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Clasificacin
Clasificacin
Las protenas son los bloques o bases de la vida. Una clula est compuesta de 70% agua y de un 15-20% protenas. Las protenas son polmeros de amino cidos. Los amino cidos son los eslabones que se unen para formar una cadena, en nuestro caso una protena. Se han encontrado 500 amino cidos en la naturaleza de los cuales slo 20 son utilizados para formar protenas.
Estructura
Un amino cido (aa) est compuesto de:
De un carbono central conocido como carbono alfa
Grupo R: Enlazado al C. Vara en estructura, tamao y carga elctrica a travs de cada amino cido. Lo cual confiere propiedades qumicas diferentes en cada aa.
Estructura
Quiralida d
Quiralidad
Todas las molculas con centros quirales son
pticamente activas
El carbono alfa al tener cuatro sustituyentes diferentes se dice que es una molcula quiral. Todos los amino acidos son quirales excepto glicina.
Estereoisomeros
1.
2.
3.
pticamente Activas: Esto es que rotan en un plano polarizado de luz. Ismeros: Compuestos con la misma frmula molecular pero que tienen propiedades qumicas y fsicas diferentes. Enantimeros: Imgenes de espejo que no pueden ser superimpuestas.
Nomenclatura
La configuracin absoluta de los amino cidos es especificada en el sistema L, D basado en la configuracin de gliceraldehdo de Emil Fisher. Los amino cidos en la configuracin L son los que predominan en naturaleza.
Metionina Met M
Los amino cidos no-polares se estabilizan por interacciones hidrofbicas. Pro reduce la flexibilidad. El sulfuro de Met no forma puentes disulfuro.
Glutamina Gln Q
Cistena
El sulfuro de cistena juega un papel importante en la estructura de protenas ya que puede formar puentes disulfuro. Cistina se forma por la oxidacin de dos molculas de cistena que forman un puente disufuro.
Amino cidos
Positivamente cargados
Lisina Lys K
Arginina Arg R
Histidina His H
Aspartato Asp D
Glutamato Glu E
Negativamente cargados
Fenilalanina Phe F
Tirosina Tyr Y
Triptfano Trp W
Todos pueden participar en interaccionar hidrofbicas. Tienen propiedades espectroscpicas (absorben luz ultravioleta): Trp absorbe mayormente a 280 nm, Tyr a 274 nm y Phe a 257 nm. En estudios de fluorescencia se han utilizado para estudiar cambios conformacionales y estructurales de protenas.
Segn su obtencin
Esenciales Valina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys) Triptfano (Trp) Histidina (His) Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Arginina (Arg) * Metionina (Met) No esenciales
Alanina (Ala) Prolina (Pro) Glicina (Gly) Serina (Ser) Cistena (Cys) ** Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) ** cido asprtico (Asp) cido glutmico (Glu)
*Aminocidos esenciales slo para los nios. **Aminocidos semiesenciales (Los necesitan infantes prematuros y adultos con enfermedades especficas).
A diferencia de los otros aa este es introducido durante la sntesis de protena. Tiene el elemento Selenio en vez de Azufre.
Propiedades cido-base
Los amino cidos tienen un grupo amino y un grupo carboxilo. Ambos pueden ser protonados y deprotonados. Algunos grupos R pueden ser protonados y deprotonados. Cuando est protonado (pH bajos) el grupo amino tiene una carga de +1, mientras que el grupo carboxilo tiene 0 carga.
Propiedades cido-base
Cuando est deprotonado (pH altos) el grupo amino tiene una carga de 0 mientras que el grupo carboxilo tiene una carga de -1. Los grupos R que pueden ser protonados y deprotonados incluyen: Lys, Arg e His que tienen una carga de +1 cuando estan protonados. Amfolitos: tienen grupos positivos y negativos dentro de la misma molcula como por ejemplo los amino cidos.
Propiedades cido-base
La ecuacin de Henderson Hasselbach nos permite determinar el pH de las soluciones amortiguadoras o buffers. Se obtiene a partir de la constante de disociacin de un cido dbil. pH = pKa + log [A-]/[HA] El grupo carboxilo acta como cido dbil. Este queda ionizado negativamente cuando pierde el protn.
O H
H+
Propiedades cido-base
12
-1 pKa2
10
8 pH 6 4
Punto Isoelctrico
pI
H+ disociados/molcula
A medida que aumentamos el pH ocurre la deprotonacin del grupo carboxilo. El pKa es cuando tenemos 50% de la especie A y 50% de la especie B. A medida que aumenta el pH, ocurre la segunda deprotonacin, correspondiente al grupo amino. El punto isoeltrico es el promedio de los dos pKa donde la carga elctrica es cero. Capacidad amortiguadora= + 1 pKa es el punto donde la solucin tiene mayor resistencia a cambios en pH.
Glicina
Carga
H primero H-C-COOH N H 3+
H H-C-COO-
H H-C-COONH2
NH3+
segundo
+1
-1 9.78
pKa
2.35
Carga +1
pKa1 = 2.1
Aspartato
El punto isoeltrico es el promedio de los dos pKa donde la carga elctrica es cero.
2.1 + 3.9
H segundo HOOC-CH2-C-COONH3+
0
pKa2 = 3.9
= 3.0
Punto Isoelctrico
H -OOC-CH -C-COO2
-1
pKa3 = 9.8
-2
pKa3 pKa2 pKa1
NH3+ tercero
-1 0 +1
[OH]
Juang RH (2004) BCbasics
pI
-2
PPTIDOS Y ENLACE PEPTDICO Los pptidos se forman por la unin de los aminocidos mediante enlaces covalentes de tipo amida llamados enlaces peptdicos
Enlace peptdico
Glicina
Alanina
C-terminal
N-terminal
Enlace peptdico Plano del grupo amino
Agua
Glicilalanina
CONFORMACIONES POSIBLES
TETRAPPTIDO
Enlace peptdico
EN LA CLULA: la formacin del enlace peptdico est acoplado a la hidrlisis de ATP Aa + tRNA Aminoacil-tRNA
2 Pi
ANTIBITICOS: Gramicidina S
NEUROPPTIDOS: Encefalinas ANTIOXIDANTE: Glutation (g-glutamil-cisteinil-glicina)