WULAN OKTAVIANI RADEN AYU TANZILA

/ 04122511051 / 04122511041

BKU FISIOLOGI KEDOKTERAN

STRUKTUR PROTEIN SEKUNDER Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomermonomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Struktur Protein Protein mempunyai struktur yang sangat kompleks. Struktur protein memegang peranan penting dalam menentukan aktivitas biologisnya. Struktur protein terdiri dari empat tingkatan, yaitu struktur primer, sekunder, tersier, dan kuartener. Struktur primer merupakan rantai pendek dari asam amino dan dianggap lurus. Struktur sekunder merupakan rangkaian lurus (struktur primer) dari rantai asam amino yang setiap gugus mengadakan ikatan hidrogen sehingga rantai asam amino membentuk struktur heliks, seperti pegas atau per, sheet, turn, dan loop. Struktur tersier terbentuk jika rangkaian struktur sekunder menggulung karena adanya tarik-menarik antarbagian polipeptida sehingga membentuk satu subunit protein yang disebut struktur tersier. Struktur kuarterner terbentuk jika antarsubunit protein (dari struktur tersier) berinteraksi membentuk struktur kuarterner.

Struktur primer Struktur primer merupakan urutan asam amino dalam struktur protein yang dihasilkan dari ikatan kovalen antar asam amino dalam rantai (ikatan peptida) selama proses biosintesis protein atau translasi. Rantainya pendek dan dianggap linear atau lurus serta tidak terjadi percabangan.

Struktur Sekunder Kekuatan menarik di antara asam amino dalam rangkaian protein menyebabkan struktur utama (primer) membelit, melingkar, dan melipat diri sendiri. Bentuk-bentuk yang dihasilkan dapat spiral, heliks, dan lembaran. Bentuk ini dinamakan bentuk struktur sekunder. Struktur sekunder dikukuhkan oleh ikatan hidrogen. Beberapa contoh bentuk struktur sekunder

diantaranya heliks, sheets, turns, dan loops. Ada dua struktur sekunder utama yaitu -helix dan -sheet. Keduanya merupakan struktur protein sekunder yang paling stabil. 1. -heliks Pada suatu -heliks terbentuk suatu ikatan hidrogen antara masing-masing atom oksigen karboksil pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke atom nitrogen amida pada suatu ikatan peptida 4 residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida. Berbagai tipe heliks yang terbentuk lewat pemilinan dengan taraf dan arah yang berbeda digambarkan oleh jumlah residu aminoasil yang berputar dan jumlah tonjolan/pitch atau jarak perputaran yang dibentuk heliks sepanjang sumbunya. Heliks polipeptida yang terbentuk dari asam amino chiral akan memperlihatkan kiralitas, yaitu heliks tersebut bisa dominan kanan atau kiri.

Pada gambar, terlihat bahwa struktur -helix terbentuk oleh backbone ikatan peptida yang membentuk spiral dimana jika dilihat tegak lurus dari atas, arah putarannya adalah searah jarum jam menjauhi pengamat (dinamakan ). Satu putaran terdiri atas 3.6 residu asam amino dan struktur ini terbentuk karena adanya ikatan hidrogen antara atom O pada gugus CO dengan atom H pada gugus NH (ditandai dengan garis warna oranye). Struktur -heliks dapat ditekuk oleh residu prolin. Karena residu prolin dapat menimbulkan hambatan geometric akibat adanya struktur cincin dan arena pada ikatan peptida, nitrogen tidak mengandung atom hidrogen yang diperlukan untuk membentuk ikatan hidrogen. Namun tidak semua tekukan dalam -heliks disebabkan residu prolin.

Ikatan Hidrogen dan Kekuatan Van Der Walls Menstabilkan -heliks Struktur -heliks memiliki energi yang paling rendah dan merupakan formasi yang paling stabil bagi rantai polipeptida. Stabilitas -heliks terjadi akibat ikatan hidrogen. Atom yang dikemas kuat dalam -heliks memiliki kekuatan Van Der Walls satu sama lain sehingga melintasi sumbu (axis) heliks tersebut. 2. -sheet Bentuk umum yang kedua yaitu -sheet atau sering disebut juga -pleated sheet (lembaran terlipat. Simbol menjelaskan bahwa struktur ini merupakan struktur regular kedua dari protein sekunder.

struktur -sheet Seperti halnya -helix, struktur -sheet juga terbentuk karena adanya ikatan hidrogen, namun seperti terlihat pada gambar, ikatan hidrogen terjadi antara dua atau lebih bagian rantai yang paralel sehingga membentuk lembaran yang berlipat-lipat. Faktor penentu utama lipatan adalah interaksi antara rantai samping residu dalam polipeptida. Beberapa faktor lain yang berperan yaitu: halangan sterik yang besar antar rantai samping terdekat, tolakan muatan yang sama antar rantai samping terdekat, dan adanya prolin. Faktor lainnya adalah adanya kelompok polipeptida lain yang berinteraksi satu sama lain. Hal ini memberikan kontribusi ke tingkat struktur protein berikutnya (struktur tersier). Struktur sekunder protein bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR).

Summary Proteins are important biological macromolecules present in all organisms. Proteins are polymers of amino acids. The structure of these molecules is decomposed into primary structure, secondary structure, tertiary structure, and quaternary structure. The primary structure refers to amino acid linear sequence of the polypeptide chain. The primary structure is held by covalent bonds between amino acids in peptide bonds, which are made during the process of protein biosynthesis or translation. Secondary structure is the arrangement or conformation of amino acids in localized regions of a polypeptide or protein molecule. Hydrogen bonding plays an important role in stabilizing these folding patterns. The two main secondary structures are the helix and the -pleated sheet. There are other periodic conformations but the -helix and -pleated sheet are the most stable.
The -helix is a common secondary structure encountered in proteins of the globular class. The formation of the -helix is stabilized by H-bonding between amide nitrogens and carbonyl carbons of peptide bonds spaced four residues apart. This orientation of H-bonding produces a helical coiling of the peptide backbone such that the R-groups lie on the exterior of the helix and perpendicular to its axis. Whereas an -helix is composed of a single linear array of helically disposed amino acids, -sheets are composed of 2 or more different regions of stretches of amino acids and formed a folding structure. A major determinant of the folding structure is the

interactions between side chains of the residues in the polypeptide. Several factors come into play: steric hindrance between nearby large side chains, charge repulsion between nearby similarly-charged side chains, and the presence of proline. Another factor is the presence of other polipeptides that interact with each other. This contributes to the next level of protein structure (the tertiary structure).