BIOKIMIA PAPER ASAM AMINO

Disusun oleh : Kelompok 2 FRETA KIRANA BALLADONA NOVITA INKA SARI W HELMI RIZQULLAH ARIF RAHMANDA DANING EKA .S. 115040201111018 115040201111019 115040201111020 115040201111021 115040201111022

PROGRAM STUDI AGROEKOTEKNOLOGI FAKULTAS PERTANIAN UNIVERSITAS BRAWIJAYA MALANG

1

DAFTAR ISI

Daftar Isi....................................................................................................................1 I.Pendahuluan............................................................................................................2 1.1 Latar Belakang.........................................................................................2 1.2 Rumnusan Masalah..................................................................................2 II.Pembahasan...........................................................................................................3 2.1 Struktur dan Manfaat Asam Amino........................................................3 - Manfaat Pada Manusia...................................................................5 - Manfaat Pada Tumbuhan...............................................................6 - Sumber Asam Amino.....................................................................6 2.2 Klasifikasi Asam Amino........................................................................7 2.3 Proses Metabolisme Asam Amino.......................................................28 Daftar Pustaka........................................................................................................33

BAB I PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau ). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein. Unit dasar penyusun struktur protein adalah asam amino. Dengan kata lain protein tersusun atas asam-asam amino yang saling berikatan. 1.2 Rumusan Masalah Bagaimana struktur dan manfaat dari Asam Amino? Bagaimana klasifikasi dari Asam Amino? Bagaimana proses metabolism dari Asam Amino?

BAB II PEMBAHASAN

2.1 Struktur dan manfaat Asam Amino Asam amino merupakan turunan asam karboksilat yang mengandung gugus amina. Jadi setiap molekul asam amino sekurang-kurangnya mengandung dua buah gugus fungsional, yaitu gugus karboksil (-COOH) dan gugus amina (-NH2). Asam amino dapat diperoleh dari hasil hidrolisis protein. Struktur asam amino mengandung gugus -NH2 yang terikat pada atom C alfa (a), yaitu atom C yang terikat pada gugus karboksil. Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: dan satu gugus amina (NH2), gugus sisa (R,

gugus karboksil (COOH),

atom hidrogen (H),

dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.

Gambar 1. Struktur asam amino Semua asam amino yang ditemukan pada protein memiliki ciri yang sama, yaitu gugus karboksil dan amina terikat pada atom karbon yang sama. Perbedaan

asam amino satu sama lain terletak pada rantai sampingnya. Rantai samping yang dilambangkan dengan R dapat berupa alkil, cincin benzena, alkohol, dan turunannya. Gambar Struktur asam -amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah kanan.

Gambar 2. Struktur asam -amino Atom C pusat tersebut dinamai atom C ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cini, senyawa tersebut merupakan asam -amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar. Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion.

Gambar 3. Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan 6ristal6 (terdeprotonasi, COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan

berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur 6ristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral. Manfaat asam amino pada manusia adalah : 1. Untuk membangun sel jaringan tubuh bayi yang lahir 2. Untuk mengganti sel-sel tubuh yang rusak. 3. Untuk membuat air susu, enzim dan hormon air susu. 4. Membuat protein darah. Karena dalan cairan darah harus terdapat protein dalam jumlah cukup yang berguna untuk mempertahankan tekanan osmose

darah. Karena bila kadar protein darah menurun atau berkurang akan terjadi penumpukan air dalam jaringan tubuh manusia. 5. Untuk menjaga keseimbangan asam basa dari cairan tubuh. Hal ini berhubungan dengan kimia faal tubuh. Protein diperlukan untuk mengikat kelebihan asam atau basa dalam cairan tubuh, sehingga reaksi netral dari cairan tubuh selalu dapat dipertahankan. 6. Sebagai pemberi kalori pada tubuh. 7. Untuk menurunkan kadar kolesterol darah hingga 35%. Manfaat asam amino bagi tumbuhan antara lain : Asam amino berperan penting untuk pertumbuhan dan diferensiasi kalus. Kalus adalah kumpulan sel-sel yang terbentuk dari sel-sel parenkhima yang membelah secara terus menerus dan tidak terorganisir. Kebutuhan asam amino untuk setiap tanaman berbeda-beda. Aspargin dan glutamin berperan dalam metabolisme asam amino, karena dapat menjadi pembawa dan sumber ammonia untuk sintesis asam-asam amino baru dalam jaringan. (Anonymousa,2012) Sumber Asam Amino Sumber-sumber asam amino yang berkualitas tinggi adalah protein hewani, misalnya daging sapi, daging ayam, telur, produk susu (dairy product). Kacang kedelai adalah sumber asam amino dengan kualitas yang hampir menyamai protein hewani.

Gambar 4. Sumber asam amino berkulaitas tinggi Protein nabati selain kedelai adalah sumber asam amino kualitas nomor dua. Misalnya, alpukat, gandum, coklat, biji labu, dan kacang-kacangan, termasuk kacang hijau, kacang tanah, dan kacang polong. Buah, sayur, dan gelatin adalah sumber asam amino berkualitas rendah yang berarti dapat melakukan fungsi dasarnya tetapi untuk waktu yang tidak lama. (Isyulukhi, 2012) 2.2 Klasifikasi Asam Amino Terdapat 2 jenis asam amino berdasarkan kemampuan tubuh dalam sintesisnya, yaitu asam amino esensial dan asam amino non esensial. Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis didalam tubuh, tetapi diperoleh dari luar misalnya melalui makanan( lisin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, valin, fenilalanin, histidin, dan arginin). Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat disintesis didalam tubuh melalui perombakan senyawa lain. Klasifikasi asam amino dapat dilakukan berdasarkan rantai samping (gugus R) dan sifat kelarutannya didalam air. Berdasarkan kelarutan didalam air dibagi atas asam amino hidrofobik dan hidrofilik (klasifikasi dapat dilihat pada bagian struktur asam amino). Berdasarkan rantai sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai berikut : - Dengan rantai samping alifatik (asam amino non polar) : Glisin, Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin.

- Dengan rantai samping yang mengandung gugus hidroksil (OH), (asam amino polar) : Serin, Treonin, Tirosin. - Dengan rantai samping yang mengandung atom sulfur (asam amino polar) : Sistein dan metionin. - Dengan rantai samping yang mengandung gugus asam atau amidanya(gugus R bermuatan negative) : Asam aspartat, Aspargin, Asam glutamate, Glutamin. - Dengan rantai samping yang mengandung gugus basa (gugus R bermuatan positif): Arginin, lisin, Histidin - Yang mengandung cincin aromatic : Histidin, Fenilalanin, Tirosin, Triptofan. - Asam imino : Prolin. (Robert,2002)

Klasifikasi asam amino didasarkan atas: 1. pembentukannya di dalam tubuh 2. strukturnya.

Klasifikasi asam amino berdasarkan pembentukannya di dalam tubuh ditunjukkan pada 10able

Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat dibuat dalam tubuh.

Sedangkan asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat dibuat dalam tubuh.

Berdasarkan strukturnya, asam amino dikelompokkan menjadi 7 yaitu asam amino dengan rantai samping yang : 1. Merupakan rantai karbon yang alifatik, misalnya glisin, alanin, valin, leusin dan isoleusin. 2. Mengandung gugus hidroksil, misalnya serin dan threonin 3. Mengandung atom belerang, misalnya sistein, dan metionin 4. Mengandung gugus asam atau amidanya, misalnya asam aspartat, aspargin, asam glutamate, dan glutamine. 5. Mengandung gugus basa, misalnya arginin, lisin, hidroksilisin dan histidin 6. Mengandung cincin aromatic, misalnya fenilalanin, tirosin dan triptofan. 7. Membentuk ikatan dengan atom N pada gugus amino, misalnya prolin dan hidroksi prolin

10

Uraian klasifikasi asam amino berdasarkan strukturnya diuraikan lebih detail pada pembahasan berikut.

Beberapa rumus kimia asam amino adalah sebagai berikut:

Gambar 4. Rumus Kimia Asam Amino

(Poppy,1998)

11

12

TABEL NAMA-NAMA ASAM AMINO No 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 Nama Alanin (alanine) Arginin (arginine) Asparagin (asparagine) Asam aspartat (aspartic acid) Sistein (cystine) Glutamin (Glutamine) Asam glutamat (glutamic acid) Glisin (Glycine) Histidin (histidine) Isoleusin (isoleucine) Leusin (leucine) Lisin (Lysine) Metionin (methionine) Fenilalanin (phenilalanine) Prolin (proline) Serin (Serine) Singkatan Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile Leu Lys Met Phe Pro Ser

13

17 18 19 20

Treonin (Threonine) Triptofan (Tryptophan) Tirosin (tyrosine) Valin (valine)

Thr Trp Tyr Val

1. Alanin (Ala) Alanin (Ala) atau asam 2-aminopropanoat merupakan salah satu asam amino bukan esensial. Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (S-alanin) meskipun terdapat pula bentuk D-alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri dan sejumlah antibiotika. L-alanin merupakan asam amino proteinogenik yang paling banyak dipakai dalam protein setelah leusin Gugus metil pada alanina sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat langsung dalam fungsi protein (enzim). Alanina dapat berperan dalam pengenalan substrat atau spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari protein, alanina berperan dalam daur alanina. 2. Arginin (Arg) Asam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi akibat eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Asam amino ini tergolong setengah esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan.

14

Gambar 5. Arginin Bagi anak-anak, asam amino ini esensial. Pangan yang menjadi sumber utama arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products) seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur. Dari produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan biji kacang tanah.

Gambar 6. Cokelat dan kacang tanah

3. Asparagin (Asn)

15

Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus karboksil oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan) dalam pelarut air. Asparagina merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi. Namanya diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus.

Gambar 7. Asparagin Fungsi biologi: Asparagina diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Ia berperan pula dalam sintesis amonia. Sumber: Daging (segala macam sumber), telur, dan susu (serta produk turunannya) kaya akan asparagina 4. Asam aspartat (Asp) Asam aspartat merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Asparagin merupakan asam amino analognya karena terbentuk melalui aminasi aspartat pada satu gugus hidroksilnya. Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial.

16

Gambar 8. Asam Aspartat Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis. 5. Sistein (Cys) Sistein merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki atom S, bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S, sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung belerang. Sisteina dan metionin pada protein juga berperan dalam menentukan konformasi protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol.

Gambar 9. Sistein

17

Sumber utama sisteina pada makanan adalah cabai, bawang putih, bawang bombay, brokoli, haver, dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein juga diproduksi secara industri melalui hidrolisis rambut manusia dan babi serta buluunggas.

Gambar 10. Sumber utama sistein 6. Glutamine (Gln) Glutamin adalah satu dari 20 asam amino yang memiliki kode pada kode genetik standar. Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan mengganti rantai samping hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional amina. Glutamina merupakan bagian penting dari asimilasi nitrogen yang berlangsung pada tumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi nitrit diikat oleh asam glutamat menjadi glutamina dengan bantuan enzim glutamin sintetase atau GS. Glutamina dijadikan suplemen atlet binaraga untuk mengganti kerusakan otot dengan segera akibat latihan beban yang berat.

18

Gambar 11. Glutamin 7. Asam glutamate (Glu) Asam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar) bersama-sama dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang rendah, yang menandakan ia sangat mudah menangkap elektron (bersifat asam menurut Lewis). Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak tergolong esensial. Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia. Sifat ini dimanfaatkan dalam industri penyedap. Garam turunan dari asam glutamat, yang dikenal sebagai mononatrium glutamat ( dikenal juga sebagai monosodium glutamat, MSG, vetsin atau micin), sangat dikenal dalam dunia boga Indonesia maupun Asia Timur lainnya sebagai penyedap masakan.

19

Gambar 12. Asam glutamat 8. Glisin (Gly) Glisina atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana. Rumus kimianya C2H5NO2. Asam amino ini bagi manusia bukan merupakan asam amino esensial karena tubuh manusia dapat mencukupi kebutuhannya. Glisina merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan berbagai situasi karena strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak banyak mengandung glisina. Pengecualiannya ialah pada kolagen yang dua per tiga dari keseluruhan asam aminonya adalah glisina. Glisina merupakan asam amino nonesensial bagi manusia. Tubuh manusia memproduksi glisina dalam jumlah mencukupi. Glisina berperan dalam sistem saraf sebagai inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf pusat (CNS).

Gambar 13. Glisisn

9. Histidin (His) Histidina merupakan satu dari 20 asam amino dasar yang ada dalam protein. Bagi manusia histidina merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. Fungsi Histidina menjadi prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin, suatu asam amino.

20

Gambar 14. Histidin 10. Isoleusin (Ile) Isoleusina adalah satu dari asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA. Rumus kimianya sama dengan leusinhidrofobik (tidak larut dalam air) dan esensial bagi manusia. tetapi susunan atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada sifat yang berbeda. Isoleusina bersifat Walaupun berdasarkan strukturnya ada empat kemungkinan stereoisomer seperti treonin, isoleusina alam hanya tersedia dalam satu bentuk saja. 11. Leusin (Leu) Leusina merupakan asam amino yang paling umum dijumpai pada protein. Ia mutlak diperlukan dalam perkembangan anak-anak dan dalam kesetimbangan nitrogen bagi orang dewasa. Ada dugaan bahwa leusina berperan dalam menjaga perombakan dan pembentukan protein otot. Leusina tergolong asam amino esensial bagi manusia. 12. Lisin (Lys) Lisina (bahasa Inggris lysine) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam pelarut air bersifat basa, seperti juga histidin. Lisina tergolong esensial bagi manusia dan kebutuhan rata-rata per hari adalah 1- 1,5 g. Lisina menjadi kerangka

21

bagi niasin (vitamin B1). Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra. Lisina juga dilibatkan dalam pengobatan terhadap penyakit herpes. Biji-bijian serealia terkenal miskin akan lisina. Sebaliknya, biji polongpolongan kaya akan asam amino ini.

Gambar 15. Polong-polongan 13. Metionin (Met) Metionina, bersama-sama dengan sistein, adalah asam amino yang memiliki atom S. Asam amino ini penting dalam sintesis protein (dalam proses transkripsi, yang menerjemahkan urutan basa nitrogen di DNA untuk membentuk RNA) karena kode untuk metionina sama dengan kode awal (start) untuk suatu rangkaian RNA. Biasanya, metionina awal ini tidak akan terikut dalam protein yang kelak terbentuk karena dibuang dalam proses pascatranskripsi. Asam amino ini bagi manusia bersifat esensial, sehingga harus dipasok dari bahan pangan. Sumber utama metionina adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan), susu (susu murni, beberapa jenis keju), sayuran (spinach, bayam, bawang putih, jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu, tempe).

22

Gambar 16. Sumber utama Metionina 14. Fenilalanin (Phe) Fenilalanina adalah suatu asam amino penting dan banyak terdapat pada makanan, yang bersama-sama dengan asam amino tirosin dan triptofan merupakan kelompok asam amino aromatik yang memiliki cincin benzena. Fenilalanina bersama-sama dengan taurin dan triptofan merupakan senyawa yang berfungsi sebagai penghantar atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf otak. Dalam keadaan normal, fenilalanina diubah menjadi tirosin dan dibuang dari tubuh. Gangguan dalam proses ini (penyakitnya disebut fenilketonuria atau fenilalaninemia atau fenilpiruvat oligofrenia, disingkat PKU) menyebabkan fenilalanina tertimbun dalam darah dan dapat meracuni otak serta menyebabkan keterbelakangan mental. Penyakit ini diwariskan secara genetik: tubuh tidak

23

mampu menghasilkan enzim pengolah asam amino fenilalanina, sehingga menyebabkan kadar fenilalanina yang tinggi di dalam darah, yang berbahaya bagi tubuh. 15. Prolin (Pro) Prolina merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus samping yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atom H untuk berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolina hanya memiliki gugus amina sekunder (-NH-). Beberapa pihak menganggap prolina bukanlah asam amino karena tidak memiliki gugus amina namun imina namun pendapat ini tidak tepat. Fungsi terpenting prolina tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang cocok (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga keseimbangan osmotik sel. Prolina dibuat dari asam L-glutamat dengan prekursor suatu asam imino. Prolina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia. 16. Serine (Ser) Serina merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan pada protein hewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia. Namanya diambil dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera) karena pertama kali diisolasi dari protein serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902. Fungsi biologi dan kesehatan: Serina penting bagi metabolisme karena terlibat dalam biosintesis senyawasenyawa purin dan pirimidin, sistein, triptofan (pada bakteria), dan sejumlah besar metabolit lain.

24

Sebagai penyusun enzim, serina sering memainkan peran penting dalam fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya. Berbagai gas-gas perangsang saraf dan senyawa aktif yang dipakai pada insektisida bekerja melalui residu serina pada enzim asetilkolin esterase, sehingga melumpuhkan enzim itu sepenuhnya. Akibatnya, asetilkolin (suatu neurotransmiter) yang seharusnya segera diuraikan oleh enzim itu segera setelah bekerja malah menumpuk di sel dan mengakibatkan kekejangan dan kematian. Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat mengalami glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes. Serina juga merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya terfosforilasi oleh enzim kinase pada saat transduksi signal pada eukariota 17. Treonin (Thr) Treonina merupakan salah satu dari 20 asam amino penyusun protein. Bagi manusia, treonina bersifat esensial. Tubuh manusia tidak memiliki enzim pembentuk treonina namun manusia memerlukannya, sehingga treonina esensial (secara gizi) bagi manusia. Kehadiran enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi pada treonina, menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara penting pada biosintesis metabolit sekunder. Treonina banyak terkandung pada produk-produk dari susu, daging, ikan, dan biji wijen.

25

Gambar 17. Sumber Treonin 18. Tritofan (Trp) Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang bersifat esensial bagi manusia. Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam amino lainnya, L-triptofan. Meskipun demikian D-triptofan ditemukan pula di alam (contohnya adalah pada bisa ular laut kontrifan). Fungsi biologi dan kesehatan: Gugus fungsional yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya. Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting yang tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah prekursor melatonin (hormon perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin (suatu vitamin). 19. Tirosin (Tyr) Tirosina (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju, karena ditemukan pertama kali dari keju) merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Ia memiliki satu gugus fenol (fenil dengan satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah L-tirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta, dan orto.

26

Pembentukan tirosina menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim Phehidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang lain terbentuk apabila terjadi serangan dari radikal bebas pada kondisi oksidatif tinggi (keadaan stress). Fungsi biologi dan kesehatan: Dalam transduksi signal, tirosina memiliki peran kunci dalam pengaktifan beberapa enzim tertentu melalui proses fosforilasi (membentuk fosfotirosina). Bagi manusia, tirosina merupakan prekursor hormon tiroksin dan triiodotironin yang dibentuk di kelenjar tiroid, pigmen kulit melanin, dan dopamin, norepinefrin dan epinefrin. Tirosina tidak bersifat esensial bagi manusia. Oleh enzim tirosina hidroksilase, tirosina diubah menjadi DOPA yang merupakan bagian dari manajemen terhadap penyakit Parkinson. Tanaman opium (Papaver somniferum) menggunakan tirosina sebagai bahan baku untuk menghasilkan morfin, suatu alkaloid.

Gambar 18. Tirosin

20. Valin (Val)

27

Valina adalah salah satu dari 20 asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA. Dalam ilmu gizi, valina termasuk kelompok asam amino esensial. Namanya berasal dari nama tumbuhan valerian (Valeriana officinalis). Sifat valina dalam air adalah hidrofobik (takut air) karena ia tidak bermuatan. Pada penyakit anemia bulan sabit (sel-sel eritrosit tidak berbentuk seperti pil tetapi seperti bulan sabit, sickle-cell anaemia), valina menggantikan posisi asam glutamat, asam amino lain yang hidrofilik (suka air), pada hemoglobin. Akibatnya bentuk sel berubah dan kehilangan kemampuan mengikat oksigen secara efektif. Valina diproduksi dengan menggunakan treonin sebagai bahan baku. Sumber pangan yang kaya akan valina mencakup produk-produk peternakan (daging, telur, susu, keju) dan biji-bijian yang mengandung minyak (misalnya kacang tanah, wijen, dan lentil).

Gambar 19. Sumber Valina (Hidayat,2012)

28

2.3 Proses Metabolisme Asam Amino Asam amino adalah salah satu senyawa yang ada didalam tubuh makhluk hidupyang diantaranya hewan dan manusia yang berguna untuk sebagai sumber bahan utama pembentukan protein dalam tubuh. Kira-kira 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino dapat diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasildegradasi protein di dalam tubuh kita. Protein yang terdapat dalam makanan di cernadalam lambung dan usus menjadi asamasam amino yang diabsorpsi dan di bawa olehdarah ke hati. Protein dalam tubuh dibentuk dari asam amino. Hati adalah organ tubuhdimana terjadi reaksi Anabolisme dan Katabolisme. Proses Metabolik dan katabolik jugaterjadi dalam jaringan di luar hati. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal daritiga sumber yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel danhasil sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asamamino dalam darah. Proses metabolisme asam amino mendasari dan memberi pengaruh bagitubuh juga zat lain yang terdapat pada tubuh. Prosesnya yang berkesinambungan juga berkaitan dengan proses pembentukan bahan tertentu bagi kepentingan biologis tubuh. Hal tersebut ini merupakan proses kontinu. Karena protein didalam tubuh secara terus menerus diganti (protein turnover)

Proses Yang Terjadi Dalam Metabolisme Asam Amino Jalur metabolik utama dari asam-asam amino terdiri atas pertama, produksi asam amino dari pembongkaran protein tubuh, digesti protein diet

sertasintesis asam amino di hati. Kedua, pengambilan nitrogen dari asam amino.S edangkan ketiga adalah katabolisme asam amino menjadi

energi melalui siklusasam serta siklus urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan asam amino. pemecahanasam amino. Keempat adalah sintesis protein dari asam-

29

Gambar 20. Jalur-jalur metabolik utama asam amino

Katabolisme Asam amino melalui reaksi umum asam amino. Asam aminotidak dapat disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam amino berlebihan atau terjadikekurangan sumber energi lain (karbohidrat dan protein), tubuh akanmengg unakan asam amino sebagai sumber energi. Tidak seperti karbohidrat danlipid, asam amino memerlukan pelepasan gugus amin yang berasal dari

deaminasinitrogen _ Tahap awal pembentukan metabolisme asam amino, melibatkan pelepasan gugus amino, kemudian baru perubahan kerangka karbon pada molekul asam amino. Dua proses utama pelepasan gugus amino yaitu, transaminasi dan deaminasi. Transaminasi Transaminasi ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan pemindahan gugus amino dari satu asam amino kepada asam amino lain. Dalam reaksi transaminasi ini gugus amino dari suatu asam amino dipindahkan kepada salah satu dari tiga senyawa keto, yaitu asam piruvat, a ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga senyawa keto ini diubah menjadi asam amino, sedangkan asam amino semula diubah menjadi asam keto. Ada dua enzim penting dalam reaksi transaminasi yaitu alanin transaminase dan glutamat transaminase yang bekerja sebagai katalis dalamreaksi berikut :

30

Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena gugus amino yang dilepaskan oleh asam amino diterima oleh asam keto. Alanin transaminase merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin. Glutamat transaminase merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap glutamat-ketoglutarat sebagai satu pasang substrak . Reaksi transaminasi terjadi didalam mitokondria maupun dalam cairan sitoplasma. Semua enzim transaminase tersebut dibantu oleh piridoksalfosfat sebagai koenzim. Telah diterangkan bahwa piridoksalfosfat tidak hanya merupakan koenzim pada reaksi transaminasi, tetapi juga pada reaksi-reaksi metabolisme yang lain.

Deaminasi Oksidatif Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi asam glutamat. Dalam beberapa sel misalnya dalam bakteri, asam glutamat dapat mengalami proses deaminasi oksidatif yang menggunakan glutamat dehidrogenase sebagai katalis. Asam glutamat + NAD+ a ketoglutarat + NH4+ + NADH + H+

Dalam proses ini asam glutamat melepaskan gugus amino dalam bentuk NH4+. Selain NAD+ glutamat dehidrogenase dapat pula menggunakan NADP+

31

sebagai aseptor elektron. Oleh karena asam glutamat merupakan hasil akhir proses transaminasi, maka glutamat dehidrogenase merupakan enzim yang penting dalam metabolisme asam amino oksidase danD-asam oksidase.

Gambar 21. Deminasi oksidatif

32

Amonia merupakan senyawa yang sangat toksik bagi manusia sehinggaharus dibuang atau dikeluarkan. Amonia yang dihasilkan bakteri enterik diserapke dalam darah vena porta yang dengan demikian darah ini mengandung amoniadengan kadar yang lebih tingi dibandingkan darah sistemik. Kadar urea normal dalam tubuh adalah 10-20 g/dL. Karena hati yang sehat akan segeramengeluarkan amonia ini dari dalam darah porta, maka darah perifer padahakekatnya tidak mengandung amonia. Hal ini san gat penting karena amoniadengan jumlah renik sekalipun akan bersifat toksik bagi sistem saraf pusat. Jikadarah porta tidak mengalir lewat hati, maka amonia dapat meningkat hing ga mencapai kadar yang toksik dalam darah sistemik. Keadaan ini terjadi setelah fungsi hati mengalami gangguan yang berat atau setelah adanya hubungankolatera l antara vena porta dan vena sistemik sebagaimana terjadi pada keadaansirosis. Gejala intoksikasi amonia mencakup tremor, bicara yang pelo, penglihatankabur, dan pada kasus-kasus yang berat, koma, serta kematian. Gejala-gejala ini menyerupai gejala pada sindrom koma hepatikum yang terjadi ketika kadar amonia darah dan otak mengalami kenaikan. Penanganana keadaan inimenekankan pa da tindakan yang bertujuan untuk menurunkan kadar amoniadarah. Di otak, amonia akan berikatan dengan -ketoglutarat dan menghasilkan glutarat. Akibatnya otak akan kehabisan -ketoglutarat yang penting pada sikluskrebs. Hal ini menyebabkan kegagalan siklus krebs atau TCA yang penting untuk memproduksi ekivalen pereduksi (NADH dan FADH 2) yang dapat menghasilkanATP di rantai respirasi mitokondria, sehingga menyebabkan kekurangan produksienergi. Proses yang terjadi di dalam hati tersebut selanjutnya disebut sebagai siklus urea. (Anonymousb,2012)

33

Daftar Pustaka Anonymousa. 2012. Struktur Asam Amino. http://kimiadahsyat.blogspot.com/2009/07/struktur-asam-amino-dan-zwitterion.html Di akses 11 Mei 2012 Anonymousb. 2012. Proses Metabolisme Asam Amino. http://static.schoolrack.com/files/14204/34774/6metabolisme_asam_amino.doc Di akses 12 Mei 2012 Hidayat, Enjang Hernandi. 2012. Asam Amino Komponen Penyusun Protein. http://hernandhyhidayat.wordpress.com/asam-amino-komponen-penyusunprotein/ Di akses 13 Mei 2012 Isyulukhi, Atok. 2012. Bahan Makanan dan Zat Makanan. http://blog.uin-malang.ac.id/atuks/2011/01/07/bahan-makanan-dan-zatmakanan/ Di akses 13 Mei 2012 Robert K. Murray, et all., 2002, BIOKIMIA HARPER, ECG, Jakarta. Poppy Kumala, 1998, KAMUS KEDOKTERAN DORLAND, ECG, Jakarta.

34