Welcome to Scribd, the world's digital library. Read, publish, and share books and documents. See more
Download
Standard view
Full view
of .
Save to My Library
Look up keyword
Like this
39Activity
0 of .
Results for:
No results containing your search query
P. 1
Enzimas (Apunte)

Enzimas (Apunte)

Ratings:

4.56

(9)
|Views: 12,287 |Likes:
Published by Gaby_biologia
Resumen del tema Enzimas (CBC)
Resumen del tema Enzimas (CBC)

More info:

Published by: Gaby_biologia on Apr 23, 2008
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOC, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

11/13/2013

pdf

text

original

 
Nota: Los contenidos del siguiente RESUMEN tienen como función servir como GUÍA para los alumnos. Los temas deben sercompletados con lo dicho en clase y con la Bibliografía recomendada por la cátedra.
Enzimas
Michaelianas
Proteínas con estructura globular terciaria. Poseen un sitio activo que es donde se introduce el sustrato y donde escatalizada la reacción.Las enzimas son específicas para los sustratos. Éste se une al sitio activo REVERSIBLMENTE a través de interaccionesde tipo intermolecular (débiles).
Características del Gráfico “Velocidad en función de la concentración de Sustrato”
:Éstos gráficos representan una situación en la cual hay una cantidad determinada de enzima y se va aumentando laconcentración de sustrato. Para cada concentración de sustrato, se mide la Velocidad de reacción.Fíjense que en éste gráfico, la velocidad de reaccn va aumentando proporcionalmente a medida que aumenta la concentración de sustrato, y llega unmomento en el que la pendiente empieza a disminuir hasta hasta el punto en que lavelocidad se hace constante. Ése es el punto de saturación. Por más que se aumentela concentración de sustrato, las enzimas no pueden actuar más rápido que suvelocidad máxima (todos los sitios activos están ocupados).En éstos gráficos, se define también la Km, que es la concentración de sustrato quecorresponde a la mitad de la velocidad máxima, y es una medida de la afinidad dela enzima por el sustrato. A mayor afinidad, menor Km (porque hace falta unaMENOR concentración de sustrato para alcanzar la mitad del punto de saturaciónde la enzima).
Inhibidores
Hay dos tipos de inhibidores para las enzimas:Irreversibles: Se unen de forma covalente a la enzima e inhiben la actividad enzimática PERMANENTEMENTE.Reversibles: Se unen con uniones débiles, que se pueden romper (por eso es que son reversibles: el inhibidor se une, yluego puede separarse).Hay 2 tipos:
Competitivos:
Se unen en el SITIO ACTIVO impidiendo la unión del sustrato. Enel gráfico se observa que aumenta la Km (o sea, es como si disminuyera la afinidadde la enzima por el sustrato) dado que parte de los sitios activos están “ocupados” por el inhibidor. Pero aún así, la velocidad máxima se mantiene constante (porquesi aumento mucho la concentración del sustrato, llega un punto en el que lacantidad de inhibidor es muy pequeña con respecto a la cantidad de sustrato, y elefecto se revierte).
No Competitivos:
En éste caso, el inhibidor se une a un sitio diferente del sitioactivo, impidiendo que la enzima actúe (ya sea porque cambia la conformación dela misma o porque altera de alguna manera su capacidad catalítica).La afinidad de la enzima por el sustrato no cambia (Km constante) ya que éste puede seguirse uniendo a la enzima. Lo que sí cambia es la velocidad máxima(porque en todo momento, es como si hubiera una menor concentración de enzimasactuando, ya que algunas de ellas están unidas al inhibidor). Ésta inhibición NO SEREVIERTE por agregado de sustrato:
 
Alostéricas
Proteínas con estructura globular cuaternaria. Poseen más de una subunidad globular, cada una con un sitio activo (vale lomismo que para el sitio activo de las enzimas michaelianas) y un sitio alostérico (donde se introducen distintosmoduladores alostéricos cuya función es la de modificar la actividad de la enzima según las necesidades de la célula).
Características del Gráfico “Velocidad en función de la concentración de Sustrato”:
En el caso de las enzimas alostéricas, no se define Km. Si se define la velocidadmáxima, que es el punto de saturación de la enzima, donde la velocidad se mantieneconstante (todos los sitios activos ocupados y la enzima está trabajando a su máximavelocidad).Otra característica de las enzimas alostéricas es el efecto cooperativo: Éstas enzimas poseen más de un sitio activo, y a medida que se van ocupando los sitios, la proteínacambia su conformación haciendo que los otros sitios activos queden más expuestos ysea más fácil para el siguiente sustrato unirse. (A medida que se van uniendo lossustratos a los sitios activos, aumenta la afinidad de la enzima por el siguientesustrato).Esto se puede observar en la curva de velocidad en función de la concentración desustrato, que tiene forma sigmoidea (forma de S): A bajas concentraciones de sustratola enzima no actúa tan bien como lo hace a altas concentraciones (compárenlo con elgráfico se michaelianas, si los superponen se van a dar cuenta que a bajas [S] laenzima alostérica actúa a menor velocidad que la michaeliana).
Moduladores:
LOS INHIBIDORES LOS VEMOS SOLO PARA ENZIMAS MICHAELIANAS. PARA ENZIMAS ALOSTÉRICAS LOQUE VEMOS ES EL EFECTO DE MODULADORES ALOSTÉRICOS.La diferencia es que un modulador alostérico es una sustancia que se encuentra normalmente en la célula y es una de lasestrategias utilizadas normalmente para regular la actividad de las enzimas. En cambio un inhibidos es una sustanciaexógena (que viene de afuera de la célula) y que inhibe el funcionamiento de las enzimas. Las actividad de las enzimas Alostéricas puede ser REGULADA por la célula. Esto se logra por la unión de moduladoresalostéricos positivos (aumentan la actividad) o negativos (disminuyen la actividad) que se unen en los sitios alostéricos dela enzima.
El gráfico cambiaría de la siguiente manera:
Fíjense que la velocidad máxima no varía. Lo que varía es la afinidad de la enzima por el sustrato.El modulador negativo (azul) disminuye la afinidad de la enzima por el sustrato demanera que hace falta más cantidad de sustrato para alcanzar la misma velocidadque se alcanzaba sin modulador (negro).Lo contrario ocurre con el modulador positivo (rojo). A bajas concentraciones desustrato se alcanza mayor velocidad que sin el modulador.[Los moduladores no alteran la forma de la curva y el efecto cooperativo semantiene].Las enzimas alostéricas suelen encontrarse al principio de vías metabólicas (que son reacciones enzimáticas“encadenadas” en las cuales el producto de una reacción es el sustrato de la siguiente reacción:Hay dos mecanismos de regulación de la actividad:
Feed-Back (o inhibición por producto final):
 Lo que ocurre es que cuando se acumula uno de los últimos productos de la vía metabólica (D), éste actúa como unmodulador negativo sobre la enzima alostérica 1 (E1), disminuyendo su velocidad. De ésta forma, cuando se acumula“D”en la célula, éste actúa disminuyendo la velocidad de su propia síntesis.
 
Activación por Precursor:
En éste caso, el primer sustrato actúa como modulador positivo de la enzima 1 (E1). Entonces, cuando se acumula dichosustrato en la célula, se une al sitio alostérico de E1 aumentando su actividad (aumenta la velocidad en que A se consume para formar B en la reacción catalizada por la enzima 1).
Efectos del pH, y de la temperatura
Los efectos del pH y de la temperatura sobre la actividad enzimática son válidos para ambos tipos de enzimas. (Losgráficos de Velocidad en función de la temperatura o del pH están en la guía de Actividades).Temperatura:Se observa que la actividad aumenta a medida que aumenta la temperatura, porque la velocidad de la mayoría de lasreacciones químicas aumenta con la temperatura (porque aumenta el movimiento térmico de las moléculas y la probabilidad de choque entre ellas para que se produzca la reacción).En el caso de las reacciones enzimáticas, esto ocurre hasta que se llega a los 37 grados (esto es aproximado para lasenzimas que actúan a nivel fisiológico en animales de sangre caliente). Ésta es la temperatura óptima de la enzima (latemperatura a la que actúa de manera óptima). A temperaturas mayores, la enzima, como cualquier proteína, comienza asufrir los efectos de la temperatura: se rompen las uniones débiles que mantienen las estructuras cuaternaria, terciaria ysecundaria (desnaturalización), perdiéndose por ende la actividad biológica de la proteína (en éste caso la actividad biológica es la capacidad de catalizar reacciones químicas específicas). pH:Dada las características de las proteínas y de los aminoácidos, el pH puede o no afectar a la estructura de las mismas.Las variaciones de pH pueden alterar las cargas positivas o negativas de los aminoácidos, alterando las interacciones entreellos que son responsables de la ESTRUCTURA GLOBULAR (terciaria o cuaternaria) que adopta la proteína. Si laestructura globular se altera (desnaturalización) se pierde la actividad biológica de la enzima.
Estrategias para regular la actividad enzimática en las células:
Moduladores alostéricos : Mecanismos de Feed-Back y Activación por Precursor mencionados arriba. Se usancomo estrategia para mantener la homeostasis en la célula, y poder derivar los sustratos a distintas víasmetabólicas según sean necesarios.Recuerden el ejemplo que les dí en clase: teniendo en cuenta las vías esquematizadas arriba, si “A” es la glucosay “D” es el ATP, la vía metabólica esquematizada sería la respiración celular. Cuando en la célula se acumulaglucosa, esta activa la vía de la respiración porque es un modulador alostérico positivo de la E1 (entonces todaslas reacciones de la vía se aceleran, porque la actividad de la primera enzima es mayor). Pero cuando se acumulamucho ATP, este inhibe a la E1, de manera tal que la vía de la respiración se “frene”. Entonces la glucosa puedeser utilizada para otra cosa, por ejemplo, para sintetizar polisacáridos de reserva (Glucógeno o Almidón) a travésde otra vía metabólica.
Modificaciones covalentes : Por medio de la unión COVALENTE de ciertos grupos (por ejemplo el grupo fosfato)se puede activar o desactivar una enzima. Entonces, cuando la célula necesita que una enzima determinada actúela puede activar (ya sea adicionándole o quitándole el grupo fosfato, según la enzima) y viceversa.Vale aclarar que, dichas modificaciones, dado que conllevan la formación o ruptura de enlaces covalentes, SONREACCIONES QUÍMICAS QUE ESTÁN CATALIZADAS POR OTRAS ENZIMAS.
Proteólisis : Muchas veces, las enzimas son sintetizadas en una célula pero tienen que cumplir su función en otrolugar (ejemplo: enzimas pancreáticas son sintetizadas por células del páncreas pero actúan en el intestino).Entonces, se sintetizan en una forma inactiva ZIMÓGENO. En los zimógenos, a la estructura primaria de la proteína le “sobra” una porción. Cuando el zimógeno llega al lugar donde debe actuar, hay enzimas que “cortan”ésa porción sobrante de la cadena polipeptídica y de ésta manera lo activan.
Regulación de la expresión : El mecanismo a largo plazo para regular la actividad enzimática es la inducción orepresión de su síntesis. Esto se logra a nivel genético: Las proteínas son sintetizadas gracias a que el ADN“copia” a ARN una porción de la información que lleva almacenada. Luego, el ARN “lleva” dicha informacióndesde el núcleo hasta el citoplasma, y ésa información se “traduce” y se sintetiza la proteína.

You're Reading a Free Preview

Download
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->