Catan Adrian-Vasile, Frasiniuc Ioan Ciprian | C.N.I. Spiru Haret Suceava
Descriere general Reaciile chimice ce au loc n organismele vii, n condiii de presiune i temperatur relativ joase i pH bine definit nu se pot realiza, la vitezele apreciabile care le caracterizeaz, dect admind intervenia unor catalizatori deosebit de eficieni. Aceti catalizatori eficieni sunt produi chiar de organism, sunt de natur proteic i poart numele de ENZIME (de la grecescul "en zime" = drojdie). Ele se pot defini, deci, drept proteine cu aciune catalitic; aproape toate moleculele- enzim, cunoscute pn acum, dintre care multe obinute sub form cristalin (ureaz 1926) au structur proteic. Numrul enzimelor este de ordinul miilor cci, n lumea vie, fiecrei molecule organice, existente aici, trebuie s-i corespund cel puin o enzim, care s participe la sintez i/sau degradarea ei. Ce sunt enzimele ? Enzimele sunt proteine sau proteide fr de care celule vii nu pot nfptui reacii complexe ntr-un timp scurt, la temperatura mediului nconjurtor Ele sunt substane care catalizeaz reaciile biochimice din organism, avnd un rol esenial n biosinteza i degradarea substanelor din materia vie, ntlnindu-se n toate organismele animale, vegetale i n microorganisme, mai fiind denumite din aceast cauz biocatalizatori. Fr enzime , procesele biochimice s-ar desfura cu viteze foarte mici. Imagine de tip panglic a enzimei TIM (triozo-fosfat-izomeraza Rol n cadrul organismelor Descompunerea moleculelor mari Accelereaz procesele metabolice Coordoneaz unele etape ale ciclului metabolic Structura enzimelor Enzimele sunt substane de natur proteic. Acestea reprezint macromolecule, compuse din lanuri polipeptidice, avnd o mas molecular ntre 10.000 - 1.000.000. Mecanismul reaciei Enzima formeaz cu substratul un produs intermediar reactiv, cu o via scurt. Sub aceast form intermediar, substratul intrat n reacie sufer modificri electronice sub aciunea centrilor activi ai enzimei, rezultnd produsul de reacie. Factori n regularea activitii enzimatice
Temperatura La creterea temperaturii crete i activitatea enzimatic. La temperaturi ns prea mari, enzimele ncep s se descompun i activitatea enzimatic se micoreaz pH-ul Activitatea enzimatic este n strns legtur cu pH-ul mediului n care se afl. De exemplu, pepsin, o enzim digestiv, este n condiii optime la pH cuprins ntre 1,5 -2. Ionii metalici Pot fi prezeni ionii anumitor metale, care sunt legai strns de enzim. Cei mai rspndii ioni metalici sunt: ionul bivalent de Zn, ionul bivalent de Fe etc. Tipuri de enzime Dup reactivitate:
Apoenzim enzim, care devine activ numai la unirea cu anumite substane de natur non- proteic Coenzim substan de natur non- proteic, ce-i confer activitate enzimatic apoenzimei Holoenzim macromolecula rezultat n urma unirii coenzimei cu o apoenzima Tipuri de enzime Dup tipul reaciei catalizate: Oxidoreductaz Transferaz Hidrolaz Liaz Isomeraz Ligaz Nomenclatur Nomenclatura enzimelor nu este dificil. Aceasta se bazeaz pe 2 factori: Substratul asupra cruia acioneaz enzim Cum reacioneaz enzima cu substratul dat De exemplu: piruvat decarboxilaz - enzima care ndeprteaz grupa carboxil de la piruvat. Bibliografie
http://ro.wikipedia.org Realizatori Catan Adrian-Vasile Frasiniuc Ioan Ciprian