2) que es la fosfocreatinina

La fosfocreatina (PCr), tambin llamada fosfato de creatina, sirve como una fuente de grupos fosforilo para la sntesis rpida de ATP a partir de ADP. La concentracin de PCr, en el msculo esqueltico es a aproximadamente de 30 mM, mas o menos 10 veces la concentracin de ATP, y en otros tejidos como en el msculo liso, cerebro y rin es de 5 a 10 mM. La enzimacreatina cinasa cataliza la reaccin reversible

ATP + PCr

Mg2+ ATP + Cr

DG= -12.5 kJ mol

Cuando existe una demanda repentina de energa disminuye la concentracin de ATP, la PCr se utiliza para reestablecer el ATP a una velocidad considerablemente mayor que la que puede ser sintetizada en las vas catablicas. Cuando la demanda de ATP disminuye, en pro del catabolismo, el ATP es utilizado para regenerar la reserva de PCr por la reaccin reversa de lacreatina cinasa. Los organismos de phylas menores emplean molculas parecidas a PCr, denominadas en conjunto fosfgenos, como reservas de fosforilos. En la PCr, el enlace P-N puede ser hidrolizado para generar creatina y Pi. La liberacin de Pi y la esbilizacin de resonancia de la creatina favorecen la reaccin en ese sentido:

Figura: representacin de la reaccin de hidrlisis de la fosfocreatina.

Fosfocreatina2- + H2O creatina + 2 Pi DG = -43.0 kJmol La energa libre estndar de la hidrlisis de la fosfocreatina en muy grande (43.0 kJmol). 3) Porque la glucosa 3 fosfatasa rompe enlaces fosfato Estructura y funcin Aunque no se ha llegado a un consenso, un gran nmero de cientficos se adhieren a la opinin de que para explicar las propiedades catalticas de la glucosa-6-fosfatasa, sta utiliza un modelo de transporte de sustrato. En este modelo, la G6Pase tiene un bajo nivel de selectividad. La transferencia de la glucosa-6-fosfato al retculo endoplasmtico es llevada a cabo por una protena transportadora (T1). El retculo endoplasmtico contiene adicionalmente estructuras que permiten la salida del grupo fosfato (T2) y de la glucosa (T3).

Se ha propuesto que la hidrlisis de la glucosa-6-fosfato se realiza mediante un intermedio covalente fosfohistidina-glucosa-6-fosfato. El sitio activo de la G6Pase- se identific inicialmente por la presencia de un motivo encontrado en las lpido fosfatasas, cido fosfatasas y vanadio haloperoxidasas.

Los residuos esenciales en el sitio activo de las vanadio haloperoxidasas incluyen: Lys-353, Arg-360, Arg-490, His-404 y His-496. Los residuos correspondientes en el sitio activo de la G6Pase incluyen:

Arg-170 y Arg-83, que donan los iones hidrgeno al fosfato, estabilizando el estado de transicin. His-119, que proporciona un protn al oxgeno defosforilado de la glucosa. His-176, que completa el ataque nucleoflico al fosfato para formar un enlace covalente al intermedio enzima fosforilada.

En la cloruro peroxidasa que contiene vanadio, se encontr que la Lys-353 estabiliza el fosfato en el estado de transicin. De todas formas, el correspondiente residuo en la G6Pase (Lys-76) se sita en la membrana del retculo endoplasmtico y su funcin, si la tiene, todava se desconoce. Con la excepcin de Lys-76, todos estos residuos citados anteriormente estn localizados en el lado luminal de la membrana del retculo endoplasmtico. La G6Pase- es una protena de membrana de 346 aminocidos que comparte el 36% de la secuencia con la G6Pase-. En la G6Pase- su sitio activo contiene His-167, His-114 y Arg-79. De forma similar al sitio activo de la G6Pase-, la His-167 es el residuo que proporciona el ataque nucleoflico y el His-114 y Arg-79 son los donantes de hidrgeno. La G6Pase- est tambin localizada en la membrana del reticulo endoplasmtico, aunque se desconoce su orientacin. Mecanismo 1. La hidrlisis de la glucosa-6-fosfato empieza con el ataque nucleoflico al fosfato unido a la glucosa por la His-176 resultando la formacin de un enlace fosfohistidina y la degradacin de un carbonilo. 2. Un oxgeno negativamente cargado transfiere sus electrones reformando un carbonilo y rompiendo su enlace con la glucosa. 3. El fosfo-intermedio producido por la reaccin entre la His-176 y el grupo fosfato se rompe por un ataque nucleoflico. 4. Despus de la adicin de otro grupo hidrxido y la descomposicin de un carbonilo, el carbonilo es reformando expulsando los electrones originalmente donados por el residuo His-176 creando un grupo fosfato libre y completando la hidrlisis. 8)biotina en la glucolisis

10) reaccin alosterica del ampc