“Las Macromoleculas”

“Las Macromoleculas”
• “Carbohidratos”
– Estos incluyen azucares simples
(monosacaridos) y muchas moleculas
grandes formadas por carbohidratos.
– Su funcion primaria:
• Almacenes de energia quimica.
• Material de construccion para moleculas
biologicas.
• Su formula general: (CH2 O)n (n = valor de 3 a 7)
 “Carbohidratos”
• Estructura de los azucares
mas simples:
– Molecula del azucar: atomos de
carbono linealmente mediante
enlaces unicos.(simples)
– Cada atomo de carbono se une a
un hidroxilo, excepto uno que
une un grupo Carbonilo (C=0).
– Si el grupo carbonilo esta en
una posicion interna el azucar
es una cetosa.
“Carbohidratos”

• Si el grupo carbonilo
se encuentra en el
extremo de la
cadena, el azucar es
una aldosa
 “Carbohidratos”
– La cadena recta: util para comparar estructuras
de varios azucares.
– Reaccionan adoptando formas como ‘anillos’.
– El azucar en ‘anillo de azucar se representa
como una estructura:
‘Planar’. o
en una forma
tridimensional
como ‘silla’
 “Carbohidratos”
• “Estereoisomerismo”
 “Carbohidratos”
– Un atomo de carbono puede unir otros 4 atomos; en la
figura vemos
un gliceraldehido
y es una ‘aldotriosa’
el segundo atomo de
carbon esta unido a
4 otros grupos.
Si estos 4 grupos
son todos diferentes,
entonces existen dos
posibilidades de configuracion que no pueden
superponerse.
 “Carbohidratos”
– Estas dos moleculas (se llaman ‘estereoisomeros o enantiomeros’),
tienen la misma reactividad, pero desde el punto de vista
estructural son imgenes especulares. Por convencion la molecula se
llama:
D-gliceraldehido si el grupo hidroxilo del carbon 2 se proyecta hacia
la derecha y L-gliceraldehido si se proyecta a la izquierda.
 “Carbohidratos”
– Un esqueleto de azucar al aumentar su longitud
aumenta el numero de atomos de carbono ‘asimetricos’
 mas estereoisomeros.
(aldotetrosas).
– Las enzimas presentes en las celulas vivas pueden
distinguir entre las formas D- y L- las celulas vivas
usualmente usan solo D-glucosa y L-fucosa.
– La cadena recta se vuelve un anillo de 6 carbones
(piranosa), el carbon 1 del anillo une 4 grupos
diferentes y es un nuevo centro de asimetria dentro
de la molecula de azucar.
 “Carbohidratos”
• El atomo adicional (C) asimetrico de cada tipo
de piranosa existe como estereoisomeros alfa
y beta
 “Carbohidratos”
• Por convencion, la molecula es una piranosa
alfa cuando su grupo 0H del primer carbono
esta por abajo del plano del anillo; y sera una
piranosa beta cuando su grupo 0H se proyecta
por encima.
 “Carbohidratos”
– Los azucares (monomeros) se unen entre si
mediante enlaces glucosidicos (covalente) y dan
lugar a gran-
des moleculas.
– Hay una reaccion
entre el atomo del
C1 de un azucar y
el 0H del otro azucar.
Esto crea una union
-C-O-C- entre los 2
Azucares.
 “Carbohidratos”
– Moleculas compuestas por solo 2 unidades de
azucares son los disacaridos. Estos sirven como
almacen de energia facilmente disponible.
– Sacarosa: de la
savia de las plantas
lleva energia de un
lugar a otro de la
planta.
La lactosa, de la le-
che que da al recien
nacido del mamifero
la energia para crecer
 “Carbohidratos”
– Los azucares se pueden organizar en
pequenas cadenas llamadas ‘oligosacaridos’
– Estos son importantes en la membrana
celular, cuando se anclan ahi, a una proteina
(Glucoproteina), o a un lipido (glucolipido)
esta caracteristica de los oligosacaridos le da
a la celula funciones muy especiales, por la
informacion que contienen, identifica a las
celulas y contiene informacion codificada y
median interacciones especificas.
 “Carbohidratos”
– Claudio Bernard, fisiologo notable, frances,
describio (XIX) la organizacion de las
cadenas largas de glucosa (glucogeno).
– La hipotesis de Claudio Bernard, el
equilibrio entre la formacion y la
descomposicion del glucogeno en el higado
era determinante para mantener la
concentracion relativamente constante
(homeostatica) de glucosa (glucogeno) es un
tipo de polisacarido, un polimero de
unidades de azucar unidas mediante enlaces
glucosidicos.-
 “Carbohidratos”
• Glucogeno:
– Polimero ramificado, contiene un solo tipo de
monomero, la glucosa.
Se unen por
enlaces alfa
(1 – 4) glucosi-
dicos.
Los puntos de
ramificacion tienen
un azucar unido a 3
unidades vecinas.
 “Carbohidratos”
• Almidon:
– Las plantas almacenan su excedente de energia quimica en
forma de almidon, un polimero de la glucosa.
– Cereales y
algunos tuberculos
como papa y camote
contienen almidon.
Se forma de 2
azucares: amilosa y
Amilopectina.
 “Carbohidratos”
• Celulosa, Quitina y Glucosaminoglicanes:
– Polisacaridos de
dificil digestion,
resistentes y
durables.
Algodon y lino
constan de
Celulosa y cons-
tituye el princi-
pal componente
de la pared de las celulas vegetales.
 “Carbohidratos”
– Las telas de algodon deben su durabilidad a moleculas de
celulosa no ramificadas y largas que se ordenan en
cordones
moleculares.
Tambien contiene
monomeros de
glucosa pero estan
unidos por enlaces

Beta (1 a 4); el animal no

puede digerir la celulosa por carecer de la enzima que
degrada a la celulosa.(celulasa)
 “Carbohidratos”
– No todos los polisacaridos biologicos se forman
de monomeros de glucosa. La Quitina es un
polimero no ramificado del azucar N-
acetilglucosamina que es igual que la glucosa,
pero
tiene un grupo
aminoacetilo en lugar
de un hidroxilo unido
en el 2o carbon del
anillo
 “Carbohidratos”
– Otro grupo de polisacaridos;
• Los glucosaminoglicanes (o GAG) contienen 2
azucares diferentes. El GAG mejor conocido es
la Heparina que secretan algunas celulas en los
pulmones y otros tejidos como una reaccion a
una lesion tisular.
• La Heparina inhibe la coagulacion sanguinea.
• La heparina hace esta funcion cuando activa a un
inhibidor (antitrombina) de una enzima clave
(trombina) necesaria para la coagulacion.
 “Lipidos”
– Un grupo diverso de moleculas biologicas
apolares cuyas propiedades comunes son su
“capacidad para disolverse en solventes
organicos como el cloroformo y el benceno y
su incapacidad para disolverse en agua”.
• Los lipidos de importancia en la funcion celular:
-Grasas -Esteroides -Fosfolipidos.
 “Lipidos”
• Grasas:
– Formadas por una molecula de Glicerol unida
por enlaces tipo
“ester” a 3 acidos
grasos; esta mole-
cula se llama
‘triacilglicerol’.
 “Lipidos”
– Los acidos grasos son cadenas
hidrocarbonadas largas, no ramificadas, con
un solo grupo ‘carboxilo’ en un extremo.
 “Lipidos”
– Los dos extremos de la cadena tienen una
estructura diferente, luego tambien tienen
propiedades diferentes, el extremo
hidrocarbonado es ‘Hidrofobico’; el otro extremo
carboxilo (-C00H) que posee una carga negativa a
un pH fisiologico, es ‘Hidrofilico’.
Moleculas con estas propiedades se les
llaman Anfipaticas. Estas moleculas tienen
propiedades especiales.
 “Lipidos”
– Las propiedades de los acidos grasos se entienden
mejor al asociarlo a un ‘jabon’.
– Antiguamente los
jabones se hacian
calentando grasa
animal junto con
un alkali fuerte
(NaOH) o (K0H),
los cuales rompen
los enlaces ester del
glicerol con los acidos
Grasos.
 “Lipidos”
– Los jabones disuelven la grasa cuando el
extremo hidrofobo del acido graso se une a la
grasa, en tanto
que el extremo hidro-
filico interactua con
el agua que lo rodea.
Asi los materiales gra-
sos se convierten en
complejos (micelas) que
se dispersan en el agua.
 “Lipidos”
– Los acidos grasos difierenentre si por la
longitud de sus cadenas de hidrocarburos y
la presencia o ausencia de enlaces dobles.
 “Lipidos”
– La longitud de los acidos grasos: 14 a 20 carbones.
– Acidos grasos sin enlaces dobles : saturados.
– Acidos grasos con enlaces dobles: Insaturados.
– Los enlaces dobles
producen plegamientos,
mientras mas plega-
mientos, menos
probabilidad de que se
empaqueten juntas.
 “Lipidos”
– El triestearato, es un componente de las grasa
animales y se mantiene en estado solido a
temperaturas arriba de la ambiental.
– La presencia de multiples enlaces dobles en las
grasas vegetales se le etiqueta como
poliinsaturadas.
– Grasas liquidas a temperatura ambiente se les
llama aceites, como el ‘aceite de linasa’.
– Grasas solidas (margarina), aceites vegetales
insaturados, por reduccion quimica de los dobles
enlaces por atomos de ‘hidrogeno’ (hidrogenacion).
– Pueden haber, acidos grasos identicos o mixtos.
 “Lipidos”
– Las grasas: ricas en energia quimica; un gramo de grasa
tiene mas del doble de energia que un gramo de
carbohidratos.
– Carbohidratos: energia a corto plazo.
– Grasa: energia a largo plazo.
– Una persona adulta promedio contiene 0.5 kg de
carbohidratos, en forma de glucogeno = a 2 mil kcal de
energia total
– Un dia de ejercicio extenuante agota su reserva de
energia.
 “Lipidos”
– La persona promedio contiene 16 kgs de
grasa o 144 mil kcal de energia. Toma mucho
tiempo agotar esa reserva de energia en la
grasa.
– La grasa es muy insoluble en agua; se
almacenan en los ‘adipositos’ su citoplasma
se llena con una gota de grasa, pero tienen
capacidad para cambiar de volumen y
adaptarse.
 “Lipidos”
– “Esteroides”: se construyen alrededor de un
esqueleto caracteristico de 4 anillos de
hidrocarburos; el mas
importante es el
Colesterol componente
de la membrana celular
de animales y precursor
para la sintesis de
muchas hormonas
esteroideas: testoste-
rona, estrogeno y proges-
terona.
 “Lipidos”
– “Fosfolipidos”:
• La estructura del fosfolipido semeja una grasa:
(triacilglicerol)
 “Lipidos”
– Pero tiene solo dos cadenas de acido graso, es
decir es un “diacilglicerol”
– El 3er grupo hidroxilo del esqueleto de glicerol
esta unido en forma covalente, a un fosfato, el cual
a su vez esta unido a un grupo polar como la ‘colina’
– A diferencia de la
– grasa, los fosfo-
– Lipidos contienen
– dos extremos con
– propiedades di-
– ferentes; un extremo
– Hidrofilico, y el otro
– Hidrofobico.
 “Proteinas”
– Las proteinas:
• Llevan a cabo todas las actividades de la celula.
• Una celula mamifera contiene ± 10 mil proteinas.
– Enzimas: catalizan reacciones metabolicas.
– Cables estructurales de apoyo mecanico.
– Hormonas: factores de crecimiento y activadores de genes
– Proteinas reguladoras.
– Receptores de membranas y transportadores
– Proteinas que determinan el tipo de celula a la que
reaccionan.
- Filamentos contractiles y motores moleculares.
- Proteinas que actuan como “anticuerpos”
- Factores de coagulacion y etc.
 “Proteinas”
• Asumen estructuras diversas.
• Cada proteina, tiene una estructura unica, y muy
ordenada, con capacidad para funcionar en
forma especial.
• Tienen formas y superficies unicas para
funcionar con otras moleculas en forma
selectiva, o sea las proteinas tienen un alto
grado de especificidad. Ej. una enzima es capaz
de reconocer un segmento de DNA que contiene
una secuencia especifica de 8 nucleotidos e
ignora todas las otras 65,535 posibles
secuencias de nucleotidos.
 “Proteinas”
– “Unidades estructurales de las proteinas”
• Proteinas: ‘polimeros formados de monomeros’
• Cada proteina: secuencia unica de ‘aminoacidos’
• Esta secuencia le da a la proteina sus
propiedades unicas.
• En las proteinas se encuentran: 20 aminoacidos
diferentes. (de un virus o de un humano)
• Los aminoacidos tienen dos ‘aspectos’:
– Los ‘comunes a todos ellos’
– Y los unicos o especificos. (les da el nombre)
 “Proteinas”
– Estructura de los ‘aminoacidos con
propiedades compartidas’:
• Todos poseen un grupo amino y un grupo
carboxilo, separados por un solo atomo de
carbon (α )
 “Proteinas”
– En una solucion ‘acuosa neutra’ el grupo
carboxilo oierde su proton y cambia aun
estado de ‘carga negativa’: (- C00-), el grupo
amino alfa acepta un proton y permanece en
un estado de carga positiva (- NH3+)
 “Proteinas”
– Los aminoacidos tambien tienen atomos de
carbon ‘asimetricos’. (excepto ‘Glicina’)
– Se pueden unir a 4 grupos diferentes y…
– Pueden ser de dos formas: ‘dextro’ y ‘levo’
 “Proteinas”
– Los aminoacidos empleados en la sintesis de
una proteina usando ribosomas, son siempre
L-aminoacidos.
– Microorganismos emplean D-aminacidos en
la sintesis de algunos peptidos pequenos,
(pared celular de bacterias y varios
antibioticos).
– Los aminoacidos se unen para formar
cadenas polipeptidas, no-ramificadas y
continuas, mediante enlaces “Peptidicos”
 “Proteinas”
– La union de aminoacidos resultan de la union
de los grupos ‘carboxilicos’ de un aminoacido
con el grupo ‘amino’ del siguiente, con la
eliminacion de una molecula de agua.
 “Proteinas”
– Asi el enlace peptidico da lugar a estructuras como la siguiente:

– Promedio: una cadena polipeptidica contiene, 450 aminoacidos. La

‘Titina’, (proteina muscular, contiene mas de 30 mil aminoacidos.
– Los aminoacidos integrados en una cadena polipeptida se le
conoce como ‘residuo’
 “Proteinas”
– El ultimo residuo en el extremo de la cadena
N-terminal contiene un aminoacido con un
grupo alfa-amino libre (no enlazado); asi, el
residuo en el otro extremo, C-terminal
tiene un grupo alfa-carboxilo libre.
– Muchas proteinas son unidas a otras
formas: carbohidratos (glucoproteinas);
grupos que contienen metales
(metaloproteinas) y grupos organicos
(flavoproteinas)
 “Proteinas”
– Las propiedades de las cadenas laterales:
• El grupo R o cadena lateral
Unido al carbono alfa, es
muy variable entre las 20
unidades.
Esta variabilidad es la que
le da a la proteina su
estructura diversa y sus actividades varias.
Pueden estar cargados por completo (neto), los
hidrofobos y hasta los que participan en enlaces
covalentes y no covalentes.
 “Proteinas”
– Las cadenas laterales de los ‘sitios activos’ de las
enzimas pueden facilitar (catalizar) diversas
reacciones organicas.
– En las variadas caracteristicas de las cadenas
laterales, los aminoacidos son importantes en
interacciones ‘intramoleculares’ y intermoleculares.
– La clasificacion de los aminoacidos se basa en el
caracter de las cadenas laterales (R)
– Cuatro categorias:
• cadenas ‘polares con carga’
• Cadenas ‘polare sin carga’
• Cadenas ‘apolares’
• Cadenas con ‘propiedades unicas’
 “Proteinas”
– A)- “Polares con Carga”:
• Acido Aspartico Estos contienen fuertes
• Acido Glutamico. acidos y bases organicas
• Lisina -A pH fisiologico las cade
• Arginina nas estan siempre cargadas por
completo
 “Proteinas”
– Por estar cargados por completo, son capaces
de formar enlaces ‘ionicos’ con otras especies
cargadas en las celulas.
– El mejor ejemplo:
Los residuos de Arginina
con carga (+) de las pro-
teina histonas se unen
mediante enlaces ionicos
a los grupos fosfato del
DNA cargado negativamente (-)
 “Proteinas”
– La Histidina, tambien se considera un
aminoacido polar con carga, aunque a veces
presenta solo carga parcial a un pH
fisiologico.
– Por poder ganar o perder un proton, la
Histidina es un residuo importante en el
sitio activo de muchas proteinas.
 “Proteinas”
– B)-”Polares Sin Carga”:
• Serina Tienen carga parcial (+) o (-) y por
• Treonina tanto pueden formar enlaces de H+
• Glutamina incluida, el agua.
• Asparagina Son casi siempre muy reactivos
• Tirosina
 “Proteinas”
– “Apolares”:
• Sus cadenas laterales son ‘hidrofobas’ y no pueden formar enlaces electrostaticos o
interactuar con el agua: sus cadenas laterales no contienen oxigeno y nitrogeno. Varian en
forma y tamano, por lo que pueden estar en el interior de la proteina unidos entre si por
fuerzas de van der Waals e hidrofobicas.
 “Proteinas”
– “Aminoacidos con propiedades unicas”:
• Glicina: el mas pequeno, contiene un solo atomo
de Hidrogeno, lo que lo hace ‘muy importante’,
facilita que dos esqueletos polipeptidos se
aproximen estrechamente. Es mas flexible que
los demas y es util en las partes de su esqueleto
 “Proteinas”
– “La Prolina”:
• La prolina es unica porque contiene un grupo
“alfa-amino” como parte de un anillo (lo que la
convierte en un iminoacido).
• La prolina es un aminoacido hidrofobico que no
adopta facilmente una estructura seucndaria
ordenada, como una helice alfa.
– “La cisteina”:
• Contiene un grupo “sulfhidrilo”(-SH) reactivo
que aparece con frecuencia unido a otro residuo
de ‘cisteina’.
 “Proteinas”
– La union de el –SH se logra mediante un enlace
covalente, como un”puente disulfuro”
(-SS-).
Los puentes di-
sulfuro ayudan a
estabilizar las
formas intrinca-
das de las prote-
inas, sobre todo
las extracelulares
 “Proteinas”
– No todos los aminoacidos descritos estan en todas
las proteinas, ni estan distribuidos
equivalentemente.
– Existen otros aminoacidos en las proteinas, pero
son resultado de la alteracion de las cadenas
laterales de uno de los 20 aminoacidos basicos
despues de incorporarse a la cadena polipeptida.
– Estos se le conoce como modificaciones
postraduccionales. Esto afecta las propiedades y
funciones de las proteinas, a traves de
modificaciones de sus interacciones con otras
moleculas.
 “Proteinas”
– Esencial: el caracter ionico, polar o apolar de los
aminoacidos en la estructura y funcion de las
proteinas.
– Proteinas solubles estan de tal modo, formadas que
los residuos polares se situan en la superficie de la
molecula, y hacen enlaces con el agua,
contribuyendo a la solubilidad de la proteina.
– Los residuos ‘apolares’ estan inmersos en la
proteina, alejados del agua.
– Las interacciones hidrofobas entre las cadenas
apolares de estos residuos son una fuerza motriz
durante el plegamiento de la proteina y hacen
estable a la proteina.
 “Proteinas”
– En muchas enzimas, grupos reactivos
polares se proyevtan dentro del interior
‘apolar’ y le dan a la proteina su propiedad
“catalitica”.
– Reacciones que tienen una velocidad
imperceptible en el agua, ocurren en
milesimas de segundo dentro de la proteina.
 “Proteinas”
• “Estructuras Proteicas”
– La mejor ilustracion de la relacion intima entre la
forma y la funcion esta en las proteinas.
– Proteinas: moleculas enormes y complejas, pero su
estructura en cualquier ambiente es definida y
predecible.
– Cada aminoacido de una proteina se localiza en un
sitio epecifico, lo que le da estructura y la
reactividad que esa proteina debe tener.
– La estructura de la proteina se puede describir en
diferentes niveles de organizacion; cada uno
remarca un aspecto diferente y dependiente de
diferentes tipos de interacciones.
 “Proteinas”
– Cuatro niveles de estructuras proteicas:
• Primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
• Descripcion general: Primaria es la secuencia de
aminoacidos de una proteina (lineal); las otras
estructuras se relacionan con la organizacion de
la molecula en el espacio.
– Estructura primaria:
• La secuencia lineal de aminoacidos especificos
que constituyen la cadena. 20 bloques de
construccion el numero de polipeptidos que se
pueden formar es 20 n ; las posibles secuencias
son practicamente ilimitadas.
 “Proteinas”
– El orden preciso que guardan los aminoacidos en la cadena
proteica en un organismo, se encuentra en el genoma de dicho
organismo.
– Esta secuencia de aminoacidos, da la informacion para
determinar la configuracion tridimensional de la molecula y su
funcion.
– Asi, la secuencia de
aminoacidos es muy
importante y cualquier
variacion (mutaciones)
no es bien tolerada.
El ejemplo lo tenemos
en la “anemia drepanocitica”
– Causada por una simple sustitucion de un “acido glutamico”
polar con carga, en agua, por la “valina” aminoacido apolar.
 “Proteinas”
– El grado en el que los cambios de la
secuencia primaria se toleran, depende de
la proporcion en la cual se alteran el
aspecto de la proteina o los residuos
criticos funcionales.
– Cada tipo particular de polipeptido, sea
insulina (dos cadenas muy pequenas de 21 y
30 aminoacidos cada una, Sanger en 1950) o
alguna otra especie, tiene una secuencia
precisa de aminacidos que no varia de una
molecula a otra.
 “Proteinas”
– Actualmente con las tecnicas de
secuenciacion rapida de DNA, la estructura
primaria de un polipeptido, puede deducirse
por la secuencia nucleotida del gen que la
codifica.
– La informacion permitira a los
investigadores conocer cada proteina que
elaboran los organismos, pero, traducir en
conocimiento la informacion de la
estructura primaria aun es un formidable
reto.
 “Proteinas”
– “Estructura Secundaria”:
• Toda la materia existe en el espacio, luego, tiene una
estructura ‘tridimensional’.
• Forma muy compleja, gran asociacion de atomos.
• Conformacion”: disposicion tridimensional de los atomos
de una molecula, es decir su organizacion espacial.
• La estructura secundaria describe la conformacion de
partes de la cadena de polipeptidos.
• Linus Pauling y Robert Corey concluyeron que las cadenas
polipeptidicas existian en conformaciones ‘predefinidas’,
que proveen el numero maximo posible de puentes de
hidrogeno entre los aminoacidos vecinos.
 “Proteinas”
– Se propusieron 2 conformaciones:
• El esqueleto polipeptido toma la forma de un
cilindro, una espiral deno-
minada ‘helice alfa’ .
La estructura permanece
en el lado interno de la
helice y las cadenas la-
terales se proyectan
hacia adentro.
estabilizada por puentes
de hidrogeno.
 “Proteinas”
– Los patrones de difraccion de rayos X de proteinas
revelaron la existencia de estas helicesalfa,
(proteinas como mioglobina y hemoglobina que unen
el oxigeno).
– Las superficies
opuestas de una helice
tienen propiedades
contrastantes. Proteinas
hidrosolubles contienen
residuos polares en contacto
con el solvente y en la otra
superficie esta enfrentada al
interior, posee cadenas apolares
 “Proteinas”
– La segunda conformacion propuesta fue la
“hoja beta plegada”, consistente en varios segmentos de un
polipeptido permanecen lado con lado.
– Diferente a la helice, el esqueleto de cada segmento de
polipeptido (o cadena beta) toma una conformacion con
dobleces.
 “Proteinas”
– Igual que la helice alfa, la lamina beta tambien se
caracteriza por un gran numero de puentes de
hidrogeno, solo que estas uniones son
‘perpendiculares’ al eje de la cadena de polipeptidos
y se proyectan de manera transversal desde un
lado de la cadena hacia el otro.
 “Proteinas”
– Una cadena polipeptida, sin helices ni
laminas, muestran ‘bisagras’, ‘vueltas’, ‘asas’
o ‘extensiones digitiformes’ y estas son las
partes mas sensibles de la cadena y los
sitios de mayor actividad biologica
(anticuerpo/antigeno) donde hay gran
presencia de asas en uno de los extremos
del anticuerpo.
 “Proteinas”
• Los diferentes tipos de estructuras
secundarias:
 “Proteinas”
– “Estructura Terciaria”:
• Esta describe la conformacion de la proteina en
su totalidad (3-D).
• Esta estabilizada por puentes de hidrogeno
entre los atomos que forman los enlaces
peptidicos del esqueleto; la estructura 3a., gana
estabilidad por una disposicion de uniones no-
covalentes entre las diferentes cadenas
laterales de la proteina.
• Es facil ver que la estructura terciaria es
virtualmente ilimitada.
 “Proteinas”
– La mayoria de las proteinas se clasifican con
base en su conformacion estriuctural en:
“Proteinas fibrosas” (estructura alargada) y
“Proteinas globulares”
– Todas las proteinas que actuan como
materiales estructurales fuera de la celula
viva, son ‘fibrilares’ (colageno y elastina).
Estas proteinas resisten la fuerza de
corte. En contraste, las proteinas
intracelulares son…globulares.
 “Proteinas”
– “Mioglobina”:
• Cadenas polipepticas, plegadas, empaquetadas en
formas complejas; sus uniones son diversas.
 “Proteinas”
– Las funciones de la mioglobina en el tejido
muscular: almacen de oxigeno; el oxigeno se une a
un atomo de hierro en el centro del grupo “hem”.
– El grupo ‘hem’,
es un ejemplo de
un ‘grupo prostetico”
(una porcion de la
proteina que no es
aminoacido); le da el
color rojo al musculo
 “Proteinas”
– La mioglobina, molecula
compacta (globular) y la
estructura es de dobleces
sobre si misma en forma
compleja.
– Su perfil: 8 estructuras
semejantes a bastoncillos
de helices alfa (ninguna
‘beta plegada’)
conteniendo de 7 a 24
aminoacidos.
– El grupo “hem” esta
dentro de un paquete.
 “Proteinas”
– Este paquete esta
formado por los lados
hidrofobos de las cadenas
que promueven la union
del oxigeno, sin la
oxidacion (perdida de
electrones) de los atomos
de hierro.
– NO contiene enlaces
disulfuricos; sus partes
permanecen unidas por
enlaces no-covalentes.
 “Proteinas”
– Se supone que todos
los enlaces no-
covalentes (puentes
de hidrogeno, enlaces
ionicos y fuerzas de
van der Waals)
observados ocurren
entre las adenas
laterales dentro de
las proteinas.
 “Proteinas”
– La mayoria de las • ‘Dominios de
proteinas (diferente proteina y
de la mioglobina)
secuencias Motivo:
muchas proteinas
– Mas del 80% de las
globulares contienen
proteinas contienen
estructuras, helices
dos o mas modulos
alfa y beta.
distintos, o dominios
Cada proteina tiene una que pliegan de modo
estructura terciaria independiente uno del
unica relacionada a su otro.
secuencia aminoacida
y su funcion biologica
 “Proteinas”

• La figura: es una enzima

“fosfolipasa C”, que posee 4
dominios.
• Estos dominios representan
usualmente partes que
funcionan semi-
independientes.
• Unen diferentes ‘factores’,
como una coenzima y un
sustrato, o una cadena de
DNA y otra proteina, o bien
deben moverse relativamente
independientes una de la otra
 “Proteinas”
• Cada dominio de la
Fosfolipasa C de
mamifero se han
identificado como una
unidad homologa en otra
proteina.Quiza, algunos
dominios tuvieron un
intercambio aleatorio de
secuencias durante la
evolucion, y aparecio una
gran variedad de
proteinas.
 “Proteinas”
– Dominios de la “fosfogliceratocinasa”
 “Proteinas”
– Esta conversion de dominios crea proteinas
con combinaciones de actividades unicas.
– La proteina mamifera, es grande y a mayor
tamano mayor numero de dominios.
– Al determinar las estructuras terciarias,
sus investigaciones se simplificaron y
descubrieron sus estructuras recurrentes
o motivos.
– Motivos: consisten en un ordenamiento
definido de helices alfa o tiras beta, o
ambas cosas.
“Proteinas”
• Uno de los motivos
encontrados mas
frecuentemente es
la espiral enrollada.
• Dos helices o mas,
enrolladas como un
cable (cola fibrosa
de miosina)
trensado.
• Las espirales
enrolladas
mantienen juntos
dos polipeptidos.
 “Proteinas”
• Estas espirales enrolladas
tienen una estructura
primaria distintiva
caracterizada por una
secuencia repetida de 7
aminoacidos.
• El 1o. Y el 4o residuos (a y d)
tienen un lado apolar
en la cadena y estan situados
en un lado de la helice donde
forman interacciones
hidrofobas con sus
contrapartes en la helice
contigua.
• Como si una helice tuviera
botones y la otra los ojales.
 “Proteinas”
• Los dominios que se • Los plegamientos son
agrupan dentro de muchos, y a medida
las mismas familias que se reconocen
tienen un esqueleto nuevas proteinas,
que se pliega en una mas plegamientos se
configuracion reevaluan, mas, no se
regularmente similar han descrito aun.
y se dice que
contienen un
plegamiento comun.
(bizagra)
 “Proteinas”
– Cambios dinamicos dentro de las proteinas”
• Las proteinas no son estaticas, son dinamicas o
sea, se mueven en su estructura interna, el
medio ambiente con su energia, influye sobre
ellas.
• Pequenas fluctuaciones en los ordenamientos de
sus enlaces, crean en la proteina un incesante
movimiento termico dentro de la molecula:
cambios en los puentes de hidrogeno,
movimientos ondulatorios de las cadenas
laterales y rotaciones completas de los anillos
aromaticos de la tirosina y fenilalanina.
 “Proteinas”
• El papel de estos movimientos se ilustra en los
estudios de la enzima “Acetilcolinesterasa”, encargada
de la degradacion de la ‘colinesterasa’, que se libera
en el espacio sinaptico de la placa neuromotora.
 “Proteinas”
– La acetilcolinesterasa para poder hacer
encajar la acetilcolina en su sitio activo
necesita desplazar las adenas laterales que
bloquean en la enzima el sitio activo que es
muy pequeno.
– Estos movimiento predecibles se les
conocen “cambios conformacionales”
 “Proteinas”
– “Estructura Cuaternaria”
• Las proteinas compuestas de subunidades
poseen una estructura ‘cuaternaria’.
• Segun sea la proteina, las cadenas polipeptidicas
pueden ser identicas o diferentes.
• Una proteina compuesta de dos subunidades
identicas es un “homodimero”.
• Una proteina compuesta de dos subunidades no
identicas es un “heterodimero”
 “Proteinas”

– La figura es una proteina ‘homodimerica’, cada

unidad con un color diferente senalando los sitios
complementarios de contacto con rsiduos
hidrofobos.
 “Proteinas”
– La proteina de subunidades multiples como la
hemoglobina: consiste de dos polipeptidos de globina
α y dos polipeptidos de globina β unidos por
enlaces no-
covalentes. Cuando los
4 polipeptidos se ensamblan
en una molecula completa de
hemoglobina, la cinetica
de union y liberacion del
oxigeno son diferentes de
las observadas en los poli-
peptidos aislados.
 “Proteinas”

– Esto se debe a que la

union de oxigeno a un
polipeptido induce un
cambio
conformacional en los
otros polipeptidos,
que alteran su
afinidad por las
moleculas de oxigeno.
 “Proteinas”
– Perutz, un investigador, comparo la
estructura de la hemoglobina oxigenada y
desoxigenada, encontro que:
• La union del 02 con el hierro, hizo que este se
acercara al plano Hem.
• Esto precipito, una serie de movimientos mas
grandes dentro de las subunidades y entre ellas.
• Esto revela que las complejas funciones de las
proteinas pueden efectuarse mediante pequenos
cambios en su conformacion.
 “Proteinas”
– La hemoglobina, aun teniendo 4 subunidades, aun se
le considera una “proteina simple”.
– Hay muchos ejemplos de proteinas con funcion
especifica, que se reunen para formar ‘complejos
multiproteicos gigantes’ como la ‘deshidrogenasa de
piruvato’ de la E.Coli con 60 cadenas polipeptidas.
 “Proteinas”
– Las 60 cadenas polipeptidas de la E. Coli
corresponden a 3 enzimas diferentes.
– Estas enzimas catalizan reacciones que unen
la via metabolica de glucolisis con el ciclo
del acido tricarboxilico.
 “Proteinas”
• Chaperonas Moleculares”
– Hay proteinas ‘colaboradoras , conocidas como “chaperonas
moleculares”: reconocen de modo selectivo y unen secuencias
cortas de aminoacidos hidrofobos que tienden a exponerse en
las proteinas no nativas, pero a ocultarse en proteinas que
poseen una condicion nativa.
 “Proteinas”
• La figura muestra actividades de varias clases de chaperonas
moleculares: cadenas polipeptidas se sintetizan en los ribosomas
del citosol. Las cadenas polipeptidas adicionan aminoacidos, uno
en cada vez por la cadena N-terminal. Las chaperonas Hsp70 se
unen y alargan que emergen del canal de salida del ribosoma
mayor. Hsp70 evita que la cadena haga interacciones
inapropiadas y unirse a otra proteina.
 “Acidos Nucleicos”
– Macromoleculas construidas con largas
cadenas de monomeros llamados
‘nucleotidos’.
– Acidos nucleicos: almacen y transmisor
de la informacion genetica.
– Tambien pueden tener funciones
estructurales y cataliticas.
– Dos tipos de acidos nucleicos en los
organismos vivos: “acido
desoxiribonucleico”(DNA) y “acido
ribonucleico” (RNA).
 “Acidos Nucleicos”
– DNA contiene la informacion genetica de todos los
organismos celulares.
– RNA el material genetico de los virus.
– En las celulas, DNA dirige las actividades celulares durante la
formacion de RNA mensajero.
– El monomero (nucleotido) del RNA consta de 3 porciones
 “Acidos Nucleicos”
– Las 3 porciones: a) un azucar de 5 carbones (ribosa), b)-una
base nitrogenada (atomos de N y C) y c)-un Fosfato. a y b
forman un nucleosido.
– Las bases nitrogenadas del RNA, se les conoce tambien como
monofosfato de nucleosido.
– El fosfato se une al carbon 5 de la ribosa, y la base
nitrogenada se une al carbon 1 de la ribosa.
 “Acidos Nucleicos”
– Para formar una cadena de nucleotidos (RNA) o acido nucleico, el
grupo hidroxilo fijado al C-3
del azucar de un nucleotido
queda unido (union ester)
al grupo fosfato unido al
C-5 del siguiente nucleotido
de la cadena. Asi los nucleo-
tidos de una de RNA (DNA)
estan conectados con los
enlaces azucar-fosfato
descritos como enlaces 3’-5’
-fosfodiester. Debido a que el
atomo de fosfato esta esteri-
ficado con los dos atomos de 02,
uno de cada 2 azucares adhiacentes.
 “Acidos Nucleicos”
– Una cadena de RNA o DNA contiene 4 tipos
de nucleotidos distinguidos por su base
nitrogenada.
– 2 tipos: pirimidinas y
purinas.
– Pirimidinas: moleculas
pequenas (1 anillo).
– Purinas; moleculas
mas grandes: (2 anillos)
 “Acidos Nucleicos”
– RNA tiene 2 diferentes purinas: Adenina y
Guanina y 2 pirimidinas: Citosina y Uracilo
– En el DNA, el Uracilo
se sustituye por una
Timina, una pirimidina con
un grupo metilo adicional
pegado al anillo de la
ribosa.
 “Acidos Nucleicos”
– Tipicamente, el RNA consta de una sola
cadena continua, se pliega a menudo, y
forma moleculas con extensos
segmentos de doble cadena y
estructuras complejas tridimensionales.
 “Acidos Nucleicos”
– Estas estructuras corresponden a un RNA
ribosomico, sin informacion genetica; mas bien
son andamiajes estructurales que hacen
enlaces con las proteinas del ribosoma de la
unidad mayor.
– Hay RNAs con poder catalitico y se le conoce
como “ribozimas”
– Los nucleotidos tienen
funciones por si mismos.
El ATP, energetico vital, y el
GTP (trifosfato de guano-
sina) es otro nucleotido muy
Importante.
 “Inmunoglobulinas
– “Estructura y funcion de los anticuerpos”-
• Un ultimo grupo de proteinas, las inmunoglobulinas o
anticuerpos: son proteinas solubles, producidas por
los vertebrados, elementos agresivos contra los
patogenos invasores del organismo humano.
• La interaccion de los anticuerpos con el antigeno le
imposibilita su accion patogena, y le hace apetecible
a los macrofagos y facilita asi su destruccion.
• El sistema inmunologico puede producir millones de
moleculas diferentes de anticuerpos, que en conjunto
reconocen y unen a todo tipo de sustancia extrana,
(antigeno) a la cual se puede exponer el cuerpo.
“Acidos Nucleicos”
 “Inmunoglobulinas”
• “Estructura y Funcion
de los anticuerpos”
– Proteinas solubles,
miembros importantes
del sistema inmune del
vertebrado.
– Su caracteristica mas
sobresaliente es su
‘especificidad’.
– La especificidad esta en
sus cadenas pesadas.
“Inmunoglobulinas”
 “Inmunoglobulinas”
• Se forman de dos tipos de cadenas de polipeptidos, las
‘cadenas pesadas’(↑ peso molecular), y las
cadenas ligeras (↓ peso molecular) forman pares
entre si, con uniones S, hay 5 clases diferentes de
Inmunoglobulinas.