Aminoácidos en El Organismo

UNIVERSIDAD NACIONAL DANIEL ALCIDES CARRIN QUMICA ORGNICA
LECTURAS DOCENTE: Q.F MARLENE HILARIO PORRAS

QU SON LOS AMINOCIDOS?

Los aminocidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carcter cido como
propiedad bsica y actividad ptica; qumicamente son cidos carbnicos con, por lo menos, un
grupo amino por molcula, 20 aminocidos diferentes son los componentes esenciales de las
protenas.
Aparte de stos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares. Las plantas
pueden sintetizar todos los aminocidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminocidos, stos, que el
cuerpo sintetiza reciclando las clulas muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las
protenas dentro del propio cuerpo.
Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las molculas denominadas
Protenas. Son pues, y en un muy elemental smil, los ladrillos con los cuales el organismo
reconstituye permanentemente sus protenas especficas consumidas por la sola accin de vivir.
Protenas que son los compuestos nitrogenados ms abundantes del organismo, a la vez que
fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de protenas existentes y como
consecuencia de su estructura, las protenas cumplen funciones sumamente diversas, participando
en todos los procesos biolgicos y constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos. De
este modo, actan acelerando reacciones qumicas que de otro modo no podran producirse en los
tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la hemoglobina de la
sangre, que transporta oxgeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina
del pelo), sirviendo como reserva (albmina de huevo), etc.
Los alimentos que ingerimos nos proveen protenas. Pero tales protenas no se absorben
normalmente en tal constitucin sino que, luego de su desdoblamiento (hidrlisis o rotura), causado
por el proceso de digestin, atraviesan la pared intestinal en forma de aminocidos y cadenas cortas
de pptidos, segn lo que se denomina circulacin entero heptica.
Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguneo y, desde all, son distribuidas hacia
los tejidos que las necesitan para formar las protenas, consumidas durante el ciclo vital.
Se sabe que de los 20 aminocidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales)
para la vida humana y 2 resultan semi indispensables. Son estos 10 aminocidos los que requieren
ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentacin y, con ms razn, en los momentos en
que el organismo ms los necesita: en la disfuncin o enfermedad. Los aminocidos esenciales ms
problemticos son el triptfano, la lisina y la metionina. Es tpica su carencia en poblaciones en las
que los cereales o los tubrculos constituyen la base de la alimentacin. Los dficit de aminocidos
esenciales afectan mucho ms a los nios que a los adultos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminocido esenciales) no ser posible sintetizar
ninguna de las protenas en la que sea requerido dicho aminocido. Esto puede dar lugar a
diferentes tipos de desnutricin, segn cual sea el aminocido limitante.
Funciones biolgicas de las Protenas:
Biocatlisis Enzimas
Mecanismos de defensa. Anticuerpos.
Estructura. Colgeno (tejido conectivo).
Contraccin. Actina y miosina (msculo esqueltico).
Transporte. Hemoglobina.
Almacenamiento. Ferritina.
Actividad hormonal. Hormonas pptidicas.
Neurotransmisin. Neuropptidos.
Reconocimiento. Receptores de hormonas y neurotransmisores.
Mecanismos genticos. Nucleoproteinas.
Equilibrio electroltico. Albmina.
AMINOCIDOS NO ESENCIALES:
Alanina: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un carbohidrato simple que el
organismo utiliza como fuente de energa.
Arginina: Est implicada en la conservacin del equilibrio de nitrgeno y de dixido de carbono.
Tambin tiene una gran importancia en la produccin de la Hormona del Crecimiento, directamente
involucrada en el crecimiento de los tejidos y msculos y en el mantenimiento y reparacin del
sistema inmunolgico.
Asparagina: Interviene especficamente en los procesos metablicos del Sistema Nervioso Central
(SNC).
Acido asprtico: Es muy importante para la desintoxicacin del hgado y su correcto funcionamiento.
El cido L- Asprtico se combina con otros aminocidos formando molculas capases de absorber
toxinas del torrente sanguneo.
Citrulina: Interviene especficamente en la eliminacin del amonaco.
Cistina: Tambin interviene en la desintoxicacin, en combinacin con los aminocidos anteriores.
La L Cistina es muy importante en la sntesis de la insulina y tambin en las reacciones de ciertas
molculas a la insulina.
Cisteina: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina est implicada en la desintoxicacin, principalmente
como antagonista de los radicales libres. Tambin contribuye a mantener la salud de los cabellos por
su elevado contenido de azufre.
Glutamina: Nutriente cerebral e interviene especficamente en la utilizacin de la glucosa por el
cerebro.
Acido Glutminico: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y
acta como estimulante del sistema inmunolgico.
Glicina: En combinacin con muchos otros aminocidos, es un componente de numerosos tejidos
del organismo.
Histidina: En combinacin con la hormona de crecimiento (GH) y algunos aminocidos asociados,
contribuyen al crecimiento y reparacin de los tejidos con un papel especficamente relacionado con
el sistema cardio-vascular.
Serina: Junto con algunos aminocidos mencionados, interviene en la desintoxicacin del
organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y cidos grasos.
Taurina: Estimula la Hormona del Crecimiento (HG) en asociacin con otros aminocidos, est
implicada en la regulacin de la presin sangunea, fortalece el msculo cardiaco y vigoriza el
sistema nervioso.
Tirosina: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresin, en
combinacin con otros aminocidos necesarios.
Ornitina: Es especfico para la hormona del Crecimiento (HG) en asociacin con otros aminocidos
ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se sintetiza en el organismo,
la L-Ornitina tiene una importante funcin en el metabolismo del exceso de grasa corporal.
Prolina: Est involucrada tambin en la produccin de colgeno y tiene gran importancia en la
reparacin y mantenimiento del msculo y huesos.
AMINOCIDOS ESENCIALES:
Isoleucina: Junto con la L-Leucina y la hormona del crecimiento intervienen en la formacin y
reparacin del tejido muscular.
Leucina: Junto con la L-Isoleucina y la hormona del crecimiento (HG), interviene con la formacin y
reparacin del tejido muscular.
Lisina: Es uno de los ms importantes aminocidos porque, en asociacin con varios aminocidos
ms, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparacin de tejidos, anticuerpos
del sistema inmunolgico y sntesis de hormonas.
Metionina: Colabora en la sntesis de protenas y constituye el principal limitante en las protenas de
la dieta. El aminocido limitante, determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel
celular.
Fenilalanina: Interviene en la produccin del colgeno, fundamentalmente en la estructura de la piel
y el tejido conectivo, y tambin en la formacin de diversas neuro-hormonas.
Triptfano: Est implicado en el crecimiento y en la produccin hormonal, especialmente en la
funcin de las glndulas de secrecin adrenal. Tambin interviene, en la sntesis de la serotonina,
neuro-hormona involucrada en la relajacin y el sueo.
Treonina: Junto con la con la L-Metionina y el cido Asprtico, ayuda al hgado en sus funciones
generales de desintoxicacin.
Valina: Estimula el crecimiento y reparacin de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y
balance de nitrgeno.
Debemos recordar que, debido a la crtica relacin entre los diversos aminocidos y los aminocidos
limitantes presentes en cualquier alimento. Solo una proporcin relativamente pequea de
aminocidos de cada alimento pasa a formar parte de las protenas del organismo. El resto se usa
como fuente de energa o se convierte en grasa si no debe de usarse inmediatamente.
Estructura de los Aminocidos:
Desde el descubrimiento y caracterizacin, en 1806, del primer aminocido, la asparagina, tuvieron
que pasar ms de ciento treinta aos hasta 1938, en que le llego el turno al vigsimo, la treomina,
que cerr la lista de los aminocidos que se encuentran habitualmente en las protenas. Todos ellos
son alpha-aminocidos, puesto que poseen un grupo carboxilo y un grupo amino unidos a un mismo
tomo de carbono(C2), que se encuentra en posicin alpha con relacin al primer carbono (C), y se
diferencian entre s por el resto de la molcula o cadena lateral R, que puede ser un radical alquilo o
arilo, o un grupo heterocclico. Los aminocidos se denominan por nombres triviales o comunes,
fruto del material donde se aislaron por primera vez (caso de la asparagina pues se descubri en el
esparrago) o de alguna propiedad caracterstica (caso de la glicina, por su sabor dulce). Tales
denominaciones han dado lugar a smbolos de tres letras integradas por una mayscula seguida por
dos minsculas, que los identifican. Sin embargo, la caracterizacin de la estructura primaria de
protenas, cada vez ms complejas gracias a las tcnicas modernas de secuenciacin, ha hecho
aconsejable la anotacin de los aminocidos por una sola letra mayscula.
Denominacin trivial, abreviada y sistemtica de los Alpha-aminocidos:
Trivial 3 letras 1 letra Sistemtica
Alanina Ala A cido 2-aminopropanoico.
Arginina Arg R cido 2-amino-5-guanidinopentanoico.
Asparagina Asn N cido 2-amino-3carbamilpropanoico.
cido asprtico Asp D cido 2-aminobutanodioico.
Cistena Cys C cido 2-amino-3-mercatopprppannoico.
Glutamina Gin Q cido 2-amino-4-carbanilbutanoico.
cido glutamnico Glu E cido 2-aminopentanodico.
Glicina Gly G cido aminoetanoico.
Histidina His H cido 2-amino-3 (H-imidazol-4-il) propanoico.
Isoleucina Ile I cido 2-amino-3-metilpentanoico.
Leucina Leu L cido 2-amino-4-metilpentanoico.
Lisina Lys K cido 2- 6-diaminohexanoico.
Metionina Met M cido 2-amino-4- (metlico) butanoico.
Fenilalanina Phe F cido 2-amino-3-fenilpropanoico.
Prolina Pro P cido pirrolidin-2-carboxilico.
Serina Ser S cido 2-amino-3-hdroxibutanoico.
Treonina Thr T cido 2-amino-3-hidroxibutanoico.
Triptfano Trp W cido 2-amino-3 (IH-indol-3-il) propanoico.
Tirosina Tyr Y cido 2-amino-3- (4-hidroxifenil) propanoico.
Valina Val V cido 2-amino-3-metilbutanoico.
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS.
Entre las diferentes clasificaciones estructurales de los aminocidos la ms extendida es la que los
agrupa en familias en relacin a las propiedades fisicoqumicas de su cadena lateral R. Segn este
criterio se ordenan del modo siguiente:
Aminocidos de grupo R no polar hidrofbico:
Glicina, alamina, prolina, valina, leucina, isoleucina, fenilalamina, triptfano y metionina.
Aminocidos de grupo R polar:
Se subdividen a su vez en tres tipos:
Cadena R lateral hidrfila neutra: Serina, treonina, cistena, asparagina, glutamina y tirosina.
Cadena lateral R hidrfila bsica: Lisina, arginina e histidina.
Otra clasificacin atiende a la caracterstica estructural de tener el grupo R ramificado (valina,
leucina e isoleucina). O aminocidos con grupo R aromtico (fenilalanina, tirosina, triptfano e
histidina). Una excepcin lo constituye la prolina, pues segn su estructura aparece como un
iminocido. Cuando se hidroliza completamente una protena (mediante cidos o bases enrgicas a
elevadas temperaturas o por tratamiento enzimtico con proteasas), se destruyen los enlaces
peptdicos y se liberan los aminocidos que la integran. Adems de los 22 aminocidos
fundamentales ya descritos, es relativamente frecuente encontrar en las estructuras proteicas
algunos derivados sustituidos, como la hidroxiprolina o la hidroxilisina, o dmeros oxidados, como la
cistina. Tales aminocidos modificados no son codificados por ningn triplete de bases de la clave
gentica, sino que son producto de transformaciones estructurales de las protenas una vez que han
sido sintetizadas sobre el molde de Mrna. Adems en la clula se encuentran multitud de molculas
con estructura de aminocido que no forman parte de las protenas y que desempean importantes
papeles en el metabolismo intermediario, por ejemplo, como hormonas o como neurotransmisores.
Productos naturales que contienen las cantidades medias de aminocidos que se usan en realidad a
nivel celular:
Cantidades en gramos:
Almendras (1 taza) 1.00 gr.
Semillas de girasol crudas (1 taza) 1.28 gr.
Arroz Integral (1 taza) 0.47 gr.
Cebada (1 taza) 0.90 gr.
Guisantes (1 taza) 0.27 gr.
Habichuelas rojas (1 taza) 0.85 gr.
Semillas de Ajonjol (1 taza) 0.89 gr.
Pan integral (1 rebanada) 0.14 gr.
Spaghetti Harina Integral (1 taza) 0.65 gr.
Todos los dems vegetales (1 taza) 0.27 gr.
Productos animales que contienen las cantidades medias de aminocidos que se usan en realidad a
nivel celular.
Cantidades en gramos:
Leche (1 taza) 0.29 gr.
Una clara de huevo 1.63 gr.
Huevo completo (aminocidos limitantes) 0.70 gr.
Pescado (1/4 libra) 0.21 gr.
Hgado (1/4 libra) 0.78 gr.
Queso blanco (1/4 taza) 0.26 gr.
Carne de res (1/2 libra) 1.49 gr.
Carne de cerdo (1/4 libra) 0.69 gr.
Pavo (1/4 libra) utilizacin muy limitada de aminocidos. gr.
Pollo (1/4 libra) 0.95 gr.
Cordero o Cabro (1/2 libra) 1.54 gr.
Para saber la cantidad media de aminocidos que necesitamos al da, se multiplica el peso corporal
en kilos (1000 gramos) 0.12 %.
La libra americana es de 450 gramos. Si el peso son 146 libras multiplica por 450 gramos y luego los
divide por 1000 da el peso en kilos.
Ejemplo: una persona que pesa 146 libras americanas, lo multiplicado por 450 gramos es igual a
65700 y lo dividimos por 1000 es igual a 65.70 kilos.
146 x 450 = 65.700 gramos
65.700 1000 = 65.70 kilos.
Valor biolgico de las protenas.
El conjunto de los aminocidos esenciales slo est presente en las protenas de origen animal. En
la mayora de los vegetales siempre hay alguno que no est presente en cantidades suficientes. Se
define el valor o calidad biolgica de una determinada protena por su capacidad de aportar todos los
aminocidos necesarios para los seres humanos. La calidad biolgica de una protena ser mayor
cuanto ms similar sea su composicin a la de las protenas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche
materna es el patrn con el que se compara el valor biolgico de las dems protenas de la dieta.
Por otro lado, no todas las protenas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilizacin neta de una
determinada protena, o aporte proteico neto, es la relacin entre el nitrgeno que contiene y el que,
el organismo retiene. Hay protenas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar de tener
menor valor biolgico que otras protenas de origen animal, su aporte proteico neto es mayor por
asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo.
Necesidades diarias de protenas.
La cantidad de protenas que se requieren cada da es un tema controvertido, puesto que depende
de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el perodo de crecimiento las necesidades son
el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de nuestro intestino y nuestros
riones, que pueden hacer variar el grado de asimilacin o las prdidas de nitrgeno por las heces y
la orina. Tambin depende del valor biolgico de las protenas que se consuman, aunque en
general, todas las recomendaciones siempre se refieren a protenas de alto valor biolgico. Si no lo
son, las necesidades sern an mayores.
En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de protenas al da para un adulto sano. La
Organizacin Mundial de la Salud y las RDA USA recomiendan un valor de 0,8 gr. por kilogramo de
peso y da. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades
aumentan, como reflejan la tabla de necesidades mnimas de protenas.
Datos a tener en cuenta:
Las raciones, expresadas como ingestas diarias a lo largo del tiempo, estn destinadas a cubrir las
variaciones individuales entre la mayora de las personas normales, que viven en Estados Unidos en
condiciones de estrs ambiental habitual. La composicin de aminocidos tenida en cuenta para
estos clculos es la tpica de la dieta media de los Estados Unidos, que puede ser igualmente
aplicable a la dieta de los espaoles.
El mximo de protenas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es un tema an ms
delicado. Las protenas consumidas en exceso, que el organismo no necesita para el crecimiento o
para el recambio proteico, se queman en las clulas para producir energa. A pesar de que tienen un
rendimiento energtico igual al de los hidratos de carbono, su combustin es ms compleja y dejan
residuos metablicos, como el amoniaco, que son txicos para el organismo. El cuerpo humano
dispone de eficientes sistemas de eliminacin, pero todo exceso de protenas supone cierto grado de
intoxicacin que provoca la destruccin de tejidos y, en ltima instancia, la enfermedad o el
envejecimiento prematuro. Debemos evitar comer ms protenas de las estrictamente necesarias
para cubrir nuestras necesidades.
Por otro lado, investigaciones muy bien documentadas, llevadas a cabo en los ltimos aos por el
doctor alemn Lothar Wendt, han demostrado que los aminocidos se acumulan en las membranas
basales de los capilares sanguneos para ser utilizados rpidamente en caso de necesidad. Esto
supone que cuando hay un exceso de protenas en la dieta, los aminocidos resultantes siguen
acumulndose, llegando a dificultar el paso de nutrientes de la sangre a las clulas
(microangiopata). Estas investigaciones parecen abrir un amplio campo de posibilidades en el
tratamiento a travs de la alimentacin de gran parte de las enfermedades cardiovasculares, que tan
frecuentes se han vuelto en occidente desde que se generaliz el consumo indiscriminado de carne.
Protenas de origen vegetal o animal?.
Puesto que slo asimilamos aminocidos y no protenas completas, el organismo no puede distinguir
si estos aminocidos provienen de protenas de origen animal o vegetal. Comparando ambos tipos
de protenas podemos sealar:
Las protenas de origen animal son molculas mucho ms grandes y complejas, por lo que
contienen mayor cantidad y diversidad de aminocidos. En general, su valor biolgico es mayor que
las de origen vegetal. Como contrapartida son ms difciles de digerir, puesto que hay mayor nmero
de enlaces entre aminocidos por romper. Combinando adecuadamente las protenas vegetales
(legumbres con cereales o lcteos con cereales) se puede obtener un conjunto de aminocidos
equilibrado. Por ejemplo, las protenas del arroz contienen todos los aminocidos esenciales, pero
son escasas en lisina. Si las combinamos con lentejas o garbanzos, abundantes en lisina, la calidad
biolgica y aporte proteico resultante es mayor que el de la mayora de los productos de origen
animal.
Al tomar protenas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos tambin todos los
desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, cido rico, etc.), que el
animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actan como txicos en nuestro
organismo. El metabolismo de los vegetales es distinto y no estn presentes estos derivados
nitrogenados. Los txicos de la carne se pueden evitar consumiendo las protenas de origen animal
a partir de huevos, leche y sus derivados. En cualquier caso, siempre sern preferibles los huevos y
los lcteos a las carnes, pescados y aves. En este sentido, tambin preferiremos los pescados a las
aves, y las aves a las carnes rojas o de cerdo.
La protena animal suele ir acompaada de grasas de origen animal, en su mayor parte saturadas.
Se ha demostrado que un elevado aporte de cidos grasos saturados aumenta el riesgo de padecer
enfermedades cardiovasculares.
En general, se recomienda que una tercera parte de las protenas que comamos sean de origen
animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido slo con protenas vegetales. Eso s,
teniendo la precaucin de combinar estos alimentos en funcin de sus aminocidos limitantes. El
problema de las dietas vegetarianas en occidente suele estar ms bien en el dficit de algunas
vitaminas, como la B12, o de minerales, como el hierro.
Referencias y Bibliografa:
Amino Acid Reflects Genetic Versatility University of Utah Geneticists Write Science
Commentary on Discovery], Universidad de Utah
Un nuevo aminocido natural llamado pirrolisina, Ciencia15
Sntesis Proteica, Facultad de Agroindustrias de la Universidad Nacional del Nordeste.
Devlin, T. M. 2004. Bioqumica, 4 edicin. Revert, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4
Rodrguez-Sotres, Rogelio. La estructura de las protenas
Leninhger, 2000. Principios de bioqumica, Omega, Barcelona
Pato Pino, 2008. Bioqumica II, Alfa, Buenos Aires

HISTORIA DE LOS AMINOCIDOS
Los aminocidos son compuestos orgnicos biolgicamente importantes hechos de grupos
funcionales amina y cido carboxlico, junto con una cadena lateral especfica para cada aminocido.
Los elementos clave de un aminocido son carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, aunque otros
elementos se encuentran en las cadenas laterales de algunos aminocidos. Acerca de 500
aminocidos son conocidos y se pueden clasificar de muchas maneras. Estructuralmente se pueden
clasificar de acuerdo a las ubicaciones de los grupos funcionales "como alfa-, beta-, gamma-o delta-
amino cidos; otras categoras se relacionan con la polaridad, nivel de pH, y la cadena de tipo de
grupo lateral. En la forma de protenas, aminocidos comprenden el segundo componente ms
grande de los msculos humanos, clulas y otros tejidos. Fuera de protenas, aminocidos
desempean papeles crticos en procesos tales como el transporte y la biosntesis de
neurotransmisores.
Los aminocidos que tienen tanto la amina y grupos de cido carboxlico unido al primer tomo de
carbono tienen una importancia particular en la bioqumica. Se les conoce como 2 -, alfa-, o cidos-
aminocidos, a menudo el trmino "aminocido" se utiliza para referirse especficamente a estos. Se
incluyen los 23 aminocidos proteinognicos que se combinan en las cadenas de pptidos para
formar los componentes bsicos de una amplia gama de protenas. Estos son todos los
estereoismeros L-aunque unos pocos D-aminocidos se producen en sobres bacterianas y algunos
antibiticos. 20 de los 23 aminocidos proteingenos se codifican directamente por los codones de
triplete en el cdigo gentico y son conocidos como aminocidos "estndar". Los otros tres son
pyrrolysine, selenocysteine y N-Formilmetionina. Por ejemplo, 25 protenas humanas incluyen
selenocysteine en su estructura primaria, y las enzimas estructuralmente caracterizados emplean
Sec como la fraccin cataltica en sus sitios activos. Pyrollysine y selenocistena se codifican a
travs de los codones de variantes, por ejemplo, selenocistena es codificada por el codn de parada
y el elemento SECIS. Combinaciones Codn-tRNA que no se encuentran en la naturaleza tambin
se pueden utilizar para "ampliar" el cdigo gentico y crear nuevas protenas conocidas como
alloproteins que incorporan aminocidos no proteingenos.
Muchos aminocidos proteinognicos y no proteinognico importantes tambin desempean
papeles crticos no proteicos dentro del cuerpo. Por ejemplo: en el cerebro humano, glutamato y
cido gamma-amino-butrico son, respectivamente, los principales neurotransmisores excitatorios e
inhibitorios; hidroxiprolina se sintetiza a partir de prolina; el estndar aminocido glicina se utiliza
para sintetizar porfirinas utilizados en las clulas rojas de la sangre, y la no carnitina se usa en el
transporte de lpidos.
9 de los 20 aminocidos estndar son llamados "esenciales" de los seres humanos debido a que no
se pueden crear a partir de otros compuestos por el cuerpo humano, y as deben ser tomadas en
como alimento. Otros pueden ser condicionalmente esencial para ciertas edades o condiciones
mdicas. Los aminocidos esenciales tambin pueden diferir entre especies.
Debido a su importancia biolgica, los aminocidos son importantes en la nutricin y se utilizan
comnmente en los suplementos nutricionales, los fertilizantes, y tecnologa de los alimentos. Usos
industriales incluyen la produccin de medicamentos, plsticos biodegradables y catalizadores
quirales.
Historia
Los primeros aminocidos fueron descubiertos en el siglo 19. En 1806, qumicos franceses Louis-
Nicolas Vauquelin y Jean Pierre Robiquet aislaron un compuesto en los esprragos que
posteriormente fue nombrado asparagina, el primer aminocido a ser descubiertos. Cistina fue
descubierto en 1810, aunque su monmero, cistena, permaneci desconocido hasta 1884. La
glicina y leucina fueron descubiertos en 1820. Uso del trmino de aminocidos en el idioma Ingls es
de 1898. Se encontraron protenas para producir aminocidos despus de la digestin enzimtica o
hidrlisis cida. En 1902, Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron que las protenas son el
resultado de la formacin de enlaces entre el grupo amino de un aminocido con el grupo carboxilo
de otro, en una estructura lineal que Fischer denomina pptido.
Estructura general
En la estructura mostrada en la parte superior de la pgina, R representa una cadena lateral
especfica para cada aminocido. El tomo de carbono prximo al grupo carboxilo se llama el
carbono y aminocidos con una cadena lateral unida a este carbono se conocen como alfa-
aminocidos. Estas son la forma ms comn que se encuentra en la naturaleza. En los alfa
aminocidos, el carbono es un tomo de carbono quiral, con la excepcin de la glicina. En los
aminocidos que tienen una cadena de carbono unido al un-carbono, los tomos de carbono estn
etiquetados con el fin como,,?, D, y as sucesivamente. En algunos aminocidos, el grupo amina
est unido a la o?-Carbono, y por lo tanto estos se conocen como los aminocidos beta o gamma.
Los aminocidos se clasifican generalmente por las propiedades de su cadena lateral en cuatro
grupos. La cadena lateral puede hacer que un aminocido un cido dbil o una base dbil, y un
hidrfilo si la cadena lateral es polar o un hidrfobo si es no polar. Las estructuras qumicas de los
aminocidos estndar 22, junto con sus propiedades qumicas, se describen con ms detalle en el
artculo sobre estos aminocidos proteinognicos.
La frase "aminocidos de cadena ramificada" o BCAA se refiere a los aminocidos que tienen
alifticos cadenas laterales que no son lineales, los cuales son la leucina, isoleucina, y valina.
Prolina es el nico aminocido proteinognico cuyo lado-grupo de enlaces con el grupo a-amino y,
por lo tanto, tambin es el aminocido proteinognico slo contiene una amina secundaria en esta
posicin. En trminos qumicos, prolina es, por lo tanto, un cido imino, ya que carece de un grupo
amino primario, aunque todava se clasifica como un aminocido en la nomenclatura bioqumica
actual, y tambin puede ser llamado un "cido alfa-amino N-alquilado ".
Isomerismo
De los cidos-aminocidos estndar, pero todo glicina puede existir en cualquiera de los dos
enantimeros, llamados aminocidos L o D, que son imgenes especulares entre s. Mientras que
los L-aminocidos representan todos los aminocidos encontrados en las protenas durante la
traduccin en los ribosomas, los cidos D-aminocidos se encuentran en algunas protenas
producidas por modificaciones posteriores a la traduccin de enzimas despus de la traduccin y
translocacin al retculo endoplsmico, como en los organismos que viven en el mar exticos tales
como los caracoles cono. Tambin son componentes abundantes de las paredes celulares de
peptidoglicano de bacterias, y D-serina pueden actuar como un neurotransmisor en el cerebro. La L
y D para la convencin de configuracin de aminocidos no se refiere a la actividad ptica del propio
cido amino, sino ms bien a la actividad ptica del ismero de gliceraldehdo a partir de la cual
puede ser, en teora, ser sintetizado ese aminocido. De manera alternativa, los designadores y se
utilizan para indicar la estereoqumica absoluta. Casi la totalidad de los aminocidos en las protenas
se encuentran en el carbono, con la cistena siendo y glicina no quiral. La cistena es inusual, ya que
tiene un tomo de azufre en la segunda posicin en su cadena lateral, que tiene una masa atmica
ms grande que los grupos unidos a la primera de carbono, que est unido a la a-carbono en los
otros aminocidos estndar, por lo tanto el lugar de.
Zwitteriones
Los grupos funcionales amina y cido carboxlico que se encuentran en los aminocidos permitir que
tengan propiedades anfiprticas. Los grupos cido carboxlico pueden ser desprotonados para
convertirse en carboxilatos negativos, y los grupos a-amino se puede protonar para convertirse en
un grupos-amonio positivos. A valores de pH mayores que el pKa del grupo cido carboxlico, el ion
carboxilato negativo predomina. A valores de pH ms bajos que el pKa del grupo a-amonio, el
nitrgeno es predominantemente protonado como un grupo a-amonio cargado positivamente. Por lo
tanto, a un pH de entre 2,2 y 9,4, la forma predominante adoptado por cidos a-amino contiene un
carboxilato negativo y un grupo amonio-un positivo, como se muestra en la estructura a la derecha,
por lo que tiene carga neta cero. Este estado molecular se conoce como un zwitterin, desde el
Zwitter alemana que significa hermafrodita o hbrido. Por debajo de pH 2,2, la forma predominante
tendr un grupo de cido carboxlico neutro y un ion de amonio-un positivo, y por encima de pH 9,4,
un grupo a-amino y carboxilato neutral negativa. La forma completamente neutral es una especie
muy menores en solucin acuosa en todo el rango de pH. Los aminocidos tambin existen como
iones hbridos en la fase slida, y se cristalizan con propiedades como sal-a diferencia de los cidos
o aminas orgnicas tpicas.
Punto isoelctrico
A valores de pH entre los dos valores de pKa, el zwitterin predomina, pero coexiste en equilibrio
dinmico con pequeas cantidades de iones positivos y negativos netos neta. En el punto medio
exacto entre los dos valores de pKa, la cantidad de trazas de neta negativa y trazas de iones
positivos netos equilibrio exactamente, de modo que la carga neta promedio de todas las formas
presentes es cero. Este pH se conoce como el pI punto isoelctrico, pI = tan. Los aminocidos
individuales tienen ligeramente diferentes valores de pKa, por lo que tienen diferentes puntos
isoelctricos. Para los aminocidos con carga cadenas laterales, el pKa de la cadena lateral est
involucrado. As, por Asp, Glu con cadenas laterales negativos, pI =, donde pKaR es el pKa de
cadena lateral. La cistena tambin tiene potencialmente negativo de la cadena lateral con pKaR =
8,14, por lo pI debe calcularse como para Asp y Glu, a pesar de que la cadena lateral no est
cargada de manera significativa a pH neutro. Para His, Lys y Arg con cadenas laterales positivos, pI
=. Los aminocidos tienen cero la movilidad en la electroforesis en su punto isoelctrico, aunque
este comportamiento est por lo general ms explotada para los pptidos y protenas que los
aminocidos individuales. Zwitteriones tienen una solubilidad mnima en su punto isoelctrico y
algunos aminocidos pueden ser aislados por precipitacin a partir de agua ajustando el pH al punto
isoelctrico requerida.
Ocurrencia y las funciones de la bioqumica
Aminocidos estndar
Los aminocidos son las unidades estructurales que forman las protenas. Que se unen para formar
cadenas polimricas cortas llamadas pptidos o cadenas largas llamadas tanto polipptidos o
protenas. Estos polmeros son lineales y no ramificados, con cada aminocido dentro de la cadena
unida a dos aminocidos vecinos. El proceso de fabricacin de las protenas se denomina traduccin
e implica la adicin paso a paso de los aminocidos a una cadena creciente de protena por una
ribozima que se llama un ribosoma. El orden en que se aaden los aminocidos se lee a travs del
cdigo gentico a partir de una plantilla de ARNm, que es una copia de ARN de uno de los genes del
organismo.
Veintids aminocidos se incorporan naturalmente en los polipptidos y se llaman aminocidos
proteinognicos o natural. De stos, 20 son codificados por el cdigo gentico universal. El restante
2, selenocistena y pirrolisina, se incorporan en las protenas por mecanismos sintticos nicos.
Selenocistena se incorpora cuando el ARNm de ser traducido incluye un elemento SECIS, que hace
que el codn UGA para codificar selenocistena en lugar de un codn de parada. Pyrrolysine es
utilizado por algunas arqueas metanognicas en las enzimas que utilizan para producir metano. Se
codifica para con el codn UAG, que normalmente es un codn de parada en otros organismos. Este
codn UAG es seguido por una secuencia aguas abajo PYLIS.
Los aminocidos no estndar
Aparte de los 22 aminocidos estndar, hay muchos otros aminocidos que se llaman no
proteinognico o no estndar. Aquellos o bien no se encuentran en las protenas, o no se producen
directa y aisladamente por la maquinaria celular estndar.
Los aminocidos no estndar que se encuentran en las protenas se forman por modificacin post-
traduccional, que es la modificacin despus de la traduccin durante la sntesis proteica. Estas
modificaciones son a menudo esencial para la funcin o el control de una protena, por ejemplo, la
carboxilacin de glutamato permite una mejor unin de cationes de calcio, y la hidroxilacin de la
prolina es esencial para el mantenimiento de los tejidos conectivos. Otro ejemplo es la formacin de
hipusina en el factor de iniciacin de la traduccin eIF5A, a travs de la modificacin de un residuo
de lisina. Tales modificaciones tambin pueden determinar la localizacin de la protena, por
ejemplo, la adicin de grupos hidrfobos largos puede causar una protena para unirse a una
membrana de fosfolpidos.
Algunos aminocidos no estndar no se encuentran en las protenas. Los ejemplos incluyen
lantionina, cido 2-aminoisobutrico, deshidroalanina, y el cido gamma-aminobutrico de
neurotransmisores. Aminocidos no estndar a menudo se producen como intermedios en las vas
metablicas para los aminocidos estndar - por ejemplo, ornitina y citrulina se producen en el ciclo
de la urea, parte de catabolismo de los aminocidos. Una rara excepcin a la dominancia de los
cidos a-amino de la biologa es el amino cido beta-alanina, que se utiliza en plantas y
microorganismos en la sntesis de cido pantotnico, un componente de la coenzima A.
En la nutricin humana
Cuando recogi en el cuerpo humano de la dieta, los aminocidos estndar 22 o bien se utilizan
para sintetizar las protenas y otras biomolculas o son oxidados a urea y dixido de carbono como
fuente de energa. La va de oxidacin comienza con la eliminacin del grupo amino por una
transaminasa, el grupo amino se introduce en el ciclo de la urea. El otro producto de transamidacin
es un cetocido que entra en el ciclo del cido ctrico. Aminocidos glucognicos tambin se pueden
convertir en glucosa, a travs de la gluconeognesis.
Rasgo Pyrrolysine est restringido a varios microbios, y slo un organismo tiene tanto Pyl y Sec.. De
los 22 aminocidos estndar, 9 son los llamados aminocidos esenciales porque el cuerpo humano
no puede sintetizar a partir de otros compuestos en el nivel necesario para el crecimiento normal, por
lo que deben obtenerse de los alimentos. Adems, cistena, taurina, tirosina, arginina y se
consideran aminocidos semiesencial en nios, debido a que las vas metablicas que sintetizan
estos aminocidos no estn completamente desarrollados. Las cantidades necesarias tambin
depender de la edad y la salud del individuo, por lo que es difcil hacer afirmaciones generales
sobre la necesidad diettica de algunos aminocidos.
Clasificacin de los aminocidos
Aunque hay muchas formas de clasificar los aminocidos, estas molculas se pueden clasificar en
seis grupos principales, sobre la base de su estructura y las caractersticas qumicas generales de
sus grupos R.
Las funciones no-protena
En los seres humanos, los aminocidos no proteicos tambin tienen un papel importante como
intermediarios metablicos, tales como en la biosntesis del cido gamma-aminobutrico de
neurotransmisores. Muchos aminocidos se utilizan para sintetizar otras molculas, por ejemplo:
Triptfano es un precursor del neurotransmisor serotonina.
La tirosina son precursores de los neurotransmisores catecolaminas dopamina, epinefrina y
norepinefrina.
La glicina es un precursor de porfirinas tales como hemo.
La arginina es un precursor de xido ntrico.
Ornitina y S-adenosilmetionina son precursores de poliaminas.
Aspartato, glicina, glutamina y son precursores de nucletidos.
La fenilalanina es un precursor de diversos fenilpropanoides, que son importantes en el
metabolismo de la planta.
Sin embargo, no todas las funciones de otros abundantes aminocidos no estndar son conocidos.
Algunos aminocidos no estndar se utilizan como defensas contra los herbvoros en plantas. Por
ejemplo canavanina es un anlogo de arginina que se encuentra en muchas leguminosas, y en
particular grandes cantidades en Canavalia gladiata. Este aminocido protege a las plantas de los
depredadores como insectos y puede causar enfermedades en las personas si algunos tipos de
legumbres se consumen sin procesamiento. La mimosina aminocido no proteico se encuentra en
otras especies de leguminosa en particular Leucaena leucocephala. Este compuesto es un anlogo
de la tirosina y puede envenenar a los animales que se alimentan de estas plantas.
Usos de la tecnologa
Los aminocidos se utilizan para una variedad de aplicaciones en la industria, pero su uso principal
es como aditivos para la alimentacin animal. Esto es necesario, ya que muchos de los
componentes a granel de estos alimentos, como la soja, o bien tienen niveles bajos o carecen de
algunos de los aminocidos esenciales: lisina, metionina, treonina y triptfano son ms importantes
en la produccin de estos alimentos. En esta industria, los aminocidos tambin se utilizan para
quelar cationes metlicos con el fin de mejorar la absorcin de minerales de suplementos, que
pueden ser necesarios para mejorar la salud o la produccin de estos animales.
La industria de la alimentacin es tambin un gran consumidor de aminocidos, en particular, el
cido glutmico, que se utiliza como un potenciador del sabor, y aspartamo como edulcorante bajo
en caloras artificial. Una tecnologa similar a la utilizada para la alimentacin animal se emplea en la
industria de la nutricin humana para aliviar los sntomas de deficiencias de minerales, tales como
anemia, mediante la mejora de la absorcin de minerales y reducir los efectos secundarios negativos
de la suplementacin mineral inorgnico.
La capacidad quelante de aminocidos se ha utilizado en los fertilizantes para la agricultura para
facilitar el suministro de minerales a las plantas con el fin de corregir las deficiencias de minerales,
tales como clorosis frrica. Estos fertilizantes tambin se utilizan para evitar que se produzcan
deficiencias y la mejora de la salud general de las plantas. El resto de la produccin de aminocidos
se utiliza en la sntesis de frmacos y cosmticos.
Cdigo gentico Ampliado
Desde 2001, 40 aminocidos no naturales se han aadido en la protena mediante la creacin de un
codn nico y un ARN de transferencia correspondiente: aminoacil - tRNA-sintetasa par para
codificar con diversas propiedades fsico-qumicas y biolgicas con el fin de ser utilizado como una
herramienta para explorar la estructura y la funcin de la protena o para crear nuevas protenas o
mejorada.
Bloques de construccin qumicos
Los aminocidos son importantes como materias primas de bajo costo. Estos compuestos se utilizan
en la sntesis de la piscina como bloques de construccin quiral enantiomricamente puros.
Los aminocidos han sido investigados como precursores de los catalizadores quirales, por ejemplo,
para reacciones de hidrogenacin asimtrica, aunque no existen aplicaciones comerciales.
Los plsticos biodegradables
Los aminocidos estn en desarrollo como componentes de una variedad de polmeros
biodegradables. Estos materiales tienen aplicaciones como envases respetuosos con el medio
ambiente y en la medicina en la administracin de frmacos y la construccin de los implantes
prostticos. Estos polmeros incluyen polipptidos, poliamidas, polisteres, polisulfuros, poliuretanos
y con aminocidos o bien forman parte de su cadena principal o unidos como cadenas laterales.
Estas modificaciones alteran las propiedades fsicas y reactividades de los polmeros. Un ejemplo
interesante de este tipo de materiales es poliaspartato, un polmero biodegradable, soluble en agua
que puede tener aplicaciones en paales desechables y la agricultura. Debido a su solubilidad y la
capacidad de quelar iones metlicos, poliaspartato tambin est siendo utilizado como un agente
anti-escalamiento biodegradable y un inhibidor de la corrosin. Adems, la tirosina aminocido
aromtico est siendo desarrollado como un posible sustituto de fenoles txicos tales como bisfenol
A en la fabricacin de policarbonatos.
Reacciones
Como los aminocidos tienen tanto un grupo amino primario y un grupo carboxilo primario, estos
productos qumicos pueden someterse a la mayora de las reacciones asociadas con estos grupos
funcionales. Estos incluyen la adicin nuclefila, formacin de enlace amida y formacin de la imina
para el grupo amina y esterificacin, la formacin del enlace amida y descarboxilacin para el grupo
de cido carboxlico. La combinacin de estos grupos funcionales permite que los aminocidos sean
ligandos polidentados eficaces para el cido de metal-amino quelatos. Los mltiples cadenas
laterales de aminocidos tambin pueden someterse a reacciones qumicas. Los tipos de estas
reacciones son determinadas por los grupos sobre estas cadenas laterales y son, por tanto, diferente
entre los diversos tipos de aminocidos.
La sntesis qumica
Existen varios mtodos para sintetizar aminocidos. Uno de los mtodos ms antiguos comienza
con la bromacin en el carbono de un cido carboxlico. Sustitucin nuclefila con amoniaco a
continuacin, convierte la bromuro de alquilo para el aminocido. De manera alternativa, la sntesis
de aminocidos de Strecker implica el tratamiento de un aldehdo con cianuro de potasio y
amonaco, esto produce un nitrilo a-amino como un intermedio. La hidrlisis del nitrilo en el cido a
continuacin, se obtiene un cido a-amino. Uso de sales de amonio o de amonio en esta reaccin da
aminocidos no sustituidos, mientras que la sustitucin de aminas primarias y secundarias rendir
aminocidos sustituidos. Asimismo, el uso de cetonas en vez de aldehdos, da a, los aminocidos a-
disustituidos. La sntesis clsica da mezclas racmicas de cidos-aminocidos como productos, pero
varios procedimientos alternativos utilizando auxiliares asimtricos o catalizadores asimtricos se
han desarrollado.
En el momento actual, el mtodo ms-adoptada es una sntesis automatizada en un soporte slido,
el uso de grupos protectores y grupos activantes.
Formacin del enlace peptdico
Como tanto la amina y los grupos de cido carboxlico de aminocidos pueden reaccionar para
formar enlaces amida, una molcula de cido amino puede reaccionar con otro y convertirse unido a
travs de un enlace amida. Esta polimerizacin de aminocidos es lo que crea protenas. Esta
reaccin de condensacin se obtiene el enlace peptdico recin formado y una molcula de agua. En
las clulas, esta reaccin no se produce directamente, sino que el aminocido se activa primero por
unin a una molcula de ARN de transferencia a travs de un enlace ster. Este aminoacil-ARNt se
produce en una reaccin dependiente de ATP llevado a cabo por una aminoacil ARNt sintetasa. Este
aminoacil-ARNt es entonces un sustrato para el ribosoma, que cataliza el ataque del grupo amino de
la cadena de protena de alargamiento sobre el enlace ster. Como resultado de este mecanismo,
todas las protenas producidas por los ribosomas se sintetizan a partir de su extremo N-terminal y en
movimiento hacia su extremo C-terminal.
Sin embargo, no todos los enlaces peptdicos se forman de esta manera. En unos pocos casos, los
pptidos se sintetizan por enzimas especficas. Por ejemplo, el tripptido glutatin es una parte
esencial de las defensas de las clulas contra el estrs oxidativo. Este pptido se sintetiza en dos
pasos de aminocidos libres. En el primer paso sintetasa gamma-glutamilcistena condensa cistena
y cido glutmico a travs de un enlace peptdico formado entre el carboxilo de la cadena lateral del
glutamato y el grupo amino de la cistena. Este dipptido se condensa a continuacin con glicina por
el glutatin sintetasa para formar glutatin.
En qumica, los pptidos son sintetizados por una variedad de reacciones. Uno de los ms usados
en la sntesis de pptidos en fase slida utiliza los derivados de oximas aromticas de aminocidos
como las unidades activadas. Estos se aaden en secuencia en la cadena de pptido en
crecimiento, que est unido a un soporte de resina slida. La capacidad de sintetizar fcilmente un
gran nmero de diferentes pptidos mediante la variacin de los tipos y el orden de los aminocidos
ha hecho la sntesis de pptidos particularmente importante en la creacin de bibliotecas de pptidos
para su uso en el descubrimiento de frmacos a travs de cribado de alto rendimiento.
Biosntesis
En las plantas, el nitrgeno se asimila primero en compuestos orgnicos en forma de glutamato,
formados a partir de alfa-cetoglutarato y amonaco en la mitocondria. Con el fin de formar otros
aminocidos, la planta utiliza transaminasas para mover el grupo amino de otro cido carboxlico
alfa-ceto. Por ejemplo, aspartato aminotransferasa convierte glutamato y oxalacetato a alfa-
cetoglutarato y aspartato. Otros organismos utilizan las transaminasas para la sntesis de
aminocidos, tambin.
Aminocidos no estndar se forman habitualmente a travs de modificaciones de aminocidos
estndar. Por ejemplo, la homocistena se forma a travs de la ruta de transulfuracin o mediante la
desmetilacin de la metionina a travs del metabolito intermedio S-adenosil metionina, hidroxiprolina,
mientras se hace mediante una modificacin postraduccional de la prolina.
Los microorganismos y plantas pueden sintetizar muchos aminocidos poco comunes. Por ejemplo,
algunos microbios producen cido 2-aminoisobutrico y lantionina, que es un derivado de sulfuro de
puente de alanina. Ambos de estos aminocidos se encuentran en lantibiticos peptdicos tales
como alameticina. Mientras que en las plantas, el cido 1-aminociclopropano-1-carboxlico es un
pequeo disustituido aminocido cclico que es un intermedio clave en la produccin de la hormona
etileno de la planta.
Catabolismo
La degradacin de un aminocido a menudo implica la desaminacin moviendo su grupo amino al
alfa-cetoglutarato, formando glutamato. Este proceso implica las transaminasas, a menudo los
mismos que los utilizados en la aminacin durante la sntesis. En muchos vertebrados, el grupo
amino se elimina luego a travs del ciclo de la urea y se excreta en forma de urea. Sin embargo, la
degradacin de aminocidos puede producir cido rico o amoniaco en lugar. Por ejemplo, serina
deshidratasa convierte serina en piruvato y amoniaco. Despus de la eliminacin de uno o ms
grupos amino, el resto de la molcula a veces se puede utilizar para sintetizar nuevos aminocidos,
o que puede ser utilizado para la energa mediante la introduccin de la gluclisis o el ciclo del cido
ctrico, tal como se detalla en la imagen de la derecha.
Propiedades fisicoqumicas de los aminocidos
Los 20 aminocidos codificados directamente por el cdigo gentico se pueden dividir en varios
grupos basados en sus propiedades. Los factores importantes son de carga, hidrofilicidad o
hidrofobicidad, tamao, y grupos funcionales. Estas propiedades son importantes para la estructura
de la protena y las interacciones protena-protena. Las protenas solubles en agua tienden a tener
sus residuos hidrfobos enterrados en el centro de la protena, mientras que las cadenas laterales
hidroflicas estn expuestas al disolvente acuoso. Las protenas integrales de membrana tienden a
tener anillos exteriores de aminocidos hidrfobos expuestos que las sujetan en la bicapa lipdica.
En el caso parte de camino entre estos dos extremos, algunas protenas de membrana perifricas
tienen un parche de aminocidos hidrfobos en su superficie que se bloquea en la membrana. De
manera similar, las protenas que tienen de unirse a molculas cargadas positivamente tener
superficies ricas en aminocidos cargados negativamente como glutamato y aspartato, mientras que
las protenas de unin a las molculas cargadas negativamente tienen superficies ricas con cadenas
cargados positivamente como lisina y arginina. Hay diferentes escalas de hidrofobicidad de los
residuos de aminocidos.
Algunos aminocidos tienen propiedades especiales, tales como la cistena que pueden formar
enlaces covalentes disulfuro con otros residuos de cistena, prolina que forma un ciclo a la cadena
principal del polipptido, y glicina, que es ms flexible que otros aminocidos.
Muchas protenas se someten a una serie de modificaciones posteriores a la traduccin, cuando los
grupos qumicos adicionales estn unidos a los aminocidos en las protenas. Algunas
modificaciones pueden producir las lipoprotenas hidrfobas, o glicoprotenas hidrfilos. Este tipo de
modificacin permite la orientacin reversible de una protena a una membrana. Por ejemplo, la
adicin y la eliminacin del cido palmtico cido graso a residuos de cistena en algunas protenas
de sealizacin hace que las protenas para unir y luego separar de las membranas celulares.

ALBMINA Y GLOBULINA
Proteinograma
Es un examen que mide aproximadamente los tipos de protena en la parte lquida (suero) de una
muestra de sangre.
Razones por las que se realiza el examen
Las protenas estn compuestas de aminocidos y son componentes importantes de todas las
clulas y los tejidos. Existen muchas clases de protenas en el cuerpo, con muchas funciones
diferentes. Los ejemplos de protenas son: las enzimas, algunas hormonas, la hemoglobina que
trasporta el oxgeno, la LDL que trasporta el colesterol, el fibringeno utilizado en la coagulacin
sangunea, el colgeno que interviene en la estructura del hueso y del cartlago y las
inmunoglobulinas (anticuerpos).
Las protenas sricas estn separadas aproximadamente en albminas y globulinas; en otras
palabras, la protena total = albmina + globulina. La albmina es la protena de mayor
concentracin en el suero que sirve para trasportar muchas molculas pequeas, pero tambin
juega un papel decisivo para impedir que el lquido se filtre a los tejidos (presin onctica de la
sangre).
Las globulinas se dividen en globulinas alfa-1, alfa-2, beta y gammaglobulinas, las cuales se pueden
separar y cuantificar en el laboratorio mediante exmenes llamados electroforesis y densitometra.
La porcin (fraccin) alfa-1 de globulinas incluye la alfa-1 antitripsina (ver Alpha-1 antitripsina) y la
globulina fijadora de tiroxina (ver Anlisis de T3, Anlisis de T4, RT3U). La fraccin alfa-2 contiene la
haptoglobina, ceruloplasmina, HDL y alfa-2 macroglobulina.
En general, los niveles de protenas alfa-1 y alfa-2 aumentan cuando hay inflamacin. La fraccin
beta incluye la transferrina (ver hierro srico), el plasmingeno (ver anlisis del factor VIII) y las beta
lipoprotenas (ver LDL). La fraccin gamma incluye los diferentes tipos de anticuerpos
(inmunoglobulinas M, G y A).
Valores normales
Protena total: 6.4 a 8.3 g/dL
Albmina: 3.5 a 5.0 g/dL
Alfa-1 globulina: 0.1 a 0.3 g/dL
Alfa-2 globulina: 0.6 a 1.0 g/dL
Beta globulina: 0.7 a 1.2 g/dL
Gammaglobulina: 0.7 a 1.6 g/dL
Nota: g/dL= gramos por decilitro
Significado de los resultados anormales
La disminucin de la protena total puede indicar:
Desnutricin
Sndrome nefrtico
Enteropata por prdida de protenas gastrointestinal
El aumento de las protenas alpha-1 globulina puede indicar:
Enfermedad inflamatoria crnica (por ejemplo artritis reumatoidea, LES)
Enfermedad inflamatoria aguda
Malignidad
La disminucin de las protenas alfa-1 globulinas pueden indicar:
Deficiencia de alfa-1 antitripsina
El aumento de las protenas alfa-2 globulinas puede indicar:
Inflamacin aguda
Inflamacin crnica
La disminucin de las protenas alfa-2 globulinas puede indicar:
Hemlisis
El aumento de las protenas beta globulinas puede indicar:
Hiperlipoproteinemia (por ejemplo, hipercolesterolemia familiar)
Terapia de estrgenos
La disminucin de las protenas beta globulinas puede indicar:
Trastorno de coagulacin congnito
Coagulopata de consumo
Coagulacin intravascular diseminada
El aumento de las protenas gama globulinas puede indicar:
Mieloma mltiple
Enfermedad inflamatoria crnica (por ejemplo artritis reumatoidea, Lupus eritematoso
sistmico - LES)
Hiperinmunizacin
Infeccin aguda
Macroglobulinemia de Waldenstrom
Enfermedad heptica crnica
Protenas sricas en enfermedades hematolgicas.

Dr. Hildebrando Romero Sandoval

Se encuentran cinco tipos de inmunoglobulinas a saber: inmunoglobulina A,
inmunoglobulina D, inmunoglobulina E, inmunoglobulina G y inmunoglobulina M. Mediante
la electroforesis de las protenas plasmticas y la inmunoelectroforesis de las protenas
sricas y urinarias se pueden establecer diagnsticos de un grupo de enfermedades;
igualmente la determinacin de anticuerpos especficos es de gran valor para el diagnstico
de las enfermedades que tienen un trasfondo autoinmune. Los actuales progresos
cientficos y tecnolgicos han permitido identificar innumerables protenas en el plasma,
lquidos y tejidos del organismo. El valor total de las protenas plasmticas es de 6 a 8 g%:
la albmina 3.3 a 5.5 g/dl y las globulinas 2 a 3.5 g/dl ml. Dentro de las gammaglobulinas
(globulinas

La composicin de las protenas es muy heterognea, la electroforesis permite distinguir,
por lo menos cinco bandas bien definidas y gracias al uso de sistemas de integracin ptica
se obtienen trazos electroforticos compuestos por desniveles fcilmente discernibles.
Dentro de estas bandas, la ms rpida y densa (de acuerdo a la velocidad de migracin)
es, en condiciones normales la albmina; seguida por las agrupaciones de globulinas alfa1,
alfa2, beta y gamma.

Las protenas plasmticas pueden incrementarse o disminuir en un grupo heterogneo de
enfermedades; as se tiene:

HIPERPROTEINEMIA

1. Gammapatas:

Policlonales: enfermedades inflamatorias crnicas, enfermedades hepticas (cirrosis),
Enfermedades autoinmunes (lupus eritematoso sistmico (LES)), infecciones parasitarias
(Kala-Azar) y enfermedades malignas.
Monoclonales: mieloma mltiple, Macroglobulinemia de Waldenstrm, gammapatas
monoclonales de significado indeterminado y amiloidosis primaria

2. Hemoconcentracin (deshidratacin)
3. Pseudo-hiperproteinemia (desecacin parcial de muestras de suero conservadas en
tubos insuficientemente tapados)

HIPOPROTEINEMIA.

Disminucin en la ingesta de protenas
Absorcin intestinal deficiente
Disminucin en la sntesis proteica (enfermedades hepticas)
Prdidas renales y gastrointestinales
Gammapatas de cadenas ligeras (mieloma de Bence-Jones) que cursa con
hipogammaglobulinemia.

SEMIOLOGA DE LAS ALTERACIONES ELECTROFORTICAS DEL SUERO

ALBMINA SRICA.

Es la protena que produce el hgado en mayor cantidad, representa el 50% de las
protenas plasmticas y contribuye en 2/3 de la presin coloidosmtica del plasma. La
albmina tiene un peso molecular de 68.000 D, consta de 584 aminocidos y es
extremadamente hidrosoluble. El hgado sintetiza de 10 a 15 g de albmina diariamente, su
vida media es de 16 horas, pasa del plasma a los sitios de almacenamiento como son el
espacio intersticial de la piel, msculos y vsceras donde tiene una vida media de 20 das.
La mayora de las enfermedades conducen a una disminucin de los niveles de la albmina
srica. Cuando es muy marcada se debe pensar en enfermedad heptica, renal o sistmica
significante. En lneas generales, la hipoalbuminemia puede ser por disminucin de la
sntesis como en las hepatopatas crnicas, alcoholismo, desnutricin (por falta de
aminocidos), infecciones graves y, por prdida excesiva como en el sndrome nefrtico,
quemaduras, malabsorcin intestinal y enteropatas perdedoras de protenas.

GLOBULINAS SRICAS.

Estas protenas estn formadas por las globulinas alfa y beta producidas por los
hepatocitos y, por las globulinas gamma (inmunoglobulinas) producidas por los linfocitos B
y plasmocitos. Se analizarn las globulinas ms tiles en la prctica diaria.

Globulinas alfa1 (valores normales= 0.2-0.4 g/dl).
En este grupo de protenas se encuentra la antitripsina alfa1, la glucoprotena cida,
lipoprotenas de alta densidad, alfa-fetoprotenas y algunas protenas transportadoras de
hormonas (cortisol y tiroxina).

Hipoglobulinemia alfa1: deficiencia hereditaria de alfa1-antitripsina, deficiencia no
hereditaria de alfa1 antitripsina, sndrome de membrana hialina y sndrome nefrtico. La
antitripsina alfa1 (valores normales= 85-213 mg/dl), representa el 70% de la fraccin de la
alfa1 y, su funcin es la de inhibir la tripsina; valores bajos estn relacionados con el
enfisema pulmonar y la cirrosis heptica.

Hiperglobulinemia alfa1: neoplasias malignas, procesos inflamatorios, obstrucciones
biliares, embarazo y medicamentos (estrgenos). La glicoprotena cida alfa1 representa el
30% de la fraccin alfa1, se encuentra elevada en las enfermedades inflamatorias crnicas
y degenerativas y, muy elevadas en las enfermedades malignas.

Globulinas alfa2 (valores normales= 0.5-1 g/dl).
En este grupo se encuentran la ceruloplasmina, la haptoglobina y la alfa2-macroglobulina y
en menor proporcin la eritropoyetina.

Hipoglobulinemia alfa2

Hipoceluroplasminemia. Adquiridas: sndrome de Menke, sndrome nefrtico, sndrome
de malabsorcin y hepatopatas. Hereditarias: enfermedad de Wilson.

Hipohaptoglobulinemia. es una protena de fase aguda por lo que se eleva en presencia
de inflamacin aguda, necrosis o destruccin tisular; es muy importante para el diagnstico
de las crisis de las anemias hemolticas, situacin que hace disminuir sus niveles
sricos. Anemia hemoltica autoinmune, anemia microangiopticas, reacciones post-
transfusionales, paludismo y hemoglobinuria paroxstica nocturna. La haptoglobina (valores
normales= 16-199 mg/100 ml), representa el 25% de la alfa2

Hiperglobulinemia alfa2

Hiperceluroplasminemia: neoplasias, infecciones, embarazo y anticonceptivos orales y
estrgenos.
Hiperhaptoglobulinemia: neoplasias, infecciones, traumatismos y terapia andrognica
Hipermacroglobulinemia alfa2. Representa el 25% del valor de la globulina alfa2, se
eleva en el sndrome nefrtico, enteropata perdedora de protenas, cirrosis heptica,
diabetes mellitus, mieloma mltiple y linfoma no Hodgkin

Globulinas beta (valores normales= 0.6-1.2 g/dl).
Tienen un contenido proteico del 25% y transportan la mayor parte de los lpidos sricos.
En este grupo de protenas se encuentran la transferrina, varias fracciones del
complemento (C2, C3, C4, C6, C7), la hemopexina y la protena C reactiva. La transferrina
(valores normales= 230-390 mg/100 ml), normalmente representa el 60% de las beta1 y es
importante para el transporte del hierro. La ferritina (valores normales= Hombres: 30 a 284
ng/ml; Mujeres: 6 a 186 ng/ml), es la protena que almacena el hierro, razn por lo que
funciona como la reserva de hierro del organismo; su disminucin orienta al diagnstico de
anemia ferropriva y su elevacin a anemias de las enfermedades crnicas (neoplasias,
infecciones)

Hipoglobulinemia beta

Hipotransferrinemia. Congnita: atransferrinemia. Adquiridas: desnutricin, hepatopatas
crnicas, infecciones crnicas, neoplasias renales, enteropatas con prdida de protenas,
sndrome nefrtico y quemaduras.

Hipohemopexinemia: procesos hemolticos, sndrome nefrtico, hepatopatas y lupus
eritematoso sistmico.

Hiperglobulinemia beta

Hipertransferrinemia: anemias por deficiencia de hierro.
Hiperhemopexinemia: sales de hierro (endovenoso), hiperliproteinemia,
hipercolesterolemia primaria y la secundaria a sndrome nefrtico.
Otras: diabetes mellitus, mixedema, ictericia obstructiva, xantomatosis, arterioesclerosis,
hipertensin maligna y periarteritis nudosa.

Gammaglobulinas (valores normales= 0.7-1.7 g/dl).
Dentro de este grupo se encuentran cinco tipos de inmunoglobulinas: inmunoglobulina G
(615-300 mg/dl), inmunoglobulina A (60-300 mg/dl), inmunoglobulina M (50-350 mg/dl),
inmunoglobulina D (0-14 mg/dl) y E (10-180 mg/d). Su elevacin puede ser en forma de
una espiga (monoclonal) o amplia (policlonal). La elevacin monoclonal de las
gammaglobulinas se observa en enfermedades como: mieloma mltiple,
Macroglobulinemia de Waldenstrm y enfermedad de cadenas pesadas y, la elevacin
policlonal, en la cirrosis, artritis reumatoide e infecciones crnicas (tuberculosis).

GELATINA Y QUERATINA
Qu es la gelatina?
La gelatina es parte del gran grupo de los hidrocoloides.
Los hidrocoloides son sustancias que se producen de sustancias protenicas vegetales o animales o
azcares mltiples. Tienen la capacidad de hincharse y ligar el agua. Los hidrocoloides se utilizan
para espesar, gelificar y estabilizar los alimentos.
Aunque no todos los hidrocoloides renen todas estas propiedades, la gelatina si las tiene..
Adems de la gelatina, existen hidrocoloides tales como la pectina, alga marina, agar-agar,
alginatos, goma de xantano, guar, almidn y celulosa.
La gelatina es muy fcil de digerir y aunque sea 100 % protena su valor nutritivo es incompleto al
ser deficiente en ciertos aminocidos esenciales.
Al poner la gelatina en contacto con un lquido lo absorbe y se hincha. Al calentar el lquido se forma
un sistema coloidal fluido con el lquido como dispersante. A medida que se enfra el sistema, la
viscosidad del fluido aumenta y acaba solidificando formando un gel.
Entre los hidrocoloides se distinguen dos tipos diferentes de gelificacin. Los geles termorreversibles
se forman enfrindose una solucin caliente. El gel puede fundirse de nuevo en cualquier momento.
El otro grupo de hidrocoloides es soluble en agua fra o caliente y requiere la adicin de sales o
cidos para que se pueda formar un gel. Estos geles no pueden fundirse de nuevo.
La gelatina puede formar una espuma que acta como emulsionante y estabilizante. De esta forma
se usa en alimentos preparados como mermeladas, postres y sopas. Tambin se usa como
estabilizante para emulsiones de helados y en mezclas en que intervienen aceites y agua.
En la industria farmacutica y la cosmtica se emplea gelatina como excipiente para frmacos que
hay que tomar en pequeas cpsulas
A diferencia de la gelatina, el alga marina forma un gel frgil y poco elstico. Los geles de pectina no
tienen propiedades elsticas y, por ello, no son estables de forma. Los alginatos forman geles claros,
elsticos, pero su punto de fundicin es mucho ms alto que el de la gelatina. Se reduce la liberacin
de aromas lo que conduce a un perfil de sabores completamente diferente y reducido. Los almidones
y almidones modificados pueden conducir a texturas desagradables ya que se requiere una cantidad
considerable de ellos.
Muchos de los sucedneos de la gelatina requieren un proceso de produccin alimentaria ms
costoso y, por ello, son ms caros y, al mismo tiempo, ofrecen una calidad peor del producto.
Aplicaciones de la gelatina
La gelatina tiene aplicaciones muy diversas, entre ellas:
Gelatina para la Industria alimentaria
La gelatina es una protena de primera calidad que rene, como alimento, numerosas propiedades
positivas necesarias para una alimentacin sana.
Gracias a su singular poder gelificante, es imposible imaginarse la cocina moderna sin la gelatina.
Gelatina para la Industria farmacutica
La gelatina recubre y protege los medicamentos. Se utiliza en las cpsulas en las que normalmente
se presentan los medicamentos.
Gelatina para la Industria fotogrfica
Gracias a la gelatina pueden fabricarse las pelculas para aficionados, papel de color, pelculas
grficas y pelculas de rayos X en cantidades industriales.
Gracias a su singular poder gelificante la gelatina actualmente forma parte en la composicin de un
sinnmero de productos. Con sus mltiples propiedades ofrece, adems, un considerable potencial
para crear productos innovadores en todas las reas de la vida.
Nuevas aplicaciones de la gelatina
La gelatina puede usarse para crear nuevos productos alimenticios de comida funcional. Los
alimentos con gelatina, sean de sabor dulce o fuerte, son una fuente ptima de protenas. Contienen
los aminocidos glicina y prolina en alta concentracin que ejercen un efecto positivo sobre los
huesos y las articulaciones. Adicionalmente la gelatina fortalece el tejido conjuntivo, proporciona
brillo al cabello y fortalece las uas. Adems, mejora la hidratacin cutnea y disminuye la
profundidad de las arrugas.
La gelatina en la terapia con clulas madre
La implantacin de clulas madre en el cuerpo humano es una oportunidad para eliminar las causas
de enfermedades y de recuperar la salud. Cuando se cultivan clulas madre, siempre requerirn una
superficie en la que puedan adherirse. Muchas veces se utilizan partculas de ltex, poliestireno e
incluso de vidrio. Las clulas madre se implantan junto con el material soporte adherente. Puesto
que estos materiales no son biodegradables, pueden producirse efectos secundarios no deseados.
La gelatina, siendo una materia auxiliar importante, puede emplearse para desarrollar la terapia de
clulas madre. Es especialmente apropiada ya que su compatibilidad biolgica es excelente y se
degrada completamente en el cuerpo. Este nuevo mtodo con gelatina es considerado un esencial
progreso en la terapia de clulas madre. Los primeros xitos se han visto ya en el tratamiento de
pacientes de Parkinson.

Qu es la queratina?
La queratina es una protena con una estructura fibrosa que la hace muy resistente. Tiene un alto
contenido en azufre y forma parte de la capa ms externa de la epidermis y del cabello, uas,
dientes, etc. En los animales forma parte las garras, cuerno, pico, pezuas, escamas, etc.
La queratina es una protena de gran dureza y en su construccin participan los aminocidos cistina,
metionina y cistena.
Beneficios de la queratina
El principal beneficio que se obtiene de la queratina es la proteccin. Las protenas de la queratina
crean una barrera fuertes que evita el paso de elementos contaminantes en el organismo.
Forma parte del esmalte de los dientes protegindolos y evitando la proliferacin de las caries.
Propiedades de la queratina relacionadas con el cabello
La propiedades de la queratina ms interesantes relacionadas con el pelo son:
Durabilidad: no es fcil que la queratina se desintegre y conserva todas las sustancias que le
proporciona la sangre a los queratinocitos.
Elasticidad: la queratina es muy elstica. Un cabello rizado podemos estirarlo y al soltarlo
recuperar sin ningn esfuerzo su rizo habitual.
Permeabilidad: es sensible a la humedad y puede retener hasta un 40% de su peso en agua.
Resistencia: es extremadamente resistente. La nica biomolcula con una dureza y
resistencia similar a la de la queratina es la quitina.
Color: los melanocitos sintetizan la melanina y la transmites a los queratinocitos que colorean
la queratina. Estos pigmentos desaparecen con la edad y es la razn de la aparicin de las
canas.
Plasticidad: la queratina permite que podamos cambiar la forma de nuestro cabello, slo
recitamos aguan, calor y un cepillo. Existen otros mtodos ms agresivos cambiar la forma de
nuestro pelo pero hemos de ser muy cuidadosas ya que podemos daar el pelo gravemente.
Brillo: si la queratina de nuestro cabello es saludable nuestro pelo brillar con luz propia, si no
es as tendremos un pelo deslucido y sin brillo.
Qu puede hacer que la calidad de la queratina no sea la deseable?
Hay factores que pueden influir en la calidad de la queratina y si la queratina se resiente eso puede
repercutir en la salud de nuestras uas o de nuestro pelo.
Los factores que pueden influir sobre la queratina son:
La dieta que debe ser completa y equilibrada conteniendo zinc, hierro cidos grasos
esenciales, y vitaminas A, B y E.
Las hormonas que rigen su crecimiento.
El estrs que puede influir en su resistencia.
Las personas vegetarianas deben prestar especial atencin a la dieta y tomar suplementos, en caso
de necesidad, como la levadura de cerveza o la espirulina.
Tambin las personas con escasez de hierro deben tomar suplementos de este mineral para
conseguir que la queratina no pierda su calidad.

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