UNIVERSIDAD AUTONOMA DE CHIAPAS FACULTAD DE CIENCIAS QUIMICAS CAMPUS IV

MATERIA: BIOQUIMICA DOCENTE: M.C. CARLOS VILLATORO DOMINGUEZ PRACTICA 10: EL ATP, EL MOVIMIENTO CELULAR Y LA CONTRACCION MUSCULAR

INTEGRANTES DEL EQUIPO : LILIANA PATRCIA ARCIA PORTILLO MARTHA LIDIA LOPEZ JIMENEZ JODE ANGEL ALFARO LOPEZ AIDA MINET HIDALGO RENTERIA OSMAR ALEJANDRO PEREZ HERNANDEZ SEMESTRE Y GRUPO: 4 A

TAPACHULA, CHIAPAS. A 26 DE OCTUBRE DEL 2012

INTRODUCCION

El trifosfato de adenosina fue aislado por primera vez del msculo en 1929 en los Estados Unidos por Cyrus H. Fiske y Yellapragada Subba Row, e independientemente, en Alemania por Karl Lohman. No fue, sin embargo, hasta diez aos mas tarde que empez a reconocerse el papel central del ATP en la transferencia de energa. En 1941, Fritz Lipmann (Premio Nobel,1953) ayudado por las contribuciones de Herman Kalckar, apunt la hiptesis de la naturaleza cclica del papel del ATP en los procesos bioenergticos escribiendo: No se pueden dar respuestas definidas a la pregunta de cmo opera el alto potencial del grupo fosfato como promotor de varios procesos si bien se puede reconocer una interconexin ms o menos estrecha con el recambio del fosfato...el ciclo metablico(es) comparable a una mquina que genera corriente elctrica. Parece, de hecho, que en la organizacin celular la<<corriente>> de fosfato juega un papel similar al de corriente elctrica en la vida de los seres humanos. Es tambin una forma de energa utilizada para todos los fines. EL Adenosn Trifosfato es un nucletido bsico en la obtencin de energa celular. Est formado por una base nitrogenada (adenina) unida al carbono 1 de un azcar de tipo pentosa, la ribosa, que en su carbono 5 tiene enlazados tres grupos fosfato. Se encuentra incorporada en los cidos nuclicos. Se produce durante la fotosntesis y la respiracin celular, y es consumida por muchas enzimas en la catlisis de numerosos procesos qumicos. Su frmula es C10H16N5O13P3. La funcin que desempea el ATP es que se almacena en los enlaces de alta energa que unen los grupos fosfato gran cantidad de energa para las funciones biolgicas y se liberan cuando uno o dos de los fosfatos se separan de las molculas de ATP.

Tambin tenemos el movimiento celular que como su nombre indica es el desplazamiento de toda clula, ya sea porque as se requiere para realizar alguna funcin en especfica. El movimiento celular mas importante es el de las clulas musculares especializadas de los msculos esquelticos, cardiaco y liso, los cuales constituyen el 50% de toda la masa corporal, y por medio de ellas se da el movimiento de todo el cuerpo.

Existen dos tipos de movimientos celulares Movimiento ameboide: Supone el desplazamiento de toda una clula respecto a su entorno. Ejemplo: Los leucocitos a travs de los tejidos. sea , que necesita como un punto fijo (anclaje de seudpodo) para fijar una posicin adelantada y luego arrastra el resto del cuerpo celular hacia donde vaya a dirigirse.

Movimiento ciliar: Es el movimiento de los cilios en forma de ltigo sobre la superficie de la clula, stos slo se producen en superficies internas de vas respiratorias y trompas de Falopio. Por otro lado se tiene a la contraccin celular que es la fibra muscular genera tensin a travs de la accin de la actina y la miosina. Mientras est en tensin, el msculo puede alargarse, acortarse, o permanecer igual. Aunque el trmino contraccin implica acortamiento, cuando se hace referencia al sistema muscular, significa fibras musculares generando de tensin con la ayuda de las neuronas motoras. Estas contracciones producen la fuerza motora de casi todos los msculos superiores, como por ejemplo, desplazar el contenido de la cavidad a la que recubren (msculo liso) o mover el organismo u otros objetos a travs del medio (msculo estriado). Las contracciones involuntarias son controladas por el sistema nervioso central, mientras que el cerebro controla las contracciones voluntarias, y la mdula espinal controla los reflejos involuntarios. La contraccin muscular se puede explicar como un desplazamiento de los miofilamentos, es decir la cabeza de la miosina se ancla a la actina producindose as el dicho desplazamiento. Cabe decir que la contraccin muscular est regulada por el calcio, el ATP y el Magnesio, aunque se desconoce porque el Magnesio causa contraccin en msculos post mortem y esto est bajo investigacin.

1. EL MOVIMIENTO CELULAR DEPENDE DEL CITOESQUELETO, EL CUAL ES MUCHO MAS QUE UN SIMPLE ESQUELETO CELULAR, YA QUE MANTIENE LA FORMA DE LA CLULA. MUCHAS PROTENAS COMPONEN EL CITOESQUELETO LAS CUALES COMPRENDEN TBULOS Y FILAMENTOS QUE VARAN EN TAMAO Y COMPOSICIN. LAS MAS ESTUDIADAS SON LOS MICROTUBULOS QUE CONTIENEN TBULOS Y LOS FILAMENTOS DE ACTINA. INVESTIGUE AMPLIAMENTE SOBRE EL CITOESQUELETO Y SUS PROTENAS Y COMO FUNCIONAN DURANTE EL MOVIMIENTO CELULAR. INVESTIGAR SOBRE LA COMPOSICIN BIOQUMICA DE LA ACTINA. El citoesqueleto es una red de protenas que se extiende por el citoplasma entre el ncleo y la cara interna de la membrana plasmtica, ayudando a definir la forma de la clula, est compuesto de una variedad de protenas (particularmente filamentos de actina) usualmente estas protenas forman largas hebras retorcidas que tienen similitud a un cable elctrico, o a cables que sujetan los puentes, las protenas que forman el citoesqueleto se caracterizan por ser fuertes y flexibles.

El cito esqueleto se puede describir como parte importante de la clula, como un complejo de finos tbulos (microtbulos) diminutas fibras (microfilamentos) que forman el esqueleto interno de la clula, unidos entre s y a otras estructuras, por diversas protenas accesorias que ocupa el interior de todas las clulas.

Funciones del Citoesqueleto en la clula.

una funcin que resalta en el citoesqueleto es que se define como el esqueleto de la clula, por ende es el responsable de los muchos movimientos celulares, mantiene la estructura y forma de la clula, transporta sustancias entre las distintas partes de la clula, genera proteccin y estabilidad celular adems de la divisin Celular y la regulacin metablica.

Composicin del citoesqueleto

El citoesqueleto est compuesto por diferentes tipos de fibras entre las cuales estn los:

MICROTUBULOS: Tienen forma de tubos huecos proteicos

(tubulina) son largos y

relativamente rgidos, tienen la capacidad de desensamblarse con agilidad en un sitio y ensamblarse en otro, se extienden a lo largo de todo el citoplasma llevan a cabo funciones como: forma celular (cilios y flagelos), transporte intracitoplasmatico, movimiento de la clula, divisin celular, tambin forman las fibras del huso para separar los cromosomas durante la mitosis y la meiosis. Cuando se disponen en forma geomtrica dentro de cilios y flagelos, son usados para la locomocin o para mover lquido circundante). Las protenas relacionadas a los microtbulos llevan el nombre de protenas MAP (protenas asociadas a los microtbulos). Los microtbulos citoplasmticos son necesarios como vas de transporte de macromolculas y organoides (vesculas, mitocondrias, etc.), intervienen dos protenas motoras llamadas quinesina y dinena. Microfilamentos: Son las fibras ms delgadas de 3-6 nm (nanmetros=milmillonsimas de metro= 10-9), estn formados por la protena actina. La actina es una protena con funciones contrctiles, es tambin la protena celular ms abundante. La asociacin de estos microfilamentos de actina con la protena miosina es la responsable de la contraccin muscular. Los microfilamentos tambin pueden llevar a cabo los movimientos celulares, incluyendo desplazamiento, contraccin y citiocinesis.

Filamentos Intermedios: Tienen 10 nm de dimetro y proveen fuerza de tensin (resistencia mecnica) a la clula. Segn el tipo celular varan sus protenas constitutivas. Podemos decir que existen seis tipos de filamentos intermedios: 1) Neurofilamentos (en la mayora de las neuronas). 2) Filamentos de desmina, en el msculo. 3) Filamentos gliales, en las clulas del mismo nombre, que sirven de soporte en el cerebro, mdula espinal y sistema nervioso perifrico. 4) Filamentos de vimentina en clulas del tejido conjuntivo y en los vasos sanguneos. 5) Queratinas epiteliales, (o filamentos de queratina o tambin llamados tonofilamentos), en clulas epiteliales. 6) Lamino filamentos, forman la lmina nuclear, una delgada malla de filamentos intermedios sobre la superficie interna de la envoltura nuclear. Son los nicos que no se encuentran en el citoplasma

Protenas Accesorias: Estos sistemas primarios de filamentos (microfilamentos, filamentos intermedios y microtbulos), estn asociados a un conjunto de protenas llamadas protenas accesorias. Las protenas accesorias cumplen distintas funciones y de acuerdo a estos roles se las clasifican en: 1- Protenas reguladoras: regulan los procesos de alargamiento (polimerizacin) y acortamiento (despolimerizacin) de los filamentos principales. 2-Protenas ligaduras: conectan los filamentos entre si y con distintas estructuras celulares 3-Protenas motoras: sirven para la motilidad, contraccin y cambios de forma celulares.

ACTINA
La actina es una familia de protenas globulares que forman los microfilamentos, uno de los tres componentes fundamentales del citoesqueleto de las clulas de los organismos eucariotas. Pueden encontrarse como monmero en forma libre, denominada actina G, o como parte de polmeros lineales denominados microfilamentos o actina F, que son esenciales para funciones celulares tan importantes como la movilidad y la contraccin de la clula durante la divisin celular. Formando microfilamentos en un proceso dinmico proporciona un andamiaje que dota a la celula de una forma con posibilidad de remodelarse rpidamente en repuesta a su entorno o a seales del organismo, por ejemplo, aumentando la superficie celular para ala absorcin o proporcionando soporte a ala adhesin de las clulas para formar tejidos. Sobre andamiaje se pueden anclar otras enzimas, orgnulos como el ciclo, dirigir la deformacin de la membrana celular externa que permite la ingestin celular o la citocinesis. Tambin puede producir movimiento, bien por ella misma o ayudada de motores moleculares. De ese modo contribuye a procesos como el transporte intracelular de vesculas y orgnulos y la contraccin muscular, o la migracin celular, importante en el desarrollo embrionario, reparacin de heridas o invasividad del cncer. Por ltimo es importante en la expresin gnica.

2. MUCHAS PROTENAS PARTICIPAN EN EL MOVIMIENTO DENTRO DE LAS CELULAS: ENTRE ELLAS ESTAN LAS KINESINA, DINEINA Y MIOSINA. LAS PROTEINAS ENZIMATICAS KINESINA Y DINEINA SE LES DENOMINA MOTORES MOLECULARES DEBIDO A QUE ELLAS CONVIERTEN LA ENERGIA ALMACENADA EN EL ATP EN MOVIMIENTO. ESTE MOVIMIENTO ACTIVA EL TRANSPORTE VESICULAR DENTRO DE LAS CLULAS. ELABORE UN ENSAYO (QUE INCLUYA DIBUJOS) DONDE SE MUESTRE EL MOVIMIENTO DE TUBULOS Y VESICULAS MEDIADOS POR KINESINA. INVESTIGUE LA BIOQUIMICA DE LA DINEINA Y EXPLIQUE COMO SE INVOLUCRA EN EL MOVIMIENTO DE LAS CELULAS

Los microtbulos son polmeros de la protena tubulina, un heterodmero de a y b tubulina de unos 55 kD, de secuencias igualmente muy conservadas. Estas protenas guardan una homologa grande con la protena bacteriana FtsZ que juega un papel importante en la divisin celular. Los microtbulos constituyen tambin la estructura interna de los cilios y flagelos, apndices de la membrana de los que se sirven algunos microorganismos para moverse. Los microtbulos son responsables del movimiento de cilios y flagelos y del movimiento de vesculas intracelularmente. Esto es el resultado de la polimerizacin y despolimerizacin de microtbulos y de la accin de protenas motoras. En algunos casos los movimientos celulares son debidos a ambos mecanismos. El movimiento de estos filamentos est basado en la accin de protenas motoras que utilizan energa derivada de la hidrlisis del ATP para producir fuerza y movimiento. Miembros de dos grandes familias de protenas motoras, las quinesinas y las dinenas, son responsables de estos movimientos en el micro tbulos. Estas protenas se mueven a lo largo del micro tbulos en direcciones opuestas, la quinesina hacia el extremo ms y la dinena hacia el extremo menos Los anlisis genmicos muestran que existen varios genes altamente conservados, especialmente, en la regin responsable del motor. Las protenas microtubulares asociadas (MAPs) estabilizan a los microtbulos y a estos con los organelos y membrana. Las protenas motoras o ATPasas asociadas a microtbulos (un subtipo de MAPs) movilizan organelos y otros elementos sobre los microtbulos. * Quinesinas * Dinenas citoplasmticas * Dinena ciliar / flagelar * Dinamina

La quinesina es una molcula que consiste de dos cadenas pesadas que se enrollan la una sobre la otra y sus extremos amino terminales se encuentran en las cabezas globulares que son los dominios motores de la molcula que se unen tanto a los micro tbulos como al ATP cuya hidrlisis provee la energa para el movimiento. La porcin de la cola consiste de dos cadenas ligeras que se asocian a los dominios carboxilo terminal de las cadenas pesadas; esta porcin es responsable de la unin a los componentes celulares tales como vesculas y organelas. La dinena es una molcula compuesta de dos o tres cadenas pesadas (que incluyen el dominio motor) y un nmero variable de cadenas ligeras e intermedias asociadas. Al igual que la quinesina, las cadenas pesadas forman dominios motores de unin al ATP responsables de los movimientos; la porcin basal que incluye las cadenas pesadas e intermedias se unen a las estructuras celulares

3. INVESTIGUE EL MECANISMO BIOQUIMICO DE LA CONTRACCION MUSCULAR Y EXPLIQUE LO SIGUIENTE: a) Cmo se une el atp a los filamentos actina y miosina? (respalde su respuesta con un articulo cientfico donde se analice este fenmeno) Adems de unirse a la actina, las cabezas de miosina fijan e hidrolizan ATP, el cual proporciona la energa para dirigir el deslizamiento de los filamentos. Esta transformacin de energa qumica en movimiento se realiza mediante cambios en la forma de la miosina debidos a la unin del ATP. El modelo comnmente aceptado (el modelo de vaivn o balanceo del puente cruzado) es que la hidrlisis de ATP provoca repetidos ciclos de interaccin entre las cabezas de miosina y la actina. Durante cada ciclo, los cambios conformacionales en la miosina conducen al movimiento de las cabezas de miosina a lo largo de los filamentos de actina.
Fig. 1. Modelo para la actuacin de la miosina. La unin de ATP disocia la miosina de la actina. Entonces la hidrlisis del ATP produce un cambio conformacional que desplaza al grupo de cabeza de la miosina. A esto le sigue la unin de la cabeza de miosina en una nueva posicin sobre el filamento de actina y la liberacin de ADP y Pi. El regreso de la cabeza a su conformacin original dirige el deslizamiento del filamento de actina

b) La actina y la miosina funcionan como una atpasa. Analice la estructura bioqumica de dicha enzima y explique su cintica La miosina es una ATPasa, es decir, hidroliza el ATP para formar ADP y Pi, reaccin que proporciona la contraccin muscular. La miosina est compuesta de 2 cadenas pesadas idnticas, cada una de 230 kDa,1 y 4 cadenas livianas de 20 kDa cada una. La molcula tiene una regin globular de doble cabeza unida a una larga cadena helicoidal de doble hebra. Cada cabeza se une a dos diferentes cadenas ligeras. Todas las miosinas tienen la secuencia: Gly - Glu - Ser - Ala - Gly - Lys - Thr que es similar a la secuencia encontrada en el sitio activo de otras ATPasas. La lisina se une al alfa fosfato del ATP. La estructura -helicoidal ininterrumpida de la cola de la miosina es favorecida por la ausencia de prolina en intervalos de ms de 1000 residuos y por la abundancia de leucina, alanina y glutamato. A.-La porcin globular de la miosina tiene actividad ATPsica y se combina con la actina. Dos de las cadenas ligeras son idnticas (una en cada cabeza) y pueden ser removidas sin prdida de la actividad ATPsica. Las otras dos cadenas ligeras no son idnticas y se ven requeridas para la actividad ATPsica y para la unin de la miosina a la actina. La miosina puede escindirse con la tripsina en dos fragmentos llamados meromiosina ligera y meromiosina pesada. La meromiosina ligera forma filamentos, carece de actividad ATPsica y no se combina con la actina; es una cadena de doble hebra alfa helicoidal de 850 de longitud. La meromiosina pesada cataliza la hidrlisis del ATP, se une a la actina, pero no forma filamentos y genera la fuerza para la contraccin muscular; consta de una barra corta unida a dos dominios globulares que son las cabezas de la miosina. La meromiosina pesada puede escindirse por la papana en dos subfragmento en forma de bastn llamado S2. Cada fragmento S1 tiene un sitio con actividad ATPsica y un sitio de unin a la actina. Cada miofibrilla consta de mltiples miofilamentos que son unas hebras delgadas o gruesas compuestas qumicamente de dos protenas especiales, actina y miosina. Los miofilamentos de una miofibrilla no abarcan toda la extensin de la fibra muscular sino que se dividen en compartimentos llamados sarcmeros.

c) El atp producido en la fosforilacion oxidativa se utiliza preferentemente en el transporte transmembrana e intracelular; sin embargo, parte de el se gasta en la contraccion muscular. Disee un experimento donde usted demuestre esto. Ayudese de artculos cientficos donde aborden el tema

El mecanismo de la contraccin muscular se inicia al llegar el impulso nervioso procedente del nervio motor a la unin neuromuscular o placa motora, a partir de este momento el potencial de accin despolariza toda la membrana de la fibra muscular y los tbulos T. Esta despolarizacin provoca un aumento en la permeabilidad y la salida masiva de iones Ca++ desde el retculo endoplsmico hacia el interior de la clula, unindose a la troponina C. Esta unin provoca un cambio en el resto de componentes del complejo de troponina, es decir en la troponina y troponina T. El cambio en la troponina T provoca un desplazamiento de la tropomiosina que deja al descubierto los lugares de unin entre la actina y la miosina globular S1. En reposo, la miosina globular S1 se encuentra separada del filamento delgado de actina y contiene una molcula de ATP disociada, es decir, ADP y Pi. Al producirse el proceso anteriormente descrito y quedar libres las zonas de unin en la actina, se adhiere la miosina globular S1 a la actina, lo que se denomina fase de adherencia. A continuacin el Pi se separa del complejo formado, lo que conlleva un cambio en la estructura del fragmento S1, que provoca la traccin del filamento delgado deslizndolo sobre el grueso, a esta fase se le denomina de traccin. Al mismo tiempo se produce la salida del ADP, lo que permite que una nueva molcula de ATP se una a la miosina S1, provocando la saparacin de ambos filamentos, dando lugar a la fase de disociacin. A continuacin la actividad ATPasa de la miosina S1 hidroliza el ATP en ADP y Pi a la espera de iniciarse de nuevo el proceso (Figura ). Al cesar el impulso nervioso, disminuye la permeabilidad al calcio en el retculo endoplasmico y se activa la bomba de calcio que transporta estos iones al interior del retculo. La bomba de calcio es un mecanismo activo, dependiente del ATP y por lo tanto, en casos de ejercicio intenso donde se agotan todos los depsitos de ATP pueden producirse episodios de contracturas y calambres musculares.

4. INVESTIGUE EN LA RED LAS TECNICAS DE LABORATORIO QUE SE HAN UTILIZADO PARA ANALIZAR COMO PASA LA ENERGIA ALMACENADA EN EL ATP A LOS FILAMENTOS DE ACTINA Y MIOSINA (ENERGETICA DE LA CONTRACCION MUSCULAR)

Las demandas energticas de la fibra muscular se atienden por la hidrlisis de enlaces fosfato de alto nivel energtico contenidos en el ATP. Presenta una base nitrogenada (adenina), una pentosa (ribosa) y tres grupos fosfato, unidos entre s por enlaces de contenido energtico elevado.1 Los enlaces fosfato, al descomponerse por introduccin de una molcula de agua, suministran aproximadamente 7.800 caloras por mol (entre 7.500 y 12.000 segn las condiciones) por cada enlace. Potencialmente, el ATP puede ser degradado por completo y cada molcula de ATP es tericamente capaz de proporcionar por hidrlisis de sus enlaces fosfato un rendimiento energtico global superior a las 22.000 caloras, pero en la fibra muscular slo se hidroliza el grupo P terminal. Para obtener energa a partir del ADP se precisa la puesta en marcha de una va compleja que slo se utiliza excepcionalmente. A pesar de su importancia bioqumica, el contenido en ATP de la fibra muscular es muy bajo, estimado en unos 5 mol g-1, con lo que el ATP presente como tal en el msculo, nicamente permite asegurar el suministro energtico al msculo durante perodos de tiempo cortos (de uno a cuatro segundos en funcin de la intensidad de la contraccin). Toman dos muestras simultneas al objeto de efectuar el contra anlisis, en el supuesto de que aparezca un positivo. Los laboratorios encargados deben hallarse convenientemente homologados y autorizados por la Comisin Mdica del COI. Algunas drogas son difcilmente detectables en la orina o, si lo son, proporcionan valores inferiores a los realmente presentes en la sangre. Por este motivo, y en especial respecto de determinadas drogas, se habla de proceder a valoraciones sanguneas, aunque tal posibilidad se halla por el momento relativamente limitada.

DISCUSIN

El adenosin difosfato es la principal fuente de energa celular, por lo que la celula lo utiliza para despazarse o realizar sus reacciones metabolicas. Por eso se dice que la celula es muy inteligente, porque sntesis o produccin de energa metabolica, por lo que en la contraccin muscular el ATP se une a los filamentos de actina y miosina que son dos protenas se encuentra en el sarcomeros y son muy importantes para la contraccin muscular. Por lo que el ATP producido en la fosforilacion oxidativa se utiliza en la contraccin muscular

Conclusion En esta practica nos dimos cuenta que el atp la cual es la energa existente acomulada molecularmente, tiene relacion con el movimiento celular el cual requiere de energa molecular (atp) para que se lleve a cabo al igual que la contraccion muscular que es originado por el esfuerzo conciente originado por el cerebro.por lo que estos conceptos son importantes para la celula.

BIBLIOGRAFA C. Sols Reyes, P. Lpez Fajardo*, E. Rodrguez Carrasco, J. S. Len, Unidad de Cuidados Intensivos Peditricos del Hospital Nuestra Seora de Candelaria.* Mdico Adjunto de Medicina Intensiva, Seccin de Neurointensivos. Hospital Universitario Nuestra Seora de Candelaria, Santa Cruz de Tenerife, fecha de consulta: 12-032011, disponible en: http://www.scptfe.com/inic/download.phpidfichero=490

Departament of biochemistry and molecular biophysics,University Arizona fecha de consulta 15-03 2011, disponible en: www.biologia.arizona.edu/cell/tutor/cytol.htm El Proyecto Biolgico, Universidad de Arizona, fecha de consulta 10-03-2011, disponible en: http://www.biologia.arizona.edu/cell/tutor/cyto/cyto.html Emory University, Cancerquest, Estructura de la clula, Divisin celular, Biologa del tumor, fecha de consulta 10-03-2011, disponible en: http://www.cancerquest.org/index.cfmpage=5822&lang=spanish Len, M. Bioqumica Bases para la Actividad Fsica, Editorial Deportes, La Habana, 2004. ASTRAND P.O. RODAHL K. Fisiologa del trabajo fsico. Bases fisiolgicas del ejercicio. Buenos Aires: Editorial Mdica Panamericana, 1986. pp 31-100. LINDEMANN J.P. Alteraciones de las protenas contrctiles en la insuficiencia cardaca. Hospital Practice 1992; 6: 5-14. COOPER G. M.: La clula (2 edicin2002) Editorial Marban FISIOLOGA DE LA CONTRACCIN MUSCULAR. Dr. Miguel Pagn Albaladejo
Doctor en Medicina y Ciruga. Especialista en Medicina de la Educacin Fsica y el Deporte. Director del Centro de Medicina del Deporte. Universidad de Murcia.