Welcome to Scribd, the world's digital library. Read, publish, and share books and documents. See more
Download
Standard view
Full view
of .
Look up keyword
Like this
1Activity
0 of .
Results for:
No results containing your search query
P. 1
Biokimia Respirasi Hb

Biokimia Respirasi Hb

Ratings: (0)|Views: 11|Likes:
Published by Anna Andany Lestari

More info:

Published by: Anna Andany Lestari on Mar 07, 2013
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

08/30/2013

pdf

text

original

 
Biokimia Respirasi: Transport Oksigen dan Karbon Dioksida dalam Darah dan Cairan Jaringan
 
Oksigen terutama diangkut dalam bentuk terikat dengan hemoglobin ke kapiler jaringan. Di sel jaringantersebut, oksigen bereaksi dengan berbagai bahan makanan sehingga menghasilkan karbon dioksidadalam jumlah besar. Karbondioksida tersebut akan masuk ke kapiler jaringan dan diangkut kembali keparu.
1
 
Pengiriman oksigen ke dalam jaringan
 Pengiriman oksigen ke dalam jaringan membutuhkan kerjasama antara sistem respirasi dengan sistemkardiovaskular. Banyaknya oksigen yang dapat didistribusikan ke dalam jaringan tertentu ditentukanoleh banyaknya O2 yang memasuki paru-paru, pertukaran gas paru yang adekuat, aliran darah ke dalamjaringan, dan kemampuan darah untuk membawa O2. Aliran darah ditentukan oleh derajatkonstriksi
vascular bed 
dan cardiac output sedangkan banyaknya O2 dalam darah ditentukan olehjumlah O2 terlarut, hemoglobin dan afinitas hemoglobin untuk O2.
2
 
Reaksi Hemoglobin dan Oksigen
 Hemoglobin merupakan pembawa O2 yang baik. Hemoglobin merupakan protein yang tersusun dariempat subunit yang masing-masing berisi heme yang separuhnya menempel pada rantai polipeptida.Pada orang dewasa yang normal, kebanyakan hemoglobin berisi dua rantai alfa dan dua rantai beta.Heme merupakan komplek cincin porfirin yang meliputi satu atom ferrous besi. Masing-masing atombesi tersebut secara reversibel dapat mengikat satu molekul oksigen. Besi tersebut selalu dalam bentukferrous sehingga reaksi tersebut dinamakan oksigenasi, bukan oksidasi. Reaksi hemoglobin denganoksigen adalah Hb+O2
HbO2.Karena berisi empat deoksihemoglobin , molekul hemoglobin juga direpresentasikan sebagai Hb
4,
dansebenarnya bereaksi dengan empat molekul O2 untuk membentuk Hb
4
O
8
.Reaksi tersebut berlangsungdengan sangat cepat, hanya kurang dari 0,01 detik. Begitu juga dengan deoksigenasi Hb
4
O
8
jugaberlangsung dengan sangat cepat.
2
 Struktur kuarter hemoglobin tersebut menentukan afinitasnya untuk O2 . Pada deoksihemoglobin, unitglobin terikat secara kuat pada
tense (T) configuration
, yang mengurangi afinitas molekul terhadapO2. Saat O2 pertama terikat, ikatan yang menahan unit globin dilepaskan, menghasilkan
relaxed (R)configuration
, yang mengekspos lebih banyak tempat ikatan O2. Hasilnya, afinitasnya dapat meningkatsampai 500 kali. Pada jaringan, reaksi ini berbalik, yaitu terjadi pelepasan oksigen. Transisi dari satukeadaan ke keadaan lainnya diperkirakan terjadi sampai 10
8
kali sepanjang masa hidup sel darahmerah.Hemoglobin sangat penting fungsinya dalam mengatur jumlah oksigen yang diambil dari paru-paru dandikeluarkan pada jaringan. Jika kadarnya turun sampai 50% seperti pada penderita anemia, kapasitaspembawaan oksigennya juga akan turun sebesar 50% meskipun PO
2
normal 100mmHg dan saturasiHbnya 97%.
3
 Oxygen-hemoglobin dissociation curve menghubungkan persentase saturasi kekuatan pembawaanhemoglobin dengan PO
2
. Kurva ini ditandai dengan bentuk sigmoid karena ada interkonversi antara Tdan R. Kombinasi heme pertama pada molekul Hb dengan O2 meningkatkan afinitas heme kedua,begitu juga seterusnya. Oleh karena itu, afinitas Hb yang keempat jauh lebih banyak dari yangpertama.Saat darah berada dalam kesetimbangan 100% O
2
(PO
2
=760 mmHg), hemoglobin normal menjaditersaturasi 100%. Dalam keadaan tersaturasi penuh, tiap hemoglobin berisi 1.39 ml O
2
. Meskipunbegitu, darah normalnya berisi sedikit turunan hemoglobin yang tidak aktif, dan nilai pengukuran invivo lebih rendah. Biasanya nilainya 1,34 mL O
2
. Konsentrasi hemoglobin dalam darah normal adalahsekitar 15 g/dL (14 g/dL pada wanita dan 16 g/dL pada pria). Oleh karena itu, 1 dL darah berisi 20.1mL (1.34 mL X 15) O
2
terikat pada hemoglobin saat hemoglobin tersaturasi 100%. Jumlah O
2
terlaruttergambar dalam fungsi linear PO
2
.
2
 In vivo, hemoglobin dalam darah pada ujung kapiler pulmonary tersaturasi 97,5% dengan O
2
(PO
2
=97mmHg). Karena ada sedikit pencampuran dengan darah vena bronkialis yang mem-by pass kapilerpulmonary (aliran fisiologis), hemoglobin dalam darah arteri sistemik hanya tersaturasi 97%.Pencampuran darah tersebut disebut
venous admixture of blood.
1,2
 Darah arteri berisi total 19.8 mL O
2
tiap dL: 0.29 mL terlarut, dan 19.5 mL terikat pada hemoglobin.Pada ujung vena, hemoglobin tersaturasi 75% dan total konten O
2
sekitar 15.2 mL/dL: 0.12 mL dalamlarutan dan 15.1 mL terikat pada hemoglobin. Oleh karena itu, pada saat istirahat dapat diperkirakanbahwa jaringan mengambil sekitar 4.6 mL O
2
tiap dL darah yang melewatinya; 0.17 mL
 
merepresentasikan O2 yang terlarut dalam darah dan sisanya yang terikat hemoglobin. Dengan cara ini,250 mL O
2
per menit ditransportasikan dari darah ke jaringan dalam keadaan istirahat.
2
Oksigen yangterikat pada Hb tidak mempengaruhi PO
2
. Oleh karena itu, PO
2
tidak diukur berdasarkan jumlah totaloksigen dalam darah, melainkan hanya bagian yang terlarut saja.
3
 Olahraga berat akan meningkatkan pemakaian oksigen sampai 20 kali. Peningkatan curah jantungmenurunkan waktu darah berada di kapiler paru kurang dari setengah normal. Namun, darah tetapdapat jenuh oleh oksigen ketika meninggalkan paru karena terjadi peningkatan kapasitas difusidan
transit time safety factor 
.
1
 Kapasitas difusi oksigen dapat meningkat hampir tiga kali lipat saat olahraga, terutama karena terjadipeningkatan luas permukaan kapiler dan rasio ventilasi-perfusi yang mendekati ideal di bagian atasparu. Sementara itu, dalam keadaan normal, sebenarnya darah sudah mengalami kejenuhan olehoksigen pada sepertiga pertama kapiler paru. Dalam keadaan itu, darah berada selama tiga kali lebihlama dari waktu yang dibutuhkan untuk mengalami kejenuhan. Oleh karena itu, meskipun aliran darahsemakin kencang saat olahraga berat, darah masih tetap tersaturasi penuh.
1
 PO
2
jaringan ditentukan oleh laju pengangkutan oksigen ke jaringan dan laju pemakaian oksigen olehjaringan. Jika aliran darah dalam suatu jaringan meningkat, lebih banyak oksigen yang diangkut kejaringan dalam periode tertentu sehingga PO
2
meningkat. Sementara penggunaan oksigen untukmetabolisme jaringan akan menurunkan nilai PO
2
cairan interstitium.PO
2
di bagian-bagian awal kapiler adalah 95 mmHg dan PO
2
di cairan interstitium di sekitar sel jaringanadalah sekitar 40mmHg. Karena terdapat perbedaan tekanan inilah, oksigen berdifusi cepat dari darahke dalam jaringan dan PO
2
darah yang meninggalkan kapiler juga menjadi sekitar 40 mmHg.
Faktor yang mempengaruhi afinitas hemoglobin untuk oksigen
 Meskipun PO
2
merupakan faktor terpenting yang menentukan persentase saturasi oksigen hemoglobin,ada beberapa faktor yang mempengaruhi afinitas pengikatan oksigen terhadap O
2
. Ada empat kondisipenting yang mempengaruhi kurva disosiasi oksigen-hemoglobin, yaitu pH, tekanan parsial karbondioksida, suhu, dan konsentrasi 2,3-bifosfogliserat (2,3-BPG). Peningkatan suhu atau penurunan pHakan menggeser kurva ke kanan. Pada keadaan ini, semakin tinggi PO
2
yang dibutuhkan hemoglobinuntuk mengikat oksigen.
2,4
 Peningkatan keasaman akan meningkatkan pelepasan oksigen dari hemoglobin. Asam utama yangdihasilkan jaringan yang aktif secara metabolik di antaranya adalah asam laktat dan asam karbonat.Pengurangan afinitas hemoglobin saat pH turun disebut efek bohr.
3,4
Efek Bohr bekerja dengan duajalur yaitu peningkatan H
+
dalam darah akan menyebabkan O
2
terlepas dari hemoglobin dan pengikatanoksigen ke hemoglobin menyebabkan pelepasan H
+
dari hemoglobin. Dengan begitu, hemoglobin jugabisa berfungsi sebagai buffer. Namun, jika berikatan dengan asam amino dalam hemoglobin, H
+
akanmengubah struktur dari hemoglobin sehingga kemampuannya dalam membawa oksigen turun.
(4)
 Efek Bohr berkaitan dengan fakta bahwa hemoglobin yang terdeoksigenasi mengikat H
+
lebih aktif daripada hemoglobin yang teroksigenasi. Selain itu, pH akan turun saat kadar CO
2
meningkat sehinggasaat PCO
2
meningkat, kurva juga akan bergeser ke kanan dan P
50
meningkat (P
50 
merupakan PO
2
saathemoglobin tersaturasi setengah dengan O
2
).
2,4
 2,3-BPG dibentuk dari 3-fosfogliseraldehid yang merupakan produk glikolisis melalui jalur Embden-Meyerhof . Molekul banyak terkandung di dalam sel darah merah. Ini merupakan anion bermuatan
tinggi yang mengikat rantai β deoksihemoglobin. Satu mol deoksihemoglobin mengikat 1 mol 2,3
-BPG.Rumusnya adalah HbO
2
+ 2,3-BPG
Hb
2,3-BPG + O
2
 Pada kesetimbangan ini, pengingkatan konsentrasi 2,3-BPG akan menggeser reaksi ke kananmenyebabkan lebih banyak oksigen dilepaskan. Karena asidosis menghambat glikolisis sel darah merah,kadar 2,3-BPG turun saat pH rendah. Sebaliknya, hormon tiroid, hormon pertumbuhan dan androgendapat menginkatkan konsentrasi 2,3-BPG dan P
50
.Olahraga dilaporkan menghasilkan peningkatan 2-3-BPG dalam 60 menit. Namun, pada atlet yangterlatih, dapat saja tidak terjadi peningkatan. P
50
juga akan meningkat karena terjadi peningkatansuhu pada jaringan yang aktif dan peningkatan CO
2
maupun metabolit lainnya yang akan menurunkanpH. Banyak oksigen yang dilepaskan dari masing-masing darah menuju jaringan yang aktif karenatekanan oksigen oksigen di jaringan berkurang. Akhirnya, pada nilai PO2 yang rendah, kurva disosiasioxygen-hemoglobin akan berbentuk curam.
2
 
Myoglobin
 
 
Myoglobin merupakan pigmen berisi besi yang ditemukan pada otot rangka. Tugas dari mioglobin adalahmenyimpan oksigen di dalam sel otot sehingga oksigen tersedia untuk oksidasi bahan bakar yangmenghasilkan energi bagi kontraksi otot.
5
 Myoglobin mirip dengan hemoglobin, hanya saja mengikat 1 mol O2 per mole. Kurva disosiasinyaberbentuk hiperbola, berbeda dengan hemoglobin yang bentuknya adalah sigmoid. Karena kurvanyalebih ke kiri daripada kurva hemoglobin, myoglobin mengambil O
2
dari hemoglobin di darah. Myoglobinmelepaskan O2 hanya pada saat nilai PO2 nya rendah. Pada saat berolahraga, nilai PO2 nya bahkanhampir mendekati nol. Mioglobin ini sangat penting untuk menjaga kontraksi otot. Aliran darah dapatterhambat selama kontraksi tersebut dan mioglobinlah yang akan menyediakan O2 saat aliran darahterhambat.
2,5
 
Transport Karbon Dioksida
 Dalam keadaan istirahat, sekitar 4 mililiter karbon dioksida diangkut dari jaringan ke paru dalam setiap100 mililiter darah. Sekitar 70 % karbon dioksida diangkut dalam bentuk ion bikarbonat, 23 % dalamikatan dengan hemoglobin dan protein plasma serta 7% dalam cairan darah.
1
 Kelarutan karbondioksida dalam darah sekitar 20 kali dari pada oksigen. Karena adanya karbonatanhidrase, karbondioksida yang berdifusi ke dalam sel darah merah akan segera dihidrasi menjadiH
2
CO
3
. H
2
CO
3
tersebut nantinya akan dipecah menjadi H
+
dan HCO
3-
. H
+
akan bereaksi denganhemoglobin sementara ion bikarbonat akan berdifusi ke plasma.Karbon dioksida bereaksi secara langsung dengan berbagai radikal amin pada molekul hemoglobin danprotein plasma untuk membentuk senyawa karbaminohemoglobin (CO
2
Hb). Kombinasi karbon dioksidadan hemoglobin ini adalah suatu reaksi reversibel yang membentuk ikatan longgar sehingga karbondioksida mudah dilepaskan ke dalam alveolus yang PCO
2
nya lebih rendah daripada di kapiler jaringan.Jumlah karbon dioksida yang dapat ditransportasikan di dalam darah dipengaruhi oleh persentasesaturasi hemoglobin dengan oksigen. Semakin sedikit jumlah oksihemoglobin, semakin tinggi kapasitasdarah dalam membawa CO
2
. Hubungan itulah yang disebut efek Haldane. Selain lebih mampu mengikatoksigen daripada bentuk oksihemoglobin, deoksihemoglobin juga mengikat lebih banyak H
+
sehinggaH
+
pada larutan dikurangi dan terjadi promosi konversi CO
2 
menjadi HCO
3-
Konsekuensinya, darah venamembawa banyak CO2 daripada darah arteri. Pengambilan CO2 dibantu oleh jaringan sementarapelepasannya dibantu oleh paru-paru.
4,2
 Sisanya, sekitar 0,3 mL karbon dioksida tiap 100 mL darah (atau sekitar 7%) semua karbon dioksida yangdiangkut akan dibawa dalam bentuk karbon dioksida terlarut.
Pergeseran Klorida
 Karena peningkatan konten HCO
3- 
sel darah merah lebih besar daripada di plasma saat darah memasukikapiler, sekitar 70% HCO
3-
yang dibentuk di dalam sel darah merah memasuki plasma dan bertukarandengan Cl
-
. Proses ini difasilitasi oleh anion exchanger 1 (AE1, atau yang juga disebut sebagai band 3)yang merupakan sebuah protein utama di dalam sel darah merah. Oleh karena itu, kadar Cl
-
dalam seldarah merah vena lebih banyak daripada arteri. Pergeseran klorida ini berlangsung dengan cepat danlengkap dalam waktu 1 detik.
2
 Untuk setiap molekul CO
2
yang ditambahkan ke dalam sel darah merah, terdapat peningkatan satupartikel osmotik aktif dalam sel, baik HCO
3
maupun Cl
-
. Oleh karena itu, sel darah merah mengambilair dan meningkatkan ukurannya. Alasan tersebut mendasari fakta bahwa terdapat lebih sedikit cairandalam darah arteri yang kembali melalui jalur limfatik daripada vena. Hematokrit darah venanormalnya 3% lebih besar daripada arteri. Pada paru, Cl
-
keluar dari sel, dan sel kembali mengkerut.
2
 
Afinitas oksigen pada hemoglobin fetal dibandingkan dewasa
 Hemoglobin fetal (Hb-F) berbeda dengan hemoglobin orang dewasa (adult=HbA) dalam struktur danafinitasnya terhadap oksigen. Hb-F memiliki afinitas yang lebih tinggi untuk oksigen karena kurangmengikat BPG dibanding Hb-A. Saat PO
2
rendah, Hb-F dapat mengangkut 30% oksigen lebih banyakdibandingkan Hb-A maternal. Transfer oksigen terjadi di plasenta. Sementara itu, PO
2 
di plasentasangat rendah sehingga Hb-F sangat penting untuk mencegah janin mengalami hipoksia.
4
 Hemoglobin janin terdiri dari 2 rantai alfa globulin dan 2 rantai gamma globulin. Dalam beberapaminggu setelah kelahiran, barulah HbF tersebut digantikan dengan HbA (alfa
2
dan beta
2
). Perbedaanrantai tersebut yang menyebabkan perbedaan kemampuan afinitas terhadap 2,3-BPG berbeda.
5
 
disusun oleh
 Johny Bayu Fitantra
 

You're Reading a Free Preview

Download
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->