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FEDERICO VILLARREAL
FACULTAD DE INGENIERIA INDUSTRIAL Y
DE SISTEMAS
GUIA DE PRÁCTICA DE
LABORTORIO
BIOQUIMICA I
Lima, 2009
INDICE
INDICE..................................................................................................................................2
REGLAMENTO DEL LABORATORIO DE BIOQUÍMICA.....................................................3
PRÁCTICA Nº 1 SOLUCIONES...........................................................................................8
PRÁCTICA Nº 2 PROPIEDADES FISICO QUÍMICAS DEL AGUA...................................11
PRÁCTICA Nº 3 DETERMINACIÓN DEL PH Y ACIDEZ...................................................14
PRÁCTICA Nº 4 RECONOCIMIENTO DE PROTEINAS...................................................19
PRÁCTICA Nº 5 PROPIEDADES FÍSICAS DE LAS PROTEINAS...................................22
PRÁCTICA Nº 6 RECONOCIMIENTO DE CARBOHIDRATOS.........................................25
PRÁCTICA Nº 7 RECONOCIMIENTO E HIDRÓLISIS DEL ALMIDÓN.............................29
PRÁCTICA Nº 8 RECONOCIMIENTO DE LÍPIDOS..........................................................31
PRÁCTICA Nº 9 ANÁLISIS CUANTITATIVO DE ENZIMAS..............................................34
PRÁCTICA Nº 10 EXTRACCIÓN DE ADN........................................................................39
PRÁCTICA Nº 11 LAS RUTAS METABÓLICAS................................................................41
BIBLIOGRAFÍA...................................................................................................................50
UNIVERSIDAD NACIONAL FEDERICO VILLARREAL
FACULTAD DE INGENIERÍA INDUSTRIAL Y DE SISTEMAS
ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL
GUÍA DE PRÁCTICAS – BIOQUÍMICA I
•Como ves en el dibujo, calienta por el lateral del tubo de ensayo, nunca por el fondo;
agita suavemente.
14. Cuando se determinen masas de productos químicos con balanza, se colocará papel
de filtro sobre los platos de la misma y si es necesario porque el producto a pesar
fuera corrosivo, se utilizará un vidrio de reloj; asegúrese de tarar previamente el papel
o la luna de reloj.
15. Se debe evitar cualquier perturbación que conduzca a un error, como vibraciones
debidas a golpes, aparatos en funcionamiento, soplar sobre los platos de la balanza,
etc.
Esto surge debido a que en los años 1969 y 1975 las agencias reguladoras se enfrentaron
con grandes discrepancias en los datos dirigidas a ellas, obtenidas en distintos
laboratorios.
Había caso de laboratorios que no trabajaban bajo protocolos y la información solo estaba
en forma oral, en general los informes eran incompletos y no contaban con documentos
de procedimiento estandarizado.
Las BPL abarcan todos los eslabones de un estudio de investigación y para ello se
necesita que previamente se haya establecido un “Plan de Garantía de la Calidad”. Para
verificar que el plan se cumple a lo largo de todo el estudio se precisa de un “sistema
planificado de actividades”, cuyo diseño o finalidad es asegurar que el Plan de Garantía
cumpla.
Las Normas BPL constituyen una filosofía de trabajo, son un sistema de organización de
todo lo que de alguna forma interviene en la realización de un estudio o procedimiento
encaminado a la investigación de todo producto químico o biológico que pueda tener
impacto sobre la especie humana. Las normas inciden en como debe trabajar a lo largo
de todo el estudio, desde el diseño hasta el archivo.
¡BIENVENIDOS!
PRÁCTICA Nº 1 SOLUCIONES
I. OBJETIVOS :
- Identificar la existencia de soluciones en los sistemas biológicos.
III.2 Insumos
− Hidróxido de sodio.
− Alcohol.
− Glucosa.
IV. METODOLOGÍA:
V. DESCRIPCIÓN DE LA PRÁCTICA
I. OBJETIVO
Comprender la relación existente entre las propiedades físicas y químicas del agua con
las fuerzas de interacción intermolecular.
Se dice que tales grupos son hidrofóbicos, al igual que la molécula que tenga tales
grupos. Este término es confuso ya que implica una repulsión entre la molécula (o el
grupo) y el agua. El efecto no surge de la repulsión sino del hecho de que la unión es tan
débil que la cohesión del agua mantiene afuera al compuesto hidrofóbico.
Sin embargo, muchas moléculas orgánicas son parcialmente solubles en agua debido a
que por lo menos algunos de sus grupos atómicos se unen al agua. Mientras más de
estos grupos tenga el compuesto, será más soluble.
IV. METODOLOGIA
El alumno tendrá que aplicar el método experimental para el desarrollo de esta práctica
así como el método analítico para obtener los resultados citados.
V. DESCRIPCION DE LA PRACTICA
Preparación de soluciones:
1.- Prepare 100 ml de bicarbonato de sodio 20 % en agua.
2.- Prepare 25 ml de hidróxido de sodio 0.1 N en agua.
3.- Prepare 25 ml de ácido clorhídrico 0.1 N en agua.
4.- Prepare 25 ml de hidroxido de amonio 0.1 N en agua.
Nota: para la eliminación de las sustancias, neutralizar los residuos ácidos con
bicarbonato de sodio, y los residuos alcalinos con bicarbonato de sodio.
Explique las variaciones en términos de las fuerzas que actúan entre el aceite de oliva, el
aceite mineral y las diferentes soluciones.
I. OBJETIVO
En 1909 Sorensen propuso expresar la concentración del ión hidrógeno como sus
logaritmos decimales con signo cambiado (o como el logaritmo decimal de su inversa) y
llamó a esta expresión “exponente de hidrógeno, designándolo con el símbolo pH.
pH + pOH = 14
Se denomina hidrólisis el proceso por el cual una sal al disolverse en agua regenera el
ácido (o la base) de la cual proviene, dando origen a una solución cuya reacción es
alcalina (o ácida) según los casos.
Una sal estequiométricamente neutra puede tener una reacción realmente neutra (pH =
7,00) o también ácida pH < 7,00 o básica pH > 7,00.
Es por lo tanto necesario elegir correctamente el indicador adecuado a cada caso, pues el
empleo de un indicador inapropiado puede conducir a un punto de viraje que no coincide
con el punto de equivalencia que interesa observar.
Indicador universal
Una mezcla de varios indicadores, por ejemplo: los citados anteriormente y el azul de
timol (anaranjado a pH 2,00 y azul a pH 9,00), permite la medición de una gama de pH de
límites relativamente amplias.
Una solución de: Azul de timol 0,025 g/l; Rojo de metilo 0,0625 g/l; Azul de bromotilol 0,25
g/l; Fenolftaleína 0,5 g/l; permite medir el pH por observación de los siguientes colores:
pH Color pH Color
10 Violeta 9 Azul índigo
8 Azul verdoso 7 Verde
6 amarillo 5 anaranjado
4 rojo
Papel de tornasol
Es un papel impregnado con tintura de tornasol que se tiñe agregando una cantidad
ínfima de un ácido (papel de tornasol rojo) o de un álcali (papel de tornasol azul). Si una
gota de la solución analizada puesta sobre el papel azul lo tiñe de rojo, la reacción de la
solución es ácida. Si una gota de la solución analizada puesta sobre el papel rojo lo tiñe
de azul, la solución es básica. Si ninguno de los dos papeles cambia de color bajo la
influencia de la solución analizada, ésta se considera neutra.
Papel indicador de pH
Es un papel que va variando de color según el pH. Existen escalas de colores para
comparar.
Prácticamente todos las alimentos (harinas, lácteos, frutas y sus zumos) contienen ácidos
orgánicos que pueden detectarse por el sabor y en consecuencia los productos de zumo
de frutas conservan un carácter ácido. Puesto que es sabido que la química fundamental
de los tejidos vivos implica la formación de mezclas complejas de ácidos orgánicos.
En la mayoría de las frutas, no obstante, existe un ácido dominante mientras que otros
componentes se encuentran en cantidades secundarias o en cantidades traza.
El valor de la titulación no indica si los ácidos presentes son fuertes o débiles. En muchos
casos, el conocimiento de la actividad del Ion hidrógeno resulta más útil que la acidez
titulable.
3.3 Reactivos
− Solución de Fenolftaleína al 1%
− Solución de Hidróxido de Sodio al 0.1 N
− Agua destilada
IV. METODOLOGIA
Preparar soluciones acido, básicas para su posterior utilización, así como identificar el
porcentaje de acidez y pH de principales grupos alimenticios.
V. DESCRIPCION DE LA PRÁCTICA
− Mídase o pésese una cantidad adecuada de muestra (unos 20 g); deposítese en una
cápsula adecuada y dilúyase con dos veces su volumen de agua exenta de CO2.
− Añádase 2 ml de una disolución de fenolftaleína y titúlese con NaOH 0.1 N hasta un
color rosa persistente.
− Exprésese la acidez en términos de porcentaje de ácido láctico. (1 ml de NaOH 0.1N =
0.0090 g de ácido láctico)
Donde:
G : gasto de la solución de NaOH.
N : Normalidad de la solución de NaOH.
Meq. del ácido: mili equivalente del ácido en que se expresa la acidez (ácido
predominante).
g muestra: Peso de la muestra a analizar
I. OBJETIVO
Reacción de Biuret: La producen los péptidos y las proteínas, pero no los aminoácidos,
ya que se debe a la presencia del enlace peptídico (- CO- NH -)que se destruye al
liberarse los aminoácidos.
Cuando una proteína se pone en contacto con un álcali concentrado, se forma una
sustancia compleja denominada Biuret, de fórmula:
3.4 Reactivos
• Acido nitrico concentrado
• Hidroxido de sodio a 40 %
• Hidroxido de sodio al 20 %
• Sulfato cuprico al 1 %
• Acetato de plomo al 5 %
IV. METODOLOGIA
El alumno tendrá que aplicar el método experimental para el desarrollo de esta practica
así como el método analítico para obtener los resultados citados.
V. DESCRIPCION DE LA PRÁCTICA
I. OBJETIVO
En las cadenas polipeptídicas de las proteínas los grupos amino y carboxilo de los
aminoácidos, salvo los terminales, se encuentran constituyendo los enlaces peptídicos.
De este modo los grupos que pueden cargarse eléctricamente y actuar como ácidos
débiles, confiriéndoles a las proteínas la capacidad de actuar como amortiguadores; son:
(a) Carboxilos libres de los aminoácidos di carboxílicos, cuyos pKa fluctúan alrededor de 4
(b) Épsilon amino de la lisina, guanidino de la arginina, fenol de la tirosina, sulfhídrico de
la cisteína, cuyos pKa son superiores a 9.
(c) Imidazol de la histidina cuyo pKa en las proteínas es de 5,6 a 7.
El solvente, en estos casos, se organiza alrededor de los iones de la sal, de modo que
éste disminuye alrededor de las moléculas de proteínas, las que se asocian en una fase
sólida.
La fuerza iónica a la cual precipitan las proteínas es característica para cada una de ellas,
a iguales condiciones de pH y temperatura. Esta propiedad permite separar mezclas de
proteínas.
El agua tiene una constante dieléctrica relativamente alta (80.36 a 20°C), por lo cual en
solución acuosa disminuye la interacción entre las moléculas proteicas (debido a sus
grupos cargados), mientras que aumenta la interacción entre las proteínas y el agua. Esto
favorece la solubilidad de las proteínas. Los solvente orgánicos tales como el Etanol,
metanol y acetona tienen constantes dieléctricas bajas (25; 32,4 y 19,6 respectivamente a
20°C), de modo que al agregarlos a una solución acuosa de proteínas baja la constante
dieléctrica del medio, y además disminuye la concentración efectiva (actividad) del agua;
lo que favorece la interacción de los iones proteicos entre sí y por lo tanto su precipitación.
3.1 Muestra
• Clara de huevo
• Leche
• Solución de caseína
3.3 Reactivos
• Indicador rojo de metilo
• HCl 10 m mol /L
• NaCl 0,15 M
• Etanol
• Acetona
• Solución saturada de sulfato de sodio (*)
IV. METODOLOGÍA
V. DESCRIPCIÓN DE LA PRÁCTICA
I. OBJETIVO
3.1 Muestra
• Glucosa al 5 %
• Lactosa al 5%
• Tomate
• Muestras problema
• Fructuosa 5 %
Ing. Guillermo Chumbe Gutiérrez
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GUÍA DE PRÁCTICAS – BIOQUÍMICA I
3.3 Reactivos
• Azul de metileno.
• Amoniaco al 30%
• Nitrato de plata
• NaOH 10%
• Reactivo de fehling A y fehling B
• Lugol
IV. METODOLOGÍA
V. DESCRIPCIÓN DE LA PRÁCTICA
Los monosacáridos y la mayoría de los disacáridos poseen poder reductor, que deben al
grupo carbonilo que tienen en su molécula. Este carácter reductor puede ponerse de
manifiesto por medio de una reacción redox llevada a cabo entre ellos y el sulfato de
Cobre (II). Las soluciones de esta sal tienen color azul. Tras la reacción con el glúcido
reductor se forma óxido de Cobre (I) de color rojo. De este modo, el cambio de color
indica que se ha producido la citada reacción y que, por lo tanto, el glúcido presente es
reductor.
Almidón: amilosa: azul y amilopectina: rojo-violáceo (si están presentes los dos
componentes predomina el azul).
Glucógeno: rojo-violáceo.
Dextrinas: rojo-violáceo
I. OBJETIVO
3.1 Muestra
• Papa
• Solución de almidón
3.3 Reactivos
• Lugol
• NaOH al 20%
IV. METODOLOGÍA
V. DESCRIPCIÓN DE LA PRÁCTICA
I. OBJETIVO
SAPONIFICACIÓN:
Las grasas reaccionan en caliente con el hidróxido sódico o potásico descomponiéndose
en los dos elementos que las integran: glicerina y ácidos grasos. Éstos se combinan con
los iones sodio o potasio del hidróxido para dar jabones, que son en consecuencia las
sales sódicas o potásicas de los ácidos grasos. En los seres vivos, la hidrólisis de los
triglicéridos se realiza mediante la acción de enzimas específicos (lipasas) que dan lugar
a la formación de ácidos grasos y glicerina.
TINCIÓN:
Los lípidos se colorean selectivamente de rojo -anaranjado con el colorante Sudán III.
SOLUBILIDAD:
Los lípidos son insolubles en agua. Cuando se agitan fuertemente en ella se dividen en
pequeñísimas gotas formando una emulsión de aspecto lechoso, que es transitoria, pues
desaparece en reposo por reagrupación de las gotitas de grasa en una capa que, por su
menor densidad, se sitúa sobre el agua. Por el contrario, las grasas son solubles en
disolventes orgánicos, como el éter, cloroformo, acetona, benceno, etc.
3.1 Muestra
• Tinta china roja
• Aceite de oliva.
3.3 Reactivos
• Solución de NaOH al 20%
• Solución de Sudán III
• Eter, cloroformo o acetona
IV. METODOLOGÍA
El alumno tendrá que aplicar el método experimental para el desarrollo de esta práctica
así como el método analítico para obtener los resultados citados.
V. DESCRIPCIÓN DE LA PRÁCTICA
5.1 Saponificación
5.2 Tinción
5.3 Solubilidad
I. OBJETIVO
Las enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores: la primera es que
durante la reacción no se alteran, y la segunda es que no desplazan la constante de
equilibrio para que se obtenga más producto, sino que simplemente favorecen que la
misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo.
Las enzimas, una vez que han realizado la transformación del sustrato o sustratos en
productos, se liberan rápidamente de ellos para permitir el acceso a otros sustratos.
Algunas enzimas no son activas hasta que sobre ellas actúan otras enzimas o iones.
Estas enzimas se denominan zimógenos o proenzimas. Por ejemplo, el pepsinógeno, que
el HCl transforma en pepsina.
Las enzimas alostéricas suelen estar constituidas por varias subunidades o protómeros.
Cada protómero posee dos centros: un centro regulador y otro centro catalítico o activo. Al
unirse a este centro una molécula, el activador, modulador o ligando, la conformación del
protómero varía, haciendo funcional al centro catalítico. De esta forma, la enzima
alostérica pasa de un estado inhibido (T) a un estado catalítico o activo (R). La variación
en la conformación de un protómero se transmite a los otros protómeros asociados
haciéndolos activos, efecto que se denomina transmisión alostérica.
La Catalasa
Es una enzima que se encuentra en las células de los tejidos animales y vegetales. La
función de esta enzima en los tejidos es necesaria por que durante al metabolismo celular,
se forma una molécula toxica que es el peroxido de hidrógeno, H2O2 (agua oxigenada).
La Peroxidasa
La Tirosinasa
3.1 Muestra
• Papa cruda.
• Trocitos de tomate
• Jugo de limón
• Zanahoria
• Carne cruda
• Rábano
3.3 Reactivos
• Peróxido de hidrógeno (Agua Oxigenada)
IV. METODOLOGÍA
V. DESCRIPCIÓN DE LA PRÁCTICA
1. Formar una pila de tubo según la muestra de tejidos vegetales con las que
cuente.
2. Colocar las muestras de tejidos en cada tubo
3. Añadir 5 ml de agua oxigenada al mismo tiempo
4. Cronometrar el tiempo de reacción de cada muestra
5. Ir observando la mayor o menor actividad, según el tejido con el que se realice
la experiencia
6. Identificar al más reactivo
7. Realizar esquemas de las observaciones.
I. OBJETIVO
La extracción de ADN de una muestra celular se basa en el hecho de que los iones
salinos son atraídos hacia las cargas negativas del ADN, permitiendo su disolución y
posterior extracción de la célula. Se empieza por lisar (romper) las células mediante un
detergente, vaciándose su contenido molecular en una disolución tampón en la que se
disuelve el ADN. En ese momento, el tampón contiene ADN y todo un surtido de restos
moleculares: ARN, carbohidratos, proteínas y otras sustancias en menor proporción. Las
proteínas asociadas al ADN, de gran longitud, se habrán fraccionado en cadenas más
pequeñas y separadas de él por acción del detergente. Sólo queda, por tanto, extraer el
ADN de esa mezcla de tampón y detergente, para lo cual se utiliza alcohol isoamílico,
probablemente el único reactivo de esta práctica que no suele haber en una cocina.
3.1 Muestra
• Hielo triturado
• Cebolla
• Ajos
• Tomate
• Leche
3.3 Reactivos
• Agua (destilada o mineral)
• Sal de mesa
• Bicarbonato sódico
• Detergente líquido o champú
Ing. Guillermo Chumbe Gutiérrez
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• Alcohol isoamílico a 0ºC.
IV. METODOLOGÍA
El alumno tendrá que aplicar el método experimental para el desarrollo de esta práctica
así como el método analítico para obtener los resultados citados.
V. DESCRIPCIÓN DE LA PRÁCTICA
2. Elegir la muestra que va a proporcionar el ADN entre los vegetales que pueda haber
(cebolla, ajo, tomates, etc.) y cortarla en cuadraditos.
4. Mezclar en un recipiente limpio 5 ml del triturado celular con 10 ml del tampón frío y
agitar vigorosamente durante al menos 2 minutos. Separar después los restos vegetales
más grandes del caldo molecular haciéndolo pasar por un colador lo más fino posible. Lo
ideal es centrifugar a baja velocidad 5 minutos y después pipetear el sobrenadante.
6. Se introduce la punta de una varilla estrecha hasta justo debajo de la separación entre
el alcohol y el tampón. Remover la varilla hacia delante y hacia atrás y poco a poco se
irán enrollando los fragmentos de mayor tamaño de ADN. Pasado un minuto retirar la
varilla atravesando la capa de alcohol con lo cual el ADN quedará adherido a su estremo
con el aspecto de un copo de algodón mojado.
I. OBJETIVO
2.- Con oxigeno pasando al ciclo de Krebs obteniendo diferentes sustancia, la cual
se realiza en las mitocondrias.
LA GLUCÓLISIS:
Comienza con una molécula de glucosa. En este proceso, primero se invierte energía por
transferencia de un grupo fosfato desde una molécula de ATP, una por cada paso, a la
molécula de azúcar. La molécula de 6 carbonos luego se escinde y, de allí en adelante, la
secuencia produce energía. En cierto momento se reduce una molécula de NAD+ a
NADH e H+ almacenándose parte de la energía producida por la oxidación del
gliceraldehído fosfato. En los pasos finales las moléculas de ADP toman energía del
sistema, fosforilándose a ATP.
Ing. Guillermo Chumbe Gutiérrez
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De esta forma, una molécula de glucosa se convierte en dos moléculas de ácido pirúvico.
La ganancia neta, la energía recuperada, es dos moléculas de ATP y dos moléculas de
NADH por molécula de glucosa. Las dos moléculas de ácido pirúvico contienen todavía
una gran parte de la energía que se encontraba almacenada en la molécula de glucosa
original. La serie de reacciones que constituyen la glucólisis se lleva a cabo virtualmente
en todas las células vivas, desde las células procarióticas hasta las células eucarióticas
de nuestros propios cuerpos.
EL CICLO DE KREBS
En el ciclo de Krebs.
Los carbonos
donados por el
grupo acetilo se
oxidan a dióxido de
carbono y los
electrones pasan a
los transportadores
de electrones. Lo
mismo que en la
glucólisis, en cada
paso interviene una
enzima específica.
La coenzima A es el
nexo entre la
oxidación del ácido
pirúvico y el ciclo de
Krebs. A modo de
resumen: en el ciclo
de Krebs se
Los electrones que son transportados por el FADH2 se encuentran en un nivel energético
ligeramente inferior que los del NADH. En consecuencia, entran en la cadena de
transporte más abajo, a la altura de la CoQ. Los electrones finalmente son aceptados por
el oxígeno, que se combina con protones (iones hidrógeno) en solución, para formar
agua.
El ácido láctico se forma a partir del ácido pirúvico, por acción de una variedad de
microorganismos y también por algunas células animales cuando el O2 es escaso o está
ausente.
Reacción enzimática que produce ácido láctico anaeróbicamente a partir de ácido pirúvico
en las células musculares.
La mayoría
de los
organismos
no se
alimentan
directamente
de glucosa.
Otros
alimentos
son
degradados
y convertidos
a moléculas
que pueden
entrar en
esta vía
central.Dado
que muchas
de estas
sustancias,
como las
proteínas y
los lípidos,
pueden
degradarse y
entrar en la
vía central,
se puede
suponer que
es posible el proceso inverso, o sea, que los distintos intermediarios de la glucólisis y del
ciclo de Krebs pueden servir como precursores para la biosíntesis. Y así es. Sin embargo,
las vías biosintéticas, aunque son semejantes a las catabólicas, se diferencian de ellas.
Hay enzimas diferentes que controlan los pasos y hay varios pasos críticos del
anabolismo que difieren de los de los procesos catabólicos.
Para que ocurran las reacciones de las vías catabólica y anabólica debe haber un
suministro constante de moléculas orgánicas que puedan ser degradadas para producir
3.1 Muestra
• Azúcar o Uvas borgoña / Italia
• Hígado de res.
• Vela
• Aceite común
3.3 Reactivos
• Agua destilada
• Hidroxido de sodio
• Levadura
• Azul de metileno
• Buffer Fosfato
• Enzimas
IV. METODOLOGÍA
V. DESCRIPCIÓN DE LA PRÁCTICA
5.1 Práctica 1
1. Realizar un macerado del hígado con ayuda del mortero, con una adecuada
cantidad de agua destilada.
2. Separar el extracto.
3. Sobre el extracto se coloca 10 ml. de buffer fosfato y 5 ml. de cloruro de sodio al
10%.
4. Se coloca 6 ml. De extracto en tubos de ensayo.
5. Se añade 2 ml. De una solución de azul de metileno. Mantenga un tubo a 37ºC
y otro a temperatura ambiente.
6. Luego observe el cambio de color del indicador y vuelva a incubar. Repetir dos
veces. Repetir el experimento dando condiciones de anaerobiosis parcial con el
aceite y anaerobiosis total con la vela.
5.2 Práctica 2
Horas de Apariencia
Dia/ fecha pH Acidez Tº % azúcar Observaciones
monitoreo del caldo
Inicial: Hora:
24
24
12
12
12
12
12
12
8
8
8
8
8
8
8
8
8
8
8
8
8
8
8
8
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BIBLIOGRAFÍA