UNIVERSIDAD NACIONAL AUTÓNOMA

DE MÉXICO.

FACULTAD DE ESTUDIOS SUPERIORES

CUAUTITLÁN.

BIOQUÍMICA CELULAR.

SÍNTESIS DE PROTEÍNAS.

PROFESORA: Dra. GILDA FLORES ROSALES

ALUMNO: AGUILAR VÁZQUEZ JOSE LUIS.

GRUPO: 2402

01 de Junio de 2006
Índice

- Introducción…………………………………….. 3
- Estructura de las proteínas……………………. 5
- El ribosoma……………………………………………… 6
- ARNt………………………………………………………..7
- ARNm………………………………………………………7
- Aminoácidos…………………………………………….. 8
- Enlace peptídico………………………………………... 8
- Síntesis de proteínas definición……………………...9
- Trascripción definición…………………………………9
- Activación de los aminoácidos definición…………..9
- Traducción definición…………………………………...9
- Asociación de varias cadenas polipeptídicas………9
- La formación del ARNm……………………………….10
- Activación De Los Aminoácidos……………………..11
- Inicio de la traducción………………………………….12
- Etapas de la traducción Iniciación Procariotas……13
- Etapas de la traducción Iniciación Eucariotas……..13
- elongación de la cadena peptidica…………………...15
- etapa de terminación……………………………………18
- Asociación de cadenas polipeptídicas………………19
- Resumen ………………………………………………….19

2
Introducción.

Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en

todas las células vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de
semillas y pólenes. Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero
los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades. En todas se
encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y
carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fósforo y hierro.
Son sustancias complejas, formadas por la unión de ciertas sustancias más
simples llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir de los nitratos
y las sales amoniacales del suelo. Los animales herbívoros reciben sus proteínas
de las plantas; el hombre puede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero
las proteínas de origen animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto
se debe a que, de los aminoácidos que se conocen, que son veinticuatro, hay
nueve que son imprescindibles para la vida, y es en las proteínas animales donde
éstas se encuentran en mayor cantidad.

Las proteínas se descubrieron en 1838 y hoy se sabe que son los ingredientes
principales de las células y suponen más del 50% del peso seco de los animales.
El término "proteína" deriva del griego proteíos, que significa primero. Las
moléculas proteicas van desde las largas fibras insolubles que forman el tejido
conectivo y el pelo, hasta los glóbulos compactos solubles, capaces de
desencadenar reacciones metabólicas. Tienen un peso molecular elevado y son
específicas de cada especie y de cada uno de sus órganos. Se estima que el ser
humano tiene unas 30.000 proteínas distintas, de las que sólo un 2% se ha
descrito con detalle. Las proteínas sirven sobre todo para construir y mantener las
células, aunque su descomposición química también proporciona energía, con un
rendimiento de 4 kilocalorías por gramo, similar al de los hidratos de carbono.

Las proteínas poseen una gran variedad de funciones: pueden actuar como
vehículos de transporte, como catalizadores, como elementos estructurales, en los
sistemas contráctiles y como elementos nutritivos de reserva. Las proteínas
complejas, compuestas por una o varias cadenas polipeptídicas, se absorben en
el aparato digestivo y se descomponen por hidrólisis en veinte aminoácidos
esenciales, necesarios para el anabolismo celular. Los aminoácidos pueden
experimentar nuevas alteraciones químicas que los transforman en compuestos
de secreción interna, como hormonas, enzimas digestivas y elementos de
protección (anticuerpos).

Las proteínas, desde las humanas hasta las que forman las bacterias
unicelulares, son el resultado de las distintas combinaciones entre veintitantos
aminoácidos distintos, compuestos a su vez por carbono, hidrógeno, oxígeno,
nitrógeno y, a veces azufre. Debido a su tamaño, no pueden atravesar la
membrana plasmática de la célula, por eso es que existe en su interior un
mecanismo que las construye (síntesis) según las necesidades que tenga en ese
momento la célula.

3
La síntesis de proteínas consta en realidad de dos etapas: la primera etapa
(trascripción) ocurre dentro del núcleo de las células eucariotas, aquí la secuencia
de nucleótidos que denominamos gen (segmento de ADN que determina una
proteína) se transcribe en una molécula de ARN. Posteriormente, en la segunda
etapa (traducción - síntesis de proteína propiamente dicha) el ARN pasa del
núcleo al citoplasma donde es traducida por los ribosomas que arman una
proteína.

Este proceso es de fundamental importancia ya que básicamente todos los

caracteres que la célula presenta (fenotipo) está regulado por la suma de sus
actividades enzimáticas. En pocas palabras, todo lo que la célula es y puede
realizar depende de la acción enzimática específica. Como las enzimas son
proteínas, la morfología y funcionamiento celular dependen de que tipo de
proteínas la célula pueda armar. En el transcurso de la evolución, todos los
organismos se han asegurado que la información correspondiente para sintetizar
sus enzimas específicas se halle presente en sus células y en su descendencia.
Químicamente esa información reside en el ADN y gracias a la replicación, la
trasmisión está garantizada.

Los ribosomas es el lugar donde se realiza este proceso. Un ribosoma es un

corpúsculo celular que utiliza las instrucciones genéticas contenidas en el ácido
ribonucleico (ARN) para enlazar secuencias específicas de aminoácidos y formar
así proteínas. Los ribosomas se encuentran en todas las células y también dentro
de dos estructuras celulares llamadas mitocondrias y cloroplastos. Casi todos
flotan libremente en el citoplasma (el contenido celular situado fuera del núcleo),
pero muchos están enlazados a redes de túbulos envueltos en membranas que
ocupan toda la masa celular y constituyen el llamado retículo endoplásmico.

Esto tiene muchas aplicaciones en la bioquímica y la medicina que pueden

ayudar a comprender mejor el funcionamiento de las células entre otras
aplicaciones está que al ser invadidas por bacterias, las células de algunos
organismos inferiores elaboran sustancias llamadas antibióticos para defenderse
de la infección. En muchos casos los antibióticos logran sus objetivos interfiriendo
la síntesis proteica en los ribosomas de las bacterias, lo que las mata evitando así
la infección.

4
 ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales

denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y
estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de
la anterior en el espacio.

El nivel más básico de estructura proteica, llamado estructura primaria, es la

secuencia lineal de aminoácidos que está determinada, a su vez, por el orden de
los nucleótidos en el ADN o en el ARN. Las diferentes secuencias de aminoácidos
a lo largo de la cadena afectan de distintas formas a la estructura de la molécula
de proteína. Fuerzas como los enlaces de hidrógeno, los puentes disulfuro, la
atracción entre cargas positivas y negativas, y los enlaces hidrófobos (repelentes
del agua) e hidrófilos (afines al agua) hacen que la molécula se arrolle o pliegue y
adopte una estructura secundaria; un ejemplo es la llamada hélice a. Cuando las
fuerzas provocan que la molécula se vuelva todavía más compacta, como ocurre
en las proteínas globulares, se constituye una estructura terciaria donde la
secuencia de aminoácidos adquiere una conformación tridimensional. Se dice que
la molécula tiene estructura cuaternaria cuando está formada por más de una
cadena polipeptídica, como ocurre en la hemoglobina y en algunas enzimas.
Determinados factores mecánicos (agitación), físicos (aumento de temperatura) o
químicos (presencia en el medio de alcohol, acetona, urea, detergentes o valores
extremos de pH) provocan la desnaturalización de la proteína, es decir, la pérdida
de su estructura tridimensional; las proteínas se despliegan y pierden su actividad
biológica.

figura 1: Las diferentes estructuras de las proteínas

5
 El RIBOSOMA

Los ribosomas se observaron por primera vez la década de los 30´s por Albert
Claude en homogenados celulares utilizando microscopía de campo oscuro;
Claude los denominó "microsomas". Fue hasta la década de los 50´s cuando
George Palade los observó por microscopía electrónica, pero pensó que eran
artefactos de la técnica. El nombre de ribosomas deriva de que en Escherichia
coli, están formados por aproximadamente 2/3 partes de ARN y 1/3 de proteína
(los microsomas son en realidad las vesículas formadas por el retículo
endoplásmico, son ricos en ribosomas y es posible aislarlos por centrifugación
diferencial).

La correlación entre la cantidad de ARN en la célula y la velocidad a la cual

se sintetizan las proteínas, llevó a la sospecha de que los ribosomas eran el sitio
de la síntesis de proteínas. Esta hipótesis fue confirmada en 1955 por Paul
Zamecnik, quien demostró que aminoácidos marcados con 14C permanecen algún
tiempo asociados a los ribosomas antes de aparecer en las proteínas libres. El
análisis de la síntesis de proteínas muestra que consiste de tres fases: iniciación,
elongación y terminación.

Los ribosomas, son organelos celulares donde el ARNm es traducido. Está

formado por dos subunidades, y cada una de ellas contiene ARNr y proteínas
ribosomales.

figura 2: subunidades de un ribosoma

En la traducción, el ARNm pasa a través del ribosoma, donde los codones son
reconocidos por los ARNt que van unidos a su aminoácido específico. Cada
subunidad ribosomal esta compuesta por ARNt (ARN ribosomal) y proteínas
ribosomales.

En las células eucarióticas, las unidades grandes son las 60S (llamadas así por su
velocidad de sedimentación) y contienen a los ARNt 28S, 5.8S y 5S más cerca de
50 proteínas ribosomales. La unidad pequeña es 40S y contiene al ARNt 18S, más
cerca de 30 proteínas.

6
 El ARNm

El ARN mensajero es el que lleva la información para la síntesis de proteínas, es

decir, determina el orden en que se unirán los aminoácidos. Tiene un principio,
una secuencia y un final. El ARNm varía en longitud. Las secuencias del ARNm
varían debido a que las secuencias de los aminoácidos codificados difieren, al
principio y al final.

Figura 3: secuencia del ARNm

El ARNt

Los ARNt llevan a los aminoácidos a los ribosomas durante la traducción, para ser
ensamblados en una cadena polipeptídica.

Figura 4: representación del ARNt

Los ARNt son codificados por los genes, Todos los ARNt tienen tamaño y forma
similar. Todos los ARNt tienen el triplete CCA en la terminal 3', donde los
aminoácidos se pegan. La otra "terminal" de la molécula de ARNt es el anticodón,
el cual durante la traducción, "lee" que coincida el codón del ARNm.

La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del citoplasma

celular. Los aminoácidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt),
específico para cada uno de ellos, y son llevados hasta el ARN mensajero
(ARNm), dónde se aparean el codón de éste y el anticodón del ARN de
transferencia, por complementariedad de bases, y de ésta forma se sitúan en la
posición que les corresponde. Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el
ARN mensajero queda libre y puede ser leído de nuevo. De hecho, es muy
frecuente que antes de que finalice una proteína ya está comenzando otra, con lo
cual, una misma molécula de ARN mensajero, está siendo utilizada por varios
ribosomas simultáneamente.

7
 Los Aminoácidos

Los componentes básicos de las proteínas son los aminoácidos

Figura 5:
componentes de
aminoácidos

Existen 20 aminoácidos, donde cada uno tiene un radical diferente.

Figura 6: estructuras de diferentes aminoácidos

El enlace peptídico
Los aminoácidos se unen por medio del enlace peptídico Se forma un enlace
peptídico entre el grupo carboxilo de un aminoácido (aminoácido 1) y el grupo
amino de otro aminoácido (aminoácido 2).
Figura 7: enlace
peptídico

8
 SINTESIS PROTEICA

La síntesis de proteínas o traducción del ARNm es el proceso anabólico mediante

el cual se forman las proteínas a partir de los aminoácidos. Es el paso siguiente a
la trascripción del ADN a ARNm. Como existen 20 aminoácidos diferentes y sólo
hay cuatro nucleótidos en el ARNm (Adenina, Uracilo, Citosina y Guanina), es
evidente que la relación no puede ser un aminoácido por cada nucleótido, ni
tampoco por cada dos nucleótidos, ya que los cuatro tomados de dos en dos, sólo
dan dieciséis posibilidades. La colinearidad debe establecerse como mínimo entre
cada aminoácido y tripletes de nucleótidos. Como hay sesenta y cuatro tripletes
diferentes (combinación de cuatro elementos o nucleótidos tomados de tres en
tres con repetición), es obvio que algunos aminoácidos deben tener
correspondencia con varios tripletes diferentes. Los tripletes que codifican
aminoácidos se denominan codones. La confirmación de esta hipótesis se debe a
Nirenbert, Ochoa y Khorana. En la biosíntesis de proteínas se pueden distinguir
las siguientes etapas

a) formación del ARNm ó trascripción

que es el proceso en el que se forma el ARNm y se una al ribosoma

b) Activación de los aminoácidos.

Una enzima llamada aminoacil-ARNt sintetasa agrega los aminoácidos correctos a

los ARNt. El proceso se llama aminoacilación o "carga". Al haber 20 aminoácidos,
también hay 20 aminoacil-ARNt sintetasas. Todos los ARNt con el mismo
aminoácido son cargados por la misma enzima

c) Traducción:

1. Iniciación de la síntesis.
2. Elongación de la cadena polipeptídica.
3. Terminación de la síntesis.

d) Asociación de varias cadenas polipeptídicas y a veces de grupos

prostésicos para constituir las proteínas.

La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del citoplasma

celular. Los aminoácidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt),
específico para cada uno de ellos, y son llevados hasta el ARN mensajero
(ARNm), dónde se aparean el codón de éste y el anticodón del ARN de
transferencia, por complementariedad de bases, y de ésta forma se sitúan en la
posición que les corresponde. Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el
ARN mensajero queda libre y puede ser leído de nuevo. De hecho, es muy
frecuente que antes de que finalice una proteína ya está comenzando otra, con lo

9
cual, una misma molécula de ARN mensajero, está siendo utilizada por varios
ribosomas simultáneamente.

La formación del ARNm

La formación del ARNm Comienza en el núcleo con la separación, en una porción

de su longitud, de las 2 cadenas que forman la molécula de ADN. Cada triplete, es
decir, cada secuencia de 3 bases en la cadena de ADN, codifica para uno de los
20 aminoácidos constituyentes de las proteínas.

Trascripción.

Una de las 2 cadenas que forman la molécula de ADN actúa como plantilla o
molde para producir una molécula de ARNm. En este proceso, que recibe el
nombre de trascripción, los nucleótidos de ARN, que se encuentran libres en el
núcleo celular, se emparejan con las bases complementarias de la cadena modelo
de ADN. El ARN contiene uracilo (U) en lugar de timina (T) como una de sus
cuatro bases nitrogenadas. Las bases de ARN se emparejan con las bases del
ADN de la siguiente manera: el uracilo (U) del ARN se empareja con la adenina
(A) de la cadena de ADN, la adenina del ARN se empareja con la timina (T) del
ADN y la citosina se empareja con la guanina. Una vez que los nucleótidos de
ARN se han emparejado con las bases del ADN, los nucleótidos adyacentes se
unen entre sí para formar la cadena precursora del ARNm.

Eliminación de los intrones

La cadena precursora del ARNm presenta regiones, denominadas exones, que

contienen información para la síntesis de proteínas. Los exones están separados
por otras secuencias, denominadas intrones, que no se expresan. Antes de que la
cadena de ARNm se utilice en la síntesis de proteínas, los intrones deben ser
eliminados.

El ARNm se une al ribosoma

Una vez formado el ARN maduro o funcional, sin intrones, sale del núcleo celular y
se acopla, en el citoplasma, a unos orgánulos celulares que reciben el nombre de
ribosomas. La síntesis proteica tiene lugar en los ribosomas.

10
Mientras esto ocurre el ARNt se une a un aminoácido el proceso se conoce como
activación de aminoácidos.

Activación De Los Aminoácidos

Dispersos por el citoplasma hay diferentes tipos de ARN de transferencia (ARNt),

cada uno de los cuales se combina específicamente con uno de los 20
aminoácidos que constituyen las proteínas. Uno de los extremos de la molécula de
ARNt se une a un aminoácido específico que viene determinado por el anticodón
presente en el otro extremo del ARNt. Un anticodón es una secuencia de 3 bases
complementaria con la secuencia del codón del ARNm que codifica para ese
aminoácido.

Los aminoácidos en presencia de la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y de ATP

son capaces de unirse a un ARNt específico y dan lugar a un aminoacil-ARNt,
liberándose AMP, fosfato y quedando libre la enzima, que vuelve a actuar.

Figura 8: esquema de activacion de un aminoácido por un aminoacil-ARNt

sintetasa

11
Inicio de la traducción

La etapa de iniciación es regulada por proteínas citosólicas denominadas factores

de iniciación (IF), que provocan dos hechos separados pero concurrentes, uno en
el extremo 5´del ARNm y otro en la subunidad menor del ribosoma. El primer
proceso involucra al cap y a una secuencia de nucleótidos aledaña, localizada
entre el cap y el codón de iniciación. Estas partes reconocidas por el factor IF-4,
que se liga a ellas sí al ARNm se proteína CBP. La conexión del IF-4 con el ARNm
insume energía que es provista por un ATP.

En el segundo proceso, el metioníl-ARNt[i]met se coloca en el sitio P de la

subunidad menor del ribosoma, reacción que requiere el factor IF-2 y la energía de
un GTP.

Logrados ambos acondicionamientos, otro factor de iniciación, el IF-3, con la

ayuda del IF-4 coloca el extremo 5´ del ARNm sobre una de las caras de la unidad
menor del ribosoma, la que posee los sitios P y A. De inmediato la subunidad
menor se desliza por el ARNm y detecta al codón de AUG de iniciación, que se
coloca, en el sitio P. Como es lógico, el segundo codón del ARNm queda colocado
al lado, es decir en el sitio A. Entre tanto, el metioril-ARNt[i]met,' ubicado en el sitio
P de la subunidad menor, se une al codón AUG de iniciación mediante su
anticodón CAU (UAC). El acoplamiento correcto entre estos dos tripletes es
imprescindible para asegurar el encuadre normal de los siguientes codones del
ARNm en los sitios P y A del ribosoma.

La etapa de iniciación concluye cuando la subunidad menor se combina con la

subunidad mayor y se forma el ribosoma. En él se encuentran los primeros dos
codones del ARNm: en el sitio P el codón AUG de iniciación -unido al metionil
ARNt[i]met- y en el sitio Al codón que le sigue.
La unión entre sí de las dos subunidades ribosómicas se produce luego del
desprendimiento del IF-2 y del IF-3, lo cual es mediado por el factor IF-5.
El ARN de transferencia, que lleva unido el aminoácido, se dirige hacia el complejo
formado por el ARNm y el ribosoma. El anticodón del ARNt se empareja con el
codón presente en el ARNm. La secuencia de bases del codón codifica para el
aminoácido concreto que transporta el ARNt. Un segundo ARNt se une a este
complejo. El primer ARNt transfiere su aminoácido al segundo ARNt antes de
separarse del ribosoma. El segundo ARNt lleva ahora 2 aminoácidos unidos que
constituyen el inicio de la cadena polipeptídica. Después, el ribosoma mueve la
cadena de ARNm de manera que el siguiente codón de ARNm está disponible
para unirse a un nuevo ARN de transferencia.

El complejo de inicio se forma por unión de las subunidades del ribosoma y el

iniciador (met-ARNt) al principio del codón del ARNm.

12
En procariotas la traducción puede empezar antes de que finalice la transcripción.
Una vez hecho el extremo 5' puede empezar, de ahí el poco procesamiento.

En eucariotas no puede ser porque la transcripción y la traducción ocurren en

lugares distintos.

Etapas de la traducción Iniciación Procariotas.

Empieza con las subunidades separadas, comenzando la pequeña que une un

mensajero por el primer aminoácido (metionina) unido a un ARNt especial. Hay
factores proteicos que según la etapa en que participen se llaman IF, EF y RF (con
E delante si son eucariotas).Participan tres factores:

- IF1 e IF3: estabilizan la subunidad pequeña separada de la grande.

- IF2: permite que el primer aminoacil-ARNt se una. Al unirse lo hace al sitio P,

asociado a IF2 que ha de estar en forma activa (uniendo un nucleótido GTP) y es
esencial. Es el único aminoacil-ARNt que se une cuando sólo está la subunidad
pequeña. La metionina está formilada en el α-amino (formilmetionina). Cuando se
une la subunidad grande se disocian todos los factores proteicos. IF1 e IF3 salen
pero IF2 ha de hidrolizar el GTP para salir. El mensajero se posiciona sobre el
codón de AUG adecuadamente para que luego se vean los codones. Para ello
todos los mensajeros de procariotas tienen el codón de iniciación AUG y a su
izquierda tienen una secuencia (Shine-Dalgarno) muy conservada rica en purina
complementaria de la secuencia del RNA de la subunidad pequeña (16s). Se
supone que interaccionan igual que la doble hélice colocando el mensajero.

Etapas de la traducción Iniciación Eucariotas.

Es más complicada por:

- Muchos más factores de iniciación.
-No hay secuencias de Shine-Dalgarno, la colocación es por otros procedimientos,
el ARNt no tiene una zona complementaria.
- Metionina no
formilada.
Figura 9: iniciación en
célula eucariota

13
 La metionina unida al ARNt iniciador es lo único que se une a sólo una de las
dos subunidades en el sitio P mal definido. Reacciona con EIF2. El primer
aminoácido (metionina) se une con EIF2, cuando el ribosoma tiene el primer
aminoácido se une al mensajero. El ARNm en eucariotas tiene gorra 5', es el
punto de enganche de la subunidad pequeña que ya tiene el primer aminoácido.
Se desliza por el mensajero hasta encontrar el codon de iniciación y se para
porque el tiene el aminoacil-ARNt que establece interacciones. Implica gasto de
ATP porque hay estructuras que deshacer, hay factores proteicos que ayudan a
deslizarse. Al entrar la subunidad grande se sueltan los factores proteicos.

Figura 10: esquema de inicio de traducción de ARNt

14
La etapa de elongación de la cadena peptidica

Comienza cuando al sitio A del ribosoma se acerca otro aminoacil-ARNtAA,

compatible con el segundo codón del ARNm, con el cual se une. La reacción es
mediada por un factor de elongación llamado EF-1 y consume energía, que es
aportada por un GTP.

Al quedar el aminoacil-ARNtAA cerca del metionil-ARN[t]met. la metionina

localizada en el sitio P, al tiempo que se desacopla del. ARNt[i], se liga - mediante
una unión peptidica - al aminoácido ubicado en el sitio A. Se forma así un
dipeptidil-ARNt, que continúa ubicado en el sitio A. Su permanencia en este sitio
es breve, en seguida veremos por qué.

La unión peptídica es catalizada por la subunidad mayor del ribosoma. Debe

agregarse que la energía requerida para consumar esa unión proviene de la
ruptura de otra unión química , aquella que liga al aminoácido con la adenina en el
brazo aceptador del ARNt. Como en el caso del metionil – ARNt [i]met, la ruptura
química tiene lugar siempre en el sitio P.

Entre tanto, fuera del ribosoma, esperando para ingresar, se encuentra el

tercer codón del ARNm. Aborda el ribosoma cuando el ARNm se corre tres
nucleótidos en dirección de su extremo 5´. Este proceso – llamado traslocación –
es mediado por el factor de elongación EF-2 y también consume energía ahora
aportada por un GTP.

Como vemos, desde el punto de vista energético la síntesis proteica es

bastante costosa, ya que por cada aminoácido que se incorpora se consumen dos
GTP y un ATP, el último gastado durante 1a síntesis del aminoacil-ARNtAA. El
corrimiento del ARNm hace que el codón de iniciación sea desalojado del sitio P
sitio P -y, por consiguiente, del ribosoma- el segundo codón se mude del sitio A al
sitio P y el tercer codón ingrese en el sitio A vacante. Lógicamente el corrimiento
de los codones desplaza también a los ARNt , por lo que el ARNt[i] sale del
ribosoma -no tarda en desprenderse del codón de iniciación – y el dipéptido pasa
del sitio A al sitio P.

Mientras tanto, un tercer aminoacil-ARNtAA ingresa en le ribosoma, se

acomoda en el sitio A y su anticodón se une al tercer codón de ARNm, otra vez
por la intervención del EF-1. Debe señalarse que el EF-1 actúa después que el
EF-2 se retira del ribosoma, y viceversa.

El paso siguiente comprende la formación de una unión peptídica entre el

dipéptido y el aminoácido del tercer aminoacil –ARNt AA. Esta unión peptídica,
ahora entre e dipéptido y el aminoácido del tercer aminoacil-ARNtAA. Esta unión
peptídica genera un tripeptidil –AARNt, que permanece en el sitio P hasta la
próxima translocación del ARNm.

15
 Los procesos citados se repiten de forma sucesiva codón tras codón; así , en
el cuarto paso se forma un tetrapeptidil ARNt y luego peptidil - ARNt cada vez más
largos , que se traslocan del sitio A al P conforme se producen las uniones
peptídicas. Se calcula que se agregan a la cadena, en promedio, cinco
aminoácidos por segundo.

Debido a que con cada traslocación se corren tres nucleótidos del ARNm , su
extremo 5´ se aleja progresivamente del ribosoma y su extremo 3´ se acerca a él
en igual medida. Cuando el ribosoma se ha alejado del extremo 5´ del ARNm unos
90 nucleótidos, en el codón de iniciación se acomoda un nuevo ribosoma, lo cual
da inicio a la síntesis de otra cadena proteica. Esto se repite varias veces.

En procariotas y eucariotas es casi igual. Hay tres factores de elongación:

EF-Tu EEF-1
EF-Ts EEF-1
EF-G EEF-2

Un aminoácido para entrar en el ribosoma ha de estar unido a un factor proteico

(EF-Tu o EEF-1) llamado aminoacil-ARNt:

El factor proteico nunca une ni ARNt iniciador ni ARNt sin aminoácido. El ARNt
seleccionado según complementariedad del codón.

Sitio P:

Los aminoácidos unidos por el carboxilo. Para formar peptídico el carboxilo 1° +

amino 2°. Implica transferencia porque el CO que está activado se transfiere al α-
amino participando una peptidiltransferasa.

16
En el sitio A queda un dipéptido unido por el ARNt del segundo. En el P queda
ARNt vacío que se sale pasando por el sitio E. No necesita factor proteico extra. El
RNA grande de la subunidad grande es la peptidiltransferasa. Tiene actividad
catalítica. Para unir el siguiente aminoácido en el sitio A el tercer codon ha de
estar desocupado, por lo que el complejo se ha de mover 3 nucleótidos
(traslocación). Requiere factor proteico G activado con GTP. El factor proteico G
ha de salir para que entre otro aminoácido porque sólo ayuda a moverse. Para
salir hidroliza GTP. Se disocia porque solapa el sitio de Tu. El factor Ts sirve para
reciclar Tu reactivándolo. Los factores se pueden usar varias veces si hay energía.

Figura 11:
esquema de
etapa de
elongación
de la
cadena
proteica

17
La etapa de terminación

La etapa de terminación determina la conclusión de la síntesis de la proteína

cuando el sitio A del ribosoma es abordado por el codón de terminación del ARNm
(UUA, UGA o UAG, indistintamente). Ello deja al sitio A sin el esperado aminoacil-
ARNtAA, aunque pronto es ocupado por un factor de terminación llamado eRF
(eucaryotic releasing factor), que sabe reconocer a los tres codones de
terminación.

En síntesis la terminación de la cadena polipeptídica está señalada por el

ARNm mediante un codón que no especifica la incorporación de ningún
aminoácido. Ese codón de terminación puede ser UUA, UGA o UAG, y sobre él no
se une ningún ARNt. En cambio, es reconocido por dos proteínas llamadas
factores de liberación (eRF). Cuando esto sucede, la proteína terminada se libera
del último ARNt, que también se separa del ARNm. Por último también se disocian
las subunidades ribosómicas. Todos estos elementos pueden ser reutilizados en
una nueva síntesis.

Figura 12:
esquema de
etapa de
terminación

18
Asociación de varias cadenas polipeptídicas para constituir las proteínas

Conforme se va sintetizando la cadena polipeptídica, ésta va adoptando una

determinada estructura secundaria y terciaria mediante los enlaces por puente de
hidrógeno y los enlaces disulfuro, respectivamente. Así la cadena polipeptídica
adquiere una configuración espacial determinada. Tal proceso es conocido como
plegamiento de proteínas.

Tras la traducción hay proteínas enzimáticas que ya son activas y otras que
precisan eliminar algunos aminoácidos para serlo. Generalmente se separa el
aminoácido metionina o aminoácido iniciador. Algunas enzimas precisan asociarse
a iones o coenzimas (grupo prostético) para ser funcionantes o activas.

Las proteínas pueden estar constituidas por una cadena polipeptídica o por varias
subunidades. Las subunidades pueden ser iguales o distintas, según provengan
del mismo o de genes diferentes.

El control de calidad del plegamiento de las proteínas para adquirir la estructura

cuaternaria o conformación tridimensional, se lleva a cabo por chaperonas y
proteasas. Las proteínas chaperonas tienen la función de plegar o replegar
correctamente a las proteínas recién sintetizadas (modificación postraduccional), y
las proteasas deben degradar aquellas proteínas que a pesar de la acción de las
chaperonas no se pliegan correctamente. Cuando los mecanismos de control
fallan, las proteínas dañadas se acumulan causando enfermedades
amiloidogénicas.

RESUMEN

La síntesis de proteínas consta de tres etapas las cuales se resuman a

continuación:

a) Iniciación. La subunidad ribosómica más pequeña se une al extremo 5´ de una

molécula de ARNm. La primera molécula de ARNt, que lleva el aminoácido
modificado fMet, se enchufa en el codón iniciador AUG de la molécula de ARNm.
La unidad ribosómica más grande se ubica en su lugar, el ARNt ocupa el sitio P
(peptídico). El sitio A (aminoacil) está vacante. El complejo de iniciación está
completo ahora.

b) Alargamiento. Un segundo ARNt con su aminoácido unido se mueve al sitio A y

su anticodón se enchufa en el ARNm. Se forma un enlace peptídico entre los dos
aminoácidos reunidos en el ribosoma. Al mismo tiempo, se rompe el enlace entre
el primer aminoácido y su ARNt. El ribosoma se mueve a lo largo de la cadena de
ARNm en una dirección 5´ a 3´ y el segundo ARNt, con el dipéptido unido se
mueve al sitio P desde el sitio A, a medida que el primer ARNt se desprende del

19
ribosoma. Un tercer ARNt se mueve al sitio A y se forma otro enlace peptÍdico. La
cadena peptídica naciente siempre está unida al ARNt que se está moviendo del
sitio A al sitio P, y el ARNt entrante que lleva el siguiente aminoácido siempre
ocupa el sitio A. Este paso se repite una y otra vez hasta que se completa el
polipéptido.

c) Terminación. Cuando el ribosoma alcanza un codón de terminación (en este

ejemplo UGA), el polipéptido se escinde del último ARNt y el ARNt se desprende
del sitio P. El sitio A es ocupado por el factor de liberación que produce la
disociación de las dos subunidades del ribosoma

Figura 13 esquema de la síntesis de proteínas completo

20
BIBLIOGRAFÍA:

- Murray, R. Et al (1997): BIOQUIMICA DE HARPER; Editorial El Manual

Moderno. México.

- Curtis- Barnes (1994): BIOLOGIA. Editorial Médica Panamericana, 16a

edición, México, DF.

- Albert L. Lenhinger (1982): PRINCIPIOS DE BIOQUIMICA, Ediciones

omega S.A., Barcelona, España.

- Lubert Stryer (1981): BIOQUIMICA, Editorial Reverté, 2a edición, México,

DF.

- Robertis-Hib (1998): FUNDAMENTOS DE BIOLOGIA Celular y Molecular.

El Ateneo. Buenos Aires

- Microsoft ® Encarta ® 2006. © 1993-2005 Microsoft Corporation.

Reservados todos los derechos.

- http://www.maph49.galeon.com/sinte/contents.html

- http://w3.cnice.mec.es/eos/MaterialesEducativos/mem2001/biologia/citoplas
ma/organelas3.htm

21