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Apuntes de Bioquimica (IIA.unidad II.enzimas)

Apuntes de Bioquimica (IIA.unidad II.enzimas)

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Generalidades sobre enzimas
Generalidades sobre enzimas

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Enzimas
-
Son biocatalizadores de naturaleza proteica. Catalizan reacciones químicas.
-
Los catalizadores son
-
Las principales características de los catalizadores son:
1.
Son eficaces en pequeñas cantidades. Ejemplo: la catalasa hidroliza 5.6 x 10
6
moléculas de H
2
O
2
por molécula de enzima por minuto. Su número de recambio es de 5.6 x 10
6
. El número de recambio oactividad molar, se define como la cantidad de sustrato transformado en la unidad de tiempo por unacantidad dada de enzima.2.No se alteran durante las reacciones en que participan.
3.
Disminuyen la energía de activación (
G) de una reacción.4.Aceleran el proceso para la obtención del equilibrio de una reacción.5.Muestran especificidad. La acción de la enzima es extremadamente selectiva sobre un sustratoespecífico.
-
Las propiedades de las enzimas como proteínas son:1.Son termolábiles, es decir, son sensibles a la temperatura.2.Son más eficientes que los catalizadores químicos.3.Son muy específicos.4.Su regulación es muy compleja.5.La especificidad reside en unos aminoácidos específicos, que conforman 2 centros diferentes:- El centro catalítico y el centro de unión al sustrato, que conjuntamente conforman el centro activo.
-
Las moléculas sobre las que actúan las enzimas se llaman sustrato.
-
Y las moléculas productos de estas reacciones se les llama productos.Enzima + Sustrato Productos
-
Casi todos los procesos en la célula necesitan de enzimas para que ocurran en tasas significativas de tiempoy con menor utilización de energía.
-
A las reacciones mediadas por enzimas se les denomina reacciones enzimáticas.
-
El conjunto de enzimas sintetizadas determina el metabolismo que ocurre en cada célula y a su vez, estasíntesis depende de la regulación de la expresión genética.
-
Las enzimas catalizan alrededor de 4000 reacciones bioquímicas distintas. Se conocen más de 2000enzimas.
-
 No todas las enzimas son de naturaleza proteínica, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como el fragmento 16S de los ribosomas en el que reside la actividad peptidil transferasa).
-
La actividad enzimática puede ser afectada por otras moléculas, conocidas como inhibidores, mientras queotras moléculas pueden incrementar la actividad de la enzima, son conocidas como activadores.
-
La actividad enzimática es afectada por la temperatura, pH, la concentración del sustrato y otros factoresfisicoquímicos.
-
Las enzimas tienen pesos moleculares que oscilan entre12 mil y un millón.
-
Algunas enzimas son proteínas conjugadas, ya que poseen un grupo no proteico o prostético. Ejemplos:a)Glucoproteínas. Proteínas unidas a un carbohidrato. b)Lipoproteínas. Proteínas unidas a un lípido.c)Nucleoproteínas. Proteínas unidas a un ácido nucléico.
-
Algunas enzimas son utilizadas comercialmente, por ejemplo, los ablandadores de carne utilizan enzimasque extraen de la papaya (papaína) y de la pina (bromelaina). También se utilizan en la síntesis deantibióticos y en algunos detergentes.Breve cronología.
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Desde finales del siglo XVIII y principios del XIX se conocía la digestión de la carne por secreciones delestómago y la conversión del almidón en azúcar por extractos de plantas y saliva, aunque aún no se habíaidentificado el como de estos mecanismos.
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En 1850, Louis Pasteur estudió la fermentación del azúcar en alcohol con levaduras, llegando a laconclusión de que la fermentación era catalizada por una fuerza vital contenida en las levaduras, a la quellamó fermentos y que creyó exclusiva de los organismos vivos.
-
En 1878, el fisiólogo Wilhelm Kühne acuñó el termino enzima, palabra de origen griego que significa “enlevadura”, para describir este proceso.
 
-
En 1897, Eduard Buchner logró extraer de las células de levadura las enzimas que catalizan la fermentaciónalcohólica. Llamó a la enzima que causa la fermentación de la sacarosa, “zimasa”.
-
Sieguiendo el ejemplo de Buchner, las enzimas son usualmente nombradas de acuerdo a la reacción que producen.
-
Típicamente el sufijo “asa” es agregado al nombre del sustrato, por ejemplo, la celulosa sintasa es la enzimaencargada de la síntesis de celulosa en las plantas.
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En 192, James B. Sumner demostró que la enzima ureasa era una proteína pura y la cristalizó; hastaentonces, muchos investigadores no creían que las proteínas pudieran realizar catálisis.
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En 1930, John Howard Northrop y Wendell Meredith Stanley demostraron definitivamente que las proteínas puras podían ser enzimas. Ellos trabajaron con las enzimas digestivas pepsina, tripsina yquimotripsina.
-
El descubrimiento de que las enzimas podían ser cristalizadas eventualmente permitió que sus estructurasfuesen resueltas utilizando la cristalografía de rayos X
-
En 1965, David Chilton Phillips y colaboradores determinaron la estructura de la lisozima, enzima que seencuentra en las lágrimas y la saliva, que digiere la capa de algunas bacterias.Clasificación y nomenclatura
-
Muchas enzimas han sido designadas añadiendo el sufijo -asa al nombre del sustrato, es decir, la moléculasobre la cuál ejerce su actividad catalítica. Por ejemplo la ureasa cataliza la hidrólisis de la urea, y laarginasa cataliza la hidrólisis de la arginina.
-
Otras enzimas han recibido su nombre en función del tipo de reacción que catalizan; así la Gliceraldehído-3-fosfato-
deshidrogenasa
cataliza la deshidrogenación (oxidación) del Gliceraldehído-3-fosfato a 3-fosfoglicerato.
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Incluso algunas se conocen de hace mucho tiempo y mantienen su nombre, sin dar información alguna delsustrato o la reacción que catalizan (tripsina).
-
Para la clasificación de las enzimas se ha creado la Enzyme Comission International Union of Biochemistryand Molecular Biology (ECIUBMB), que en español sería Comisión de enzimas de la Unión Internacionalde Bioquímica y Biología Molecular.
-
Existen 6 clases principales de enzimas, dentro de las cuales podemos encontrar subclases y clasesinferiores, todo esto acompañado por un número de clasificación.1: Oxido-reductasas (reacciones de oxido-reducción).2: Transferasas (transfieren grupos funcionales).3: Hidrolasas (reacciones de hidrólisis).4: Liasas (reacciones de adición a los dobles enlaces).5: Isomerasas (reacciones de isomerización).6: Ligasas (formación de enlaces con consumo de ATP).
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Ejemplo: La enzima alcohol deshidrogenasa (EC,1.1.1.1.). EC son las siglas de la Enzyme Comission; esuna oxidorreductasa (1.), que cataliza la oxidación de etanol (1.1.) a acetaldehído, utilizando NAD
+
(1.1.1.)como aceptor de electrones y por lo tanto pertenece al grupo 1, se designa como EC 1.1.1.1.

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