Professional Documents
Culture Documents
1º ano | 2º semestre
Processos de
desnaturação proteica
L 7 | Grupo 1
Bioquímica I
2008/2009
Objectivos – conceitos a abordar
Conformação tridimensional das proteínas
◦ Estrutura primária
◦ Ligações que intervêm na estrutura espacial das proteínas
◦ Estrutura tridimensional das proteínas
Desnaturação proteica
◦ Desnaturação como um processo reversível ou irreversível
◦ Desnaturação e precipitação de proteínas
Processos de desnaturação proteica
◦ Variações extremas de temperatura
◦ Variações de pH
◦ Solventes orgânicos
◦ Sais de metais pesados
◦ Reagentes alcalóides
Renaturação
Conformação tridimensional das
proteínas
Aminoácido
Estrutura primária
Desnaturação proteica
Modificações na estrutura
tridimensional de uma proteína que
Proteína levam à perda da sua função.
nativa Proteína desnaturada É reversível ou irreversível.
Desnaturação
Exemplo: A coagulação da ovalbumina do ovo.
Variações de pH
(Ácidos e bases fortes)
Rompimento de atracções
eléctricas que ajudam manter
a configuração espacial (ligações
Desnaturação
de hidrogénio e ligações iónicas)
Desnaturação
Desnaturação
Sais de metais pesados
Os catiões dos sais de metais pesados (cloreto de mercúrio, acetato de chumbo, etc)
são capazes de se combinar com proteínas que possuam resíduos de aminoácidos na
forma de aniões, formando complexos insolúveis.
Precipitação Desnaturação
Reagentes alcalóides
Os aniões de reagentes alcalóides (tricloroacético, pícrico, etc) são capazes de se
combinar com proteínas que possuam resíduos de aminoácidos na forma de catiões,
formando complexos insolúveis.
Precipitação Desnaturação
Renaturação
Retirar o agente
desnaturante
Recuperação da forma
nativa da proteína
Bibliografia
WEIL, J.H.; LECHNER, Maria Celeste; Bioquímica geral, 2ª ed.;
Lisboa: Fundação Calouste Gulbenkian, 2000