Papel da gua para a bioqumica e influncia na conformao das biomolculas

Todas as biomolculas praticamente adotam suas formas e conseqentemente suas funes em resposta s propriedades fsicas e qumicas da gua A maior parte das reaes qumicas utiliza como meio a gua O transporte de nutrientes , reagentes , produtos do metabolismo e produto de descarte utilizam a gua para transporte intra e intercelular

 As estruturas das biomolculas so influenciadas pelas foras de atrao ou repulso pelas molculas de gua. Os componentes inicos da gua na maioria das vezes so os verdadeiros reagentes As concentraes dos ons H+ e OH- interfere na reatividade de muitos grupos funcionais das biomolculas Interaes entre as biomolculas so influenciadas pelas ligaes fracas entre as molcula de gua e o soluto.

Interaes Fracas
Pontes de hidrognio:
Interaes relativamente fracas cruciais para macromolculas (DNA, protenas, polissacardeos e lipdeos). O tomo de hidrognio em uma ponte parcialmente compartilhado entre dois tomos relativamente eletronegativos (N ou O) interao eletrosttica. O tomo mais eletronegativo puxa eltrons para longe do tomo de H+ e desenvolve uma carga positiva (+) parcial, que pode interagir com uma carga parcial negativa (-). Pontes de hidrognio (H2O) : 23KJ/mol. Ligao covalente: 470 KJ/mol (OH). (energia de dissociao)

Dipolos 1 rea

com predominncia de carga positivas e outra com cargas negativas

Carga parcial positiva

+ eletronegativo

Carga parcial negativa

A gua lquida tem a mesma massa molecular do que o metano O ponto de ebulio do metano 264C menor do que da gua (ausncia de pontes de hidrognio)

Conformao quase de tetraedros permite ligaes com at 4 outras molculas de H2O

A gua no a nica molcula formadora de pontes de hidrognio

* tomos de hidrognio ligados ao carbono (CH) no fazem pontes de hidrognio, pois o Carbono levemente mais eletronegativo que o hidrognio

INTERAES DE VAN DER WAALS Associao no-covalente entre molculas neutras Uma assimetria transitria na carga eltrica em torno de um tomo induz uma assimetria complementar na distribuio de eltrons em torno de tomos vizinhos. Distncia de contato de Van der Waals: Distncia mnima onde no se observa foras de repulso entre as nuvens de eltrons sobrepostas

Interao de Van der Waals com dois tomos se aproximando um do outro

Aminocidos
Estrutura e Funo

Aminocidos
Estrutura Grupo carboxila e grupo amino ligados um mesmo carbono; Diferem nas suas cadeias laterais (grupo R); O grupo R responsvel pelas propriedades do aa: Tamanho Carga eltrica Solubilidade

Aminocidos
Grupo R aliftico, hidrofbico

Classificao (Grupo R)

Cadeia lateral de alanina, valina, leucina, isoleucina, agrupam-se dentro da molcula . Glicina tem cadeia lateral pequena (no participa das interaes hidrofbicas). Metionina (precursor da sntese protica.

Grupo R Aromtico Fenilalanina participa de interaes hidrofbicas. Tirosina pode fazer pontes de hidrognio (-OH). Estes aa tm a capacidade de absorver luz UV (280nm) permitindo sua quantificao.
Fenilalanina hidroxilase Fenilcetonria (PKU)

Grupo R no carregados Solveis pela capacidade dos grupos de formarem pontes de hidrognio com a gua. Cistenas formam pontes dissulfeto (cistina) contribuindo para a estrutura 3D das protenas

Grupo R positivamente carregados (bsicos) e hidroflicos

Grupo R negativamente carregados (cidos)

No essenciais Alanina Asparagina Aspartato Glutamato Serina

Condicionalmente essenciais Arginina Glutamina Glicina Prolina Tirosina Cistena

Essenciais Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina

>sp|P0ABQ0|COABC_ECOLI Coenzyme A biosynthesis bifunctional protein coaBC OS=Escherichia coli (strain K12) MSLAGKKIVLGVSGGIAAYKTPELVRRLRDRGADVRVAMTEAAKAFITPLSLQAVSGYPV SDSLLDPAAEAAMGHIELGKWADLVILAPATADLIARVAAGMANDLVSTICLATPAPVAV LPAMNQQMYRAAATQHNLEVLASRGLLIWGPDSGSQACGDIGPGRMLDPLTIVDMAVAHF SPVNDLKHLNIMITAGPTREPLDPVRYISNHSSGKMGFAIAAAAARRGANVTLVSGPVSL PTPPFVKRVDVMTALEMEAAVNASVQQQNIFIGCAAVADYRAATVAPEKIKKQATQGDEL TIKMVKNPDIVAGVAALKDHRPYVVGFAAETNNVEEYARQKRIRKNLDLICANDVSQPTQ GFNSDNNALHLFWQDGDKVLPLERKELLGQLLLDEIVTRYDEKNRR

Modificaes ps-traducionais de resduos dentro da protena

Parede celular de plantas e colgeno

Miosina 4 resduos de lisina (elastina)

Protrombina no sangue

Muito raro

Ionizao dos aminocidos

Em soluo so predominantemente iontes dipolares (-NH3+) (COO-), dependendo do pH

Ionizao dos aminocidos

Em soluo aquosa os aminocidos existem como um on dipolar ou hbrido (zwitterion): 1. Pode atuar como um cido : doador de prtons 2. Pode atuar como uma base: receptor de prtons

A carga eltrica dos aminocidos varia com o pH

Pelo menos 2 grupos ionizveis:

Forma Protonada

Forma Desprotonada

Glicina
Carga lquida negativa acima do seu pI

pI = (pK1 +pK2) Carga lquida positiva abaixo do seu pI

pIs = Mdia dos pKs dos grupos com o mesmo sinal de carga

A carga eltrica total de uma protena o somatrio das cargas das cadeias laterais de seus aminocidos pI determinado = o valor de pH onde as protenas no migram em um campo eltrico