I.E.

JOAQUN BERNAL
Las protenas

Curso Alumna : Docente : Grado Seccin

Ciencia Tecnologa y Ambiente

Saavedra silva, Vilma

: :

4 de secundaria B

Cajamarca junio del 2013

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I.

INTRODUCCIN Es un trabajo en la que se hablara sobre las protenas, de que trata, en general que es las protenas, etc. Las protenas son biomoleculares formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Las protenas proporcionan estructuras, catalizan reacciones celulares y llevan a cabo multitud de tareas. Su papel central en la clula queda reflejado en el hecho que la informacin gentica se expresa en forma de protenas. Existe para cada protena un segmento de ADN que codifica la informacin que especifica su secuencia de aminocidos.

II.

OBJETIVO El objetivo principal es obtener conocimientos bsicos y necesarios a cerca de las protenas. Conocer las funciones de las protenas Conocer a cerca de los enlaces peptdicos.

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1. LAS PROTENAS

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Las protenas son biomleculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de aminocidos y seran por tanto las monmeras unidades. Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos. La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el n de aa, que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama polipptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de protena. Los aminocidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las molculas denominadas Protenas. Son pues, y en un muy elemental smil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus protenas especficas consumidas por la sola accin de vivir. Los alimentos que ingerimos nos proveen protenas. Pero tales protenas no se absorben normalmente en tal constitucin sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrlisis" o rotura), causado por el proceso de digestin, atraviesan la pared intestinal en forma de aminocidos y cadenas cortas de pptidos. Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguneo y, desde all, son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para formar las protenas, consumidas durante el ciclo vital. Se sabe que de los 20 aminocidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semiindispensables". Son estos 10 aminocidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentacin y, con ms razn, en los momentos en que el organismo ms los necesita: en la disfuncin o enfermedad. Los aminocidos esenciales ms problemticos son el triptfano, la lisina y la metionina. Es tpica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubrculos constituyen la base de la alimentacin. Los dficit de aminocidos esenciales afectan mucho ms a los nios que a los adultos. Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminocido esenciales) no ser posible sintetizar ninguna de las protenas en la que sea requerido dicho aminocido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutricin, segn cual sea el aminocido limitante.

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1.1.PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

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Desnaturalizacin. Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina re naturalizacin. 1.2.VALOR BIOLGICO DE LAS PROTENAS El conjunto de los aminocidos esenciales slo est presente en las protenas de origen animal. En la mayora de los vegetales siempre hay alguno que no est presente en cantidades suficientes. Se define el valor o calidad biolgica de una determinada protena por su capacidad de aportar todos los aminocidos necesarios para los seres humanos. La calidad biolgica de una protena ser mayor cuanto ms similar sea su composicin a la de las protenas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrn con el que se compara el valor biolgico de las dems protenas de la dieta. Por otro lado, no todas las protenas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilizacin neta de una determinada protena, o aporte proteico neto, es la relacin entre el nitrgeno que contiene y el que el organismo retiene. Hay protenas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar de tener menor valor biolgico que otras protenas de origen animal, su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo. 1.3.NECESIDADES DIARIAS DE PROTENAS La cantidad de protenas que se requieren cada da es un tema controvertido, puesto que depende de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el perodo de crecimiento las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de nuestro intestino y nuestros riones, que pueden hacer variar el grado de asimilacin o las prdidas de nitrgeno por las heces y la orina. Tambin depende del valor biolgico de las protenas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones siempre se refieren a protenas de alto valor biolgico. Si no lo son, las necesidades sern an mayores. En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de protenas al da para un adulto sano. La Organizacin Mundial de la Salud y las RDA (Recommended Dietary Allowences publicadas en EE.UU. por la National Academic Science) | 3

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recomiendan un valor de 0,8 gr. por kilogramo de peso y da. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan. El mximo de protenas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es un tema an ms delicado. Las protenas consumidas en exceso, que el organismo no necesita para el crecimiento o para el recambio proteico, se queman en las clulas para producir energa. A pesar de que tienen un rendimiento energtico igual al de los glcidos, (unas 4 Kilocaloras por gramo) su combustin es ms compleja y dejan residuos metablicos, como el amoniaco, que son txicos para el organismo. El cuerpo humano dispone de eficientes sistemas de eliminacin, pero todo exceso de protenas supone cierto grado de intoxicacin que provoca la destruccin de tejidos y, en ltima instancia, la enfermedad o el envejecimiento prematuro. Debemos evitar comer ms protenas de las estrictamente necesarias para cubrir nuestras necesidades.

2. COMPOSICIN QUMICA DE LAS PROTENAS Las protenas son los materiales que desempean un mayor nmero de funciones en las clulas de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura bsica de los tejidos (msculos, tendones, piel, uas, etc.) y, por otro, desempean funciones metablicas y reguladoras (asimilacin de nutrientes, transporte de oxgeno y de grasas en la sangre, inactivacin de materiales txicos o peligrosos, etc.). Tambin son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del cdigo gentico (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraos en el sistema inmunitario. Son macromolculas orgnicas, constituidas bsicamente por carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P) y, en menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc... Estos elementos qumicos se agrupan para formar unidades estructurales llamados AMINOCIDOS, a los cuales podramos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas segn estn formadas respectivamente slo por aminocidos o bien por aminocidos ms otras molculas o elementos adicionales no aminoacdicos.

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3. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS 3.1.ESTRUCTURA PRIMARIA

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La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el nmero de AA presentes y el orden en que estn enlazados. Las posibilidades de estructuracin a nivel primario son prcticamente ilimitadas. Como en casi todas las protenas existen 20 AA diferentes, el nmero de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repeticin de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el nmero de AA que componen la molcula proteica. Generalmente, el nmero de AA que forman una protena oscila entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una protena son covalentes: son los enlaces peptdicos. El enlace peptdico es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con eliminacin de una molcula de agua. Independientemente de la longitud de la cadena polipeptdica, siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos. Por convencin, la secuencia de una protena se lee siempre a partir de su extremo amino. Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre los distintos AA que forman la protena se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los AA. Los tomos que componen la cadena principal de la protena son el N del grupo amino (condensado con el AA precedente), el C (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el AA siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva bsica que aparece en la cadena principal de una protena es: (-NH-C -CO-). Como la estructura primaria es la que determina los niveles superiores de organizacin, el conocimiento de la secuencia de AA es del mayor inters para el estudio de la estructura y funcin de una protena. Clsicamente, la secuenciacin de una protena se realiza mediante mtodos qumicos. El mtodo ms utilizado es el de Edman, que utiliza el fenilisotiocianato para marcar la protena e iniciar una serie de reacciones cclicas que permiten identificar cada AA de la secuencia empezando por el extremo amino. Hoy en da esta serie de reacciones las realiza de forma automtica un aparato llamado secuenciador de AA.

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3.2.ESTRUCTURA SECUNDARIA

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La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aa, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: 1. La alfa-hlice 2. La lmina beta.

3.3.ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte, enzimticas, hormonales, etc. Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 1. El puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre. 2. Los puentes de hidrgeno 3. Los puentes elctricos 4. Las interacciones hifrfobas 6

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3.4.ESTRUCTURA CUATERNARIA Esta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero. El nmero de rotmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades protecas.

Imagen general

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4. FUNCIONES DE LAS PROTENAS

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Las proteinas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteinas son especficas de cada una de ellas y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daos, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteinas realizan su funcin de la misma manera: por unin selectiva a molculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras molculas de la misma proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen a molculas distintas: los anticuerpos a los antgenos especficos, la hemoglobina al oxgeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresin gnica al ADN, las hormonas a sus receptores especficos, etc. A continuacin se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que desempean: 4.1.FUNCIN ESTRUCTURAL -Algunas protenas constituyen estructuras celulares: Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de los genes. -Otras protenas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos: El colgeno del tejido conjuntivo fibroso. La elastina del tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis.

-Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araa y los capullos de seda, respectivamente. 4.2.FUNCIN ENZIMATICA -Las proteinas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular. 4.3.FUNCIN HORMONAL -Algunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipfisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la | 8

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sntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). 4.4.FUNCIN REGULADORA -Algunas proteinas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin celular (como la ciclina). 4.5.FUNCIN HOMEOSTATICA -Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno. 4.6.FUNCIN DEFENSIVA

Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos. La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de erpientes, son protenas fabricadas con funciones defensivas.

4.7.FUNCIN DE TRANSPORTE

La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados. La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados. La mioglobina transporta oxgeno en los msculos. Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre. Los citocromos transportan electrones.

4.8.FUNCIN CONTRACTIL

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contraccin muscular. La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

4.9.FUNCIN DE RESERVA

La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin. La lactoalbmina de la leche.

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5. ENLACE PEPTDICO Los pptidos son cadenas lineales de aminocidos enlazados por enlaces qumicos de tipo amdico a los que se denomina Enlace Peptdico. As pues, para formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

a) Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.

Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2. Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3. Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4. etc.

b) Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor 10.

Cada pptido o polipptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del pptido, formado por una unidad de seis tomos (-NH-CH-CO-), es idntico a todos ellos. Lo que vara de unos pptidos a otros, y por extensin, de unas proteinas a otras, es el nmero, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminocidos.

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El enlace peptdico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH2) del aminocido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molcula de agua.

Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-CN-) determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman.

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III.

CONCLUSIONES

Es interesante las protenas en nuestro cuerpo. Nos sirvi de mucho realizar este trabajo ya que he aprendido las funciones importantes que realizan las protenas. Se entendi de cmo esta formado los enlaces peptdicos

IV.

REFERENCIAS BIBLIOGRFICAS Y PAGINAS REVISADAS http://www.um.es/molecula/prot09.htm. http://www.um.es/molecula/prot04.htm. http://avdiaz.files.wordpress.com/2008/11/proteinas.pdf.

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