BALTYMAI

Pagrindins baltym funkcijos:

katalizin (baltymai-fermentai, biologiniai mediag apykaitos reakcij katalizatoriai) apsaugin (imunoglobulinai, interferonas) hormonin ( insulinas, somatotropinas) judjimo, motorin ( aktinas, miozinas) receptorin (lsteli paviriaus receptoriai, rodopsinas) pernaos (hemoglobinas, albuminai) struktrin (biologini membran, citoskeleto, matrikso struktriniai elementai)

 atramin, mechanin (kolagenas, keratinas) reguliacin (tam tikri baltymai, prisijungdami prie kit baltym ar nukeorgi keiia j biologin aktyvum)) rezervin, energetin (kazeinas, albuminas, zeinas) toksigenin (choleros, difterijos, botulino toksinai, bii, gyvai nuodai yra baltymai) antibiotikai (aktinomicinas, neokarcinostatinas) hemostatin ( kraujo plazmos krejimo, tromb susidarymo baltymai)

Baltym istorija

Baltymas (albuminaise)- terminas pagal kiauinio baltym (maistui naudotas ivirtas kiauinio baltymas yra baltas) Termino autorius prancz fiziologas F. Kione , 1747m Iki 19a. i augal ar gyvn audini iskirta keliolika baltymins prigimties mediag, kuri savybs panaios kiauinio baltym 19a pradioje pradedami baltym chemins struktros tyrimai. 1803m. D. Dalton pateikia baltymo formul- kaip molekul , turini azot. 1810m. Gay-Lussac atlieka kraujo fibrino ir kazeino elementin analiz ir nustato, kad j sudtis praktikai tokia pati 1820m. I baltym rgtinio hidrolizato iskirtas glikokolis (glicinas), vliau kitos aminorgtys

Baltymai- didels molekulins mass biopolimerai, sudaryti i aminorgi, sujungt peptidiniais ryiais

Mioglobinas

Hemoglobinas

-Aminorgtys baltym struktriniai monomerai

Pirmj aminorgt 1806metais iskyr ir nustat struktr prancz chemikai Louis-Nicolas Vauquelin ir Pierre Jean Robiquet. T rgt pavadino asparagus, dabar vadinama asparaginu. Visos aminorgtys iskirtos ir struktra nustatyta iki 19 a.vidurio. Terminas amino acid angl kalboje naudojamas nuo 1898 met.

Aminorgi atom numeracijos tvarka

Aminorgi klasifikacija:

Struktrin - remiasi aminorgi onins grups R struktra alifatins aminorgtys hidroksigrupes (-OH ) turinios aminorgtys sieros turinios aminorgtys aromatins aminorgtys ciklins aminorgtys bazins aminorgtys rgtins aminorgtys ir j amidai

Alifatins aminorgtys

Aromatins aminorgtys

Aminorgtys turinios poliarines, neturiniais krvio onines grupes (-OH, -SH)

Bazins aminorgtys

Rgtins aminorgtys

Aminorgi amidai

Ciklins aminorgtys

Prolinas pagal chemin struktr yra imino rgtis, nes neturi pirmins aminogrups (-NH2).

Retos aminorgtys

Hidroksiprolinas ir hidroksilizinas
4-Hidroksiprolinas susidaro hidroksilinant prolin, katalizuoja fermentas prolino hidroksilaz. Tai potransliacin prolino modifikacija (po baltymo biosintezs). Hidroksiprolino daug yra baltymo kolageno sudtyje. Aminorgtys prolinas ir hidroksiprolinas labai svarbios kolageno spiralins struktros - susiformavimui ir stabilumui. Be to, hidroksiprolinas randamas elastino ir augal lsteli sieneli glikoprotein sudtyje. Prolino hidroksilinimui btina askorbo rgtis (vitaminas C). Trkstant vitamino C, pirmiausia padidja kapiliar pralaidumas, nes kai nesusidaro hidroksiprolino , sumaja kolageno molekuli stabilumas (ligos poymiai monms- kraujuoja dantenos, skorbutas). 5-Hidroksilizinas tai hidroksilintas lizinas, taip pat randamas kolageno sudtyje. Hidroksilizino susidarym i lizino katalizuoja fermentas lizino hidroksilaz.

Retos aminorgtys

Pirolizinas

Pyl, O Aminorgtis, kuri koduoja atitinkamas kodonas, randama archea ir bakterijose, kuriose yra fermentai, katalizuojantys metano susidarym. Aminorgtis panai lizin, tik turi papildom pirolino ied, prijungt prie lizino onins grandins amino grups. Pirolizinas laikomas 22-ja proteinogenine aminorgtimi, IUPAC/IUBMB nomenklatros komitetas suteik oficial trij raidi sutrumpinim Pyl, vienos raids ymjimas O.

Selenocisteinas

Selenocisteinas (Sec, U) laikoma 21-ja aminorgtimi, nors ji nra kuoduojama kaip kitos baltym struktroje esanios aminorgtys. i aminorgt koduoja UAG kodonas, kuris yra Stop kodonas.
The UGA codon is made to encode selenocysteine by the presence of a SECIS element (SElenoCysteine Insertion Sequence) in the mRNA. The SECIS element is defined by characteristic nucleotide sequences and secondary structure base-pairing patterns. In bacteria, the SECIS element is located immediately following the UGA codon within the reading frame for the selenoprotein. In archaea and in eukaryotes, the SECIS element is in the 3' untranslated region (3' UTR) of the mRNA, and can direct multiple UGA codons to encode

Tiroksinas

Skydliauks hormonas

Aminorgi klasifikacija

Biologin arba fiziologin remiasi organizmo gebjimu

sintetinti tam tikras aminorgtis pakeiiamos aminorgtys organizmas geba sintetinti nepakeiiamos aminorgtys organizmas nesintetina, arba sintetina nepakankamai, todl btina gauti su maistu , tai - valinas, leucinas, izoleucinas, treoninas, lizinas, metioninas,fenilalaninas ir triptofanas. Argininas ir histidinas yra nepakeiiamos aminorgtys tik intensyvios baltym biosintezs laikotarpiu, organizmui augant ar sveikstant po sunki lig.

Erdvin aminorgi struktra

Alanino atom isidstymas

- aminorgi atom isidstymas prie -C atomo

D ir L izomerija

D ir L aminorgi stereoizomerai

L ir D aminorgtys

R,S ir D,L optiniai izomerai (glicerolio aldehidas, alaninas)

SH > OH > NH2 > COOH > CHO > CH2OH > CH3

Treonino optiniai izomerai

L-treoninu yra vadinamas gamtinis treonino izomeras, o L-allo treoninas yra retai sutinkamas. D- treonino izomerai kaip ir kit aminorgi izomerai nra sutinkami baltymuose.

Izoleucino optiniai izomerai

Aminorgi fizins ir chemins savybs

Aminorgtys- baltos kristalins mediagos, tirpsta vandenyje (blogiau tirpsta aromatins ir alifatins-hidrofobins) domi savyb-L- izomerai kartaus skonio, o D- salds. Chemines aminorgi savybes apsprendia funkcins grups. Visos aminorgtys turi charakteringas COOH (karboksigrups) ir NH2 amino grupi savybes, jos dalyvauja acilinimo, esteri sudarymo reakcijose, gali sudaryti druskas, bei susijungti tarpusavyje vidumolekulini reakcij metu susidaro diketopiperazinai.

Aminorgi optins savybs

Aminorgtys - cviterionai

Aminorgtys-cviterionai

R-COOH <--------> R-COO- + H+ R-NH3+ <---------> R-NH2 + H+

Disocijacijos konstanta ir izoelektrinis takas

Funkcins grups disociacijos laipsn nusako disociacijos konstanta K. Taiau plaiau naudojamas yra disociacijos konstantos neigiamas logaritmas pK. pK=-lgK pK yra lygi tai pH reikmei, kai 50% funkcini grupi yra disocijuotos (arba prisijungusios proton, t.y asocijuotos)

pH reikm, kuriai esant baltymo molekuls (arba aminorgties) teigiam ir neigiam krvi skaiius yra lygus, tai yra molekul neturi krvio, yra vadinama baltymo izoelektriniu taku, kuris ymimas pI.

Disulfidinio tiltelio susidarymas

Peptidinio ryio susidarymas

Peptidai Aminorgtys, susijungusios peptidiniais ryiais sudaro: 2 aminorgtys - dipeptid 3 aminorgtys - tripeptid Ir t.t. Iki 20 aminorgi - oligopeptid >20 - polipeptid > 50 - baltym

Baltym pirmin struktra

Baltym pirmin struktra - tai aminorgi seka polipeptidinje grandinje 1953m. F. Sanger nustat pirmojo baltymo - insulino aminorgi sek

Pirmins struktros nustatymo strategija

1. 2. 3. 4. 5. Iskirti ir igryninti homogenin baltym Nustatyti baltymo aminorgi kiek ir sudt Nustatyti N- ir C- galines aminorgtis Nustaius galines aminorgtis, galima inoti i keli polipeptidini grandini sudarytas baltymas Jeigu baltymas sudarytas daugiau nei i vienos polipeptidins grandins, suardyti disulfidinius tiltelius ir polipeptidines grandines atskirti Suskaldyti polipeptidin grandin smulkesnius oligopeptidus ir nustatyti j aminorgi sek Pakartoti io etapo procedr, naudojant skirtingus skaldymo agentus, gaunant vairius persidengianius polipeptidinius fragmentus ir nustatyti j sek Rekonstruoti baltymo sek naudojant 5 etape gautas oligopeptid sekas.

6.

Polipeptidins grandins, sujungtos S-S tilteliais

Chromatografijos principas

Jon main chromatografija

Gelchromatografija, gelfiltracija

Giminingumo (afinin) chromatografija

Baltym elektroforez poliakrilamidiniame gelyje

Poliakrilamidinis gelis, baltymai nudayti metileno mliu

Aminorgi nustatymas

Hidrolizs metu visikai suskyla triptofanas, iek tiek suskyla serinas treoninas ir cisteinas, o glutaminas ir asparaginas virsta glutamatu ir aspartatu. Be to, peptidiniai ryiai, kuriuos sudaro akotos struktros aminorgtys (Val, Leu, Ile) dl erdvini trukdym skyla sunkiai, ypatingai stabils ryiai tarp Val-Val, Ile-Ile, Val-Ile ir pan. Aminorgi sudtis nustatoma panaudojant aminorgi analizatorius

Ninhidrino reakcija aminorgi nustatymui

(2,2-Dihidroksiindano-1,3-dionas

Plonasluoksn ar popieriaus chromatografija

N-galins aminorgties nustatymas Sangerio metodu

5-dimetilamino-1naftalensulfochloridas

Insulinas

mogaus insulinas

S-S tilteli suardymas merkaptoetanoliu

S-S tilteli suardymas ditiotreitoliu

S-S tilteli suardymas perokisiskruzdi rgtimi

Baltym suskaidymo metodai

Pilna hidroliz iki aminorgi (6 N HCl,100o C, 24 val.) Hidroliz peptidinius fragmentus (oligopeptidus) Chemin, panaudojant bromcian, Fermentin, panaudojant savituosius proteolitinius fermentus (tripsin, chimotripsin ir kt.)

Proteolitiniai fermentai

Fermentas Tripsinas Chimotripsinas V-8-proteaz Karboksipeptidaz Termolizinas

Skaidymo vieta R1=Lys, Arg R1=Tyr, Trp, Phe, R1= Asp, Glu R2=C-galin aminor. R2=Leu, Val, Ile, Met

Iskyrimo altinis I gyvn virkinamojo trakto I gyvn virkinamojo trakto Staphylococcus aureus I gyvn virkinamojo trakto Bacillus thermoproteolyticus

Baltymo hidroliz tripsinu

Peptidinio ryio skaidymas ties metioninu, panaudojant bromcian

Baltymo aminorgi sekos nustatymas

Baltym pirmins struktros nustatymas

cheminis aminorgi sekos nustatymas Sangerio metodas (N-galini aminorgi nustatymas) Edmano metodas aminorgi sekos nustatymas pagal DNR sek Masi spektrometrijos metodas

Nobelio premija, 1958m "for his work on the structure of proteins, especially that of insulin"

Frederick Sanger

Ribonukleazs aminorgi seka

Baltym erdvin struktra

Baltym erdvin (trimat) struktra

antrin struktra spirals klosts tretin struktra ketvirtin struktra

Baltym struktros lygmenys

Peptidinis ryys

Amidinis ryys, kur baltymuose sudaro susijungusios dvi aminorgtys, vadinamas peptidiniu ryiu

Peptidinio ryio konformacija

Karbonilins grups deguonis pasiymi daliniu neigiamu krviu -, o amidins grups azotas dalin teigiam krv +, tokiu bdu tarp j susidaro silpnas dipolis. Peptidinis ryys yra trans konfigracijos

Viengubojo amidinio ryio C-N ilgis 0,147 nm Dvigubojo ryio C=N ilgis 0,127 nm Peptidinio ryio C N ilgis 0,133 nm

Peptidinio ryio struktra

Peptidinis ryys yra trumpesnis, nei paprastas amidinis ryys, nes dl elektron pasiskirstymo yra dalinai dvigubas

Tetrapeptidas

Glu-Gly-Ala-Lys

Peptidins grup - greta esantys ei atomai yra vienoje ploktumoje

anglis

anglis

Peptidins grandins isidstymas ir sukimasis apie kovalentinius ryius

Polipeptidin grandin gali suktis tiktai apie --NC ( kampas) ir -CC ( kampas) kovalentinius ryius Polipeptidins grandins konformacij nusako ir kamp dydis. Jeigu polipeptidin grandin bt itemptos konformacijos ( kaip silas), tai kampai bt lygs 1800 Kampai yra ir ~600 spiralje, peptidin grandin sukasi ta paia kryptimi i kairs dein

Peptidin grandin

Antrin baltym struktra - tai polipeptidins grandins (pirmins baltymo struktros) isidstymas erdvje, kuri stabilizuoja vandeniliniai ryiai, susidarantys tarp peptidinio ryio NH grups vandenilio atomo ir -C=O grups deguonies atomo toje paioje polipeptidinje grandinje spiral, arba tarp greta esani polipeptidini grandini - klosts, klostyta struktra, struktra

-Spiral Lainius Poling ir Robert Cori 1951m i struktr apibdina: vandeniliniai ryiai, kurie susidaro toje paioje polipeptidinje grandinje tarp vienos aminorgties peptidinio ryio =NH grups vandenilio ir esanios sekoje penktos aminorgtie karbonilins grups C=O deguonies atomo vandenilinius ryius sudaro visi peptidini grupi =NH vandenilio ir =C=O deguonies atomai, todl spiral gana stabili vandeniliniai ryiai yra beveik lygiagrets spirals aiai -spiral sukasi i kairs dein, pagal laikrodio rodykl oniniai aminorgi radikalai pasisuk spirals ior, jie nedalyvauja - spirals sudaryme

Baltym -pirals parametrai

Kampai , yra ~600,,polipeptidin grandin sukasi ta paia kryptimi i kairs dein (tai deiniojo sukimosi spiral) Viename spirals ingsnyje yra 3,6 aminorgi liekanos Atstumas tarp gretim aminorgi 0,15nm Spirals ingsnis 0,54nm Spirals ingsnyje yra 13 atom Spirals skersmuo 1.1nm

Baltym spiral
Raudona- deguonies atomai Pilka anglies atomai Mlyna azoto atomai Vandeniliniai ryiai punktyrins linijos

Baltym spiral: A- B vaizdas i ono, C- D vaizdas i viraus.

Baltym spirals modeliai

- anglies atom isidstymas visi atomai, sudarantys grandin vandeniliniai ryiai, palaikantys spiral

-Spirals susidarymui trukdo: ciklins aminorgtys prolinas ir (4-hidroksiprolinas), nes sudaro peptidinis CO-N< ryys, kuris nedalyvauja ir tose vietose polipeptidin grandin ilinksta jei polipeptidins grandins sekoje greta yra daug krv turini aminorgi (Asp, Glu, His, Lys, Arg) Jos gali sudaryti joninius ryius arba dl vienodo krvio veikia atostmio jgos , ikreipianios spiral Hidrofobin sveika tarp greta didelius radikalus turini aminorgi (Trp, Leu, Ile)

Kitos baltym spirales

310spiral

-spiral

-spirals ingsnyje yra 3,6 aminorgties liekanos arba 13 atom. Klasikin spiral ymima 3,613spirale, vandeniliniais ryiais susijungia 1-oji ir 5-oji, 2-oji ir 6-oji ir t.t. aminorgtys 310 spirals ingsnyje yra 3 aminorggi liekanos, vandeniliniais ryiais susijungia 1-oji ir 4-oji, 2-oji ir 5-oji ir t.t aminorgtys

spirals ingsnyje yra 6 aminorgtys,

vandeniliniais ryiais susijungia 1-oji ir 6-oji, 2-oji ir 7-oji ir t.t aminorgtys 310 spiralje kampai f, y ~750, spiralje ~1300

-Spirals susidarymui trukdo: ciklins aminorgtys prolinas ir hidroksiprolinas, nes sudaro CO-N< ry ir tose vietose polipeptidin grandin ilinksta jei polipeptidins grandins sekoje greta yra daug krv turini aminorgi (Asp, Glu, His, Lys, Arg) Jos gali sudaryti joninius ryius arba dl vienodo krvio veikia atostmio jgos , ikreipianios spiral Hidrofobin sveika tarp greta didelius radikalus turini aminorgi (Trp, Leu, Ile)

Baltym klosts

Antiparalelins polipeptidins grandins

lygiagreios polipeptidins grandins

Pagrindiniai baltym struktros motyvai

Graikiko raktomotyvas

Smeigtuko motyvas

Psi kilpos motyvas

Vingiuota klostyta struktra

Tretin baltym struktra

Tretin baltym struktr palaiko (stabilizuoja):

Hidrofobin sveika (tarp hidrofobini aminorgi onini grupi) Vandeniliniai ryiai (tarp aminorgi funkcini grupi) Elektrostatin sveika, druskos tilteliai ( joniniai ryiai tarp aminorgi funkcini grupi) Kovalentiniai -disulfidiniai ryiai Stekingo sveika Van der Walso sveika (indukuojama dipolin sveika)

Hidrofobin sveika

Vandeniliniai ryiai

Elektrostatin sveika

Disulfidinio tiltelio susidarymas

Disulfidiniai ryiai

Stekingo sveika

Insulino struktra

Kokiu bdu susiformuoja baltymo tretin struktra?

Baltymai, tai yra polipeptidins grandins sintetinamos ribosomose. Sintetinama linijin polipeptidin grandin pradioje sudaro maus antrins struktros elementus spirales ir klostytas struktras. Sveikaujant aminorgi oninms grupms, ie elementai suartja ir susiformuoja nedideli struktros motyvai, kurie toliau per kelis persitvarkymo etapus suformuoja natyv tretins struktros baltym. Lstelse baltym koncentracija yra labai didel, o tretins struktros susiformavimo procesas vyksta tvarkingai dalyvaujant papildomiems baltymams. Sudarant tretin polipeptidins grandins struktr dalyvauja prolino cis-trans izomerazs, baltymo disulfido izomerazs ir molekuliniai aperonai

Molekuliniais aperonai atlieka daug svarbi funkcij:

dalyvauja lstelse susisukant baltymo polipeptidinei grandinei, tai yra sudarant erdvin struktr dalyvauja baltym monomerams jungiantis oligomerus ivynioja baltym globules perneant juos pro biologines membranas dalyvauja baltym erdvins struktros susisukime lsteli viduje juos perneus pro membranas apsaugo baltymus nuo denatracijos dalyvauja baltym degradacijoje

Baltym degradacija-skaidymas
Lstelse baltym gyvenimo trukm yra labai vairi, svyruoja nuo keli minui ar valand kai kurie net iki keli savaii. Baltym degradacija irimas yra svarbus lstels mediag apykaitos reguliacijos mechanizmas. Lstelje baltymai yra pastoviai skaidomi ir sintetinami nauji. Eukariotinse ir prokariotinse lstelse baltymus skaido vairios peptidazs. Tai fermentai skaidantys peptidinius ryius, jie dar vadinami proteolitiniais fermentais, nes skaido baltymus.

 Proteosomos tai multifermentinis baltymus skaidantis kompleksas, kuris randamas lsteli brandoliuose ir citozolyje. Proteosomos matomos elekteroniniu mikroskopu kaip pailgos, cilindro formos dalels. Lizosomos - lsteli organels, kuriose yra labai daug hidrolizini ferment. Tai peptidazs (skaido baltymus), nukleazs (skaido nukleorgtis) glikozidazs, lipazs, fosfolipazs, fosfatazs, ir kiti fermentai.

Baltym klasifikacija
Klasifikavimas, remiantis baltymo molekuls forma - globuliniai baltymai - fibriliniai baltymai - membraniniai baltymai Globuliniams baltymams bdingas kompaktikas polipeptidini grandini isidstymas, susidaro panai rutul (globul) struktra Globuliniai baltymai: insulinas, kraujo plazmos baltymai, fermentai. Fibrilinius baltymus sudaro viena ant kitos susisukusios ir susijungusios vandeniliniais ir kovalentiniais (disulfidiniais ryiais) polipeptidins grandins. ios molekuls yra ilgos, sudaro pluotus, silus (fibriles) Fibriliniai baltymai: kolagenas, keratinas, miozinas, elastinas, fibroinas Membraniniai baltymai siterpia biologines membranas ir atlieka savitas molekuli pernaos ar signalo perdavimo funkcijas

Ketvirtin baltym struktra

Baltymai, sudaryti i dviej ar daugiau polipeptidini grandini, kurios, sudariusios tretines struktras, susijungia tarpusavyje sudaro sudting baltym kompleks. Tokia struktra vadinama ketvirtine struktra Tik tokie baltymai yra biologikai aktyvs, katalizuoja apykaitos reakcijas arba atlieka kitas funkcijas Baltymai, sudaryti i keli polipeptidini grandini, vadinami oligomeriniais baltymais, o j sudarnaios tretin struktr turinios polipeptidins grandins yra vadinamos subvienetais. Subvienetai tarpusavyje jungiasi per paviriuje esani aminorgi radikalus: sudaro vandenilinius, joninius ryius, hidrofobin radikal sveika maiau svarbi.

Hemoglobino struktra

Baltym denatracija ir renatracija

Veikiant vairiems veiksniams rgtims, armams, auktai temperatrai ar mechaniniams paeidimams, baltymai praranda bding biologin aktyvum, nes paeidiama j erdvin struktra. is reikinys vadinamas denatracija Denatracijos metu suyra ryiai, palaikantys baltymo ketvirtin, tretin ir antrin struktr, taiau lieka nepaeista pirmin struktranesuyra peptidiniai ryiai. Denatracijos metu baltymas isivynioja, gauna atsitiktin form, kartais ikrenta nuosdas. Danai is procesas yra negrtamas Paalinus denatruojant veiksn pirmj baltymo denatracijos stadij metu, baltymas gauna savo pirmin, natrali bsen. Baltymo erdvins struktros atstatymas- renatracijos procesas. Renatracija yra savaiminis procesas, kur lemia aminorgi seka baltymo molekulje, o i sveik tarp aminorgi radikal

Kas atsitinka denatruojant baltymams?

Denatracija ir renatracija

Fibriliniai baltymai: Fibrinogenas - kraujo plazmos baltymas, kuris kreant kraujui, sudaro fibrino kreulius. Miozinas raumen baltymas Kolagenas pagrindinis jungiamojo audinio baltymas Elastinas- elasing jungiamj audini baltymas Keratinai ( ir keratinai) plauk, nag, rag, voratinklio, ilko baltymai
keratinai bgingi induoliams keratinai pauki, ropli, vabzdi baltymai

Fibrilini baltym amiorgi sudtis

-Keratino struktra

Plauko struktra

-Keratinai
Vabzdiai suka kokonus, vorai rezga voratinklius, ilkverpiai sintetina ilk. Tai baltymins prigimties mediagos - keratinai.

ilko fibroinas - keratinas

ilko fibroine polipeptidins grandins sudaro klostyt struktr Polipeptidinje grandinje kartojasi ei aminorgi Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-seka. Gly onins grup (-H) isidsto vienoje polipeptidins grandins pusje, o Ser ir Ala onins grups kitoje Tokiu bdu polipeptidins grandins sudaro ilko pluot.

ilko baltymo struktra

Kolagenas
Kolagenas- fibrilinis jungiamj audini- kremzli, sausgysli, odos, kraujagysli, akies skleros ir ragenos, kaul baltymas. Jis sudaro daugiau kaip 25% induoli organizm baltym: vienuose organuose kolagenas sudaro ulstelinio upildo gel, kituose organuose kolageno molekuls suformuoja tvirtas skaidulas, suteikianias atsparumo tempimui (sausgysls), ar mechaniniam poveikiui (kaulai).

Kolageno struktra
Kolageno molekulje trys polipeptidins grandins susisuka trigub superspiral. Tai protokolagenas. Molekul stabilizuoja vandeniliniai ryiai tarp polipeptidini grandini aminorgi onini grupi. Kologeno molekulje yra daug prolino (Pro) ir nestandartini aminorgi hidroksiprolino (Hyp), hidroksilizino ir kit nestandartini aminorgi, todl polipeptidins grandins nesudaro tradicins spirals ir klostytos struktros.

 Kolageno baltymins molekuls yra glikozilintos, tai yra jos turi prijungt 0,412% angliavandeni. Gliukoz, galaktoz ir disacharidai kovalentikai prisijungiami prie aminorgi (hidroksiprolino, hidroksilizino) OH grupi skersiniais vidumolekuliniais ir tarpmolekuliniais ryiais stabilizuoja kolageno skaidulas. Kolageno skaidulose skersini ryi daugja organizmui brstant, senstant. Kolagen (elatin) galima iskirti- iekstraguoti tik i jaun gyvn jungiamj audini.

Gly-X-Y-

-Gly-Pro-Hyp-

Kolageno polipeptidinje grandineje pasikartoja aminorgi seka Gly-X-Y-, kur X danai prolinas (Pro), o Y 4-hidroksiprolinas(Hyp). Gly nepakeiiamas, jo kolageno molekulje bna iki 33%, Pro-13%, Hyp-9%, Hyl 0,9%.

Gly yra pati maiausia aminorgtis, neturinti onins grups R, todl ji svarbi susidrant unikaliai fibrilini baltym erdvinei struktrai. Kolageno molekulje Gly yra kas treioji aminorgtis, kadangi yra maa, ji sitepia ir telpa trigubosios spirals viduje.Pro ir Hyp onins ciklins grups isidsto spirals iorinje pusje ir stabilizuoja spiral, ypa Hyp, nes sudaro vandenilinius ryius. altakrauj gyvn (uvys, amfibijos) kolageno struktroje yra maiau Hyp, negu iltakarauj induoli organizm kolagene. Trkstant vitamino C susergama skorbutu, kraujuoja dantenos, nes is vitaminas svarbus dengiamj audini tvirto kologeno susidarymui. Vitaminas C dalyvauja prolino ir lizino oksidacijos reakcijose. Many bacteria and viruses have virulence factors which destroy collagen or interfere with its production.

Vitaminas C prolino oksidacijos reakcijose

 Kolageno baltymins molekuls yra glikozilintos, tai yra jos turi prijungt 0,412% angliavandeni. Gliukoz, galaktoz ir disacharidai kovalentikai prisijungiami prie aminorgi (hidroksiprolino, hidroksilizino) OH grupi skersiniais vidumolekuliniais ir tarpmolekuliniais ryiais stabilizuoja kolageno skaidulas. Kolageno skaidulose skersini ryi daugja organizmui brstant, senstant. Kolagen (elatin) galima iskirti- iekstraguoti tik i jaun gyvn jungiamj audini.

 Fibrinogenas - kraujo plazmos glikozilintas baltymas, sudarytas i 2700 aminorgi, dalyvauja kraujo krejime. Jis turi prijungt angliavandeni galaktozs, fukozs,sialo rgties ir kt. Fibrinogeno molekul sudaro trys poros skirting , , polipeptidini grandini Kraujo krejimo metu i fibrinogeno susidaro baltymas fibrinas, kuris sudaro tank fibrininio baltymo gijas, o jos susijungusios sudaro tinkl, kuris kartu su sterpusiomis kraujo lstelmis, sudaro gel, arba kraujo kreul. gimta afibrinogenemija, kai kraujyje nebna fibrinogeno, kraujas nekrea. Danai pasitaiko hipofibrinogenemija, kai dl kepen funkcijos sutrikimo trksta fibrinogeno.

Fibrinogeno molekul sudaryta i ei , , polipeptidini grandini

Aktinas Fiziologinmis slygomis aktinas egzistuoja kaip ilgas spiralinis silinis biopolimeras, vadinamas F-aktinu, (fibrous actin), sudarytas i globulini aktino monomer (G-aktino).

Aktino monomeras

 G-Aktinas yra globulinis baltymas, M= 42 000, 375 aminorgtys, randamas visose eukariotinse lstelse. Tai vienas i konservatyviausi baltym, nes jo aminorgi sudtis bei struktra dumbli ir mogaus lstelse skiriasi tik 20% . G-Aktino monomerai sudaro lstelse mikrofilamentus- F aktin, kuris randamas citoskeleto ir raumen sudtyje. Aktino filamentai dalyvauja raumen susitraukimo procese, svarbs lsteli, organeli judrumui. Esant ATP G-aktino monomerai sudaro dvigrandinin spiral Faktin, ATP hidrolizuojamas iki ADP.

G-aktino subvienetai suria ATP molekules ir polimerizuojasi sudarydami linijin polimer, o susivij du G-aktino polimeriniai silai suformuoja dvigub spiral - F-aktin. G-aktino monomero struktroje yra tarp dviej polipeptidins grandins domen yra gili kien, ia jungiasi ATP( arba ADP) ir Mg2+ jonai. i malekuls vieta pasiymi ATP-aziniu aktyvumu.G-aktino monomerams jungiantis polimerin sil kiens vietoje jungiasi kitas G-aktino monomeras, vyksta ATP hidroliz. G-aktino molekul yra polin, asimetrika. Kai ie monomerai susijungia susidars polimerinis filamentas taip pat yra polikas. Vienas galas, kuriame yra ATP jungianti kien ymimas (+), o kitas (-) enklu. Aktino polimerizacij skatina Mg2+, Na+ ir K+ jon koncentracijos didjimas. Fpaktino gijos lstelse sudaro kelias skirtingas struktras: tinklus i susikryiavusi gij, pluotus i ta paia ar prieingomis kryptimis isidsiusi gij

F-aktino susidarymo schema

Miozinas
Miozinas motorinis baltymas, lemia aktino gij judjim, sugebantis kryptingai keisti savo konformacij panaudodamas ATP energij. ie baltymai skirstomi 9 klases, jie galina susitraukinti raumenis. Miozinas sudarytas i 6 polipeptidini grandini; dvi identikos sunkiosios polipeptidins grandins (M=230 000, ~2000 aminorgi ) ir keturios lengvos polipeptidins grandins (M= 20 000, (~170-190 aminorgi). Kartu jos sudaro baltym kurio M= 540 000. Lengvj grandini spirals susisuka dvigrandinin spiral sudaro judr liaun stieb o viename gale dar suformuoja globulin domen galv prie kurio prisijungia lengvosios grandins. Prie globulinio galvos domeno yra ATP ir aktino jungimosi vietos.

Miozino struktros schema

Miozino struktros fragmentas. Sunkiosios grandins atomai kairje pusje paymti roine spalva, o lengvosios grandins atomai geltona spalva.,