BIOQUÍMICA

UNIDAD 1

AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS y
NUCLEÓTIDOS
Profª. Milagro León
Cátedra de Bioquímica
Facultad de Ciencias Veterinarias
Universidad Central de Venezuela
 Objetivos específicos
1. Describir las características estructurales y funcionales de los
aminoácidos
a. Concepto de aminoácido, importancia, estructura general,
isomería y nomenclatura.
b. Criterios de clasificación:
• Presencia en la naturaleza
• Esencialidad nutricional
• Características físico – químicas de la cadena lateral.
c. Propiedades físicas (solubilidad y punto de fusión) y
propiedades químicas (propiedades ácido-básicas, formación
de sales y de ésteres) de los aminoácidos.
2. Describir las características estructurales y funcionales de los péptidos.
a. Formación y características del enlace peptídico.
b. Concepto de péptidos, nomenclatura, representación, ejemplos
e importancia.
3. Describir las características estructurales y funcionales de las
proteínas.
a. Concepto de proteína, ejemplos e importancia.
b. Criterios de clasificación de las proteínas.
• Solubilidad.
• Función biológica.
• Forma.
• Composición.
c. Niveles estructurales de las proteínas. Definiciones,
características, fuerzas que intervienen.
d. Desnaturalización de una proteína. Definición. Agentes
desnaturalizantes.
e. Características estructurales y funcionales de algunas proteínas
de importancia fisiológica. Mioglobina, Hemoglobina, Colágeno,
Queratina, Actina, Miosina, Inmunoglobulinas y Proteínas
plasmáticas
4. Describir las características estructurales y funcionales de los
nucleótidos.
a. Bases nitrogenadas púricas y pirimidínicas: estructura y función.
b. Nucleósidos: estructura y función.
c. Nucleótidos mono, di y trifosfato: estructura y función.
 Aminoácidos
Compuestos orgánicos formados por un grupo amino
(NH2) y un grupo carboxilo (COOH).
Algunos aminoácidos se encuentran libres como
neurotransmisores, otros se unen entre sí formando
péptidos como hormonas, o formando proteínas con
múltiples funciones.
Estructura General

COO¯
+
H3N Cα H
R
 Formas de los Aminoácidos

COOH COO¯
+
H2N C H H3N C H
R R
Íon híbrido
zwitterión

Predomina a pH fisiológico
 Isomerismo de los Aminoácidos
(excepto la glicina)

COO¯ COO¯
+ +
H3N C H H C NH3
CH3 Carbono CH3
asimétrico
L- Alanina D- Alanina

Imágenes quirales (no superponibles)

Enantiómeros o isómeros especulares

Poseen actividad óptica: rotan el plano de la luz polarizada hacia la

derecha (dextrógiros) o hacia la izquierda
(levógiros).
Clasificación de los aminoácidos
1) Componentes o no de las proteínas
Aminoácidos proteicos:
glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina,
serina, treonina, cisteína, metionina, tirosina, triptófano,
fenilalanina, glutamato, glutamina, aspartato,
asparagina, histidina, lisina, y arginina.

Aminoácidos no proteicos:
todos los demás (ornitina, citrulina, ácido gamma-
aminobutírico (GABA), etc.)
2) Según su capacidad de interaccionar con en
agua:
Apolares neutros
Alifáticos: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina
y prolina.
Aromáticos: fenilalanina, tirosina y triptófano.

Polares neutros: serina, treonina, cisteína, glutamina y

asparagina

Ácidos: glutamato, aspartato.

Básicos: histidina, lisina y arginina.

 Aminoácidos Apolares Alifáticos:

Glicina, Gly, G Alanina, Ala, A

Prolina, Pro, P
Valina, Val, V

Metionina, Met, M Leucina, Leu, L Isoleucina, Ile, I

 Aminoácidos Apolares Aromáticos:

Fenilalanina, Phe, F

Tirosina, Tyr, Y Triptofano, Trp, W

Aminoácidos Polares Neutros:

Serina, Ser, S
Treonina, Thr, T Cisteína, Cys, C

Glutamina, Gln, Q Asparagina, Asn, N

Aminoácidos Ácidos:

Aspartato, Asp, D

Glutamato, Glu, E
Aminoácidos Básicos:

Histidina, His, H
Lisina, Lys, K

Arginina, Arg, R
 3) Esencialidad nutricional
Nutricionalmente esenciales:
no sintetizados por el organismo (valina, leucina, isoleucina,
treonina, metionina, lisina, fenilalanina y triptófano).

Nutricionalmente no esenciales:
pueden ser sintetizados por el organismo (glicina, alanina,
prolina, serina, glutamato, glutamina, aspartato, asparagina).

Nutricionalmente semiesenciales:
a) Sintetizados a partir de aminoácidos esenciales (cisteína, a
partir de metionina y tirosina, a partir de fenilalanina).

b) Se sintetizan en cantidades adecuadas para el estado adulto

pero no para el estado de crecimiento o la preñez (arginina e
histidina).
 Comportamiento Ácido – Base
Ácido= Sustancia capaz de ceder protones
Base= Sustancia capaz de aceptar protones

Ácido Base conjugada

R-COOH R-COO¯ + H+

R-NH3+ R-NH2 + H+

Los aminoácidos son moléculas anfóteras

ya que pueden actuar como ácidos o como bases
Las fuerzas relativas de los ácidos débiles se
expresan en términos de la constante de
disociación del ácido (KA) o de su pKA

pH= - log H+ pKA = - log KA

pKA = Valor del pH en el cual el aminoácido se

encuentra 50% disociado y 50% no
disociado.

Presenta máximo poder amortiguador

 Formas iónicas de los Aminoácidos en
disolución
Debido a que los aminoácidos poseen al menos dos grupos
+
ionizables en su estructura (el – COOH y el – NH3) , la forma iónica
predominante de estas moléculas en disolución depende del pH.

COOH COO¯ COO¯

H3N+ C H H3N+ C H H2N C H
CH3 CH3 CH3
Medio ácido Medio neutro Medio básico
pH bajo pH fisiológico pH alto

Carga neta = +1 Carga neta = 0 Carga neta = -1

 Estados de disociación de los grupos ionizables
del aminoácido Histidina

pH Ácido pH Básico

pKA -COOH pKA Imidazol pKA -+NH3

Carga neta= +2 Carga neta= +1 Carga neta= 0 Carga neta= –1

pKA Imidazol + pKA -+NH3

pI=
2
Curva de valoración de la histidina

pKA -+NH3

pKA Imidazol

pKA -COOH

Equivalentes de ¯OH
 Propiedades químicas de los
aminoácidos
1. Formación de sales
Ácido + base sal + agua

2. Formación de ésteres
Ácido + alcohol éster + agua

3. Formación de enlace peptídico

Amino + carboxilo péptido + agua
 Péptidos
Compuestos nitrogenados formados por 2 ó
más residuos de aminoácidos, unidos por
uno ó más enlaces peptídicos.

Enlace peptídico: Es un enlace amida que se

forma cuando el par de e¯ sin compartir del
grupo -amino de un aminoácido ataca al
carbono -carboxilo de otro aminoácido.
Formación de un enlace peptídico

+
α

Glicina Alanina

Enlace α +
peptídico Agua

Glicilalanina, Gli-Ala, GA
 Formación de un dipéptido

HOH
COOH COOH O COOH
H2N C H + H2N C H CN C H
CH3 H CH
H H2N C H 3

Glicina, Gly Alanina, Ala H

Glicil-alanina, Gly-Ala
 Características del enlace peptídico
• Los átomos involucrados
La unidad peptídica es rígida y plana en el enlace peptídico son
coplanares.

• Trans: El hidrógeno del

grupo amino sustituido,
está casi siempre ubicado
opuesto al oxígeno del
grupo carbonilo.

• Es un híbrido de
resonancia con electrones
deslocalizados a lo largo
de los enlaces (C – N) y
(C – O).

• Presenta un carácter
parcial de doble enlace.
 Representación de los péptidos
1. En zig-zag, con extremo amino a la izquierda.

2. Abreviaturas separadas por guiones, colocando

entre paréntesis los aminoácidos dudosos:
Ala-Ser-(Cis-Lis-Fen)-His-Tre
AS(CKF)HT
3. Derivados del aminoácido del extremo
carboxilo.
Alanil-seril-(cisteinil-lisil-fenilalanil)-histidil-treonina
 Representación de un tripéptido
OH

Carboxilo terminal
O CH2 H O
Amino terminal H
H3N+ C C N C O¯
C N C C
H H H
CH2 O CH2
COO¯ OH
Asp-Tir-Ser DYS Aspartil-tirosil-serina
 Nomenclatura de los péptidos
Los péptidos se nombran comenzando por el extremo N y
se les da el sufijo “il” a los aminoácidos excepto al último,
es decir, se nombran como derivados del aminoácido del
extremo carboxilo
Por ejemplo:
Alanil-seril-cisteinil-lisil-fenilalanil-histidil-treonina

Abreviaturas o símbolos separados por guiones:

Ala-Ser-Cis-Lis-Fen-His-Tre
ASCKFHT
Entre paréntesis los aminoácidos dudosos:
Ala-Ser-(Cis-Lis-Fen)-His-Tre
AS(CKF)HT
 Clasificación de los péptidos
1. Según el número de los residuos de aminoácidos
(1 sola cadena):
• Dipéptido (2 residuos de aminoácidos),
• Tripéptido (3 residuos de aminoácidos)
• Oligopéptido (4 a 10 residuos de aminoácidos)
• Polipéptido (mas de 10 residuos de aminoácidos).

2. Según el número de cadenas:

• Monómero (1 cadena): vasopresina
• Dímero (2 cadenas): insulina
 Péptidos de importancia fisiológica
Glutatión:
Tripéptido (gamma glutamil-cisteinil-glicina).

SH
O CH2 H H O
C C N C O¯
CH2 N C C
H H
CH2 H O
H3N+ C H
COO¯
Funciones:
Descomposición del H2O2.
Metabolismo de sustancias tóxicas.
Antioxidante intracelular.
Transporte de aminoácidos
 Péptidos de importancia fisiológica

Hormonas pancreáticas
Insulina:
Conformada por 2 cadenas, con un total de 51
aminoácidos, responsable de la entrada de
glucosa en las células del tejido muscular y
adiposo.

Glucagón:
Es una cadena de 29 aminoácidos, aumenta los
niveles de glucosa en sangre.
 Insulina Humana:

S S
Gli-Ile-Val-Glu-Gln-Cis-Cis-Tre-Ser-Ile-Cis-Ser-Leu-Tir-Gln-Leu-Glu-Asn-Tir-Cis-Asn
S S

S S
Fen-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cis-Gli-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tir-Leu-Val-Cis-Gli-Glu-Arg-Gli-Fen-Fen-Tir-Ter-Pro-Lis-Ala

Insulina Bovina:
S S
Gli-Ile-Val-Glu-Gln-Cis-Cis-Ala-Ser-Val-Cis-Ser-Leu-Tir-Gln-Leu-Glu-Asn-Tir-Cis-Asn
S S

S S
Fen-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cis-Gli-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tir-Leu-Val-Cis-Gli-Glu-Arg-Gli-Fen-Fen-Tir-Ter-Pro-Lis-Ala
 Péptidos de importancia fisiológica

Hormonas hipotalámicas
Hormona liberadora de tirotropina (tripéptido).

Hormona liberadora de gonadotropina (decapéptido).

Hormona liberadora de corticotropina (41 amino-

ácidos).

Hormona liberadora de la hormona de crecimiento

(44 aminoácidos).
 Péptidos de importancia fisiológica

Hormonas hipofisiarias
Vasopresina u hormona antidiurética:
nonapéptido, promueve la resorción de agua
desde los túbulos renales distales.

Oxitocina:
nonapéptido, promueve la expulsión de leche
de las glándulas mamarias y la contracción
del músculo liso uterino.
 Proteínas
Cadenas polipeptídicas de mas de 100
aminoácidos, con estructuras primaria,
secundaria y terciaria por lo menos (algunas
también cuaternaria).

Compuesto orgánico nitrogenado formado por

aminoácidos, que cumple múltiples funciones en
los seres vivos.
Funciones de las Proteínas
Catálisis enzimática

Transporte y almacenamiento

Protección inmune

Generación y transmisión del impulso nervioso

Control del crecimiento y diferenciación

Movimiento coordinado y soporte mecánico

Proteínas: diversas formas y tamaños
Clasificación de las proteínas
1)Según su forma
a) Globulares:
Relación longitud/ancho < 10
Solubles en soluciones salinas acuosas.
Ejemplos: Enzimas, mioglobina, hemoglobina

b) Fibrosas:
Relación longitud/ancho > 10
Insolubles en soluciones salinas acuosas.
Ejemplos: Colágeno, queratina.
 2) Según su función
a) Catalítica (enzimas)
b) Transportadoras (hemoglobina, lipoproteínas)
c) Almacenadoras (mioglobina, ferritina)
d) Protectoras (inmunoglobulinas)
e) Estructurales (colágeno)
f) Reguladoras (hormonas, proteínas unidas a ADN)
g) Contráctiles o de movimiento (actina, miosina)
 3) Según su composición
a) Simples: formadas solamente por residuos de
aminoácidos.
Ejemplo: Albúmina

b) Complejas: Contienen residuos de aminoácidos y otro

(s) componente (s)
Apoproteína: parte proteica
Grupo prostético: parte no proteica
Ejemplos: glucoproteína (glúcido)
lipoproteína (lípido)
metaloproteína (metal)
fosfoproteína (PO4H3)
 4) Según el número de cadenas
a) Monoméricas: 1 sola cadena polipeptídica.

Ejemplo:
Mioglobina

b) Oligomérica: más de 1 cadena polipeptídica

Ejemplo:
Hemoglobina (tetramérica)
 5) Según su solubilidad

a) Solubles en soluciones salinas acuosas:

Proteínas globulares (albúmina, globulinas)

b) Insolubles en soluciones salinas acuosas:

Proteínas fibrosas (colágeno, queratina)

Características estructurales de las proteínas
Niveles estructurales:
Estructura Primaria: Secuencia de aminoácidos unidos
por enlaces peptídicos
Estructura Secundaria: Ordenamiento espacial de los
residuos de aminoácidos cercanos
entre sí
Estructura Terciaria: Se refiere a la conformación
tridimensional resultante del
plegamiento de una cadena
polipeptídica

Estructura Cuaternaria: Asociación de dos o más cadenas

polipeptídicas (varias subunidades
o monómeros)
 Niveles estructurales:
Estructura secundaria
Estructura primaria

Lys
Lys
Gly Estructura terciaria Estructura cuaternaria
Gly

Leu
Val
Ala
His
 Fuerzas que estabilizan los niveles
estructurales de las proteínas
1) Enlaces covalentes (fuertes) compartición de electrones:
a. Enlace peptídico: entre el grupo alfa NH2 de un aminoácido y el
grupo carboxilo de otro aminoácido
b. Enlace disulfuro: entre 2 cisteínas, inter o intra-cadena

2) Enlaces débiles (transferencia de electrones):

a. Puentes de hidrógeno: entre el N (NH2) y el O (COOH o del H2O),
un átomo de hidrógeno es compartido por dos átomos diferentes
b. Electrostáticos o salinos: entre grupos con cargas opuestas (+NH3)
y (COO¯)
c. Hidrófobos: Fuerzas de repulsión entre cadenas laterales no
polares y el H2O, interaccionando grupos hidrófobos entre sí.
d. Van der Waals: Fuerzas de atracción o de repulsión dipolar a
distancias cortas
 Puentes de hidrógenos
Entre el grupo Entre el grupo Entre los enlaces Entre bases
hidroxilo de un carbonilo de peptídicos de complementarias
alcohol y el una cetona y el polipéptidos del ADN
agua agua

Timina

Adenina
 Estructura Primaria
Es la secuencia lineal de los residuos de aminoácidos

Esta secuencia es la que determina la estructura

tridimensional y la función de la proteína

Está especificada por la información genética

Las alteraciones en la estructura primaria provocan

enfermedades moleculares

Enlaces que la conforman:

Enlace peptídico
Puente disulfuro (si lo hubiera).
 Estructura secundaria
Plegado local, el la conformación que se repite de
modo regular en la cadena polipetídica.

Los tipos de estructura secundaria que se

observan con más frecuencia son la α- Hélice y la
lámina β -plegada.
Ambas conformaciones se encuentran
estabilizadas por puentes de hidrógenos entre los
grupos carbonilo (C = O) y el imino (N – H) del
esqueleto plipeptídico y por interacciones de Van
der Waals.
Alfa-hélice (α-hélice)
Hélice derecha
Puentes de hidrógeno
Fuerzas de Van der Waals
Longitud: entre 4 y 50 residuos (12)
3,6 residuos por vuelta
Se repite cada 18 residuos
Grupos R dirigidos hacia afuera
 Tipos de Hélices o espirales

Hélice 310 Hélice  Hélice 

Lámina plegada beta
Cadenas plegadas en abanico.
Esqueleto peptídico extendido casi por completo.
Implican tramos de 5 a 10 aminoácidos.
Puentes de hidrógeno, Fuerzas de Van der Waals.
Las tiras pueden ser paralelas (igual dirección) o
antiparalelas (direcciones opuestas).
Los Grupos R alternan hacia arriba o hacia debajo
de la cadena principal.
 Láminas -plegadas
a) Paralelas b) Antiparalelas

Las láminas -antiparalelas son más estables debido a que se forman puentes
de hidrógenos colineales
Láminas plegadas beta antiparalelas
 Estructuras supersecundarias
Son combinaciones de estructuras secundarias de hélices
alfa y láminas beta
Unidades : Están constituidas por dos láminas -plegadas
paralelas interconectadas por un segmento de -hélice
Unidades : Están constituidas por dos -hélices sucesivas
separadas por un segmento no helicoidal.
Meandros: Están constituidos por láminas -plegadas anti-
paralelas interconectadas por segmentos de
aminoácidos polares y glicina que producen un cambio
brusco de la dirección de la cadena polipeptídica
Barril : Se produce cuando varias configuraciones de láminas
-plegadas se repliegan sobre ellas mismas.
Llave Griega: Se producen cuando una lámina -plegada anti-
paralela se dobla sobre sí misma.
 Estructuras supersecundarias
Unidades : Unidades : Meandros:

Barril : Llave Griega:

 Estructura terciaria
Es la configuración tridimensional única que asume una
proteína globular al plegarse sobre sí misma.
Características:
1. Aproximación de las cadenas laterales de aminoácidos
distantes en la estructura primaria.
2. Empaquetamiento compacto de la cadena polipeptídica.
3. Presencia de segmentos estructuralmente independientes con
funciones específicas.
Estabilizada por:
1. Interacciones hidrófobas
2. Interacciones electrostáticas o puentes salinos
3. Puentes de hidrógenos
4. Enlaces covalentes (Puentes disulfuro)
 Interacciones que mantienen la
estructura terciaria

Puente salino

Interacciones
hidrofóbicas

Puente
disulfuro

Puente de hidrógeno
Estructuras tipo de las proteínas globulares
Predominio Hélices  Predominio Láminas  Mezcla de Hélices  y
Láminas 
 Estructura Cuaternaria
Es el ensamble de dos o más cadenas polipeptídicas
separadas que se unen por medio de interacciones no
covalentes y por entrecruzamientos covalentes.

Fuerzas que la estabilizan:

1. Interacciones hidrófobas

2. Interacciones electrostáticas o puentes salinos

3. Puentes de hidrógenos

4. Enlaces covalentes (Puentes disulfuro, entrecruzamientos de

desmosina y de lisinonorleucina)
 Estructuras Cuaternarias

Hemoglobina Inmunoglobulina
 Niveles estructurales de la hemoglobina

Lys
Lys
Gly

Gly
Leu
Val

Ala
Estructura Estructura
His terciaria cuaternaria
Estructura
secundaria
Estructura
primaria
 Desnaturalización de las proteínas
Pérdida de la estructura tridimensional de la proteína (estructuras
secundaria, terciaria y cuaternaria) por exposición a agentes físicos y/o
químicos.
Dependiendo del grado de desnaturalización, la molécula puede
perder parcial o totalmente su actividad biológica.

Configuración nativa Proteína desnaturalizada

 Principales condiciones desnaturalizantes:
1. Ácidos y bases fuertes: Alteran los patrones de los puentes de hidrógeno e
interacciones electrostáticas

2. Solventes orgánicos (como el etanol): Rompen las interacciones hidrófobas

3. Detergentes: Rompen las interacciones hidrófobas

4. Agentes Caotrópicos: -mercaptoetanol, reduce puentes disulfuros.

Urea, rompe puentes de hidrógenos e interacciones hidrófobas.

5. Concentración salina: Afectan las interacciones electrostáticas

6. Iones metálicos pesados (como el Pb2+ y el Hg2+)

Afectan las interacciones electrostáticas

7. Cambios de temperatura: Rompen todas las interacciones débiles

8. Agresión mecánica: Rompen todas las interacciones débiles

 Proteínas Fibrosas
Proteínas alargadas, de varias cadenas estrechamente
entrelazadas.
Contienen proporciones elevadas de estructuras
secundarias regulares como hélices  y laminas -
plegadas.
Tienen funciones estructurales.

Ejemplos:
Queratinas
Colágeno
Elastina
Fibroína
 Queratinas
α-QUERATINA: proteína fibrosa estructural.

Ubicación: pelo, lana, piel, cuernos y uñas.

Estructura primaria: abundante en alanina, leucina y cisteína (puentes

disulfuro).

Estructura secundaria: alfa-hélice derecha estabilizada por enlaces de

hidrógeno, puentes disulfuro y fuerzas de Van der
Waals.

Estructura terciaria: dímero (2 cadenas enrrolladas). 2 dímeros enrrollados

helicoidalmente de forma antiparalela forman un
protofilamento superenrollado (4 cadenas). 8
protofilamentos enrrollados a derecha forman un
filamento o microfibrilla (16 dímeros o 32 cadenas).
Cientos de filamentos forman una macrofibrilla.

β-QUERATINA: Láminas beta. Se encuentran en plumas, escamas

(aves y reptiles).
 α-queratina
Hélice α

Dímero enrollado

Protofilamento superenrollado:
 Colágeno
Función: Glucoproteína fibrosa estructural del tejido conjuntivo.

Ubicación: piel, tendones, huesos, dientes, córnea y vasos sanguíneos.

Estructura primaria: Principalmente glicina (cada 3 residuos), prolina,

hidroxiprolina e hidroxilisina (glicosilada y no
glicosilada).

Estructura secundaria: hélices 310 izquierdas, estabilizadas por puentes de

hidrógeno.

Estructura terciaria: Triple hélice (tropocolágeno), estabilizada por enlaces

de hidrógeno (hidroxilisina).
Enlaces cruzados entre varias moléculas de
tropocolágeno formando la fibra de colágeno, mediante
unión de 2 moléculas de alisina, aumentando la dureza
y disminuyendo la elasticidad. Aumentan con la edad.
Síntesis de Colágeno
Fibroína (seda de gusanos, arañas)
Láminas plegadas
beta antiparalelas

Interacciones de
Van der Waals

Abundante en
glicina, (uno de
cada dos residuos
es glicina)
 Proteínas Globulares
1. Forma esférica

2. Interior hidrófobo y exterior hidrófilo

3. Solubles en agua (polares)

4. Múltiples funciones
(catálisis, transporte,
regulación, protección),
excepto la función
estructural
Mioglobina Hemoglobina
(monomérica) (multimérica)
 Mioglobina
Hemoproteína globular monomérica
Función: Almacena oxígeno en las mitocondrias del
músculo esquelético y cardíaco.

Estructura primaria: 153 aminoácidos

Estructura secundaria: el 75% corresponde a α-hélices

(A,B,C,D,E,F,G,H).
Estructura terciaria: Superficie polar e interior no polar,
excepto las 2 histidinas cercanas al
Hemo. Un grupo hemo en el centro
de la molécula.
Estructura de la Mioglobina
Grupo hemo

Carboxilo terminal

Amino terminal
 Hemoglobina
Hemoproteína polimérica de los eritrocitos
Función: Transporte del oxígeno desde los pulmones hacia los tejidos y del
CO2 y protones desde los tejidos hacia los pulmones para ser
excretados.
Ubicación: Eritrocitos.
Estructura primaria: rica en todos los aminoácidos
Estructura secundaria: 8 alfa hélices (75%).
Estructura terciaria: globular, superficie polar e interior no polar, excepto las 2
histidinas cercanas al grupo hemo. Un grupo hemo en el
centro de cada monómero.
Estructura cuaternaria: tetrámero, 2 cadenas alfa (141 aa) y dos cadenas beta
(146 aa) Fija 4 moléculas de oxígeno (una por cada
Hemo).
Efecto cooperativo: La oxigenación de 1 cadena altera la conformación de la
segunda cadena favoreciendo su oxigenación y así
sucesivamente.
Estructura del grupo hemo

Consta de un anillo de
porfirina, formado por
cuatro pirroles, con un
átomo de Fe+2 en el
centro.
 Imagen ampliada del bolsillo del
grupo hemo

Coordinación octaédrica del

átomo de hierro
EFECTO BOHR DE LA HEMOGLOBINA

La caída del pH en los capilares sanguíneos reduce la afinidad de la

hemoglobina por el oxígeno (protonación de la histidina)
 Proteínas Plasmáticas
Albúmina
Globulinas (alfa, beta y gamma)
Fibrinógeno

Fibrinógeno

Patrón de electroforesis de las proteínas plasmáticas

 Albúmina
Proteína simple globular monomérica de 585 aa.
Ubicación: plasma sanguíneo (la más abundante, 4 mg/dL).

Lugar de síntesis: hígado.

Funciones:
a) Ayuda a mantener la presión osmótica de la sangre.
b) Transporta ácidos grasos libres, algunas hormonas esteroideas
por la sangre, bilirrubina y una porción del triptófano plasmático y
una gran variedad de fármacos (aspirina, penicilina G,
sulfonamidas, etc).
c) Fija el calcio (50%) en la sangre y alrededor del 10% de cobre.
Estructura primaria: rica en aminoácidos proteicos.
Estructura secundaria: Predominantemente láminas beta antiparalela.
 Globulinas
Proteínas plasmáticas globulares complejas.
Lugar de síntesis: hígado.
Clasificación:
• Alfa-1: lipoproteína de alta densidad (HDL:transporta colesterol)
• Alfa-2: Haptoglobulina, ceruloplasmina (transporte plasmático
de cobre).
• Pre-beta: lipoproteína de muy baja densidad (VLDL:transporte
de triglicéridos).
• Beta-1: Transferrina(transporte plasmático de hierro),
lipoproteína de baja densidad (LDL: transporte de colesterol).
• Gamma: anticuerpos
Inmunoglobulinas plasmáticas
(gamma globulinas)
Glucoproteínas de por lo menos 4 cadenas.

Ubicación: plasma sanguíneo.

Lugar de síntesis: linfocitos B.

Función: anticuerpos (protección contra agentes extraños).

Estructura secundaria: predominantemente láminas beta

antiparalelas.
Estructura terciaria: por 2 cadenas ligeras y 2 pesadas
(L2P2) unidas por enlaces disulfuro.
Fracción amino terminal Fracción amino terminal

Dominio
variable
Dominio
constante
 Tipos de Inmunoglobulinas
El tipo de cadena H determina la clase de la inmunoglobulina.

IgG: 1 tetrámero (anticuerpos plasmáticos mas abundantes)

IgA: 2 tetrámeros (secreciones corporales)

IgE: 1 tetrámeros (respuestas alérgicas)

IgM: 5 tetrámeros (respuesta inicial al microorganismo invasor)

IgD: 1 tetrámero
 Inmunoglobulina G
2 cadenas ligeras y 2 cadenas pesadas
Inmunoglobulina M (pentamérica)
 Fibrinógeno
Glucoproteína alargada plasmática, soluble en
agua.
Lugar de síntesis: hígado

Composición: por 6 cadenas (tres pares), unidas por

puentes disulfuro.

(A)2; (B)2; (Gamma)2

Función: al transformarse en fibrina, se polimeriza

formando un coágulo insoluble y evitando la
hemorragia.
Estructura del Fibrinógeno

A 66 KD

B 52 KD

 46 KD

Cadena polipeptídica
Fibrinopéptido A
Fibrinopéptido B
Puente disulfuro
Lugar de corte de la Trombina
 Actina
Polímero de doble hélice (actina F) de una proteína
globular (actina G)

Ubicación: tejido muscular, forma parte de los

filamentos delgados de la miofibrilla.

Sitios de unión:
1. Con el ATP por un monómero de actina G,
conduciendo a la polimerización, hidrolizándose el
ATP.
2. Con la miosina en cada subunidad.

Función: contracción muscular.

Estructura del monómero de Modelo del Filamento de Actina F
Actina G
Los monómeros de Actina G se indican
en colores diferentes
Los residuos verdes son los puntos de
unión con la miosina
 Miosina
Proteína muscular, conforma el filamento
grueso de la miofibrilla muscular.

Composición: Formada por 6 cadenas polipeptídicas (2

pesadas y 4 livianas).

Estructura terciaria: 2 grandes subunidades: 1 cabeza

globular y 1 cola fibrosa.

El complejo actina-miosina (actomiosina) aumenta la

actividad intrínseca de ATPasa.
Función: contracción muscular.
 Molécula de Miosina
2 grandes subunidades
6 cadenas polipeptídicas Cabeza
(2 pesadas y 4 ligeras, globular
unidas por interacciones
debiles)

Cola fibrosa
 Nucleótidos
Compuestos nitrogenados orgánicos,
formados por una base heterocíclica
aromática, un monosacárido y por lo menos
un ácido fosfórico.

Cumplen funciones importantes en la

transferencia de energía, en la regulación
metabólica y/o como sillares estructurales
de los ácidos nucleicos.
 Estructura de un nucleótido

Adenina
(Base aromática nitrogenada)

Ribosa
(Azúcar C5)

Grupos fosfatos
 Anillos de Purina y pirimidina

C C
6 N 4
N 1 5 C 7
N 3 5 C
8 C
2 4 9 2 6
C 3 C C 1 C
N
N N
Purina Pirimidina
 Bases Nitrogenadas
• Púricas
NH2 O
Adenina Guanina
C N C N
N C HN C
CH CH
HC C C C
N N H2N N N
H H
• Pirimidínicas:
O NH 2 O

C C C CH3
HN
N C
CH N C
CH HN C

C C
CH C C C C
CH
O N O N O N
Uracilo Citosina Timina
 O
Bases nitrogenadas
CH3
H3C C N
N C
CH Café
C C Cafeína (1, 3, 7- trimetil-xantina)
O N N
O
CH3
H3C C N
N C
Té CH
Teofilina (1, 7- dimetil-xantina) C C
O N N
O H
CH3 CH3
C N
HN C
CH Cacao
C C
O N N Teobromina (3, 7- dimeti-xantina)

CH3
Bases nitrogenadas poco comunes
NH 2 NH 2

C CH3 C CH2OH
N C N C

C C C C
O N O N
H 5-metil-citosina
H
5-hidroximetil-citosina
H3C CH3
N
O
CH3
C N C
N C N
HN C
CH
CH
HC C
N C C
N N
H2N N
H
Dimeti-Adenina 7-metil-guanina
 Conformaciones syn y anti

syn-Adenosina anti-Adenosina
Fórmula de la Base Nombre de la Base Nombre del Nombre del
nitrogenada nitrogenada nucleósido nucleótido
NH2

C
N C
N
Adenosina 5’
CH Adenina Adenosina monofosfato AMP
HC C
N N
H
O

C N
HN C Guanosina 5’
CH Guanina Guanosina monofosfato GMP
C C
H2N N N
H

HN
N
C
C
CH Uracilo Uridina Uridina 5’
monofosfato UMP
C C
CH
O N

NH 2

C Citidina 5’
N C
CH Citosina Citidina monofosfato CMP
C C
O N

C CH3 Timidina 5’
HN C Timina Timidina monofosfato TMP
C C
CH
O N
1. Nucleósidos: 2. Nucleótidos:

Adenosina 5’ monofosfato
Adenosina AMP

Guanosina Guanosina 5’ monofosfato

GMP
 Adenosina
Adenosina 5’ monofosfato
AMP

Funciones:
• Principal transductor energético.
• Precursor de coenzimas.
• El AMP es componente de los
Adenosina 5’ trifosfato
ATP ácidos nucleicos.
Hidrólisis del ATP para producir energía

Principal
transductor de
energía

Producto y
Sustrato en la
fosforilación oxidativa
Derivados del AMP
Coenzima R R’ R” n
S-Adonosil-
metionina Metionina* H H 0
Adenilatos de Aminoácido
aminoácidos H H 1

Sulfato activo SO3-2 H PO3-2 1

3’ 5’ AMPcíclico H H PO3-2

NAD+  H H 2

NADP+  PO3-2 H 2

FAD+  H H 2

CoA~SH  H PO3-2 2

* Reemplaza al grupo fosfato

 R es un derivado de la vitamina B
 Guanosina 5’ monofosfato
Guanosina GMP

Funciones:
• Succinil CoA Succinato (ciclo
Krebs)
• Regulador y fuente de energía para
la síntesis de proteínas.
Guanosina 5’ Trifosfato • El GMP es componente de los
GTP ácidos nucleicos.
Segundos mensajeros

AMPc GMPc
 Funciones:
• Interviene en la síntesis de
fosfoglicéridos.
• El CMP es componente de
los ácidos nucleicos.

Citidina 5’ Trifosfato
CTP
 Funciones:
• Intervienen en el metabolismo
de los glúcidos.
• Interviene en reacciones de
conjugación del ácido
glucurónico.
• El UMP es componente del
Uridina 5’ Trifosfato ARN.
UTP
Timidina Timidina 5’ Trifosfato
TTP

Función:
• El TMP es componente del ADN.
 ACIDOS NUCLEICOS
Polímeros de nucleótidos monofosfatos púricos y pirimidínicos, unidos
por enlaces fosfodiester.

ribosa Desoxirribosa

ARN ADN
Ácido ribonucleico Ácido desoxirribonucleico
Comparación entre el ADN y el ARN
 ACIDO DESOXIRRIBONUCLEICO
(DNA)
5´
3´

3´ 5´

ADN circular
Apareamiento de bases en el ADN