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Catalisis Enzimática def

Catalisis Enzimática def

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118
La Catálisis Enzimática
Introducción
Se denominan enzimas a los catalizadores biológicos. Esta sentencia que parece ser trivialcobra importancia cuando se tiene en cuenta que una parte significativa de la organización biológica recae sobre la denominada función enzimática. Conceptualmente lo anterior setraduce en que buena parte de la historia de la bioquímica es tratada al estudiar la historiade las reacciones enzimáticas.
La historia
Los primeros estudios sistemáticos sobre los enzimas se realizaron en los primeros años delsiglo XIX al tratar de comprender los procesos digestivos. Sin embargo es solo hasta 1850cuando Pasteur planteó que la fermentación del azúcar hasta el alcohol se da por medio de
unos “fermentos” presentes en las levaduras
, cuando se fortalece el paradigma bioquímico.Paradójicamente como consecuencia de las interpretaciones de los estudios realizados,
Pasteur consideró que los “fermentos” eran insepara
 bles de las células vivas aplicando unainterpretación vitalista
. Para 1897 E. Buchner logró separar los “fermentos” del ma
terialvivo obteniendo alcohol y de paso contradijo de manera contundente la sentencia vitalistade Pasteur. James Sumner en 1926 aisló y cristralizó la ureasa y el análisis químico permitió deducir que se trataba de un material exclusivamente proteico, postulandoentonces que todos los enzimas eran proteínas. Esta sentencia que resultó polémica fueaceptada después de que se aislaron la pepsina y tripsina. Hoy se considera que conexcepción de un pequeño grupo de RNA, la naturaleza de los enzimas es proteica y lasestructuras (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria-si existe-) son esenciales para quelos enzimas tengan actividad catalítica.
Generalidades
El peso molecular en los enzimas puede fluctuar entre 12000 hasta más de 1 millón,algunos no requieren de otros tipos de grupos químicos para ser activos mientras que otrosrequieren para su actividad de la presencia de un componente químico adicional al que sedenomina cofactor. La tabla y figura siguientes resumen la descripción y clasificación deenzimas y cofactores. Es así como se denominan coenzimas a complejos orgánicos uorganomentálicos que son necesarios para que se dé la actividad enzimática. En algunos
EnzimaProteicaSimplesSoloproteínaComplejas(holoenzima)Fracción Proteica(apoenzima)CofactorCoenzimaCofactorNoProteicaRNACompuestoOrgánicoComplejosOrgano-metálicos
Si el cofactor estáunido covalentamentea la fracciónproteica se denominagrupo prostético
ionesEnzimaProteicaSimplesSoloproteínaComplejas(holoenzima)Fracción Proteica(apoenzima)CofactorCoenzimaCofactorNoProteicaRNACompuestoOrgánicoComplejosOrgano-metálicos
Si el cofactor estáunido covalentamentea la fracciónproteica se denominagrupo prostético
iones
 
 
119casos se requiere la presencia tanto de coenzima como de otro cofactor. Si la coenzima o elion metálico están covalentemente unidos a la parte proteica del enzima se denomina grupo prostético. El sistema completo y catalíticamente activo se denomina holoenzima, mientrasque la parte proteica del enzima se denomina apoenzima o apoproteina.
Clasificación
Los enzimas han sido incluidos en 6 diferentes grupos según los tipos de reacciones quecatalizan y se resumen la tabla 12-2.Para clasificar un enzima se recurre a dos hechos taxonómicos: El nombre sistemático y elnúmero de clasificación. Por ejemplo, para la reacción:ATP + D-
glucosa → ADP + D
-glucosa 6-fosfato Nombre sistemático: ATP: glucosafosfotransferasa (indica que se transfiere un grupofosforilo desde el ATP hasta la glucosa) Número de la Comisión Enzimática (E.C. number): Número de cuatro dígitos donde:Dígito 1: Indica la clase del enzima (ver tabla 12-2)Dígito 2: Indica la subclase.Dígito 3. Indica el grupo (sustituyente) involucrado en la reacción.Dígito 4. Indica el tipo de molécula sobre la que se opera en la reacción.Así para el enzima considerado en el ejemplo anterior el número sistemático es:E.C. 2.7.1.1
 
Tabla 12-2
 
 
120
Cinética enzimática
Como se deduce del sistema de clasificación, cada enzima presenta puntos críticos oregiones geográficas que son determinantes en su actividad química. En consecuencia, laregión más trascendental en el enzima, para ejercer la función catalítica se denomina
centro activo 
y se asocia a una hendidura o fisura (ubicada sobre la superficie del enzima) que
 seconsidera como complementaria topológicamente al sustrato
.En este centro activo transcurre la catálisis por la interacción física entre sustrato y enzima.Esta unión puede originar modificaciones estructurales tanto en el enzima como en elsustrato. En la figura siguiente se presenta un esquema del sitio activo y de losaminoácidos involucrados.En el transcurso de una reacción enzimática operan transformaciones que se resumen en lasfiguras siguientes; en las que se plantean de manera esquemática los conceptos enzimáticosmás representativos. Así en la parte izquierda se comparan energéticamente las reaccionescatalizadas y no catalizas. Posteriormente se compara la reacción enzimática al representar los sitios activos y finalmente en la página siguiente se relaciona la constante de equilibriocon la energía libre estándar para reacciones específicas y las ratas de incremento parareacciones catalizadas enzimáticamente.
Los aminoácidos en el centro activo se clasifican como:
Aminoácidos catalíticos
(identificados por la letra C),directamente implicados en los cambios covalentes del sustratodurante la reacción enzimática y que están ubicados en elcentro C.
Aminoácidos de especificidad o contacto
(e
1
, e
2
), participanen la unión del sustrato al enzima, pero no intervienen encambios covalentes (en el centro F).
Aminoácidos de conformación
, no están relacionados con el proceso catalítico directamente, pero son necesarios para elmantenimiento de la estructura tridimensional del enzima.
 

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