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LAS ENZIMAS
DEFINICIÓN:
Proteínas especializadas en la catálisis de reacciones biológicas.-
 
MUY
ESPECÍFICAS:
 -
 
POSEEN
PODER CATALÍTICO
ALTÍSIMO.- SON MUY
EFICACES
 -
 
GRAN VARIABILIDAD
. se conocen cerca de 2000 diferentes.-
 
Se nombran añadiendo al nombre del sustrato el
sufijo ASA
.UREASA (urea).
ENERGÍA LIBRE DE ACTIVACIÓN:
Energía necesaria para llevar todas lasmoléculas de un mol de sustancias a una determinada temperatura, al estado detransición, en la cima de la barrera de activación.
-
 
Eligen la reacción.
-
 
Eligen el sustrato.Bajan energía deactivación
 
PROPIEDADES
REACTIVOSPRODUCTOS
ENERGÍA LIBRE DE ACTIVACIÓNCOMPLEJO ACTIVADO
SENTIDO DE LA REACCIÓN-
 
SIN CATALIZADOR ES ALTA Y LAVELOCIDAD ES LENTA.-
 
CON CATALIZADOR ES MENOR YAUMENTA LA VELOCIDAD.
 
 
AUMENTO DE LA TEMPERATURA:a)
 
Aumenta movimiento térmico y el número de moléculas quealcanzan el estado activado.
b)
 
Aumentando 10 ºC aumenta la velocidad al doble.
ADICIÓN DE UN CATALIZADOR (BIOCATALIZADOR O ENZIMA)a)
 
El enzima se combina con el sustrato.
b)
 
Se obtiene un estado de transición de menos energía.
c)
 
Aumenta la velocidad.
d)
 
Al final se regenera el enzima al separarse del producto.
SIN CATALASA 18 Kcal/molCATALIZADOR DEPLATINO13 Kcal/molCATALASA 7 Kcal/mol V*10
8
ENZIMA SUSTRATOCOMPLEJOENZIMA-SUSTRATOCOMPLEJOENZIMA-SUSTRATOENZIMA PRODUCTOMecanismosparaaumentar lavelocidad deuna reacción
 
 
SUSTRATOENZIMACOMPLEJOENZIMA-SUSTRATO
SE FORMA PARABAJAR LAENERGÍA DEACTIVACIÓN
Se ha demostrado su presenciapor microscopía electrónica (adn-polimerasa), por variaciones enlas propiedades físicas delENZIMA : SOLUBILIDAD YESTABILIDAD AL CALOR.
ESPECIFICIDAD
: Losenzimas son muy específicos.Diferencian formas d y L de losaas.
SATURACIÓN:
Aumentando laconcentración de soluto aumenta lavelocidad hasta que el enzima seSATURA (SATURACIÓN)
CENTRO ACTIVO:
Conjunto de aas de la proteínaque permite la unión con elsustrato y la rotura y formaciónde enlaces.El enzima se une al sustrato mediante interacciones no muyfuertes y desestabilizan los enlaces que se deben romper.
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