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proteínas
Rodrigo Sandoval, Ph.D.
Procesos Biológicos I
Carrera de Medicina
Proteínas
Biopolímeros de α-amino ácidos.
Amino ácidos están unidos por enlaces
peptídicos.
Variedad de Funciones:
estructura
enzimas
transporte
protección
hormonas
Estructura de Proteínas
=>
Aminoácidos
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Difieren en características de su
Sustituyente:
-H or alquil
Contienen -OH
Contienen azufre
Contienen nitrógenos no básicos
tienen -COOH
Tienen un nitrógeno básico
Clasificación de los
aminoácidos
Clasificación por la estructura de R
apolares
Polares
Aromáticos
Acídicos
Básicos
Aminoácidos apolares
Acídicos Básicos
Grupo R = ácido Grupo R = amina
carboxílico Acepta H+
Donor H+ Cargados
Cargados positivamente
negativamente
Abreviaciones (1 y 3 letras)
Alanina A, Ala Leucina L, Leu
Arginina R, Arg Lisina K, Lys
Asparragina N, Asn Metionina M, Met
Ácido Aspártico D, Fenilalanina F, Phe
Asp Prolina P, Pro
Cisteina C, Cys Serina S, Ser
Glutamina Q, Gln Treonina T, Thr
Ácido Glutámico E, Triptofano W, Trp
Glu Tirosina Y, Tyr
Glicina G, Gly Valina V, Val
Histidina H, His
Isoleucina I, Ile
Aminoácidos escenciales
Arginina (Arg) Triptofano (Trp)
Treonina (Thr) Metionina (Met)
Lisina (Lys) Histidina (His)
Valina (Val) Leucina (Leu)
Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile)
Otros aminoácidos pueden
presentar interés biológico,
porque forman parte de proteínas
de microorganismos, porque dan
lugar a moléculas fundamentales
(tiroxina) o porque sufren
modificaciones como
metilaciones, fosforilaciones, ...
( β-alanina; forma parte de
coenzimas, ácido γ-aminobutírico;
neurotransmisor de las sinapsis
Estereoquímica de los
aminoácidos
Los aminoácidos (excepto gly) son
ópticamente activos
Proyecciones de Fischer:
Quilaridad de los
Aminoácidos
Gly, ácido 2-amino-acético, es aquiral
En todos los demás, el carbono α del
aminoácido es el centro quiral
La referencia estereoquímica delos
aminoácidos es la proyección de Fischer
de la L-serine
Proteínas derivan exclusivamente de L-
aminoácidos
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Configuraciones D y L
d = dextrorotatorio
l = levorotatorio
D, L = relativo a gliceraldehído
Importancia de la
estereoquímica
Todos los AA encontrados en
proteínas tienen geometría L
D-AA se encuentran en Bacterias
Derivados de AA
Modificación de AA
luego que la proteína
es sintetizada
Residuos terminales
o grupos R
Adición de grupos
alquilo pequeños,
hidroxilos, etc.
D-AA
Bacterias
Aminoácidos poco comunes
4-Hidroxiprolina, 5-hidroxilisina se
encuentran en fibras de colágeno.
D-Ácido Glutámico en pared celular
de bacterias.
D-Serina en gusanos.
Ácido γ-Aminobutírico,
neurotransmisor.
β-Alanina, constituyente de la
vitamina ácido pantoténico
Propiedades de los
Aminoácidos
Alto punto de fusión, sobre 200°C.
Solubles en agua más que en solventes
orgánicos.
Momentos dipolares mayores que
aminas o ácidos simples.
Menos acídicos que la mayoría de los
ácidos carboxílicos y menos alcalinos
que la mayoría de las aminas.
O
+ _
pKa = 10
H3N CH C O pKb = 12
R
Propiedades ácido-base
pK2 ~ 9.4
(NH3+ bajo 9.4)
pKR
Zwitteriones
Considere la glicina:
O O O
OH- OH-
H3N CH C OH H3N CH C O H2N CH C O
+ +
H3O H3O
H H H
pK1
[cation] = [zwitterion]
pK2
[zwitterion] = [anion]
=>
Formación del enlace
peptídico
Oligopéptido, 4 a 10 aminoácidos.
Se nombra de izquierda a derecha:
arginylprolylprolyl……arginine.
PROTEÍNAS
DEFINICIÓN
Biopolímeros de aminoácidos de mas
de 6000 daltons, indispensables para
la procesos vitales de los seres vivos.
Están formadas por C, H, O, N y S
SIMPLES
Por su naturaleza CONJUGADAS
química
FIBROSA
CLASIFICACIÓN DE LAS Por la forma que GLOBULAR
PROTEINAS adopta
ENZIMAS
PROTEÍNASDE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y
Por su función MÓTILES
Biológica DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS
Proteínas. Clasificación
Holoproteínas o proteínas simples (sólo contienen aminoácidos)
:
Globulares: solubles( ) e insolubles ( )
•Globulinas: inmunoglobulinas, seroglobulina,
lactoglobulina,...
•Albúminas: ovoalbúmina, lactoalbúmina,...
•Histonas: forman la cromatina
•Protaminas: unidas al ADN en espermatozoides
•Gluteninas: en semillas.
Fibrilares o escleroproteínas:
•Colágeno: tejidos conectivos
•Queratinas: estructuras dérmicas(pelo, uñas,...)
•Elastinas: fibras musculares (actina y miosina)
•Fibrinógeno: coagulación sanguínea
Proteínas. Clasificación
Heteroproteínas o proteínas conjugadas: formadas por una parte
proteica (grupo proteico) y otra no proteica (grupo prostético). Se
clasifican según la naturaleza del grupo prostético.
Salting out
Aumentando más la [sal] disminuye la
[proteina]
Otros métodos de
solubilización
Solvente
Similar a salting-out
Adicionar solventes orgánicos (acetona,
etanol) para interactuar con agua
Disminuye el poder de solvatación
pH
Proteinas son menos solubles al pI
Precipitación Isoelectrica
Temperatura
Chromatografía
Fase móvil
Mezcla disuelta en
líquido o sólido
Fase estacionaria
Matriz porosa sólida
Componentes de la
mezcla pasan a través
de una columna
basada en diferentes
propiedades
Espectroscopía UV-Vis
Monitorear
concentraciones de
proteína de cada
fracción
λ = 280 nm
Absorbancia de
grupos aromáticos
Electroforesis
Migración de iones en un campo eléctrico
Movilidad electroforética es función de la carga,
tamaño, voltaje, pH
Cargas positivas se mueven hacia el electrodo
negativo (catodo)
Proteínas cargadas negativamente se mueven
hacia el electrodo positivo (anodo)
Proteínas a su pI no migran en ninguna dirección