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1.- PROPIEDADES QUÍMICAS Y FISICOQUÍMICAS DE LAS PROTEÍNAS

1.- PROPIEDADES QUÍMICAS Y FISICOQUÍMICAS DE LAS PROTEÍNAS

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En esta práctica se observan algunas reacciones características de las proteínas para la identificación ya sea de estas o de algunos de los residuos de aminoácidos que estas contengan ya sea su identificación por métodos colorimétricos o químicos, como lo es la prueba de biuret que da soluciones de color violeta o rosa dependiendo de la proteína o la xanproteíca que da precipitados amarillos al dar positivas las pruebas para aminoácidos o residuos aromáticos.

También se realizaron pruebas para reconocer proteínas por las características que estas presentan al ser desnaturalizadas como lo es la precipitación o turbidez que se observa como por ejemplo al ser desnaturalizadas por efecto del calor al estas formar coágulos al perder sus propiedades originales a más de 60ºC.; estas características son propiamente de tipo fisicoquímicas y las presentan la mayoría de las proteínas como por ejemplo la acción de los alcoholes o acetonas que son agentes desnaturalizantes típicos de las proteínas ya que estos las deshidratan y por lo tanto las precipitan, lo que da una prueba positiva a este efecto.

Por último se prepararon varias soluciones en tubos de ensaye de una solución de caseína en acetato de sodio y ácido acético, para que por medio de la ecuación de Hendersson - Hasselbalch se realizara la determinación del pH teórico de estas soluciones y observar sus propiedades de precipitación o turbidez, es decir, que tanto se desnaturalizaba la proteína a diferentes pHs.
En esta práctica se observan algunas reacciones características de las proteínas para la identificación ya sea de estas o de algunos de los residuos de aminoácidos que estas contengan ya sea su identificación por métodos colorimétricos o químicos, como lo es la prueba de biuret que da soluciones de color violeta o rosa dependiendo de la proteína o la xanproteíca que da precipitados amarillos al dar positivas las pruebas para aminoácidos o residuos aromáticos.

También se realizaron pruebas para reconocer proteínas por las características que estas presentan al ser desnaturalizadas como lo es la precipitación o turbidez que se observa como por ejemplo al ser desnaturalizadas por efecto del calor al estas formar coágulos al perder sus propiedades originales a más de 60ºC.; estas características son propiamente de tipo fisicoquímicas y las presentan la mayoría de las proteínas como por ejemplo la acción de los alcoholes o acetonas que son agentes desnaturalizantes típicos de las proteínas ya que estos las deshidratan y por lo tanto las precipitan, lo que da una prueba positiva a este efecto.

Por último se prepararon varias soluciones en tubos de ensaye de una solución de caseína en acetato de sodio y ácido acético, para que por medio de la ecuación de Hendersson - Hasselbalch se realizara la determinación del pH teórico de estas soluciones y observar sus propiedades de precipitación o turbidez, es decir, que tanto se desnaturalizaba la proteína a diferentes pHs.

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PROPIEDADES QUÍMICAS Y FISICOQUÍMICAS DE LAS PROTEÍNAS
MANCILLA, C. G. E.; BLANCO, E. Z.; PÉREZ, S. L. J.; ROSAS, T. M. y CASTREJÓN, C. R. 
Q.F.B.; V Semestre: Universidad del Valle de México, Campus Chapultepec
(Av. Constituyentes No. 151 Col. San Miguel Chapultepec. C.P. 11850 México, DF.)
 RESUMEN:
Las proteínas son compuestos orgánicos constituidos por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos queintervienen en diversas funciones vitales esenciales, como el metabolismo, la contracción muscular o la respuestainmunológica; sus moléculas van desde las largas fibras insolubles que forman el tejido conectivo y el pelo, hastalos glóbulos compactos solubles, capaces de atravesar la membrana celular y desencadenar reaccionesmetabólicas. Tienen un peso molecular elevado y son específicas de cada especie y de cada uno de sus órganos.Las proteínas sirven sobre todo para construir y mantener las células, aunque su descomposición química también proporciona energía, con un rendimiento de 4 kilocalorías por gramo, similar al de los hidratos de carbono.En esta práctica se observan algunas reacciones características de las proteínas para la identificación ya sea deestas o de algunos de los residuos de aminoácidos que estas contengan ya sea su identificación por métodoscolorimétricos o químicos, como lo es la prueba de biuret que da soluciones de color violeta o rosa dependiendode la proteína o la xanproteíca que da precipitados amarillos al dar positivas las pruebas para aminoácidos oresiduos aromáticos.También se realizaron pruebas para reconocer proteínas por las características que estas presentan al ser desnaturalizadas como lo es la precipitación o turbidez que se observa como por ejemplo al ser desnaturalizadas por efecto del calor al estas formar coágulos al perder sus propiedades originales a más de 60ºC.; estascaracterísticas son propiamente de tipo fisicoquímicas y las presentan la mayoría de las proteínas como por ejemplo la acción de los alcoholes o acetonas que son agentes desnaturalizantes típicos de las proteínas ya queestos las deshidratan y por lo tanto las precipitan, lo que da una prueba positiva a este efecto.Por último se prepararon varias soluciones en tubos de ensaye de una solución de caseína en acetato de sodio yácido acético, para que por medio de la ecuación de Hendersson - Hasselbalch se realizara la determinación del pHteórico de estas soluciones y observar sus propiedades de precipitación o turbidez, es decir, que tanto sedesnaturalizaba la proteína a diferentes pHs.
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Resumen……………………………………………………………….1Introducción……………………………………………………………2
 I.- Proteínas…… ……..…………………………………………….…….……....3 II.- Aminoácidos………………………………………………………….…….….6  III. Identificación de proteínas y aminoácidos…………………………………9 IV. Propiedades ácido-base de los aminoácidos
……………………….…11
Objetivo……………………………………………………………..…13Hipótesis……………………………………………………………….13Material………………………………………………………………...13Metodología y Resultados ……………………………………………..14Discusión de Resultados………………………………………… …….24Conclusiones……………………………………………………………24Referencias…………………………………………………………...…25
 
INTRODUCCIÓN:
Las proteínas son compuestos a base de carbono,hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y generalmente azufre yfósforo. El elemento característico es el nitrógeno.Todas las enzimas, algunas hormonas y muchoscomponentes estructurales importantes de la célula son proteínas.Las moculas de protna son muy grandes ycontienen miles de átomos; su estructura esextremadamente compleja. Gran parte de las proteínasintracelulares son enzimas, sustancias que regulan larapidez con que se han de tener numerosas reaccionescelulares.Las moculas de protna esn formadas pocomponentes s simples llamados aminoácidos.Puesto que cada protna puede tener cientos deaminoácidos combinados en ciertas proporciones yorden es posible una variedad prácticamente infinita demoléculas de proteína. Se han ideado todos deanálisis para reconocer la disposicn exacta deaminoácidos en una molécula proteínica. La insulina,hormona secretada por el páncreas y utilizada en eltratamiento de la diabetes, fue la primera proteína cuyaestructura se conoció. La ribononucleasa, secretada por el ncreas, fue la primera enzima de la cuál seconoció el orden exacto de aminoácidos.Pueden distinguirse varios niveles de organización enla molécula de proteína. El primer nivel es la llamadaestructura primaria, que depende de la serie deaminoácidos en la cadena de polipéptidos. Esta serie,está determinada a su vez, por la serie de nucleótidosde RNA y DNA del núcleo de la célula. Un segundonivel de organización de las moléculas proteínicassupone la adopción de la forma de lice u otraconfiguración regular por la cadena de polipéptidos.Estas cadenas ordinariamente no se encuentran planasen una molécula de proteína, sino que adoptan formasespiralazas para dar una estructura tridimensional. Unade las estructuras secundarias comunes de lasmoléculas proteínicas es el hélice en
α
, que se suponeuna formación espiralaza de la cadena de polipéptidos básica. La hélice en
α
es una estructura geométricamuy uniforme con 3.6 aminoácidos que ocupan cadavuelta de la lice. La estructura helicoidal esdeterminada y mantenida por la formación de enlacesde hidrógeno entre residuos de aminoácidos en vueltassucesivas de espiral.Un tercer nivel de estructura de moléculas proteínicases el desdoblamiento de la cadena de péptidos sobre símisma para formar proteínas globulares. De nuevoenlaces débiles como enlaces de hidrógeno, iónicos ehidrofóbicos se forman entre una parte de la cadena de péptidos y la otra parte, de modo que la cadena sedesdobla de una manera espefica para dar unaestructura general específica de la molécula proteínica.Enlaces covalentes como los de disulfuro (-S-S-) sonimportantes en la estructura terciaria de muchas proteínas. La actividad biogica de una proteínadepende en gran parte de la estructura primariaespecífica que es mantenida junta por esos enlaces.Cuando una proteína se calienta o trata con cualquierade una variedad de productos químicos, se pierde laestructura terciaria. Las cadenas de ptidosespiralazas se desdoblan para dar una configuraciónaleatoria acompañada por una pérdida de la actividad biogica de la protna. Este cambio se llama
“desnaturalización
”.Los 20 aminoácidos aminados que suelen encontrarseen las proteínas poseen todos un grupo amino (-NH
2
) yun grupo carboxílico (-COOH), pero sus cadenaslaterales son distintas. El mas simple de todos, laglicina, tiene como cadena lateral un H; la alanita, ungrupo –CH
3
. El grupo amino permite al aminoácidoaminado actuar como base y combinarse con ácidos; elgrupo ácido, le permite combinarse con las bases.Los aminoácidos y las proteínas sirven de
amortiguadores
y pueden resistir a cambios de acidezy alcalinidad. Los aminoácidos se unen entre sí paraformar proteínas mediante un
enlace peptídico
entre elgrupo amino de una molécula y el grupo carboxilo dela otra.Los aminoácidos puros obtenidos de las proteínastienen sabor dulce. Cuando se ingieren proteínas sonhidrolizadas a aminoácidos antes de ser absorbidas a lacorriente sanguínea. Los aminoácidos son llevados atodas las regiones del organismo, donde sirven para laelaboración de nuevas proteínas, o son metabolizados para liberar energía. Las proteínas tienen importancia primordial como componentes estructurales de lascélulas y como constituyentes funcionales de enzimasy algunas hormonas, pero pueden servir también comocombustible para producción de enera. Losaminoácidos pierden primero su grupo amino por unareacción enzimática llamada
desaminación.
El grupoamino reacciona con otras sustancias para formar urea,que se excreta. El resto de la mocula puedetransformarse por una serie de fases intermedias englucosa, que se utiliza pronto como combustible, oalmacenarse como glucógeno.
2
 
Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos a partir de sustancias simples. Los aminoácidos que losanimales no pueden sintetizar y que deben obtener ensu alimentación se llaman
aminoácidos esenciales.
Debe comprenderse que estos aminoácidos no son másesenciales que otros; lo lo son respecto a laalimentación, pues no es posible sintetizarlos. [1]I.- PROTEÍNAS:El nombre proteína proviene de la palabra griega
 proteios
, que significa lo primero. Las protnasconstituyen gran parte del cuerpo animal: lo mantienencomo unidad y lo hacen funcionar. Se las encuentra entoda la célula viva. Son el material principal de la piel,los músculos, tendones, nervios y la sangre, enzimas,anticuerpos y muchas hormonas. (Sólo los ácidosnucleicos que controlan la herencia pueden desafiar la posición de las proteínas, además aquellos desafían lasíntesis de estas.)Desde un punto de vista químico las proteínas son polímeros grandes. Son poliamidas, y los monómerosde los cuáles se derivan los ácidos
α
-aminocarboxílicos. Una sola molécula proteínicacontiene cientos, e incluso miles de unidades deamincidos, que pueden ser de unos 20 tiposdiferentes. El mero de moculas protnicasdiferentes que pueden existir es casi infinito.A) ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS:A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuencialineal de amincidos puede adoptar ltiplesconformaciones en el espacio. La
estructura primaria
viene determinada por la secuencia de aminoácidos enla cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que esn enlazados. Laconformación espacial de una proteína se analiza entérminos de estructura secundaria y estructura terciaria.La
estructura secundaria
es el plegamiento que laestructura primaria adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman elenlace peptídico. La
estructura terciaria
, en cambio, serefiere a la disposición tridimensional de todos losátomos que componen la proteína. La asociación devarias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada
estructura cuaternaria
. Por último, la asociación de proteínas con otros tipos de biomoléculas para formar asociacionessupramoleculares con carácter permanente da lugar a la
estructura quinaria.
Las proteínas son polímeros de condensación de losaminoácidos, algunas proteínas contienen cientos deaminoácidos, y en algunos casos miles, en estructurasde cadenas altamente organizadas. La polimerizaciónde los amincidos se hace con la formacn deenlaces peptídicos (amida), al unirse el grupo carboxilodel ácido de un aminoácido con el grupo amino delsiguiente aminoácido y produciendo una molécula deagua. Por eso, la unión de varios aminoácidos originalos oligopéptidos y polipéptidos (proteínas de más de50 aminoácidos).[2]B) CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNASLa clasificación de las proteínas se realiza desde varios puntos de vista, así:1.SEN SU COMPOSICIÓN
Proteínas simples u Holoproteínas: Las cuales estánformadas exclusivamente o predominantemente por aminoácidos.
Proteínas conjugadas: Poseen un componente de proporción significativa no aminoacídico que recibe elnombre de grupo prostético. Según la naturaleza deeste grupo consideramos:
Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en suestructura azúcares. Se pueden citar como ejemplo:las inmunoglobulinas, algunas protnas demembrana, el colágeno y otras proteínas de tejidosconectivos (glucosaminoglicanos).
Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos quese encuentran en las membranas celulares.
 Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácidonucleico, como en los cromosomas, ribosomas y enlos virus.
Metaloproteínas: Contienen en su molécula uno o másiones metálicos que no constituyen un grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas.
Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas quetienen en su estructura un grupo hem. Ejemplo:Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como loscitocromos.2.DE ACUERDO CON SU MORFOLOGIA YSOLUBILIDAD
Protnas fibrosas:Son insolubles enagua, presentanformas molecularesalargadas, con unmero variado decadenas polipeptídicasque constituyen fibras
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