreta normalmente en la orina. Las deficiencias causan una hiperamoniemia (nivel elevado y txico del amonaco en la sangre). En la citrulinemia la enzima deficiente es la sintetasa del cido argininsuccnico.
Las manifestaciones clnicas y bioqumicas varan, en funcin de la intensidad de la alteracin, desde las formas graves a las asintomticas.
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Las manifestaciones neonatales son graves y se deben a la hiperamonemia severa. Puede existir vmitos, letargia (carencia de energa), convulsiones y coma, disfuncin neuro psiquitrica e intolerancia alasprotenas.
Las formas leves son de comienzo gradual; los nios enfermos presentan vmitos frecuentes, insuficiente ganancia ponderal, retraso en las etapas del desarrollo (ej. sentarse, gatear, andar) y cabello seco o frgil, pudiendo presentarse en forma de episodios, permaneciendo
prcticamente asintomticos entre los mismos. El retraso mental ligero a moderado es una secuela frecuente, incluso en los enfermos bien tratados.
En algunas ocasiones la enfermedad no se manifiesta hasta la edad adulta. El diagnstico de sospecha es por datos de laboratorio: cifras elevadas de amonio y citrulina en plasma y niveles moderadamente elevados de cido ortico en la orina, confirmndose midiendo la actividad enzimtica que existe en los fibroblastos cultivados.
El diagnstico prenatal se basa en analizar la enzima en clulas amniticas (que provienen al menos en parte de membranas fetales) cultivadas. El tratamiento es comn al de los trastornos del ciclo de la urea: dieta pobre en protenas y tratamiento farmacolgico con fenilacetato, arginina y citrulina. Esta enfermedad se hereda como un rasgo autosmico recesivo. El gen se encuentra en el brazo largo del cromosoma 9. ALCAPTONURIA. Es una enfermedad hereditaria muy rara caracterizada por una trada tpica: excrecin de grandes cantidades de orina de color oscuro, ocronosis (pigmentacin del tejido conjuntivo) y artrosis.
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La orina obscurecida es el resultado de la exposicin al aire (oxidacin espontnea) del cido homogentsico que se acumula en la misma.
El cido homogentsico tambin se acumula en los tejidos del organismo. En condiciones normales, el aminocido llamado tirosina, se metaboliza en el cido homogentsico, y ms adelante en el cido maleilacetoactico. En la alcaptonuria, esta va metablica no se completa debido a un dficit de la enzima oxidasa del cido homogentsico, por lo tanto, el metabolismo posterior del cido homogentsico se detiene. El acmulo de este cido conduce a la degeneracin severa del cartlago tanto al nivel de la columna como de otras articulaciones importantes, y en ltima instancia al desarrollo de artrosis.
Se hereda como un rasgo gentico autosmico recesivo. ACIDEMIA ISOVALRICA. Es una enfermedad metablica hereditaria. Se caracteriza por una deficiencia de la enzima isovaleril CoA deshidrogenasa. La enfermedad se presenta de modo intermitente y existen dos formas clnicas: aguda y crnica. En la forma aguda los pacientes presentan generalmente vmitos, anorexia (disminucin del apetito), y apata (falta de inters), letargia (carencia de energa) y coma, en muchos casos fallecen en la primera semana de vida. Con el tratamiento con glicina, carnitina y una dieta baja en protenas, los enfermos evolucionan a la forma crnica intermitente, caracterizada por presentar episodios recurrentes de vmitos y letrgia, pudiendo hacer una vida prcticamente normal. ACIDURIA GLUTARICA TIPO I (o Defecto de Transporte Glutarato Aspartato.) El cido glutrico es un producto intermediario del
catabolismo de la lisina, la hidroxilisina y el triptfano (aminocidos
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esenciales). La aciduria glutrica tipo I es una enfermedad metablica hereditaria rara, causada por la deficiencia de la enzima Glutaril-CoAdeshidrogenasa.
Los pacientes pueden desarrollarse normalmente hasta los dos aos de edad. Los nios presentan discinesia (dificultad para los movimientos) y distona (cualquier alteracin del tono muscular) progresivas, que origina movimientos involuntarias, coreoatetsicos con (contracciones lentos, musculares y rtmicas, continuos
movimientos
irregulares,
fundamentalmente de dedos y manos). La hipotona y la coreoatetosis pueden evolucionar gradualmente a rigidez, distona y retraso mental de severidad variable. Se suceden episodios de vmitos, cetosis (niveles elevados de acetona y otros cuerpos cetnicos en sangre), convulsiones y coma, junto con hepatomegalia (hgado anormalmente grande),
hiperamoniemia (nivel elevado y txico del amonaco en la sangre), y elevacin de las transaminasas, que es una combinacin de sntomas que recuerda al sndrome de Reye, y que puede aparecer bruscamente despus de una pequea infeccin.
Entre los ataques, los datos de laboratorio suelen ser anodinos. El diagnstico debe hacerse midiendo la actividad enzimtica en leucocitos o glbulos blancos y cultivo de fibroblastos (clulas procedentes de las clulas conjuntivas en vas de proliferacin). La muerte suele producirse en el primer decenio de la vida, durante uno de estos episodios. Existen algunos casos en los que un tratamiento con dieta pobre en protenas y tratamiento farmacolgico consigue notable mejora clnica. El gen de este trastorno se localiza en el brazo corto del cromosoma 19. Se hereda como un rasgo autosmico recesivo.
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ACIDURIA GLUTARICA TIPO II. Hay dos formas de aciduria glutrica tipo II que ocurren durante diversas etapas de la vida, ambas se consideran acidemias orgnicas (grupo de enfermedades metablicas caracterizadas por exceso de cido en la sangre y orina). La primera es la aciduria glutrica tipo IIA (GA IIA), o forma neonatal, esta es una enfermedad hereditaria muy rara, de herencia materna, caracterizada por grandes cantidades de cido glutrico en sangre y orina. Algunos investigadores creen que la enfermedad se debe a un defecto en la ruptura de los compuestos de acil-CoA. La segunda forma es la aciduria glutrica tipo IIB (GA IIB) o forma del adulto en la que los primeros sntomas pueden aparecer entre el ao y medio y los 30 aos de edad. Durante la infancia se observa slo un leve retraso psicomotor (retraso en la adquisicin de las habilidades que requieren la coordinacin de la actividad muscular y mental), posteriormente ataxia (carencia de la coordinacin de movimientos musculares) cerebral y deterioro mental progresivos. Pueden presentar convulsiones y macrocefalia (cabeza inusualmente grande); esta es la forma ms leve de la enfermedad y se hereda como un rasgo autosmico recesivo. Se caracteriza por una marcada acidosis (estado metablico en el que existen cantidades anormales de cuerpos cetnicos) metablica en sangre y tejidos, y una hipoglucemia (niveles bajos de glucosa, azcar, en sangre) sin cetosis (niveles elevados de acetona y otros cuerpos cetnicos en sangre). Las grandes cantidades de cido glutrico en la sangre y orina son debidas a la deficiencia de la enzima acil-CoA deshidrogenasa. La supervivencia es prolongada y no existe tratamiento.
HOMOCISTINURIA. Es un desorden metablico en el que el aminocido metionina no se metaboliza correctamente debido a un defecto en la enzima cistationin beta-sintetasa, produciendo altos niveles de
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homocisteina y metionina en la orina. Las manifestaciones clnicas son principalmente en los ojos, en el sistema nervioso central y en el sistema vascular. La Homocistinuria fue descubierta independientemente por Gerritsen en Madison, Wisconsin, y por Carson y Neill en Belfast, Irlanda del Norte. Los pacientes de ambos grupos fueron estudiados por retraso mental. Los sntomas asociados a los huesos se diagnostican como Sindrome de Marfan, pero con limitaciones en la movilidad de las articulaciones. Incluyen tambin retraso mental, retardos en alcanzar las etapas de desarrollo (ej. gatear, caminar, sentarse), ectopia lentis (dislocacin de la lente del ojo), osteoporosis (afinamiento y debilidad anormales de los huesos), y trombos (formacin de cogulos de sangre) en diversas venas y arterias que pueden dar lugar a complicaciones peligrosas para la vida. Se cree que la homocistinuria se hereda como un rasgo gentico autosmico recesivo. La causa principal de esta enfermedad es el defecto en el metabolismo de la vitamina B-12.
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CONCLUSIONES
v Existen varios mtodos de obtencin de los aminocidos como son los qumicos, microbiolgicos, de incluisin isotpica, anlisis cromatografico, el metodo de Sanger, y el metodo de Edman. A partir de los procesos como la hidrlisis de las protenas se pueden diferenciar las secuencias de aminocidos. v
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BIBLIOGRAFA
v www.nlm.nih.gov/ v www.medicinenet.com/ v www.nejm.org/ v www4.ncbi.nlm.nih.gov/PubMed/ v www.ohsu.edu/cliniweb/wwwvl/ v www.users.cloud9.net/~thorpy/ v www.snm.org/ v www.yahoo.com/r/md v pubs.acs.org/journals/bichaw/ v biochem.annualreviews.org/ v www.academicpress.com/www/journal/ab.htm v www.bioch.ox.ac.uk/ v db.portlandpress.com/glick/search.htm v www.gwu.edu/~mpb/ v www.aminoacids.org.uk/ v www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/amino-acids.html v www.nutritiondynamics.com/products/index_amino_acids.html v www.cryst.bbk.ac.uk/PPS2/listproc/pps96-proteins/9601/0004.html v www.ultranet.com/~jkimball/BiologyPages/A/AminoAcids.html v users.ox.ac.uk/~strimmer/pal/api/pal/datatype/AminoAcids.html
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TABLA DE CONTENIDO
INTRODUCCIN ................................................................................................. 1 CONTENIDO ........................................................................................................ 2 COMPOSICIN DE LAS PROTEINAS EN CUANTO A AMINOACIDOS .. 2 METODOS PARA LA IDENTIFICACION DE AMINOACIDOS................... 2 ENFERMEDADES POR DEFICIENCIA DE AMINOCIDOS ...................... 6 CONCLUSIONES ............................................................................................... 19 BIBLIOGRAFA ................................................................................................. 20

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