AMINOACIZI

Aminoacizii sunt unitile constituente ale proteinelor i cuprind n molecula lor dou grupri funcionale: carboxil i amino.Exist 20 de aminoacizi proteinogeni specificai prin codul genetic, prezeni n toate organismele ii. Aminoacizii naturali au formula general: !"#$"#%%$ &$2 n care gruparea aminic se afl la carbonul fa de carboxil.Excepie face prolina al crui azot,dei tot n poziia fa de carboxil, face parte dintr"un inel pirolidinic, fiind o grup aminic secundar. 'i ersitatea aminoacizilor naturali este dat de natura lui ! care poate fi o caten (idrocarbonat alifatic sau aromatic, un (eterociclu sau care poate s cuprind o funcie adiional. #)A*+,+#A!E Aminoacizii pot fi clasificai: dup natura catenei: alifatic, aromatic, (eterociclic dup numrul gruprilor .#%%$ i .&$2: monoamino"monocarboxilici, diaminomonocarboxilici dup poziia relati pe care o au gruprilor funcionale n molecul: , , "aminoacizi. dup prezena n cuprinsul catenei a altor grupri funcionale. #ea mai interesant clasificare ni se pare a fi cea bazat pe polaritatea catenei i cuprinde patru grupe : /.0cu radical nepolar 1 (idrofob 0 : glicina, alanina, polari2.0cu radical polar nencrcat electric 1la p$450:serina,treonina,cisteina,tirosina asparagina,glutamina.Aceti aminoacizi sunt mai solubili n ap dec3t cei nepolari, deoarece catena poate stabili legturi de (idrogen cu apa, datorit gruprilor .%$,"&$2 amidice i "*$ pe care le conine6.0cu radical polar ncrcat negati 1la p$450: acidul aspartic i acidul glutamic7.0cu radical polar ncrcat poziti 1la p$450: lisina,arginina,(istidina. 8n afara acestor 20 de aminoacizi uzuali s"au izolat un numr de aminoacizi noi din (idrolizatul unor proteine foarte specializate, toi deri 3nd din aminoacizii uzuali. Astfel, 7" (idroxiprolina a fost gsit ntr"o protein fibroas,colagen i unele proteine egetale- 9" (idroxilisina n colagen-desmosina i izodesmosina n elastin.1*tucturile acestor ultimi doi aminoacizi pot fi considerate ca fiind formate din 7 molecule de lisin,cu catenele laterale unite ntr" un nucleu de piridiniu substituit.Aceast structur permite desmosinei i izodesmosinei s lege patru lanuri peptidice n structuri radiare. Elastina difer de alte proteine fibroase prin capacitatea sa de a suporta tensiuni n dou direcii0.8n anumite proteine musculare s"au gsit unii deri ai metilai ai referat.clopotel.ro alina, leucina, izoleucina,

prolina,fenilalanina, triptofanul i metionina.2oi sunt mai puin solubili n ap dec3t aminoacizii

aminoacizii uzuali cum sunt : "&"metillisina, "&"trimetillisina i metil(istidina.!ecent s"a descoperit prezena n protrombin a acidului "carboxiglutamic, cu importan biologic considerabil.*e mai pot gsi i ali aminoacizi n (idrolizatele proteice, dar numrul lor trebuie s fie mic, in3nd seama de cunotinele genetice actuale, iar distribuia lor se a limita la o protein dat.Aminoacizii rari din proteine se disting de cei uzuali prin faptul c nu au o codificare prin triplet de baze 1codon0.8n toate cazurile cunoscute ei sunt deri ai ai celor uzuali i se formeaz dup ce acetia au fost de:a inserai n lanul polipeptidic,n procesul de biosintez a proteinelor. 8n diferite celule i esuturi s"au pus n e iden nc circa/90 de aminoacizi n form liber sau combinaii,care nu se gsesc n proteine.;a:oritatea dintre ei sunt deri ai ai "aminoacizilor din proteine- unii au ns gruparea amino la carbonul , sau fa de carboxil. +mportan bioc(imic ca intermediari metabolici sau precursori au urmtorii: sarcozina i betaina, pro enii prin &"metilarea 1mono i respecti trimetilarea0 glicinei- "alanina care intr n constituia unor dipeptide 1carnozina i anserina0,a acidului pantotenic i a coenzimei A- acidul "aminobutiric cu rol de transmisie a influxului ner os- ornitina i citrulina care se gsesc n special n ficat i iau parte la circuitul urogenetic, fiind intermediari n sinteza argininei(omoserina i (omocisteina,intermediari n metabolismul unor aminoacizi- acidul '"glutamic izolat din peretele celular al bacteriilor- '"alanina n lar ele sau crisalidele anumitor insecte-'"serina din unii iermi.% arietate mare de aminoacizi ale cror funcii metabolice nu sunt definite nc, se gsesc n ciuperci i plantele superioare- unii dintre acetia,cum sunt cana anina,acidul d:encolic i " cianoalanina sunt toxici pentru alte ieuitoare <9<. Aminoacizii eseniali #ei 20 de aminoacizi naturali constituie alfabetul proteinelor.'istribuia lor calitati i cantitati ntr"o protein determin caracteristicile c(imice, aloarea ei nutriti i funciileei metabolice n organism.'intre cei 20 de aminoacizi uzuali,organismul uman i al ertebratelor superioare poate sintetiza un numr limitat,restul trebuie s fie furnizai zilnic prin (ran i se numesc aminoacizi eseniali <=<.#ei mai muli autori, consider drept aminoacizi i (istidina</,6,9,5,>,?,=,/2<. Nomenclatur: 8n general, pentru aminoacizi se folosesc denumiri uzuale precum i prescurtrile acestora,acceptate de +@AA#, care nu dau nici o indicaie asupra structurii.8n paralel se folosesc i eseniali urmtorii: alina,fenilalanina,metionina,lisina,triptofanul- alii, includ i leucina,izoleucina ,treonina

referat.clopotel.ro

denumirile tiinifice care respect logica sec enial: acid, poziia gruprii .&$2,prefixul amino urmat de numele acidului carboxilic. 2abelul nr. / &r. #rt. / /. 2. Formula de structur 2 Aminoacizi cu radical nepolar #$2"#%%$ &$2 #$6"#$"#%%$ &$2 Aminoacizii uzuali B6,9B Denumire uzual Prescurtri IUPAC 6 1(idrofob0 Clicina ClD, C Alanin Ala, A Denumire raional 7 acid "aminoacetic acid " aminopropionic

6. 7. 9. 5. / =.

#$6"#$"#$"#%%$ #$6 &$2 #$6"#$"#$2"#$"#%%$ #$6 &$2 #$6"#$2"#$"#$"#%%$ #$6 &$2 #5$9"#$2"#$"#%%$ &$2 2 #$6"*"#$2"#$2"#$"#%%$ &$2 Aminoacizi cu radical polar, $%"#$2"#$"#%%$ &$2 #$6"#$"#$"#%%$ %$ &$2 $*"#$2"#$"#%%$ &$2 $%"#5$7"#$2"#$"#%%$ &$2 $2&%#"#$2"#$"#%%$ &$2 $2&%#"#$2"#$2"#$"#%%$

Ealin Eal, E )eucin )eu, ) +zoleucin +le, + ,enilalanin A(e, , 6 ;etionin ;et, ; nencrcat electric la *erin *er, * 2reonin 2(r, 2 #isteina #Ds, # 2irosin 2Dr, F Asparagin Asn,& Clutamin

acid " aminoizo alerianic Acid " aminoizocapronic Acid "amino" " metil alerianic Acid "fenil" "amino propionic 7 Acid "amino " metiltiobutiric p$= 5 Acid "amino " (idroxipropionic Acid "amino " (idroxibutiric Acid "amino " tiopropionic p"(idroxifenil alanin Acid "amino " amidosuccinic Acid "amino "

/0. //. /2. /6. /7. /9.

referat.clopotel.ro

/5. />.

&$2 Cln, G Aminoacizi cu radical polar, ncrcat negati la p$= 5 $%%#"#$2"#$"#%%$ Acid aspartic &$2 $%%#"#$2"#$2"#$"#%%$ 1asparagic0, Asp,' Acid glutamic

amidoglutaric Acid aminosuccinic Acid "amino glutaric

/?. /=.

&$2 Clu, E Aminoacizi cu radical polar, ncrcat poziti la p$45 #$2"#$2"#$2"#$2"#$"#%%$ )isina &$2 &$2 $2&"#"&$"#$2"#$2"#$2"#$"#%%$ &$ &$2 #"#$2"#$"#%%$ &$2 &$ )Ds,H Arginina Arg,! $istidina $is, $

Acid , "diamino caproic Acid "amino "guanidino alerianic Acid "amino " imidazolil propionic

20.

&

#$ #$

2abelul nr. 2 &r. crt. / /. 2. 6. 7. 9. 5. >. ?. =. /0. //. /2.

Aminoacizi neproteinogeni B9B 'enumire uzual Arescurtri +@AA# 6 "alanina Acid "aminobutiric Acid aminole ulinic #itrulina %rnitina $omocistina $omoserina Acid p"aminobenzoic *arcozina Jetaina #ana anina Acid d:encolic 'enumire raional 7 Acid "amino propionic

,ormula de structur 2 $2&"#$2"#$2"#%%$ $2&"#$2"#$2"#$2"#%%$ $2&"#$2"#%"#$2"#$2"#%%$ $2&"#%"&$"1#$206"#$"#%%$ &$2 $2&"1#$206"#$"#%%$ &$2 $*"#$2"#$2"#$"#%%$ &$2 $%"#$2"#$2"#$"#%%$ &$2 $2&"#5$7"#%%$ #$6"&$"#$2"#%%$ 1#$606&I"#$2"#%%$ $2&"#"&$"%"#$2"#$2"#$"#%%$ &$ &$2 $%%#"#$"1#$202"*"#$2"#$"#%%$

Acid "amino " amidino alerianic Acid , "diamino alerianic Acid "amino " tiobutiric Acid "amino " (idroxibutiric &"metil glicina

referat.clopotel.ro

&$2 /6.

&$2 "cianoalanina

& #"#$2"#$"#%%$ &$2 Caracteristici generale :

Aminoacizii ndeplinesc mai multe roluri biologice,fiind n acelai timp: ioni dipolari cu un moment de dipol mare, care determin o cretere considerabil a mediului n care se dizol electrolii amfoteri solubili n ap, cu capacitatea de a aciona ca substane tampon n diferite domenii de p$sunt optic acti i, datorit faptului c posed unul sau mai muli atomi de carbon asimetrici, cu excepia glicineisunt compui cu grupe reacti e capabile s participe la reacii c(imice a 3nd ca rezultat o mare gam de produse sinteticesunt liganzi ai multor metalesunt participani n reacii metabolice cruciale, de care depinde iaa i sunt substane in itro pentru o gam mare de enzimesunt constitueni eseniali ai moleculelor proteice ale cror caractere specifice,biologice i c(imice sunt determinate n mare parte de numrul, distribuia i interrelaiile aminoacizilor din care se compun. Ei prezint unitate i di ersitate n acelai timp:unitate, deoarece sunt "aminoacizi cu toate consecinele fizice care decurg din aceasta i pentru c cei care sunt componeni uzuali ai proteinelor au aceeai configuraie optic a atomului de carbon din poziia , i di ersitate, deoarece fiecare din ei posed o caten diferit, care"i confer proprieti unice, deosebindu"l fizic,c(imic i biologic de ceilali. Proprieti izice 2oi aminoacizii sunt substane solide,incolore,cristalizate.,orma cristalelor este caracteristic pentru fiecare aminoacid B//B.*e topesc la temperaturi ridicate 1peste 200 #0,cu descompunere- nu pot fi distilate nici c(iar n id.A.t. al cristalelor nu constituie un criteriu de difereniere ntre ei. Aminoacizii sunt, n general, solubili n ap, ns gradul de solubilitate este diferit de la un aminoacid la altul.*olubilitatea este determinat de caracterul mai mult sau mai puin polar al referat.clopotel.ro

catenei i de p$, fiind minim la punctul izoelectric. *unt n general insolubili n sol eni organici, cu excepia prolinei, care este relati solubil n etanol.*olubilitatea aminoacizilor ca i cea a proteinelor, este influenat de prezena srurilor. 2ermenii inferiori din seria aminoacizilor alifatici au gust dulceag,cei cu mas molecular mare au gust amar. 2abelul nr.6 Aroprieti fizice ale aminoacizilor B/,6,=,//B

&r. crt. / /. 2. 6. 7. / 9. 5. >. ?. =. /0. //. /2. /6. /7. /9. /5. />. /?. /=. 20. 2/. 22.

Aminoacidul 2 Clicocol Alanin Ealin )eucin 2 +zoleucin *erin 2reonin 2irosin ,enilalanina 2riptofan Acid aspartic Acid glutamic Clutamin Asparagin )isin Arginin $istidin #istein ;etionin #istin Arolin $idroxiprolin

,orma de Arezentare 6 ;onolitic !ombic ,oie ,oie 6 Alcue Alcue #ristale Ace ,oie Alcue ,oie rombice !ombic Ace #ristale Ace sau plci ,oie, prisme ,oie Aulbere cristalin Alcue (exagonal Alcue Ace Alcue

p.t. 7 266d 2=>d 6/9 2=6 7 2?0d 22?d 229 6/7d 2?6d 2=6d 2>0 205 295 229 227d 26?d 2>> 250 2?0 29=d 2/7 2>0

p$i 9 5,/ 5,/ 5 5 9 9,? 9,> 5,96 9,> 9,=? 9,?? 6 6,2 " " =,> /0,? >,9 9,/ 9,>9 9,0 5,6 9,>

!otaia optic 5 " I6,9 I/6,= " 5 I/2,? "5,?6 "2?,6 "/2,6 "69,/7 "60 I7,65 I " "5,> I/7,5 I/2,/ "6?,/ " ">,2 "222,7 "?7,= "

;' > " I/,5 I5,5 "/7,7 > I/5,6 ">,= " "66,= "9> "5?,5 I5,> I/>,> " " I/=,> I2/,? "9=,? "20 "/7,= 90,= "==,2 "==,5

*olubilitatea 8n ap la p$i ? 22,9 /9,? 5,? 2,7 ? 2,/ 7,6 " /,5 2,> /,/ 0,7 0,> " " f. solubil f. solubil 7 f. solubil 6 0,00= /97,9 67,9

referat.clopotel.ro

!tereoc"imia aminoacizilor 2oi aminoacizii proteinogeni 1cu excepia glicocolului0 au un atom de carbon asimetric i deci pot exista sub forma a doi antipozi optici.2reonina i izoleucina au doi centri asimetrici i deci au patru stereoizomeri. Arin sintez c(imic se obin n general formele racemice.*cindarea acestora nu poate fi efectuat prin metoda c(imic obinuit,cu a:utorul bazelor i acizilor optic acti i,fiindc aminoacizii sunt acizi, respecti baze prea slabe pentru a forma sruri stabile, cristalizabile cu aceti compui.*ingurul aminoacid suficient de puternic pentru a putea fi scindat prin intermediul srii sale cu c(inina, este acidul glutamic.!estul aminoacizilor se transform nt3i n deri ai acilai,care bloc(eaz gruparea amino i permite reacia cu baze optic acti e.;ai a anta:oase s"au do edit metodele bioc(imice pentru scindarea racemicilor, folosind marea specificitate a enzimelor pentru stereoizomerii naturali.B/,6B. Acti itatea optic este exprimat cantitati prin rotaia specific K L' , la temperatura de 20 sau 29 ,iar ' fiind lungimea de und . de obicei linia ' a sodiului, 9?=.6 nm.Acti itatea optic depinde de natura sol entului ,iar n cazul soluiilor apoase, de p$. 8n general, rotaia optic specific a unui aminoacid monoaminic sau monocarboxilic este maxim la punctul izoelectric.!otaia specific depinde de natura catenei aminoacidului. * .a stabilit c toi aminoacizii din proteinele naturale se nrudesc cu )"glicerinalde(ida,i deci fac parte din seria ).8n peretele celular al unor microorganisme sau n unele antibiotice se gsesc i aminoacizi din seria '.18n notaia modern, literele ' i ) se nlocuiesc cu !, respecti *0.B9,?B. #%%$ $"#"&$2 ! '"aminoacid Proprieti spectrale Aminoacizii uzuali nu absorb lumina n izibil. 'intre acetia, numai tirosina,fenilalanina i triptofanul dau spectre de absorbie la lungimi de und mai mari de 290nm,datorit nucleului aromatic din caten.,enilalanina prezint un maxim de absorbie la 250nm,tirosina la 2>9nm i triptofanul la 2?0nm.8ntruc3t ma:oritatea proteinelor conin tirosin, msurarea absorbiei luminii la 2?0nm la spectrofotometru poate constitui o metod satisfctoare de dozare a concentraiei #%%$ $2&"#"$ ! )"aminoacid

referat.clopotel.ro

proteinei ntr"o soluie.#istina absoarbe la 270nm,datorit gruprii .*"*". 2oi aminoacizii absorb n @.E. ndeprtat. 'atorit comportrii diferite n soluie a aminoacizilor,n funcie de condiii,spectrele +! difer in ele n funcie de condiiile experimentale. 8n mediu acid se afl urmtoarele grupri la care corespund benzi caracteristice: "#%%$ "&$6I "#%%$ 8n mediu bazic: "#%%" "&$2 "&$ #4% o band /500"/990cm"/ %$ 6/60"6060cm"/, #4% 69>0"6900 cm"/ "&$2I 2>00"2290cm"/, &$I 2790cm"/ />=0"/>50cm"/ 1neasoc.0, />/0cm"/.

6900"6600cm"/1neasoc.0, 6000"2000cm"/ dou benzi

8n spectrul !;&, protonul din aminoacizi are o deplasare c(imic 1 0 cuprins ntre 7.60 i 7.?0 ppm.B/,>,=B. Proprieti electroc"imice 'atorit prezenei n molecul at3t a unei grupri funcionale acide 1"#%%$0,c3t i a uneia bazice 1"&$20, aminoacizii sunt substane cu caracter amfoter.At3t n cristale c3t i n soluie apoas,moleculele lor apar sub form de ioni dipolari 1amfioni0. 'o ada acestui fapt s"a fcut prin difracia razelor M, determinarea constantelor de bazicitate i aciditate, a momentelor dielectrice, precum i pe baza interpretrii spectrelor !aman.*tructura care reprezint caracterul lor dipolar rezult prin reacia protolitic intramolecular: !"#$"#%%$ &$2 !"#$"#%%" I&$6

8n prezena acizilor sau bazelor, soluiile aminoacizilor funcioneaz ca soluii tampon.'ac se adaug soluiei de aminoacid un acid tare 1$#l0, protonii si sunt consumai, d3nd un acid slab: !"#$"#%%" I $6%I I&$6 !"#$"#%%" I $%" I&$6 !"#$"#%%$ I $2% I&$6 !"#$"#%%" I $2% I&$2

8n prezena unei baze tari, ionii $%" sunt consumai, form3ndu"se o baz slab:

referat.clopotel.ro

Amfionul dipolar nu migreaz n c3mp electric-n mediu acid ns, aminoacidul se afl sub form de cation i a migra ctre anod, iar n mediu bazic se afl sub form de anion i a migra ctre catod. 2oi aminoacizii pot fi neutri n soluie, deoarece gruprile amino i carboxil se neutralizeaz reciproc-predomin forma amfionic a crei concentraie maxim este condiionat de o anumit aloare a p$"ului, numit punct izoelectric,notat p$i.Aunctul izoelectric este p$"ul la care soluia apoas conine anioni i cationi ai aminoacidului n proporie egal: p$i= 1pH/+ pH20B2 Ealoarea punctului izoelectric depinde de aloarea constantelor de ionizare: H/ pentru funciunea carboxil i H2 pentru funciunea amin-pH/ i pH2 se determin titrimetric.B/,2,9,?,=,//B. Aentru aminoacizii monoamino"monocarboxilici p$i se gsete situat n domeniul de p$47.?"5.6,deoarece grupa .#%%$ este mai puternic ionizat dec3t gruparea .&$2, ariaiile fiind determinate de efectul exercitat de radicalul ! de la # asupra celor dou funciuni,amino i carboxil. Aminoacizii monoamino"dicarboxilici au p$i situat la alori mai mici ale p$"ului

1 domeniu acid0 ca o consecin a faptului c n molecul exist nc o grupare carboxil,care nu particip la salifierea intern i pentru a nu fi disociat este firesc ca aloarea p$"ului soluiei s se gseasc situat n domeniul acid. Aminoacizii diaamino"monocarboxilici, din aceleai considerente,au puncte izoelectrice situate la alori mari ale p$"ului,respecti n domeniul bazic. )a punctul izoelectric solubilitatea aminoacidului respecti este minim, deoarece momentul de dipol mare al amfionului duce la o puternic atracie ntre moleculele din cristal.Aceast proprietate prezint importan pentru separarea unor aminoacizi din amestecuri.B9,=B. Ae baza celor menionate, se poate explica i comportarea soluiilor de aminoacizi la trecerea unui curent electric,conductibilitatea acestora fiind determinat de alorile p$"ului. 'in punct de edere structural,sub aspect funcional, electronic i steric, "aminoacizii se prezint ca specii moleculare cu caracteristici bine determinate. Proprieti c"imice Arezena grupelor amino i carboxil confer aminoacizilor caracter acid i caracter bazic,precum i capacitatea de a da reaciile generale caracteristice acizilor carboxilici i aminelor, in3nd seama totodat i de efectele reciproce pe care le exercit aceste grupri. referat.clopotel.ro

Aminoacizii dau cu ionii cuprici i ai altor metale tranziionale sruri complexe interne sau c(elai, colorai,greu solubili,stabili.Acetia au structuri ciclice fr tensiune, n care aminoacidul ocup dou poziii coordinati e ale metalului,una prin oxigen, alta prin perec(ea de electroni neparticipani ai grupei amino, de tipul B2,6,=B: #%% #u !"#$"&$2 Aroprieti determinate de gruparea carboxil Aminoacizii formeaz deri ai normali ai acestei funciuni: esteri, amide,an(idride,nitrili,cloruri acide etc. #lorurile acide 1obinute prin tratare cu A#l90 ale aminoacizilor suspendai n clorur de acetil se obin numai sub form de clor(idrai i sunt foarte reacti e.'eri aii &"acilai ai aminoacizilor ,n aceleai condiii, formeaz i ei cloruri acide care elimin ns $#l i dau azlactone: !"#$"#%%$ &$"#%!N !"#$"#%#l &$"#%!N !"#$"#4% &4#"!N %%# &$2"#$"!

Esterii se obin sub form de cristalo(idrai, prin tratare direct cu metanol sau etanol saturai cu acid clor(idric gazos.Esterii aminoacizilor inferiori se pot distila la presiune redus.Ei au caracter bazic, dat de gruparea "&$2, gruparea "#%%$ fiind blocat. )a conser are sau la nclzire, esterii aminoacizilor se transform n polipeptide i n 2,9"dicetopiperazine"/,7"disubstituite: % # !"#$ $& # % Esterii se pot reduce prin (idrogenare catalitic sau cu sodiu i alcool, cu (idrur de litiu i aluminiu, cu boro(idrur de sodiu etc,d3nd "aminoalcooli: $2&"#$"#%%!N ! carboxil n cursul sintezei c(imice a peptidelor. $2 $2&"#$"#$2"%$ ! &$ #$"!

Esterificarea cu etanol sau alcool benzilic este adesea utilizat pentru a prote:a gruparea

referat.clopotel.ro

*ub aciunea amoniacului sau a aminelor, aminoacizii i esterii lor dau natere la aminoamide $2&"#$!"#%&$2. Atunci c3nd gruparea "#%%$ reacioneaz cu gruparea "&$2 din alt molecul de aminoacid se obine o legtur amidic de tip special, legtura peptidic: $2&"#$!"#%%$ I $2&"#$!N"#%%$ $2% Aot reaciona mai multe molecule de aminoacid n acest fel, obin3ndu"se un lan sau o caten polipeptidic.#ompuii cu numr mare de resturi de aminoacizi sunt proteine.Aceast proprietate de a se combina ntre ei d3nd natere polipeptidelor i proteinelor este una din cele mai importante caracteristici ale aminoacizilor.B/,2,7,9,?,=B. Aroprieti determinate de gruparea "&$2 ,unciunea "&$2 din aminoacizi poate lua parte la alte tipuri de reacii.Astfel, prin tratare cu cloruri acide sau an(idride, se obin deri ai acilai.Acest procedeu se folosete de obicei pentru a prote:a funciunea aminic n timpul sintezei c(imice a peptidelor: #5$9"#%#l I !"#$"#%%$ &$2 1 !4$" acid (ipuric0 *e mai pot folosi sulfoclorurile aromatice, cloroformiaii de alc(il, n special cei de t"butil, sau c(iar acidul formic.'eri atul benziloxicarboxilic A("#$2"%"#%"&$"#$!"#%%$ , corespunztor aminoacidului 1 numit i deri at carbobenzoxi 0 sau t"butiloxicarbonilic 1t"J%#" deri atul0 ;e6#"%%#"&$"#$!"#%%$, sunt cei mai comuni deri ai prote:ai ai " aminoacizilor. #3nd prepararea lor se efectueaz n condiii suficient de bl3nde, configuraia atomului de carbon este conser at, dar n condiii mai energice are loc o racemizare. Arin acilare, grupa "&$2 pierde caracterul ei bazic, iar aminoacizii acilai, de tipul acidului (ipuric, sunt acizi de tria acizilor carboxilici obinuii.8n prezena (idroxizilor, aminoacizii se combin cu #%2, d3nd deri ai ai acidului carbonic. !"#$"#%%$ &$2 I #%2 I Ja1 %$02 !"#$"#%%" &$"#%%" Ja2I !"#$"#%%$ &$"#%"#5$9 I $#l $2&"#$!"#%"&$"#$!N"#%%$ I

!eaciile de acest tip au loc probabil n cazul transportului dioxidului de carbon de ctre (emoglobin.Aminoacizii se pot alc(ila la grupa "&$2 prin metodele uzuale 1cu iodur sau sulfat de metil n prezena unui (idroxid alcalin0. 'eri aii metilai cuaternari ai aminoacizilor sunt

referat.clopotel.ro

denumii betaine. !eprezentantul cel mai cunoscut, betaina, este deri atul trimetilic al glicinei i se obine din acid cloracetic i trimetilamin: $%%#"#$2#l I &1#$606 $%%#"#$2"&1#$606LI#l"
"$#l "

%%#"#$2"&I1#$606

Jetaina este mult rsp3ndit n plante, de exemplu n sfecl 1Jeta ulgaris0, acumul3ndu"se n melas n timpul extraciei i purificrii za(rului.*e gsete i n muc(ii multor ne ertebrate.Jetainele, fiind sruri cuaternare de amoniu, sufer prin nclzire transpoziie de tip degradare $ofmann-reacia este re ersibilB/,6,9,?,=B. 1#$606&I"#$!"#%%" 1#$602&"#$!"#%%#$6

% reacie mult folosit a aminoacizilor este cea cu bromur de nitrozil sau cu acid azotos n soluie acid, obin3ndu"se (idroxiacizii corespunztori i dega:3ndu"se azot : $2&"#$!"#%%$
$%&%

$%"#$!"#%%$ I &2 I $2%

Aceast reacie se folosete n c(imia analitic pentru dozarea cantitati a gruprii libere "&$2 din aminoacizi i proteine, msur3nd olumul de azot dega:at 1 metoda Ean *lDOe0.8n soluie de $#l sau $Jr se formeaz prin aceast reacie acizii clorurai sau bromurai respecti i. Esterii "aminoacizilor dau cu acid azotos diazoesteri B6,?,=B: Et%%#"#$2"&$2 I $&%2 Et%%#"#$&2 I 2$2% ester diazoacetic Arin tratamente termice, aminoacizii se descompun , d3nd diferii compui , n funcie de poziia gruprii "&$2 fa de "#%%$.Astfel "aminoacizii dau 2,9"dicetopiperazine "aminoacizii duc la acizi nesaturai prin eliminare de &$6: $2&"#$!"#$2"#%%$ !"#$= #$"#%%$ !"#$"#$2"#$2 &$ #% I &$6 i "aminoacizii elimin uor apa intramolecular d3nd lactame B/,9,?B: !"#$"#$2"#$2"#%%$ &$2 I $2%

Arin distilare uscat, n prezena (idroxidului de bariu ori sub aciunea enzimelor de putrefacie, aminoacizii se decarboxileaz, conduc3nd la amine: $2&"#$!"#%%$ remarcabile 1amine biogene0 B/,2,9,?,=B: $%%#"1#$206"&$2 Acid "aminobutiric #$2"#$2"&$2 %$ etanolamina $2&"1#$209"&$2 cada erina !"#$2"&$2 I #%2 ;ulte dintre acestea sunt substane cu proprieti fiziologice i farmacologice

referat.clopotel.ro

&

#"#$2"#$2"&$2 &$ (istamina

#$2"#$2"&$2 *$ cisteamina

#$ #$

Arin topire cu (idroxidul de potasiu, aminoacizii sufer descompuneri ad3nci, duc3nd la acizi grai i amoniac sau amine. #u anumii ageni oxidani,aminoacizii sufer degradri,d3nd alde(idele imediat inferioare sau nitrilii corespunztori B6,9,?B: !"#$% I &$6 I #%2 !"#$"#%%$ &$2 % reacie caracteristic a !"#& I $2% I #%2 aminoacizilor este cea cu nin(idrina 1(idratul

triceto(idrindenului0.*e formeaz compui colorai n albastru cu ma:oritatea "aminoacizilorexcepie fac prolina i (idroxiprolina care formeaz compui galbeni.8n prima faz se produce o degradaere oxidati a aminoacizilor la alde(ide. Arin condensarea cetoalcoolului cu o nou molecul de nin(idrin i cu amoniac se formeaz produsul colorat.@na din structurile posibile ale acestuia este urmtoarea. !eacia cu nin(idrin are o mare importan n c(imia analitic, ser ind la recunoaterea i dozarea aminoacizilor B/,2,6,9,=,//B. #rans ormri $ioc"imice 2ransformrile pe care le sufer "aminoacizii n organismele ii sunt reacii catalizate de enzime specifice.Jioc(imia aminoacizilor include toate transformrile c(imice pe care le sufer "aminoacizii n organismele ii.Analiza acestor transformri e ideniaz faptul c n ele sunt implicate direct grupele funcionale amino i carboxil i c(iar radicalul pe care sunt grefate aceste grupri. Crupa amino poate fi eliminat din moleculele "aminoacizilor, form3ndu"se n final amoniac, care la r3ndul su este supus altor transformri bioc(imice, conduc3nd la uree sau acid uric care se elimin din organism. 'ezaminarea poate fi: oxidati , (idrolitic sau reducti , enzimele respecti e fiind, n funcie de tipul de reacie, o oxidaz, (idrolaz i respecti reductaz.
ox

!"#"#%%$ &$

$2%

!"#"#%%$ I &$6 %

!"#$"#%%$ &$2 referat.clopotel.ro

dezaminare

(idr.

!"#$"#%%$ I &$6 %$

red.

!"#$2"#%%$ I &$6

"ceto, "(idroxi i respecti acidul organic, care se formeaz n urma dezaminrii, de in n organism o surs de formare a glucidelor sau grsimilor B2,6,9,>,?B. Aierderea #%2 n prezena unor enzime specifice fiecrui aminoacid conduce la formarea de amine biogene. !"#$"#%%$ &$2 'ezaminarea i decarboxilarea prin reacii enzimatice pot a ea loc i simultan sub influena unor microorganisme.Astfel se explic,de exemplu,prezena alcoolului izoamilic, a alcoolului amilic optic acti i a alcoolului izobutilic n PcoadaP de distilare care se obine la fabricarea alcoolului etilic B/,2,9,?,=,//B. "cetoacizii i "aminoacizii prezeni n organism, pot participa la reacii, n urma crora prin mai multe etape, acizii "cetonici se transform n "aminoacizi i in ers. Enzimele care catalizeaz reaciile de transaminare se numesc transaminaze.8n organismele ii poate fi sintetizat orice "aminoaci dac este prezent acidul "cetonic corespunztor B /,2,6,>,/2B. Acidul glutamic :oac un rol important n reaciile de transaminare, fiind donorul de grup "&$2, iar pe de alt parte acidul "cetoglutaric este capabil s accepte grupa "&$2 de la aproape toi )"aminoacizii naturali, tramsform3ndu"se n acid glutamic: $%%#"1#$202"#$"#%%$ I #$6"#"#%%$ &$2 #$6"#$"#%%$ &$2 2ransformrile catalizate de enzime, care au loc n cursul transferului grupei amino fr formare de amoniac, de la acidul )"glutamic la acidul piru ic, sunt complexe.Acidul )"glutamic, la r3ndul su, poate reface acidul "ceto glutaric i prin desaminare oxidati . %rganismul animal nu"i poate sintetiza unii "aminoacizi 1 aminoacizii eseniali0 datorit faptului c nu posed "cetoacizii corespunztori. 8n prezena unor microorganisme au loc i degradri mai profunde, scindri de legturi carbon"carbon, concomitente cu reacii de oxidare, esterificare .a. explic3ndu"se, astfel, di ersitatea de compui organici identificai n organism sau compui care se elimin B/,2,9,>,?,=,//B. Identi icarea %i dozarea aminoacizilor referat.clopotel.ro % $%%#"1#$202"#"#%%$ I % !"#$2"&$2 I #%2

*e realizeaz prin mai multe metode i anume: /.!eacii de culoare: cea mai important este reacia "aminoacizilor cu nin(idrina.#ompuii de culoare albastr au un maxim de absorbie la 9>0nm.Arolina i (idroxiprolina dau cu nin(idrina compui galbeni cu maxim de absorbie la 770nm.Adaosul de compui de cadmiu stabilizeaz culoarea B/,2,9,?,=B. 2. ;surarea absorbiei n u. . se poate folosi pentru dozarea aminoacizilor aromatici, n amestec cu ali aminoacizi.#itirea se face la 250nm pentru fenilalanin i 2?0nm pentru tirosin i triptofan B9,?B. 6.;etode cromatografice.*e folosesc toate ariantele acestei te(nici:#$,#**,#*+,C#,$A)#. 8n cromatografia pe (3rtie 1#$0 i n strat subire 1#**0 exist o str3ns dependen ntre constituia catenei unui aminoacid i iteza sa de migrare.#ei cu catene (idrofobe mari 1 alina,leucina,izoleucina,fenilalanina,tirosina,triptofanul,metionina0 migreaz mai repede dec3t cei cu catene (idrofobe mai scurte 1alanina, glicina,prolina0 i dec3t cei cu catene (idrofile 1cistein,serin, treonin, acid aspartic, acid glutamic, lisin, arginin,(istidin0.;igrarea difereniat a aminoacizilor este determinat de afinitatea mai mare pe care o au aminoacizii cu catene (idrofile pentru faza staionar 1apoas0 i cei cu catene (idrofobe pentru faza mobil 1sol ent organic0.8n cazul amestecurilor complexe de aminoacizi se folosete cromatografia bidimensional, folosindu"se un amestec de sol eni organici cu migrare ntr"un sens i un alt amestec de sol eni pentru sensul perpendicular pe primul.Aminoacizii se dozez prin tratare cu o soluie de nin(idrin, la cald,eluia fiecrui spot colorat ntr"un sol ent al compusului cu nin(idrin, stabilizarea acestuia prin combinaii cu sruri de cadmiu i citirea absorbiei la o lungime de und de 9>0nm la un spectrofotometru. *epararea cromatografic pe sc(imbtori de ioni are loc datorit afinitii diferite a aminoacizilor pentru acetia, n funcie de constantele de disociere a gruprilor "#%%$ i &$2. Eluia aminoacizilor reinui n coloan se face cu sol eni cu alori de p$ cresc3nde 1n gradient de p$0- eluia aminoacizilor se a face n ordinea in ers afinitii lor pentru sc(imbtorul de ioni folosit.*"au elaborat dou te(nici: una folosind un colector automat de fraciuni i a doua, folosind un analizor automat de aminoacizi. 8n cazul cromatografiei de difuzie pe gel, aminoacizii cu molecul mai mic i mai (idrofili difuzeaz n gel i sunt mai puternic reinui-cei cu molecule mai mari rm3n n apa dintre particulele de gel i ies mai repede de pe coloan.

referat.clopotel.ro

8n electroforez sau ionoforez, separarea are loc sub aciunea unui c3mp electric.Aminoacizii se separ n funcie de aloarea constantei lor de disociere la un anumit p$ dat.*e folosete de obicei p$"ul 7,0 la care separarea este net pentru toi aminoacizii 1n condiiile unei tensiuni electrice mari, >0 EBcm0. +ndiferent de metoda de separare,prelucrarea probelor cu nin(idrin i citirea absorbiei la 9>0nm este procedura final comun. Aentru dozri exacte, n special pentru stabilirea unor mecanisme de reacie sau a unor ci de metabolizare sau de biosintez se aplic metoda diluiei izotopice B/,6,9,?,=B. Arezena unor anumii aminoacizi este indicat dup poziia maximelor, iar raportul n care se gsesc,dup intensitatea maximelor de absorbie: Asp:2(r:*er:Clu:Aro:ClD:Ala= /9:/0:/9:/2:7:6:/2 7.'eterminri microbiologice.Exist dou tipuri de metode microbiologice folosite la dozarea aminoacizilor.Arima metod se bazeau pe compararea gradului de dez oltare a unui microorganism dependent de aminoacidul ce urmeaz s fie dozat, cu o curb de dez oltare prestabilit n funcie de concentraia aminoacidului.A doua metod de dozare microbiologic se bazeaz pe faptul c unele microorganisme conin enzime specifice de degradare pentru anumii aminoacizi, de exemplu decarboxilaze care catalizeaz decarboxilarea aminoacidului cu dega:are de #%2.*e msoar cantitatea de #%2 dega:at n condiii de lucrubine stabilite, care este proporional cu concentraia aminoacidului n prob B2,6,9,?,=,//B. Metode de preparare +mportana deosebit a aminoacizilor at3t pentru cercetrile bioc(imice, nutriionale i microbiologice, c3t i pentru utilizarea lor n preparate farmaceutice, alimente i fura:e a determinat elaborarea unei multitudini de metode de preparare n laborator i n industrie.Astfel, aminoacizii pot fi obinui prin izolarea lor din (idrolizatele acide,bazice sau enzimatice ale proteinelor, prin sinteze c(imice i prin biosintez. +.+zolarea din (idrolizatele proteice +zolarea aminoacizilor se poate realiza folosind adsorbia pe crbune acti , pm3nturi adsorbante, sc(imbtori de ioni, cromatografie de repartiie, electroforez,coprecipitare cu reacti i specifici.8n timpul (idrolizei acide, triptofanul este degradat aproape complet- el se separ din (idrolizatele alcaline.*erina i treonina sunt i ele distruse parial n condiiile (idrolizei acide.'e asemenea, n timpul (idrolizei acide i alcaline, aminoacizii se racemizeaz parial.Arin (idroliz enzimatic se obin aminoacizi optic acti i, cu configuraia).+zolarea din (idrolizatele proteice

referat.clopotel.ro

ser ete

la

prepararea

industrial

multor

aminoacizi,

cum

sunt:acidul

glutamic,lisina,cisteina,arginina,triptofanul,tirosina. ++.*inteze c(imice de aminoacizi /.Aminarea acizilor "(alogenai Arin tratarea unui acid "clorurat sau "bromurat cu amoniac sau (exametilentetramin se obine aminoacidul corespunztor: !"#$"#%%$ I 2&$6 M !"#$"#%%$ I &$7M &$2

;etoda se aplic la toi "bromacizii accesibili prin bromurarea acizilor, folosind metoda $ell" Eol(ard"QelinsOi.*e utilizeaz un exces mare de amoniac, pentru e itarea formrii de amine secundare i teriare.#u $;2A se formeaz un aduct care se descompune prin nclzire cu $#l, d3nd aminoacidul cu randament mare. 2. Aminarea reducti Arin reducerea catalitic 1cu Ad i $20 a unui "cetoacid n prezena amoniacului se obine aminoacidul corespunztor: !"#"#%%$ %
I&$6

!"#"#%%$ &$

I$2

!"#$"#%%$ &$2

"$2o

"cetoacidul sau esterul acetilacetic substituit pot fi transformai n oxime, (idrazone sau fenil(idrazone, care formeaz aminoacidul respecti , prin reducere c(imic sau catalitic: !"#%"#%%$
IA(&$&$2

#5$9"&$"&"#!"#%%$ $%&= #!"#%%Et

$2

$2&"#$!"#%%$ $2&"#$!"#%%$

#$6"#%"#$!"#%%Et

!educerea se poate efectua cu *n i $#l sau Qn i #$ 6"#%%$, cu amalgam de sodiu sau de Al, catalitic 1cu &i !aneD0 sau electrolitic. +mportana preparati a metodei reducti e este mult mrit prin obinerea compuilor azotai intermediari pe ci mai simple dec3t cele de la acizii "cetonici.% astfel de cale este cuplarea esterilor "cetonici "substituii cu sruri de diazoniu aromatice 1,eofilaOto , /=6?0. !"#$"#%%Et I #5$9"&= &LI#l" #%#$6 I$2&"#5$9 6.Aminarea prin transpoziie intramolecular Aceast metod implic transformarea unui deri at al acidului cianoacetic ntr"o azid sau amid i apoi n aminoacidul dorit, folosind transpoziiile 1degradrile0 *c(midt, #urtius sau $ofmann: referat.clopotel.ro !"#"#%%Et &"&$#5$9 !"#$1&$20"#%%$ I

#& !"#$ #%%Et

#& !"#$ #%&$&$2 #& !"#$ #%%$

#& !"#$ #%&6 #%&$2 !"#$ #%%$

#& !"#$ &$#%%Et &$2 !"#$ #%%$

#%%$ !"#$ &$2

7.!eacia cian(idrin 1sinteza *trecOer, /?9?0 Aceast metod implic interaciunea unei alde(ide cu ionul cianur, n prezena amoniacului sau a carbonatului de amoniu.*e formeaz aminonitrilul,respecti substituit, care prin (idroliz cu acizi sau baze, se transform n aminoacidul respecti : (idantoina

!"#$= % I $#&

!"#$"#& %$ I1&$702#%6 !"#$"#%"&$ &$"#%

!"#$"#& &$2 I$2% "&$6, "#%2

!"#$"#%%$ &$2

9.#ondensarea cu esteri &"acilai ai acidului aminomalonic Esterul aminomalonic se obine prin reducerea esterului izonitrozomalonic.'eri aii &" acilai formeaz combinaii sodate, care reacioneaz n acelai mod ca esterul malonic sodat.*e utilizeaz de obicei deri atul &"acetilat sau &"formilat. Et%%# #$2 Et%%# Et%%# #$"&$"#%#$6 Et%%# *e pot folosi i esteri aminocianoacetici &"acilai: Et%%#"#$"&$"#%#$6 #& 'eri aii esterilor acidului aminomalonic se transform n combinaii sodate 1cu etoxid de sodiu0 care, prin condensare cu (alogenuri de alc(il sau acil i (idroliz ulterioar, formeaz aminoacizii corespunztori.
%&%$

Et%%# #= &%$ Et%%#

I$2, "$2%

Et%%# #$"&$2 Et%%#

Ac2%

referat.clopotel.ro

Et%%# #"&aI Et%%# &# &$Ac

!"M "&aM

Et%%# #! Et%%# &# &$Ac #! Et%%# &$Ac

$2% "#%2 "Ac%$ $2%

$%%#"#$"! &$2

#"&aI I !M Et%%# &$Ac

"&aM

"#%2,"&$6,"Ac%$

5.#ondensarea unei alde(ide cu un compus a 3nd o grup metilen acti Aceast metod se folosete pentru obinerea aminoacizilor aromatici sau (eterociclici i se realizeaz pornind de la o alde(id aromatic, care se condenseaz cu o azlacton 1de exemplu 2,9 dicetopiperazina, (idantoina, rodanina sau 2"mercaptotiazolin"9"ona0.'up reducere cu amalgam de sodiu sau zinc i acid acetic i (idroliz se obine aminoacidul corespunztor.Aceast metod este o aplicare a condensrii AerOin. &$ %= = % &$ 2,9 dicetopiperazin Ar"#$= % I $&"#% (idantoin $2#"#% & % A( azlacton Ar"#$2 & A( >.%xidarea aminoalcoolilor ;etoda este limitat la aminoalcoolii accesibili. Ac$&"#$!"#$2%$ I K%L Ac$&"#$!"#%%$ I $2% ?.*e cunosc o serie de metode c(imice de sintez specifice unor aminoacizi, deci cu aplicabilitate limitat- de exemplu, adiia amoniacului la dubla legtur a acizilor nesaturai: $%%#"#$= #$"#%%$ I &$6 acid fumaric O$inerea ormelor optic acti&e referat.clopotel.ro $%%#"#$2"#$"#%%$ &$2 acid asparagic =% % $2% "A(#%%$ Ar"#$2"#$"#%%$ &$2 $2% $2#"#% &$ *"#* rodanin Ar"#$= & A( $2#"#% &$ $&"#* 2"mercaptotiazolin"9"on =% % $2 $2#"#% *

;etodele c(imice de sintez conduc de obicei la aminoacizi racemici.'edublarea formelor racemice ale aminoacizilor se poate realiza, n principiu, prin urmtoarele metode : a.0 #ristalizarea selecti a unuia din enantiomeri din soluia saturat a acestuia. b.0 ,ormarea de sruri diastereoizomere cu baze sau acizi c(irali.*e folosesc de obicei aminoacizi &"acilai, pentru a le intensifica caracterul acid i a forma sruri cu baze optic acti e. *e pot utiliza i esteri ai aminoacizilor, care au caracter bazic mai pronunat dec3t aminoacizii i formeaz sruri cu acizi optic acti i.Aminoacizii bazici reacioneaz ca atare cu acizii optic acti i 1acid '"camforic0.*rurile diastereoizomere se separ prin diferena de solubilitate.'up separare, prin (idroliz se obin aminoacizi liberi. c.02ratarea racemicului cu preparate enzimatice.Aceast metod este nalt selecti datorit marii specificiti a enzimelor i posed a anta:ul c permite obinerea unor izomeri cu coufiguraie cunoscut.Arocedeele constau n: " introducerea amestecului racemic, prin ingerare 1fura:0 sau prin in:ectare, ntr"un animal, ale crui enzime metabolizeaz numai forma ).'in urin se separ apoi enantiomerul ' rmas netransformat" oxidarea sau decarboxilarea cu a:utorul unor microorganisme specifice sau esuturi, ale unuia din izomeri, cellalt rm3n3nd neatacat. " (idroliza asimetric sub aciunea unor enzime 1amidaze, esteraze, acilaze0 ale deri ailor aminoacizilor racemici substituii n mod adec at, prin care se elibereaz numai antipodul ), care se separ de enantiomerul ' rmas ne(idrolizat. +++. ;etode de biosintez a aminoacizilor B2,9,>,?,=,/0,/2B Aceste metode se bazeaz pe capacitatea de biosintez a microorganismelor i au a anta:ul c se obin aminoacizi din seria ), a 3nd configuraia aminoacizilor naturali din proteine.;ecanisme foarte precise de reglare menin concentraia aminoacizilor n celule n limite foarte str3nse.Arin mutagenez, celulele microbiene sufer modificri genetice, cu implicaii asupra mecanismelor de reglare.Ele pot suferi o mutaie sau deleie a genelor operatoare sau reglatoare ale unora din enzime sau prin mutaie genetic se pot codifica enzime modificate astfel nc3t s nu mai fie sensibile la metabolitul care le regleaz n mod normal.Acest fel de microorganisme cu mecanismele de reglare modificate, cu permeabilitatea membranei celulare sc(imbat sau cu deficiene metabolice, pot fi ntrebuinate industrial pentru producerea unor metabolii importani pentru om, printre care i aminoacizii. Aentru obinerea aminoacizilor se folosesc mutani de Jre ibacterium sau #orDmbacterium, dependeni de ali aminoacizi ce fac parte din sc(ema de biosintez a

referat.clopotel.ro

aminoacidului n cauz 1de exemplu pentru producerea lisinei se folosesc mutani dependeni de (omoserin0 sau mutani rezisteni la analogi ai respecti ului aminoacid. 'rept materii prime se folosesc (idrai de carbon, alcooli,(idrocarburi alifatice cu cel puin /0 atomi de carbon, compui cu azot 1proteine, peptide, uree, sruri de amoniu0, sruri minerale 1ce conin H, ;g, #a, A, ,e, ;n, Qn etc0 i factori de cretere.Aceste substane sunt folosite de microorganisme pentru a se dez olta i pentru a efectua biosinteza propriu"zis a aminoacidului. 8n timpul biosintezei se introduce aer sub presiune, steril, care furnizeaz oxigen diferitelor procese metabolice.8n funcie de aminoacid, concentraia acestuia n mediile fermentate este cuprins ntre c3te a grame i p3n la =0"/00 gBl.Aminoacizii astfel sintetizai sunt izolai i purificai cu a:utorul sc(imbtorilor de ioni, cristalizrii fracionate, adsorbiei pe diferii adsorbani. +E.;etode mixte Aceste metode se folosesc de a ata:ele metodelor c(imice i bioc(imice,deopotri .Astfel, se produc n cantiti mari intermediari prin sintez c(imic i apoi sunt supui transformrilor stereospecifice, cu obinerea direct a )"aminoacidului. Utilizrile aminoacizilor Aminoacizii se folosesc n medicin pentru prepararea unor medicamente i pentru alimentaia artificial n anumite mboln iri ale sistemului digesti , n caz de inter enii c(irurgicale etc.*e folosesc n alimentaie, pentru suplimentarea unor produse deficitare n aminoacizi eseniali, pentru accentuarea aromelor, pentru prepararea supelor concentrate,a alimentelor pentru copii, alimentaia dietetic pentru cosmonaui,ca antioxidani la prepararea conser elor i buturilor etc B9,/0B. #antiti mari de aminoacizi se folosesc n zoote(nie, pentru obinerea concentratelor fura:ere i pentru a mri digestibilitatea fura:elor bogate n (idrai de carbon i srace n proteine complete.*e folosesc, de asemenea, pentru prepararea unor medii bacteriologice necesare depistrii unor boli B9,/0B. 'in punct de edere fiziologic aminoacizii au un rol deosebit. Astfel, acidul glutamic are un rol ma:or n dezintoxicarea organismului, glutamina obinut prin aminarea lui fiind recomandat mpotri a oboselii, depresiei i impotenei.Clicina inter ine n sinteza (emoglobineica precursor al glutationului, glicina se combin cu acidul colic i formeaz glucocolai 1sruri biliare0 cu rol deosebit n digestie.*erina particip la sinteza cefalinei i stingomielinei.Arginina trece n ornitin care permite sinteza spermidinei i sperminei, prolamine considerate principali factori decretere.2irosina este precursorul a doi (ormoni tiroidieni i anume: triiodotironina i tiroxina.'e aceea, tirosina este deosebit de important n eliminarea deregla:elor tiroidiene.'e remarcat c tirosina este precursor al adrenalinei i noradrenalinei, substane cu rolimportant n referat.clopotel.ro

pstrarea ec(ilibrului psi(ic.2riptofanul conduce la formarea serotoninei care este un asoconstrictor puternic, un bun stimulator al contraciei muc(ilor netezi, un excelent neurotransmitor al sistemului ner os central.Am menionat o parte din aminoacizi, n special cei a cror acti itate fiziologic este remarcabil i care nu se gsesc ntotdeauna c3t ar trebui n alimentaia zilnic B/,6,>,/2B.

P'P#ID'
Aeptidele sunt combinaii de tip amidic rezultate prin condensarea a dou sau mai multor molecule de aminoacizi. !"#$"#%%$ I $2&"#$"#%%$ &$2 !
"$2%

$2&"#$"#%&$"#$"#%%$ ! !

Aeptidele pot rezulta din dou, trei sau PnP molecule de aminoacizi.Aentru sistematizarea acestor compui, con enional ei se clasific n B6B: peptide 1oligopeptide0 " compui formai dintr"un numr relati mic de "aminoacizipolipeptide " compui formai dintr"un numr mai mare de "aminoacizi, dar cu masa proteine 1poliprotide superioare, (oloproteide0 " compui cu masa molecular mai mare de /0000(eteroproteide " compui care pe l3ng un lan proteic,mai conin i o grupare neproteic numit grupare prostetic. 'eci, fiecare molecul de peptid, polipeptid sau protein a conine: PnP resturi de " aminoacizi- 1n"/0 legturi peptidice 1de tip amid substituit0- un &"acid 1aminoacidul & terminal0, rest de "aminoacid de la captul lanului, care posed grupa amino liber i un #"acid 1aminoacidul #"terminal0, rest de "aminoacid, de la cellalt capt al lanului, care posed grupa carboxil liber B6B. 'enumirile peptidelor se construiesc socotindu"le deri ai acilai ai aminoacidului #" terminal.*e citesc succesi radicalii aminoacizilor ncep3nd cu captul &"terminal p3n la restul #" terminal B/,6,?B.'e exemplu: referat.clopotel.ro

molecular mai mic de /0000-

$2&"#$"#%"&$"#$2"#%"&$"#$"#%"&$"#$"#%%$ #$1#$602 #$2"%$ #$6 alil"glicil"seril"alanina sau Eal"Cli"*er"Ala 'atorit posibilitii de legare a acelorai aminoacizi n sec ene diferite, peptidele pot prezenta fenomenul de izomerie de structur, de poziie.'oi aminoacizi diferii pot da natere la dou dipeptide izomere dup cum unul sau altul ocup poziia &" sau #"terminal. 8n organismele ii se nt3lnesc numeroase peptide 1oligopeptide sau peptide mai mari0 cu funcii particulare.@nele din aceste peptide au legturi peptidice atipice, cuprind resturi de aminoacizi modificai, structuri ciclice, altele cuprind '"aminoacizi B/,6,7,?,=B. Aeptidele se deosebesc de proteine prin aceea c dializeaz prin membrane de celofan.*pre deosebire de peptide, proteinele sunt precipitate din soluie cu acid tricloracetic B7B. P(OP(I'#)*I #ele mai multe peptide sunt cristaline, incolore, solubile n ap i insolubile n alcool absolut, solubilitatea lor fiind condiionat de mrimea moleculelor.)a fel ca aminoacizii, au caracter amfoter, form3nd sruri solubile cu acizii i cu bazele. Aeptidele arat unele proprieti ale proteinelor.#ele compuse din mai mult de 6"7 aminoacizi dau reacia biuretului.@nele dintre ele se precipit din soluie, prin adugare de electrolii, ise redizol dup ndeprtarea lor. Arin (idroliz elibereaz aminoacizii componeni.Aeptidele n a cror componen intr aminoacizii optic acti i naturali, pot fi (idrolizate de enzime proteolitice 1peptidaze0. @nele peptide apar ca produi intermediari la (idroliza proteinelor cu acizi sau cu enzime i ser esc la stabilirea structurii proteinelor din care pro in B6,7B. !#(UC#U() #omportarea general a peptidelor poate fi explicat pe baza structurii lor, problemele de structur fiind complexe, un exemplu de corelaie ntre efecte electronice i sterice, ntre aspecte calitati e i cantitati e.Elementul central l constituie gruparea peptidic. Examinarea geometriei i dimensiunilor legturii peptidice pe structuri cristaline ale unor oligopeptide, confirm cunotinele generale asupra lagturii amidice.'istana #"& este cu /0R mai scurt dec3t n amine iar dubla legtur #= % este cu 0,02A mai lung dec3t cea cunoscut pentru alde(ide i cetone.Aceste efecte sunt puse pe seama con:ugrii p" din gruparea amidic, reprezentat ca o structur de rezonan ntre structurile limit + i ++ B6,7,?B. % !S %" !S !"#$"#"&"#$"#%%$ !"#$"#= &I"#$"#%%$ referat.clopotel.ro

&$2 +

&$2

$ S ++

'in lungimile de legtur i din spectre !;& s"a calculat c structura (ibrid conine aproximati 50R + i 70R ++, electronii fiind delocalizai pe legturile #"% i #"&.'atorit acestei con:ugri grupa #= % din amide i peptide nu d reaciile caracteristice cetonelor, iar electronii neparticipani ai azotului nu sunt disponibili pentru legarea protonului i ele sunt baze foarte slabe.'e asemenea, con:ugarea face ca legtura carbon"azot din gruparea peptidic s aib caracter parial de dubl legtur.*tructura steric a gruprii peptidice este condiionat de distribuia electronic din aceast grupare, care are ca efect o anumit orientare n spaiu a substituenilor legai de atomii implicai n legtura peptidic i anume, acetia sunt orientai n acelai plan.!otirea n :urul legturii carbon"azot este fr3nat, fapt care creeaz condiia necesar existenei unor aran:amente geometrice temporare, a izomerilor conformaionali de tip *"trans 1transoid0 i *"cis 1cisoid0- dintre acetia, izomerul *"trans fiind cel mai stabil B7B. *tudiul peptidelor cu a:utorul difraciei razelor M, a e ideniat faptul c acestea adopt preferenial structura corespunztoare formei *"trans, n timp ce structura corespunztoare formei *" cis se regsete n sisteme ciclice de tipul /,7"dicetopiperazinelor substituite. A 3nd lungimile legturilor i ung(iurile relati rigide, legtura peptidic n ansamblu este i ea rigid, dei o uoar deformare este totui posibil.,iecare unitate peptidic este relati oluminoas i datorit rigiditii legturii peptidice, flexibilitatea de ansamblu a lanului polipeptidic este apreciabil restr3ns B6,7,=B. !IN#'Z' D' P'P#ID' % trstur caracteristic a stadiului actual de cercetare a peptidelor o reprezint interferena i condiionarea str3ns dintre metodele de studiu i sinteza de peptide sau de analogi structurali. #onstruirea unei catene polipeptidice formate dintr"o succesiune de aminoacizi diferii are loc n etape.'eoarece aminoacizii au dou grupe funcionale reacti e care pot reaciona ntre ele intr3nd n competiie cu grupri ec(i alente dintr"un nou aminoacid cu care se face condensarea, n sintezele de peptide se pornete ntodeauna de la un aminoacid cu una din gruprile funcionale blocate.Alegerea agenilor de blocare se face n aa fel ca ndeprtarea lor, la sf3ritul sintezei s se fac n condiii care nu afecteaz legtura peptidic creat B/,6,7,?,=,//B. Metode de $locare %i acti&are a gruprilor amino %i car$o+il Aentru blocarea gruprii aminice se utilizeaz mai ales cloroformiai i an(idride. referat.clopotel.ro

/.0Arote:area gruprii aminice prin carbobenzoxilare const n acilarea aminoacidului cu cloroformiat de benzil 1#bz0- produsul obinut se transform ntr"un deri at funcional reacti care reacioneaz paladiu B/,=B. #5$9"#$2"%"#%#l I $2&"#$!"#%%$ #bz"&$"#$!"#%#l I $2&"#$!S"#%%#$6
$2BAd "$#l

cu

gruparea

aminic

1neblocat0

aminoacidului

cu

care

se

face

condensarea.Eliminarea gruprii protectoare se face prin (idrogenare catalitic n prezen de #bz"&$"#$!"#%%$

A#l9

#bz"&$"#$!"#%"&$"#$!S"#%%#$6

#5$9"#$6 I #%2 I $2&"#$!"#%"&$"#$!S"#%%$ 2.0 Arote:area gruprii aminice prin ftalilare se bazeaz pe obser aia c gruparea ftalil se

elimin foarte uor prin tratare cu (idrat de (idrazin B/,?,=B. #% #5$7 #% #% #5$7 #% &"#$!"#%#l
$2&"#$!S"#%%$

#% % I $2&"#$!"#%%$ #5$7 #% #% #5$7 &"#$!"#%"&$"#$!S"#%%$ #% &"#$!"#%%$

A#l9

#a i metoda carbobenzoxilrii, metoda aceasta nu pro oac racemizarea aminoacizilor. 6.0 Arote:area gruprii aminice prin butoxicarbonilare se bazeaz pe obser aia c eliminarea gruprii terbutoxicarbonil are loc deosebit de uor, la tratarea cu acid trifluor acetic n acid acetic sau n clorur de metilen, marele a anta: const3nd n faptul c, n afar de peptid rezult numai compui gazoi B/,?,=B. 1#$606#"%#%&6 I $2&"#$!"#%%$ 1Joc0
A#l9

1#$606#"%#%&$"#$!"#%%$

1#$606#"%#%&$"#$!"#%#l I $2&"#$!S"#%%$ 1#$606#"%#%&$"#$!"#%&$"#$!S"#%%$ 1#$606#= #$2 I #%2 I $2&"#$!"#%"&$"#$!S"#%%$

7.0 Jlocarea gruprilor carboxil se realizeaz prin esterificare cu alcool benzilic, ter" butanol .a.B/,6,?,=B. 9.0 Acti area gruprii #%%$ se realizeaz prin transformarea ei n cloruri acide, esteri i prin utilizarea unor reacti i ca diciclo(exilcarbodiimida 1''#0 sau carbonildiimidazolul. #lorurile acide ale aminoacizilor care conin i alte grupri funcionale n molecul sunt greu de obinut.@tilizarea esterilor obinuii este limitat de reacti itatea redus a acestora- se

referat.clopotel.ro

folosete mult esterul p"nitrofenilic, 1Pester acti atP0 obinut prin tratarea aminoacidului 1prote:at0 cu p"nitrofenol, n prezena ''#. &,&S"carbonildiimidazolul reacioneaz cu gruparea carboxil din aminoacizi sau peptide prote:ate, d3nd &"acil"imidazol care n reacie cu o amin sau un aminoacid conduce la o amid,respecti o peptid B/,6,?,=B. 5.0 *inteza peptidelor n faz solid 1metoda ;errifield0 Aceast metod utilizeaz ca agent de blocare al gruprii carboxil, polistiren clorometilat.Aolimerul clorometilat este tratat cu o soluie a srii de sodiu a aminoacidului care se fixeaz, sub form de ester benzilic, pe polimerul solid: A anta:ul metodei const n faptul c peptida intermediar ataat de polimer este insolubil i poate fi uor izolat prin simpl filtrare i splare.*e e it izolarea i purificarea, dup adugarea fiecrui aminoacid. 'esprinderea polipeptidei de pe polimer se poate face prin tratare cu $, an(idru care nu scindeaz legturile peptidice.Arin aceast metod s"au sintetizat, cu rezultate bune, insulina i unii (ormoni (ipofizari B/,6,7,?,=B. (eprezentani Carnozina 1 "alanil(istidina0 i anserina 1 "alanil"&"metil(istidina0 sunt dipeptide prezente n muc(i, care inter in n sc(imburile energetice din organism. ,-aspartil- - enil-,-alanil metil eterul 1aspartam0 este o dipeptid de /92 de ori mai dulce dec3t za(aroza-dac radicalul fenil este nlocuit cu un radical ciclo(exil, compusul rezultat este de 229 ori mai dulce dec3t za(aroza.Acest compus este folosit ca edulcorant artificial, cu slab aport caloric, de ctre diabetici i pentru controlul greutii corporale ncep3nd din anul /=?6. .lutationul 1 "glutamil"cisteinil"glicina0 " prima tripeptid natural cunoscut i izolat din dro:dia de bere, prezent n toate celulele, :oac un rol important n procesele de oxido"reducere, datorit prezenei n molecul a gruprii "*$, care are caracter reductor conduc3nd la disulfura corespunztoare.Clutationul funcioneaz ca i coenzim a unor enzime. O+itocina %i &asopresina sunt nonapeptide cu structur ciclic, datorit formrii unei puni disulfurice ntre gruprile "*$, care pro in de la dou resturi de cistein, prezente n lanul polipeptidic.8n structura acestor peptide s"a constatat prezena a trei grupri amidice, formate la gruprile carboxil libere, care pro in de la aminoacizii monoaminodicarboxilici prezeni n molecul.'iferenele structurale ntre aceste peptide sunt mici, dar aciunea fiziologic este diferit.Aceste peptide sunt (ormoni (ipofizari.%xitocina acioneaz asupra musculaturii netede, n

referat.clopotel.ro

special a uterului, pro oc3nd contracii.Easopresina are o aciune similar dar mult mai redus, pro oc3nd creterea tensiunii arteriale prin in(ibarea diurezei. Insulina este de asemenea un (ormon de natur proteic, secretat de pancreas.;asa molecular a insulinei este de aproximati 5000, dar moleculele sunt asociate form3nd agregate cu mase moleculare de /2000, 7?000 care n anumite condiii disociaz. +nsulina regleaz metabolismul glucidic i indirect influeneaz i asupra metabolismului altor compui organici.$ipofuncia pancreasului conduce la diabet za(arat, boal care se caracterizeaz prin (iperglicemie i glicozurie, apr3nd totodat i modificri n metabolismul proteinelor i lipidelor.$iposecreia de insulin poate fi compensat prin administrare periodic de insulin, care influeneaz direct asupra sintezei glicogenului (epatic i asupra oxidrii glucozei n muc(i B/,6,7,?,=,//B.

referat.clopotel.ro

P(O#'IN'
Aroteinele sunt compui organici naturali, considerai ca fiind suportul material al tuturor fenomenelor ieii.Aceti compui sunt principalii constitueni cu structur macromolecular ai protoplasmei tuturor celulelor egetale i animale.'enumirea lor deri de la cu 3ntul PprotosP care nseamn de prim rang, cel dint3i,fundamental B2,6B. Aroteinele sunt substane macromoleculare de natur polipeptidic, la construcia crora particip 20 de aminoacizi fundamentali.Aroteinele sunt macromolecule informaionale, cu sec ene specifice de aminoacizi, sunt expresia epigenetic a genomului celular. #(imia proteinelor este deosebit de complex, ea presupun3nd, mai nt3i, nelegerea principiilor generale de construcie a moleculelor proteice, a modului n care dintr"un numr limitat de uniti structurale se pot forma infinit de multe proteine i ce factori inter in n realizarea ar(itecturii lor.8n al doilea r3nd, studiul proteinelor necesit abordarea fiecrui tip de protein n parte, stabilirea pentru fiecare specie molecular a constituiei c(imice, a ar(itecturii ei spaiale i a funciei sau a funciilor pe care le exercit B/,6,?,=B. !tructur #u c3t numrul de "aminoacizi, care formeaz molecula unui compus de natur proteic este mai mare, cu at3t problemele pe care le ridic structura acestor compui sunt mai complexe.#ercetrile efectuate n acest domeniu, au condus la rezultate experimentale pe baza crora se disting patru grade structurale sau ni eluri de organizare, deosebindu"se prin complexitatea lor.Acestea au fost numite structuri primare, secundare, teriare i cuaternare B2,?,=B. !tructura primar a unei proteine este determinat prin felul aminoacizilor, numrul lor i succesiunea lor specific, respecti sec ena lor.*tructura primar red totalitatea legturilor co alente din molecul, fiind denumit i structur co alent.'istanele interatomice i ung(iurile de alen calculate sunt cele precizate pa peptide B/,2,6,?,=B.

referat.clopotel.ro

#unoaterea structurii primare are o importan deosebit pentru nelegerea rolurilor proteinelor. Arin studii de sec enialitate s"a stabilit c o protein dat are o structur unic, nu este un amestec de specii moleculare diferite, cum este cazul polimerilor de sintez.*"a constatat c nu exist regularitate n nlnuirea aminoacizilor, nu exist anumite sec ene preferate fa de altele, astfel c dac la o protein cu /00 de resturi de aminoacizi se cunoate natura i sec ena a == dintre ei, nu exist nici o regul care s permit pre ederea celui de al /00"lea. *tructurile primare ale proteinelor constituie baza nelegerii la ni el molecular a acti itii lor biologice.Arin compararea structurilor primare ale proteinelor care ndeplinesc funcii omoloage la organisme diferite se poate stabili gradul de arietate structural compatibil cu o anumit funcie.*ec ena aminoacizilor ntr"o protein este eriga ntre mesa:ul geneti nscris n A'& i expresia acestui mesa:.*"au descoperit specii de proteine anormale 1mutante0 ca expresie a unor modificri la ni elul genomului.Aceste proteine anormale se pot manifesta sub forma unor boli" bolile moleculare. !tructura secundar este determinat de aran:area n spaiu a catenei polipeptidice i de legturile care se stabilesc ntre catene.)egturile de (idrogen, ntre gruprile &$" i un rol esenial la acest ni el de organizare B2B. Arin studii de difracie cu raze M pe cristale pure de polipeptide sintetice i naturale, Aauling i #oreD au indicat modalitile de realizare a structurii secundare: atomii implicai n legtura peptidic sunt coplanari- atomii de carbon din lanul peptidic sunt poziionai trans unul fa de altul, fc3nd s scad forele de respingere-distanele interatomice i ung(iurile de alen au aceleai alori indiferent de dimensiunile catenei-numrul legturilor de (idrogen care se stabilesc ntre oxigenul carbonilic i azotul amidic este maxim posibil, (idrogenul fiind plasat pe linia imaginar care ar uni oxigenul de azot.)egtura de (idrogen poate fi intramolecular, rezult3nd o structur "elicoidal, format printr"o rsucire n spiral a catenei polipeptidice, i intermolecular, obin3ndu"se o structur pliat, prin simpla pliere a catenei.*"a do edit c aceste structuri sunt concordante cu proprietile fizico"c(imice i biologice B2,6B. *tructura de "(elix )anul polipeptidic se rsucete la ni elul legturilor simple, pentru ca gruprile #4% i &$ s de in adiacente stereoc(imic pentru a forma puni de (idrogen.*e obine astfel o structur repetiti elicoidal n care toate unitile se afl n raporturi spaiale identice cu unitile ecine.% grupare (idrogen. &$ formeaz legtura de (idrogen cu gruparea #4% a celui de"al patrulea rest de #4% i &$ sunt unite prin puni de aminoacid din sec ena liniar.8n acest fel toate gruprile #4%, :oac

referat.clopotel.ro

*tereoc(imia

gruprii

peptidice,

ung(iurile

de

legtur,

distanele

interatomice,colinearitatea legturilor de (idrogen, apartenena tuturor aminoacizilor la aceeai serie optic 1 seria )0 determin o anumit geometrie a elicei : cu fiecare rest de aminoacid se a anseaz pe ertical cu /,7>Apasul elicei, distana ntre dou puncte ec(i alente pe ertical, este de 9,2/ A i diametrul elicei, diametrul suprafeei cilindrtce n care se afl atomii # , este de sensul rsucirii lanului polipeptidic este de la st3 ga la dreaptaradicalii ! ai tuturor aminoacizilor sunt orientai spre exteriorul elicei, cuprinde 6,5 resturi de aminoacizi/0,/A-

configuraia atomilor # fiind aceeai pentru toi aminoaciziitoate gruprile &$ i #4% formeaz puni de (idrogen. @n lan polipeptidic sub form de "elice se prezint ca un bastona cu diametrul de /0./A, pentru 600 de resturi de aminoacid, lungimea fiind 790A B/,2,6,=,//B. *tructura % alt structur secundar a lanurilor polopeptidice n care se realizeaz potenialul maxim de legare prin puni de (idrogen a gruprilor #4% i &$ este structura sau structura pliat.8n acest caz punile de (idrogen sunt intercatenare, lanurile polipeptidice aez3ndu"se n straturi.#ea mai stabil structur se obine dac lanurile e olueaz unul de la captul &"terminal i cellalt n sens in ers 1structura coplanaritii gruprii cu lanuri antiparalele0.'atorit rigiditii legturii peptidice i se realizeaz structuri asemntoare unei foi ariabile n alte proteine "#$"&$"#%"#$"

plisate.!adicalii ! sunt orientai, alternati ,de"o parte i de alta.*tructura este nt3lnit n proporie de /00R n fibroin, proteina din mtase, i n proporii lanuri diferite, fie ntr"un acelai lan polipeptidic. "Oeratina este compus din straturi formate din catene polipeptidice orientate paralel, n acelai sens i unite prin legturi de (idrogen.,iecare caten este legat astfel de cele dou catene ecine, prin legturi de (idrogen ntre gruprile #% i &$ ale lor B/,2,6,?,=B. !tructura teriar fibrilare.*tructura se nt3lnete ns i la proteine globulare, fie ntre segmente aparin3nd la

referat.clopotel.ro

Acest ni el de organizare nglobeaz structura secundar i definete raporturile dintre segmentele de "elice i structur , modul de mpac(etare a lanului polipeptidic.,actorii determinani ai structurii teriare ai unei proteine sunt interaciunile neco alente ntre radicalii ! de la # , fie c acetia se afl n regiuni cu structur sau , fie c sunt cuprini n segmente neorganizate.)a acest ni el de organizare teriar, molecula proteic dob3ndete forma sa specific B 2B. 8ntre di erii radicali ai aminoacizilor se pot stabili urmtoarele tipuri de legturi neco alente: /.puni de (idrogen ntre radicalii cu grupri alcoolice 1din resturi seril, treonil0, fenolice 1din resturi tirosil0, amidice 1din resturi glutaminil i asparaginil0. 2.legturi ionice, saline, ntre radicalii cu sarcini electrice sau interaciuni polare ntre radicalii polari, fr sarcini. 6.interaciuni (idrofobe ntre resturile aminoacizilor nepolari ca: izoleucin, fenilalanin, alanin. !esturile cisteinil din multe proteine formeaz legturi disulfurice care leag co alent regiuni mai ndeprtate ale lanurilor polipeptidice B6B. @n lan polipeptidic adopt, n msura n care i permite structura sa primar, configuraii de T"elice sau de structur i prin pliere, mpac(etarea lanului caut s satisfac i afinitile radicalilor !.!ezultanta ultim tuturor care acestor interaciuni conformaia determin unei conformaia este moleculei sa proteice.,actorul determin proteine structura alin, leucin,

primar.+nformaia genetic tradus n sec ene de aminoacizi, prin :ocul forelor fizico"c(imice, se transform spontan n edificii tridimensionale specifice B/,2,6,=B. Arima protein a crei structur tridimensional a fost stabilit n cele mai mici detalii, preciz3ndu"se poziia n spaiu a tuturor atomilor componeni este mioglobina. &umrul proteinelor cu structur teriar cunoscut este n continu cretere i analiza acestor structuri do edete pstrarea trsturilor calitati e dar cu o mare plasticitate n detalii.*tructura teriar, spre deosebire de cea secundar, este determinat de elemente nerepetiti etotui i la acest ni el au fost recunoscute c3te a sc(eme de organizare spaial.Aceasta a permis clasificarea proteinelorglobulare n c3te a clase B2B: a.0 proteine all"T "lanul polipeptidic are structur secundar de T"elice n proporie de aproape /00R i elicele sunt mpac(etate ntr"o form compact, globularb.0 proteine all" "lanul polipeptidic prin ndoire formeaz structuri cu lanuri antiparalele,aezate unele l3ng altelereferat.clopotel.ro

c.0 proteine TI "segmentele cu organizare secundar T i sunt segregate n structura teriard.0 proteine TB "segmentele T i alterneaz n structura teriare.0 proteine fr organizare secundar T sau , plierea lanului fiind (otr3t numai de interaciunile ntre !-n general sunt proteine mici ce cuprind un numr relati mare de puni disulfurice Organizarea pe domenii a proteinelor /012/ 'up recunoaterea unor sc(eme structurale la ni elul organizrii teriare a moleculelor proteice,un concept nou, care permite o mai bun nelegere a raporturilor dintre structura i funciile unei proteine este conceptul organizrii proteinelor mai complexe, pe domenii structurale. Arin domenii structurale ale unei proteine se nelege regiunile compacte cu organizare teriar specific, relati rigide, separate ntre ele de segmente mai puin organizate, care permit micarea unui domeniu n raport cu altul 1dinamica domeniilor0.,iecare domeniu structural al unei proteine este rspunztor de o anumit funcie.Cradul de flexibilitate al domeniilor ariaz de la micri mai ample la altele restr3nse, depinz3nd de natura segmentelor interdomenii. @n aspect de cea mai mare importan care a rezultat din dez olterea conceptului de organizare pe domenii a proteinelor este acela c domenii cu structuri i proprieti asociati e similare sunt prezente n proteine diferite.#omplexitatea structurilor i funciilor proteinelor poate rezulta prin asocierea de domenii structurale diferite 1construcie modular0. #onstrucia proteinelor complexe din module funcionale independente confer proteinelor potenialiti noi.%rganizarea pe domenii este nt3lnit la unele enzime solubile, fiecare domeniu cataliz3nd o etap dintr"o sec en metabolic.Eficiena crete foarte mult deoarece este mpiedicat pierderea intermediarilor n reacii colaterale, procesul desfur3ndu"se n flux continuu B2B. !tructura cuaternar a proteinelor ;ulte proteine sunt alctuite din mai multe lanuri polipeptidice, de regul un numr mic i perec(e 1proteine oligomere0.)anurile indi iduale sunt denumite protomeri.)a aceste proteine, pe l3ng structurile primar, secundar i teriar ale fiecrui protomer, apare un ni el superior de organizare"structura cuaternar.Aceasta definete natura, numrul i modul de asociere a protomerilor B/,2,6,?,=B. ,uncia specific a unei proteine oligomere se manifest numai la ni elul structurii cuaternare, protomerii separai fiind inacti i. Asocierea protomerilor, structura cuaternar, se relizeaz numai prin fore slabe, neco alente i de ine stabil, permanent, numai dac suprafeele de contact sunt complementare i

referat.clopotel.ro

un numr c3t mai mare de atomi se apropie p3n la ni elul razelor por

an der

Uaals.#omplementaritatea suprafeelor de contact asigur un grad foarte nalt de exactitate i de specificitate a structurilor cuaternare.Arotomerii unor proteine omoloage de la specii diferite nu se asociaz. +nteraciunile prin suprafee complementare prezint fenomenul de cooperare, adic primele interaciuni fa orizeaz formarea celorlalte.)a nceput moleculele se :uxtapun prin c3te a puncte, dup care celelalte grupri i gsesc mai uor partenerii. #apacitatea de interaciune a moleculelor prin suprafee complementare explic nu numai formarea proteinelor oligomere, a unor structuri supramoleculare, dar i modul n care proteinele i ndeplinesc funciile caracteristice. *tructurile cuaternare permit funcionarea unor mecanisme fine de reglare a acti itii proteinelor.% perturbaie care are loc la ni elul unui protomer poate fi transmis n restul moleculei, fiind resimit la ni elul contactului dintre protomeri-structura cuaternar este alterat i totodat i funcia proteinei.Acest mecanism de reglare este denumit reglare alosteric. @n exemplu de structur cuaternar este aceea a (emoglobinei, studiat prin analiz cristaligrafic cu razeM.8n acest caz, lanurile polipeptidice, n numr de patru, sunt legate ntre ele prin legturi de (idrogen, fore an der Uaals,legturi polare, form3nd o legtur tetramer, care sub aciunea unor factori din mediu, se desface n protomeri, iar sub aciunea condiiilor iniiale, se srtuctureaz din nou cuaternar B2,=,//B. M'#OD' D' D'#'(MINA(' A !#(UC#U(II Aentru a fi studiate, proteinele trebuie izolate din di erse organe i apoi purificate.'e obicei, proteinele se separ din materiale biologice cu o soluie salin sau cu sol eni organici diluai cu ap.8n principiu, proteinele se separ de substanele cu care se gsesc n amestec n soluie, fie prin dializ prin membrane semipermeabile, fie prin electroforez- apoi se cristalizeaz prin precipitare cu etanol sau sruri neutre B=B. Analiza elementar calitati i cantitati a proteinelor a pus n e iden prezena elementelor:# 190"92R0- $15,?">,>R0- %120"29R0- &1/9"/?R0 i *10,9"2R0.8n unele cazuri s"au identificat i elementele: A,,e,#u,+,#l,Jr B?,=B. Aentru stabilirea structurii peptidelor, polipeptidelor i proteinelor se utilizeaz metodele fizico"c(imice, problemele de structur fiind deosebit de complexe. Aentru determinarea structurii primare a substanelor proteice este necesar cunoaterea felului i numrului T"aminoacizilor din care este format compusul proteic analizat 1adic identificarea i dozarea T"aminoacizilor0 precum i stabilirea sec enei T"aminoacizilor, adic stabilirea ordinei n care acetia se succed n molecul B6B. referat.clopotel.ro

Identi icarea %i dozarea aminoacizilor Extractele proteice sunt supuse unor operaii de separare i purificare laborioase, obin3ndu"se n final polipeptide sau proteine n stare pur.Acestea sunt (idrolizate, pe cale c(imic sau enzimatic, conduc3nd la (idrolizate proteice. 'in (idrolizatele proteice, aminoacizii se identific folosind mai ales metodele cromatografice 1 ezi aminoacizi0.Apoi se determin cantitati aminoacizii, mai ales prin metode spectrofotometrice.*e cunosc aparate bazate pe separarea cromatografic a aminoacizilor i dozarea spectrofotometric a acestora, cu funcionare automat B6,=B.

referat.clopotel.ro