PROTEIN

Mrp polimer yg kompleks (terdiri dr 20 jenis AA berbeda) Komposisi Dasar : C: 50 55 % H: 6 - 7% O : 20 -23 % N : 12 19 % (kadar protein 100:16 x kadar N) S : 0.2 3 %

Peranan Protein pada Bahan Pangan

1. Sifat Fungsionalnya
Telur yang dipanaskan Air susu yg dikoagulasikan : keju, yoghurt Telur yg dikocok 2. Nilai Gizi Jumlah , kualitas dan stabilitas selama pengolahan dan penyimpanan

PENGELOMPOKAN PROTEIN
1. Menurut Struktur organisasi Protein Globular : bentuk bulat sebagai hasil pelipatan satu atau lebih rantai polippetida (hemoglobin) Protein Serabut : berbentuk serabut mgd rantai rantai linier polipeptida yg berpilin (keratin, elastin) Dpt juga terbentuk dari agregasi linier protein globular yg kecil (aktin, fibrin) Sebagian besar enzim : protein globular Protein serabut : penyrusun protein struktural

2. Berdasarkan Fungsi Biologis

1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. Katalis : enzim Protein kontraktil:miosin, aktin, tubulin Hormon : insulin, hormon pertumbuhan Protein transfer : serum albumin, trnsferrin, hemoglobin Antibodi : imonuglobulin Protein penyimpan : albumen telur, protein benih Protein proteksi : toksin dan allergen

3. Berdasarkan Komponen Penyusunnnya

1. Protein sederhana
Protein yg hanya terdiri dr AA

2. Protein Konyugasi
Terdiri dr AA + bhn lain yg bukan protein (lipid, asam nukleat, karbohidrat dll.)
Contoh : nukleoprotein (ribosomes), glycoproteins (ovalbumin, k-casein), phosphoproteins (a- and b-caseins, kinases, phosphory- lases), lipoproteins (proteins pd kuning telur, beberapa protein plasma), dan metalloproteins (hemoglobin, myoglobin, dan beberapa enzymes).

3. Derivat Protein

Protein yg telah mengalami modifikasi oleh proses kimia dan

Protein Sederhana
1. Albumin
BM kecil, larut air, terkoagulasi oleh panas Contoh : albumin telur, laktalbumin, serum albumin (susu), leukosin (serealia)legumelin ( legum)

2. Globulin
Larut dlm larutan garam netral, tdk larut dlm air, mengendap dlm larutan garam konsentrasi tinggi Contoh : serum globulin, laktoglobulin, miosin dll

3. Glutelin Larutan dlm asam/basa encer Contoh : glutenin (gandum), oryzenin (beras) 4. Prolamin Larut dlm etanol 70 80 %, tdk larut dlm alkohol absolut Contoh : Zein (jagung), gliadin (gandum)hordain (barley) 5. Histon Larut dlm air dan tdk larut dlm amonia encer Contoh : globin dlm hemoglobin 6. Protamin Larut dlm air, tdk terkoagulasi oleh panas, protamin encer dpt mengendapkan protein lain. Bersifat sngt basa krn arginin tinggi Contoh : salmin 9ikan salmon), skombrin (ika mackarel)

Protein Terkonyugasi
1.
Fosfoprotein Protein yg mgd ggs fosfor yg terikat pd AA serin dan threonin. Contoh : casein (susu), vitelin (kuning telur) Lipoprotein Protein yg terdiri terdiri dr AA + lipid Bersifat emulsifier. Contoh : terdpt pd susu dan kuning telur Nukleoprotein Protein yg terdiri dr AA + asam nukleat Terdpt pd inti sel

2.

3.

4. Glikoprotein Protein yg terdiri dari karbohidrat + AA Contoh : ovomucin pd putih telur

5. Chromoprotein Protein yg mgd gugus prostetik berwarna Contoh : hemoglobin, myoglobin, klorofil, flavoprotein

Derivat protein
1. Derivat Primer
Tdk larut air, modifikasi yg dialami sedikit. Contoh : casein yg telah dikoagulasikan oleh enzim rennet. 2. Derivat Sekunder Hasil penguraian selama pengolahan, modifikasi ekstensif. Contoh : proteosa, pepton, peptida

Semua protein tersusun dari 20 jenis asam amino Syarat Protein pangan : mudah dicerna, tdk beracun, jml cukup, sec. fungsional berguna dlm produk pangan, ketersediaan berlimpah

ASAM AMINO
NH2
H C R COOH

Asam amino yg terdapat pd semua protein adalah L-amino Kecuali pd dinding sel bakteri dan beberapa antibiotik

KLASIFIKASI AA BERDASARKAN DERAJAT KETERIKATANNYA DENGAN AIR

Asam amino hidrofobik : AA dg R alifatik (Ala, Ile, Leu,

Met, Pro, and Val) dan R aromatik (Phe, Trp, dan Tyr) , kelarutan terbatas dlm air. Asam amino polar (hidrofilik) : larut dalam air dan juga bermuatan listrik (Arg, Asp, Glu, His, and Lys) atau tidak bermuatan (Ser, Thr, Asn, Gln, and Cys). R pd Arg mengandung guanidin dan Lys memiliki gugus amino shg bermuatan positif (basa) pd pH netral. Gugus imidazole pd His adlh basa secara alami

 Gugus R pd Asp dan asam Glu mgd ggs

karboksil . AA tsb bermuatan negatif pd pH netral . AA asam maupun basa : sangat hidrofilik. Muatan bersih dari suatu protein pd kondisi fisiologis tergantung pd jumlah relatif residu AA asam dan basa pada protein tsb.

PENGELOMPOKAN ASAM AMINO BERDASARKAN RANTAI SAMPING

1. AA RANTAI SAMPING NON POLAR Contoh : alanin, valin, leusin, isoleusin, prolin, fenilalanin, triptofan, metionin 2. AA RANTAI SAMPING POLAR TDK BERMUATAN Contoh : Glisin, Serin, Asparagin, Glutamin, Treonin, Tirosin, Sistein 3. AA RANTAI SAMPING ASAM (BERMUATAN _ ) Contoh : Asam aspartat, Asam glutamat 4. AA RANTAI SAMPING BASA (BERMUATAN + ) Contoh : Lisin, arginin, Histidin

 Kepolaran AA netral tidak bermuatan terletak antara

hydrophobik dan AA bermuatan . Sifat AA yg polar memiliki ggs OH yang dpt membentuk ikatan Hidrogen dengan air Sebagian besar residu sistein terdapat sebagai sistin yaitu dimer dr sistein yg terbentuk akibat oksidasi gugus tiol membentuk ikatan silang disulfida.

MUATAN ASAM AMINO

H C COOH NH3+ H C COONH2 H C COO-

NH+3 pH < PI

R
pH = PI (dipolar = zwiter ion)

R
pH > PI

SIFAT ASAM-BASA ASAM AMINO

Contoh : Gly (glisin) dpt berada dalam 3 keadaan terion yg tergantung pd pH larutan. Ketika zwiter ion (pH netral) ditirasi dg asam, ggs COO- menjadi terprotonasi . pH pd saat konsentrasi COO- dan COOH sama disebut pKa1 Ketika zwitterion ditirasi dg basa ggs NH3+ menjadi terdeprotonasi. pH pd saat konsentrasi NH3+= [NH2] dikenal sebagai pKa2

Asam amino yg memiliki rantai samping bermuatan memiliki pKa3

Titik Isoelektrik (pI) suatu AA dpt diestimasi berdasarkan rumus : Utk AA yg rantai sampingnya tidak bermuatan pI=(pKa1 + pKa2)/2.

Utk AA asam pI = (pKa1 + pKa3)/2.

Utk AA basa pI = (pKa2 + pKa3)/2.

Subscripts 1,2, dan 3 secara berturut-turut menunjukkan suatu a-carboxyl,

suatu amino, dan gggs rantai samping yg dpt terion

pKa = - log konstanta disosiasi Ka

 Pd protein, ggs COOH dr suatu AA terikat dg ggs -NH2

dr AA disampingnya melalui ik. amida (peptida) Akibatnya ggs yg dpt terion hanya ggs amino pd Nterminal, ggs karboksil pd C terminal dan ggs rantai samping yg dpt terion

Pd protein , nilai pKa3 dr rantai samping asam (Glu

and Asp) lebih tinggi dan rantai samping basa lebih rendah dari nilai pKa3 asam amino tersebut dlm bentuk bebasnya.

REAKTIVITAS KIMIA ASAM AMINO

Gugus reaktif : amino, carboxyl, sulfhydryl, phenolic, hydroxyl,

thioether (Met), imidazole, and guanyl, pd AA bebas dan protein dpt menyebabkan reaksi kimia ( = yg terjadi bila ggs ini bereaksi dg molekul organik yg kecil).

Sebagian dr reaksi tsb dpt digunakan utk memperkirakan sifat

hidrofilik, hidrofobik dan fungsional protein dan peptida.

Sebagian dr reaksi tsb juga dpt digunakan utk menghitung residu

or fluorescamine.

AA dlm protein. Contoh reaksi AA dg ninhydrin, O-phthaldialdehyde,

REAKSI DG NINHYDRIN Reaksi ninhydrin sering digunakan utk menghitung AA bebas. Jika suatu AA direaksikan dg ninhydrin dlm jml berlebih maka
Utk setiap mol AA yg bereaksi dg ninhydrin, akan terbentuk : 1 mol ammonia, 1 mol aldehid, 1 mol CO2, dan 1 mol hydrindantin. Amonia yg dibebaskan akan bereaksi dg 1 mol ninhydrin dan one mol Hydrindantin menghasilkan produk berwarna ungu ( Ruhemann's Purple), (Abs maximum pd 570 nm. Proline dand hydroxyproline : produk berwarna kuning (abs maks pd 440 nm. Reaksi warna ini : penentuan asam amino

Komposisi asam amino

Persentase satu jenis AA pd satu jenis protein 0 30 % Umumnya protein pangan tinggi residu asam dan miskin
His, Trp,dan AA yg mgd sulfur.

IKATAN PEPTIDA

Ikatan peptida : ikatan kovalen antara gugus karboksil

dari suatu asam amino dengan gugus amino dari asam amino yang lain dengan membebaskan molekul air

Peptida : senyawa yang dibentuk dari 2- puluhan AA Protein : > 100 AA yg terikat dg ikatan peptida (polipeptida)

STRUKTUR PROTEIN
1. STRUKTUR PRIMER
Urutan liniear asam amino pada rantai polipeptida . Penomoran dimulai dari N terminal

Panjang rantai (jml AA), urutan AA, jenis AA menentukan : sifat fisikokimia, struktur, sifat biologis dan fungsi protein
Urutan AA berfungsi sebagai kode utk pembentukan struktur sekunder dan tersier

2. STRUKTUR SEKUNDER

Adalah susunan dalam ruang atom-atom tulang punggung dari

suatu rantai polipeptida yang berikatan secara periodik. Struktur ini adalah alfa heliks dan beta sheet

Alfa heliks : distabilkan oleh ikatan Hidrogen antara NH dari satu

residu AA dg CO dari residu AA yg lain. Heliks berulang setiap 3,6 residu AA.

Beta sheet : Peptida tulang punggung melebar disatukan oleh ikatan

hidrogen pada segmen tertentu dr rantai polipetida yg sama atau antara dua polipetida yg berbeda.

3. STRUKTUR TERSIER
Adalah susunnan 3 dimensi dari semua tom dalam

molekul (konformasi rantai samping dan posisi gugus prostetik). Cara rantai polipetida melipat atau menggulung akibat interaksi rantai samping melalui ikatan H, interaksi hidrpfobik, ikatan disulfida.

4. STRUKTUR KUARTERNER
Melibatkan lebih dari satu rantai polipeptida Dimers, trimers atau tetramers rantai polipeptida

(oligomers) Interaksi tjd secara non kovalen : hydrogen bonds, and interaksi hydrophobic dan electrostatik Fraksi hidrophobik dr AA mempengaruhi kecendrungan utk membentuk protein oligomer . Protein yg mgd > 30% residu AA hidrophobik menunjukan kecendrungan yg lebih besar membentuk struktur oligomer dibandingkan dg yg mgd sedikit residu hidrofobik

DENATURASI PROTEIN
Berubahnya susunan ruang akibat perubahan struktur sekunder, tersier dan kuarterner suatu molekul protein tanpa terjadinya pemutusan ikatan peptida Kelarutan protein berkurang, enzim kehilangan aktivitas biologis

 Sering denaturasi memiliki konotasi negatif, karena kehilangan

sifatnya sbg protein. Contoh : Enzim kehilangan aktivitas biologisnya. Protein pangan : denaturasi menyebabkan protein jadi tdk larut dan kehilangan sifat fungsionalnya. Denaturasi yang dinginkan : denaturasi panas tripsin inhibitor pd legum akan memperbaiki daya cerna dan ketersediaan biologis. Denaturasi protein secara parsial : lebih mudah dicerna , memiliki sifat pembentukan busa dan emulsifikasi yg lebih baik daripada protein alami. Denaturasi panas : syarat untuk terbentuknya gel yg diinduksi panas pd protein pangan.

Faktor-faktor Penyebab Denaturasi Protein

1.
Pemanasan Akan memutuskan ik. Hidrogen dan ik. Disulfida Ada protein yg tdk terdenaturasi oleh panas : gelatin, casein Komposisi asam amino mempengaruhi stabilitas panas proteins. Proteins yg mgd porsi AA hydrophobic lebih besar (khususnya Val, Ile, Leu, dan Phe,) cenderung lebih stabil dr protein yg besar porsi residu AA hidrofilik Denaturasi dr monomer protein globular sebagian besar reversible. Contoh : monomeric enzymes jika dipanaskan di atas T denaturasinya kemudian segera didinginkan pd suhu ruang dpt kembali aktif Denaturasi dpt mjd irreversibel jika protein dipanaskan pd 90100C utk waktu lama pd pH netral . Pembekuan

2.

3. Perubahan pH Terjadi pemutusan ikatan ionik

4. 5. 6. 7.

Agitasi (merusak interaksi hidrofobik) Penambahan detergent (merusak interaksi hidrofobik) Penambahan alkohol (merusak interaksi hidrofobik) Penambahan garam

Pengharuh Denaturasi Terhadap sifat protein

1. 2. 3. 4. 5. Hilangnya aktivitas biologis (enzim) Hilangnya daya larut Hilangnya daya ikat air Hilangnya kemampuan membentuk busa Peningkatan kepekaan terhadap aktivitas enzim (daya cerna meningkat)

Pengaruh Pengolahan Terhadap Protein

1. Pengaruh pemanasan yg Menguntungkan

Dpt memperbaiki nilai gizi Inaktivasi tripsin inhibitor Daya cerna dari AA yg mgd Sulfur dpt diperbaiki

2. Pengaruh Pemanasan yg Merugikan Menurnnya nilai gizi akibat oksidasi AA

3. Pengaruh Penggunaan Larutan Alkali Alkali + pemanasn : terbentuk AA baru spt lisinoalanin, lantionin dan ornitoalanin (menurunnya ketersediaan AA yg dibutuhkan)

4.

Kerusakan dlm Penyimpanan PNE (Maillard) Off Flavor pd susu akibat oksidasi metionin Diskolorisasi sulfida pd makanan kaleng : daging, ikan

Sifat fungsional protein

Interaksi protein dengan Air lipid atau gas Viskositas kemampuan emulsifikasi Pembentukan gel Pembentukan serat pembentukan busa Pembentukan adonan penstabil busa

Fungsi Kelarutan Viskositas Pengikatan Air Gelasi Emulsifikasi

Mekanisme Hidrofilisitas Pengikatan air Ikatan hidrogen, hidrasi ionik

Jenis Makanan Minuman Krim soup, salad dresing Sosis, cake, roti

Jenis Protein Protein whey Gelatin Protein otot, protein telur Protein otot, telur dan susu Protein otot, protein telur, protein susu Protein susu, protein telur, protein sereal

Memerangkap air, Daging, cake, gel, pembentukan jaringan keju Penyerapan dan pembentukan film antar permukaan Pengikatan hidrofobik, memerangkap Sosis, dressing, cake Produk bakery rendah lemak

Pengikat flavor dan lemak

Kelarutan protein

Dasar utk pemisahan protein Protein yg kaya residu AA yg dpt terion (larut air dan garam encer) Contoh : protein putih telur protein serealia (albumin, globulin, prolamin, glutelin) Protein yg kaya ggs hidrofobik (larut pelarut organik) Kurva kelarutan protein vs pH (digunakan utk ekstraksi protein) Penambahan CaCl2 utk pengendapan whey, CaSo4 utk pembuatan tahu

Daya Ikat Air (WHC)

WHC bhn pangan spt jaringan daging dan ikan tgt dr

interaksi struktural air dan protein WHC berpengaruh pd tekstur dan juiciness produk daging dan ikan Penurunan WHC , kehilangan akibat pemasakan tinggi WHC sbg indeks kualitas

Protein sbg komponen fungsional dlm pangan

1. Protein Otot Produk olahan daging (kaleng, asap, asin, kering, sosis) Protein bertanggungjawab thd sifat sensori Bhn kualitas rendah : protein konsentrat, hidrolisat (menambah nutrisi, inredien fungsional) Contoh : surimi (protein miofibril = gelling agent) utk kamaboko dan tempura

2. Protein kacang-kacangan

Protein kedeleai : susu kedelai, tahu, kecap dll Zat antinutrisi, flavor langu dihilangkan selama proses
pengolahan,

NILAI NUTRISI PROTEIN KUALITAS PROTEIN

Berhubungan dg komposisi AA esensial dan daya cerna Protein berkualitas tinggi bila : (1) mengandung semua AA esensial dlm jumlah yg > referensi WHO (2) memiliki daya cerna yg lebih baik dibandingkan putih telur dan protein susu Protein hewani kualitasnya lebih baik drpd protein nabati Protein serealia (beras, jagung, gandum dll) sangat rendah kandungan lisin tetapi kaya metionin Protein kacang2an kurang metionin tapi kaya lisin Protein minyak biji2an : protein kacang tanah kurang metionin dan lisin. AA esensial yg konsentrasinya dlm protein < dr protein referensi disebut asam amino pembatas

Cara meningkatkan kualitas protein : Mencampur 2 sbr protein : sereal + legum Suplementasi dg asam amino pembatas Kebutuhan AA esensial utk anak pra sekolah (umur 2-5 th) umumnya direkomendasikan sebagai jumlah yg aman utk semua tingkatan usia . Kelebihan konsumsi beberapa AA dpt mengarah pd amino acid antagonism atau keracunan Kelebihan asupan satu jenis AA menyebabkan peningkatan kebutuhan akan AA esensial yg lain Konsumsi berlebih dr AA esensial juga dpt menghambat pertumbuhan dan memicu kondisi patologis.

DAYA CERNA PROTEIN

Definisi : proporsi Nitrogen pangan yg dpt diserap setelah dicerna . Protein pangan yg berasal dr hewan memiliki nilai cerna yg lebih baik drpd yg berasal dr tumbuhan Yang mempengaruhi daya cerna protein : 1. Konformasi protein Protein alami terhidrolisis bkurang sempurna oleh protease dibandingkan dg protein yg sdh terdenaturasi sebagian . 2. Faktor antinutrisi trypsin and chymotrypsin inhibitors, lectin : interfere with absorption of amino acid Bersifat : thermolabile Tanin dan fitat

 3. Interaksi protein dg polysaccharides dan serat pangan juga

menurunkan tingkat hidrolisis protein 4. Processing: Proteins yg mengandung residu lysyl jika terekspos suhu tinggi dan pH alkali menurunkan daya cerna. Gula reduksi yg bereaksi dg ggs amino juga menurunkan daya cerna lisin