Energía y Enzimas

•Termodinámica
•Primera ley
•Segunda ley
•Energía libre, potencial químico,
potencial electroquímico.
•Bioquímica
•Proteínas
•Catálisis (sitio activo)
•Cinética enzimática
•Regulación de la actividad enzimática
 Energía y trabajo

Energía es la capacidad para hacer un

trabajo
Trabajo es el movimiento en contra de
una fuerza (W = P∆V)
La energía se conserva (Primera Ley)
∆U = ∆Q + ∆W
 ¿Por qué un vaso roto no se arma
espontáneamente?
Los sistemas tiende a su estado de menor energía (∆U<0)

Entropía = energía de un sistema que no está

disponible para hacer trabajo
La entropía (de un sistema y sus alrededores) tiende
a aumentar = La dirección de todos los procesos
espontáneos, es aquella en la cual la entropía
del sistema y sus alrededores aumenta. (Segunda
ley)
 ¿Cuál es la dirección de los
procesos espontáneos?
∆S > 0 → proceso espontáneo
∆S < 0 → proceso que no ocurre de forma espontánea.
∆S ≈ 0 → ¿qué pasa?

Una célula es la mejor

expresión de un
estado muy alejado
del equilibrio.

Wikimedia Commons,
 Energía libre y potencial químico

G = Energía que está disponible (para una reacción)

en condiciones isotérmicas

∆G ≈ ∆U - T∆S
A temperatura y presión constante, si ∆G<0 la reacción
ocurre espontáneamente
∆G = ∆Wmáximo
∆G <0 exergónico
∆G <0 endergónico
La síntesis de ATP tiene un ∆G = 16
Kcal/mol, ¿cómo puede suceder?

http://www.forest.ula.ve
 Energía libre y potencial químico

Energía libre estándar (cambio estándar de la

energía libre) ∆Gº ∆Gº’

Hidrólisis de ATP ∆Gº’ = -8kcal/mol

En condiciones biológicas:
ATP → ADP + Pi ∆G = 12-15kcal/mol
3mM 1mM 10mM
 Estado Redox

La energía libre de una reacción de oxido-reducción

es el potencial redox (unidades electroquímicas)

∆Gº’ = nF ∆E’0
 Potencial electroquímico

Potenciales de membrana ∆G = zF ∆E

Wikimedia Commons,
 Biocatálisis (proteínas)

Las proteínas están

compuestas por aa unidos por
enlaces peptídico

Las enzimas son específicas y

promueven las reacciones que
catalizan del orden 108 o 1012 Frecuentemente
veces usan cofactores o
grupos prostéticos
Las enzimas se nombran por
su sustrato
Izoenzimas
Estructura de las proteínas
 Catálisis

•La catálisis ocurre

en un sitio activo

•Usualmente cercano
al sitio de unión del
sustrato

•Puede haber cambios comformacionales

 Cinética enzimática

Cinética Michaelis-Menten Vmax= velocidad máxima

de reacción en unas
condiciones dadas

Km= Constante de
afinidad por el sustrato

ν = moles/litro * S
 Inhibición de enzimas
•Irreversible (in activación)

•Reversible:
•Competitiva (Roundap aa aromáticos)
•Alosterica (cambia la conformación)
(aumenta Km y no Vmax)

•No competitiva (mantiene Km y baja Vmax)

La actividad de las enzimas es afectada por el

pH y la temperatura (cond. Óptimas)
 ¿Cómo se regula la actividad
enzimática?

•Concentración de la enzima (síntesis-

degradación)
•Compartimentalización

•Modificaciones covalentes (P, Met)

(‘clavage’)

•Feedback