Welcome to Scribd, the world's digital library. Read, publish, and share books and documents. See more
Download
Standard view
Full view
of .
Look up keyword
Like this
120Activity
0 of .
Results for:
No results containing your search query
P. 1
Estudo Dirigido - Proteínas

Estudo Dirigido - Proteínas

Ratings:

4.72

(32)
|Views: 27,614 |Likes:
Published by 06698
Estudo Dirigido - Proteínas
Estudo Dirigido - Proteínas

More info:

Published by: 06698 on Mar 05, 2008
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOC or read online from Scribd
See more
See less

09/13/2014

 
Universidade Potiguar - UnPDisciplina:
Bioquímica
Professora:
 Ana Katarina M. C. SoaresPROTEÍNAS 
Aminoácidos ligados formam uma cadeia protéica (polipeptídica), originando asproteínas. Estas são as macromoléculas mais importantes, elas possuem estruturascomplexas e desempenham inúmeras funções, como:- Dinâmicas: Transporte, defesa, catálise de reações, controle de metabolismo e contração.- Estruturais: colágeno e elastina (sustentação estrutural de células e tecidos).As unidades de repetição são capazes de girar em torno de seus átomos criandoconformações tridimensionais das proteínas. Essa mobilidade rotacional entre o carbono
α
do resíduo dos aminoácidos e seu radical carboxila e amina possui giro livre originando doistipos de ligação:
ψ 
(psi) – entre o C
α
e o carbono da carbonila e
φ
(phi) - entre o C
α
e onitrogênio do grupamento amino.Para determinar a estrutura são costumeiramente definidos 4 níveis de organização:
1 - Estrutura Primária
é a ordem na qual os aminoácidos estão ligados covalentemente.Pode ser destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, comliberação de peptídeos menores e aminoácidos livres. Um ex.: estrutura da insulina.Patologia conhecida Anemia falciforme – caracterizada pela alteração de 1 aminoácidos nacadeia da globina, troca de Glu por Val.2 -
Estrutura Secundária
é o arranjo espacial do esqueleto, a cadeia polipeptídica, mantidapor pontes de hidrogênio. É o nível de organização das proteínas fibrosas. O arranjosecundário de um polipeptídio pode ocorrer de forma regular; originando dois tipos:
α
-Hélice – uma hélice em espiral, similar a um bastão, estabilizada por pontes dehidrogênio – é a forma mais comum.
-Estrutura (Folha) envolve dois ou mais seguimentos polipeptídicos da mesmamolécula ou de moléculas diferentes, arranjados em paparelo ou antiparalelo, queadquirem um aspecto de folha dobrada em pregas – são estabilizadas por pontes dehidrogênio.Além das estruturas citadas, temos ainda estruturam que relatam
Motivos (motifs)
, ou seja,combinações de segmentos que se repetem ao longo das proteínas combinando estrutura
α
e
β
(Ex.: chave grega, barril.).3 -
Estrutura Terciária
inclui o arranjo tridimensional de
todos
os átomos da proteína,estabilizada por fatores primários, como: pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas,atração eletrostática, pontes dissulfeto, complexação de íons metálicos.4 -
Estrutura Quaternária
é o arranjo das subunidades em proteínas multiméricas. Assubunidades se mantêm unidas por forças covalentes, como pontes de hidrogênio einterações hidrofóbicas.O comportamento de uma proteína em meio aquoso depende da cadeia lateral, se éhidrofóbica ou hidrofílica. As estruturas tridimensionais das proteínas podem secompletamente desfeitas e, sob condições adequadas, completamente recuperadas. Essasmudanças na conformação da proteína, através de agentes desnaturantes, como exemplo:solventes, excesso de temperatura e de pH, ligações com detergentes (SDS), uréia ehidrocloreto de guanidina é chamada D
esnaturação.
E a recuperação da forma nativa da
 
proteína é
Renaturação
que, porém, ocorre somente em condições precisas, basicamenteem laboratório sob condições que possam ser removidas.
ESTUDO DIRIGIDO 
1.Como estão constituídas as proteínas?As proteínas são constituídas por cadeias de moculas de amincidos ligadoscovalentemente (ligações peptídicas), formando uma macromolécula de alto pesomolecular que constitui de 50-80% do peso seco de uma lula, sendo assim ocomposto orgânico mais abundante da matéria viva.2.As proteínas exercem várias funções, comente sobre:
a)
Catálise enzimáticaÉ a função de acelerar um processo de uma reação. O processo catalisador acelera emmédia 10
9
a 10
12
vezes a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculasde substrato em produto por minuto de reação.
b)
Movimentos coordenadosÉ a capacidade de contrair-se, mudar de forma ou se deslocarem no meio ambiente.Exemplos disso podem ser visto na contração muscular feitos pelas proteínas actina emiosina.
c)
TransporteMuitas moléculas e íons pequenos são transportados por proteínas, como exemplo aproteína hemoglobina dos eritrócitos, que transportam o oxigênio (O
2
).
d)
EstruturalAlgumas protnas desempenham fuões de suporte na forma de filamentosoferecendo proteção ou resistências a estruturas orgânicas, como exemplo a proteínacolágeno que dá resistência à pele.
3.
Comente sobre a patologia causada pela mudança de um aminoácido na estruturaprimária.Anemia falciforme. Esse é o nome da patologia causada pela mudança do aminoácidoque ocupa a sexta posição na seqüência da cadeia primária da proteína hemoglobina,que tem como principal função o transporte de O
2
no sangue. Na proteína normal, oácido glutâmico é o responvel pela reão da hemoglobina com o O
2
, já nahemoglobina de um indiduo com anemia falciforme, esse ácido glutâmico foisubstituído pela valina, o que compromete a principal função da proteína. A hemoglobinaé formada por dois tipos diferentes de peptídeos, chamados de cadeia alfa e cadeiabeta. Essa mutação é específica no gene beta-globina que codifica a cadeia beta.Quando ocorre, este tipo de hemoglobina é chamada de hemoglobina “S” e os indivíduosque possuem a hemoglobina S apresentam quadros periódicos de febre e dor. Issoporque a hemoglobina S forma longos cristais quando as concentrações de oxigênioestão abaixo do normal, deixando a célula em forma de foice. Esta cristalização interferena estrutura da membrana celular provocando o rompimento da célula. Além disso, estascélulas lisadas podem também causar o entupimento das veias, impossibilitando acirculação sanguínea.4.Comente sobre os ângulos de rotação do carbono central.No carbono central de uma proteína, existem duas ligações phi e psy. A ligação Phi uneo carbono alfa e o carbono do grupo carboxila e a ligação psy une o carbono alfa aonitrogênio do grupo amino.
 
A ligação entre o carbono central alfa dos resíduos do aminoácido e os grupos carboxila(COOH) e amina (NH
2
) possuem giro livre sobre seus eixos, isso promove, por exemplo,a estruturação secundária da proteína.5.Defina todos os níveis estruturais que contêm uma proteína como a hemoglobina.A hemoglobina consiste de quatro cadeias polipeptídicas, duas cadeias alfas com 141resíduos de aminoácidos cada uma e duas cadeias betas como 146 resíduos.A forma adotada pela hemoglobina é antes de tudo, determinada pela sua estruturaprimária, que é a seqüência de aminoácidos na cadeia. Assim sendo, a proteína sedesdobra na conformação da estrutura secundária e terciária que determina sua formatridimensional e por fim, essa proteína apresenta a estrutura quartenária que definecomo os diferentes peptídeos estão arrumados na formação de um único completoprotéico.6.Como a estrutura secundária pode apresentar-se? ComenteA estrutura secundária é uma função dos ângulos formados pelas ligações peptídicasque ligam os aminoácidos (pontes de hidrogênio).Em geral essas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal, sendo a maiscomum chamada de alfa hélice. Outras duas formas nas estruturas secundárias são asbeta sheets e turns.
7.
Defina os tipos de estruturas supersecundárias (motivos) encontradas. Comente.A estrutura supersecundária refere-se os aglomerados de estruturas secundárias. Por exemplo, uma fita beta separada de uma outra fita beta por uma alfa-hélice é encontradaem muitas proteínas. Tal pado é chamado de unidade beta-alfa-beta. É lidoconsiderar as estruturas supersecundárias como intermediárias entre estruturassecundária e terciária.8.O que mantêm a estrutura terciária?O que mantém a estrutura terciária são as cadeias laterais dos aminoácidos; algumascadeias são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal,provocando a dobra ou enovelamento da proteína. Muitas vezes, as partes hidrofóbicasda proteína agrupam-se no interior da proteína dobrada, longe da água e dos íons doambiente onde a proteína se encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas nasuperfície da estrutura da proteína. Regiões como "sítio ativos", "sítios regulatórios" emódulos são propriedades da estrutura terciária.9.Roupas de lã encolhem quando lavadas em água quente, mas artigos de seda não.Sugira uma razão para isso, baseando-se no tipo de estrutura secundária.A lã é formada pela queratina, uma proteína fibrosa que tem sua constituição em formahelicoidal que encolhe com água quente, por isso a característica de encolher e voltar, jáa seda, que é uma proteína produzida pelo bicho-da-seda, é formada pelas proteínasfibroina e serina, mas sua constituição secundária é do tipo b-folha, fazendo com que elase encolha muito pouco com a água quente.
10.
Sugira uma razão para que os portadores de anemia falciforme, às vezes, apresentemproblemas respiratórios durante um vôo em grandes altitudes.Em grandes altitudes, com o ar fica mais rarefeito, ocorre um aumento de glóbulosvermelhos na corrente sanguínea devido à baixa de tensão de oxigênio na hemoglobina,porém, o portador da anemia falciforme possui hemáceas deficientes, ocorrendo então àcrise de falcização, ocasionando problemas respiratórios.
11.
Adriana caracterizou o processo de cozimento de carne como uma demonstraçãoprática de desnaturação de proteínas. Comente a validade desta afirmação.

Activity (120)

You've already reviewed this. Edit your review.
Claudielly liked this
Daniiiela13 liked this
Gabriela Rodrigues added this note
gostei, mais nao e tudo o que eu preciso!!!!
1 thousand reads
1 hundred reads
Odilon Calian liked this
wallace_tony liked this
Camila Rodrigues liked this
Michele de Paula liked this

You're Reading a Free Preview

Download
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->