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Estudo Dirigido - Enzimas

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Estudo Dirigido - Enzimas
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05/11/2014

 
Universidade Potiguar - UnPDisciplina: BioquímicaEnzimas
Propriedades gerais de uma enzima:Uma enzima é uma proteína catalisadora. Uma proteína é um polipeptídeo constituído deaminoácidos, e um catalisador é uma substância que altera a velocidade de uma reaçãoquímica. As moléculas nas quais as enzimas atuam são chamadas de substratos, e asmoléculas resultam são produtos. São necessárias enzimas para quase todas as reaçõescelulares.Características:Catalisador 
Aumenta a velocidade da reação, diminuindo a energia livre de ativação. Avelocidade de uma reação catalisada vai de 10
9
a 10
12
Diagrama de energia livre de ativação
Especificidade
Uma enzima só reage com o seu substrato.Condições suaves
Temperatura: 36-42 °C, pH: 7,4 (Neutro) e Pressão: 1 Atm.Regulada
As enzimas são sempre reguladas por hormônios.Conceitos básicos:As enzimas caem em duas classes gerais:
Simples - contêm apenas radicais de aminoácidos.
Complexas ou conjugadas – além da parte protéica apresentam uma parte não-protéica, sendo então chamadas de holoenzimas, sendo apoenzima a parte protéicae co-fator, coenzima ou grupo prostético a parte não protéica.Co-fator É todo e qualquer mineral essencial para o funcionamento da enzima.Coenzima Vitaminas essenciais para o funcionamento das enzimas.Grupo prostético Mineral ou vitamina ligada covalentemente a enzimas.Apoenzima Enzima que apresenta apenas a parte protéica.Holoenzima Enzima completa, apresentando um co-fator, coenzima ou grupo prostético.Isoenzima Mistura de enzimas que se assemelha que fazem a mesma função.Metaloenzima Enzima que tem incorporado em sua constituição um íon metálico.
Obs.: As coenzimas diferem dos grupos prostéticos pelo fato de as coenzimas se difundirem para junto e paralonge da enzima durante cada ciclo da reação, enquanto os grupamentos prostéticos permanecem ligados áenzima. Esta distinção não é absoluta, de vez que um composto serve de coenzima para uma enzima podeservir de grupamento prostético para outra.
 
Mecanismos de especificidade:As enzimas possuem Centro ativo, uma pequena porção de toda proteína. O centro ativo éresponsável pela ligação a substratos e pela operação química nos substratos para catalisar sua transformação em produtos. Algumas enzimas possuem um centro regulador ouAlostérico. O Centro alostérico não está no centro ativo ou no local de ligação ao substrato,mas em outra parte da proteína.Chave e fechadura A enzima se une com seu substrato numa relação chave e fechadura.Esse tipo de ligação determina que o sítio ativo da enzima e seu substrato tem formatos quese completam.Encaixe induzido Enzimas e substrato que não tem o encaixe certo, a enzima sofre umaconformação e forma o estado de transição, formando depois um novo encaixe.Cinética Enzimática:Cinética enzimática é o estudo das velocidades das reações catalisadas por enzimas. Paramuitas reações químicas, a velocidade é proporcional á concentração de um reagente.Reações de ordem zero Ações tem 0 de reaçõesReações de ordem 1 Ações e reações na mesma intensidadeReações de ordem Michaelis-Mentem As reações acompanham as ações até determinadoponto, para daí só manter a reação. 
Vmax :
Velocidade máxima da reação
V
0
:
Velocidade inicial
Km :
Constante de Michaelis-Mentem
[S]
: Concentração do substrato
Reação de troca simples Quando são ligados dois substratos ao mesmo tempo formandoum produto.Reação de troca dupla (Ping-pong) A enzima se liga a um substrato, ocorre a reação eproduz o produto, logo em seguida ela reage com outro substrato, ou seja, ela retira algo doprimeiro substrato para reagir com o segundo.Inibição enzimática:
 
Reversível Não envolve modificação covalente. Os inibidores atuam, mas a enzima depoisvolta.Irreversível O inibidor reage com uma enzima e forma um complexo esvel. Emconseqüência, a enzima é inativada por um período muito longo, ficando incompativo com otempo de vida do organismo.Competitiva O inibidor e um substrato não podem se ligar simultaneamente á enzima,porque se ligam as mesmas formas dela. ( Não alteram a velocidade máxima).Não-competitiva O inibidor pode ligar-se á enzima livre e ao complexo enzima-substrato.Incompetitiva O inibidor só pode se ligar ao complexo Enzima-substrato.Controle de Reações:Enzima limitante Enzima mais lenta, com km maior.Modulador alostérico Podem ser: Positivo estimula a reação enzimáticaNegativo desestimula, ou seja, desacelera a reaçãoHomotrópico quando o hormônio ativador também for uma proteína.Heterotrópico quando o hormônio ativador não for umaproteína.
ESTUDO DIRIGIDO 

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