AMINOACIDOS -

PROTEINAS
CLASIFICACIÓN
NOMENCLATURA
FUNCIÓN
Moleculas organicas formadas por
carbono,hidrogeno, oxigeno, nitrogeno y
ocasionalmente azufre.

Son los monomeros de las proteinas

Aminoacidos
Constituyentes básicos de las Proteínas
La habilidad de cada tipo de proteína
depende completamente en la secuencia
de aminoácidos.
Constituidos por un carbono central
(carbono ) al cual se unen un grupo
amino (-N2H), un grupo carboxilo (-COO-),
un átomo de hidrógeno y un cadena
Residuo.
Aminoacidos
Aminoacidos
Cada aminoácido tiene la propiedad de
comportarse como una base o como un
ácido dependiendo del pH del medio en el
que se encuentre: Anfotéricos.
Pueden poseer carga positiva o negativa.
Las moléculas neutras que poseen igual
número de cargas positivas y negativas se
denominan Zwiteriones.
Aminoacidos
Enantiómeros
Aminoacidos

La cadena residuo es la parte del

aminoácido responsable de las diferencias
entre cada uno de ellos y son sus
propiedades químicas las que explican las
funciones especificas de las proteínas.
Aminoacidos
Aminoacidos
Existen más de mil
tipos diferentes de
amninoácidos en la
naturaleza.
En el ser humano
todas las proteínas
se constituyen de
solo 20 aminoácidos
diferentes.
Aminoacidos

Clasificación

Esenciales – no esenciales
Estándar – no estándar
Neutros – Acidos – Básicos
Polares – No polares
Alifáticos – Aromáticos – con azufre
Alfa – Beta – Gama
Dextro – Levo
 Clasificacion
Desde el punto de vista nutricional:
Aminoacidos Esenciales Obligados: AA
que el organismo no puede sintetizar

Es necesario que sean ingeridos en los

alimentos
 Clasificacion
 AA Escenciales Facultativos : Organismo
los puede sintetizar en pequeñas
cantidades: arginina e histidina
AA no escenciales: Organismo los puede
sintetizar, no es necesario que su ingesta
alimenticia.
Clasificación
 Clasificacion
AA Estandar:Proteicos

AA No Estandar: Residuos de aa

modificados quimicamente, no se
encuentran en las proteinas
 CLASIFICACION
De acuerdo a las caracteristicas de la
cadena lateral:
AA apolares neutros: Son hidrofobos, le
dan estructura tridimensional a las prot.
Se subdividen en alifaticos y aromaticos
Gli, ala, val, leu, iso, fen, trp, met, cis,pro.
Clasificación
 Clasificacion
 AA polares neutros: Son hidrofilicos.
 Se subdividen en los que tienen grupo
OH lateral y el grupo CONH2 ( carbamida )

 AA Acidos: Hidrofilicos, se “desprotonan”

quedando con carga negativa
Clasificación
 Clasificacion
AA Basicos: A pH fisiologico el grupo
amino de su cadena lateral se protona
quedando con carga positiva.
Son hidrofilos, abundan en la estructura
quimica de las histonas
Clasificación
Clasificación
Clasificación
Clasificación
Clasificación
 Clasificacion
De acuerdo a la posicion grupo amino:
-Alfa aminoacidos: Grupo amino unido a
carbono alfa p. ej: proteinas
-Beta aminoacidos: Grupo amino unido a
carbono beta p.ej: Beta- alanina
-Gamma aminoacidos: Grupo amino unido
a carbono Gamma p.ej: GABA
 Clasificacion
EPSILON DELTA GAMMA BETA ALFA

6 5 4 3 2 1
CH2 – CH2 – CH2 – CH2- CH- COO
NH3 NH 3
LISINA
 Clasificacion
De acuerdo a su comport. Metabolico:
AA Glucogenicos: producen piruvato o
algun intermediario del ciclo de Krebs
AA Cetogenicos: producen CoA o
Acetoacetil CoA.
AA mixtos: Producen intermediarios
glucogenicos o cetogenicos
Función
Forman la estructura básica de las
proteínas
Funcionan como neurotransmisores:
glutamato, glicina, aspartato.
Constituyen una fuente alterna de
energía: alanina
Algunos son procesados a compuestos
mas complejos con propiedades
específicas: triptófano, tirosina, glutamato,
fenilalanina
 PROPIEDADES
 Capacidad de formar Isomeros:
Moleculas con la misma formula de
condensacion pero diferente configuracion
espacial.
Depende de carbonos quirales.
La mayoria solo tiene la posibilidad de
formar isomeros D y L.
 PROPIEDADES
Isomeria Optica: Capacidad de desviar el
plano de luz polarizada que atraviesa un
disolucion de aminoacidos.
Esta propiedad clasifica a los aa en
Dextrogiros o levogiros.
Anfoterismo
Punto isoelectrico
Péptidos
Péptidos

Formados por varios aminoácidos unidos

por enlaces no covalentes originados por
sustitución nucleofílica.
Péptidos
Péptidos
Péptidos
Péptidos
La estructura tridimensional de los
péptidos y polipéptidos es conformada por
la unión consecutiva de aminoácidos:
secuencia de aminoácidos.
La unión característica de los aminoácidos
confiere la propiedad particular de
“rotación” en el plano tridimensional.
Péptidos
Proteínas
 PROTEINAS
Palabra proteina deriva del griego protos o
proteios que significa primero acuñado por
Jöns J. Berzelius en 1838

Tambien conocidas como polipeptidos

 PROTEINAS
Biomoleculas cuternarias de elevado peso
molecular formadas por C,H,O,N en
ocasiones puede contener P,Fe,Cu,Mg,I.

Formadas por L Aminoacidos mediante

enlaces peptidicos.
Proteínas
De todas las moléculas encontradas en el
organismo, las proteínas tienen las
funciones más diversas.

Catálisis Regulación
Estructura Transporte
Movimiento Almacenamiento
Defensa Respuesta al estrés
 FUNCIONES
Estructura: Le confieren estructura a M.
Celular, elasticidad y resistencia a org. Y
tejidos
Enzimas: Todas las enzimas son
proteinas las cuales son las mas
numerosas, funcionan como
biocatalizadores
 FUNCIONES
 Receptora: La mayoria de receptores
hormonales son proteicos.
Hormonal: Algunas hormonas son de
origen proteico ( p. Ej: insulina, glucagon )
Defensa: Inmunoglobulinas, trombina y
fibrinogeno, mucinas son ejemplo de
proteinas que nos confieren proteccion.
 FUNCIONES
Transporte: Hemoglobina, mioglobina,
lipoproteinas, ejemplos de proteinas
transportadoras
Almacenamiento: Lactoalbumina, ferritina,
son proteinas de reservorio p/ funciones
posteriores.
Contractil: Actina y miosina, proteinas
contractiles del musculo esqueletico.
 FUNCIONES
 Control Genetico y ciclo celular: Histonas,
factores de transcripcion, ciclinas y
cinasas.
Osmotica: Albumina mantiene presion
oncotica plasmatica
Amortiguadores de pH: Hemoglobina
actua controlando pH plasmatico.
 FUNCIONES
Antigenica: La mayoria de los antigenos
son de origen proteico

Calorigena: Proteinas aportan 4 Kcal/g al

ser utilizadas como energia
 CLASIFICACION
 Existen diversos criterios de clasificacion

Composicion Forma Solubilidad Funcion

Simples Albuminas Contractiles
Globulares Globulinas Cromosomicas
(Holoproteinas) Glutelinas Defensa
Prolaminas Enzimaticas
Histonas Estructurales
Conjugadas Fibrosas Escleroproteinas Hormonales
(Heteroproteinas) Receptoras
Reserva
Transportadoras
Factores Troficos
 CLASIFICACION
 Por Composicion:
a) Simples u Holoproteinas: Estructuradas
unicamente por alfa aa. P. Ej: colageno,
elastina
b) Conjugadas o heteroproteinas:
Estructuradas por una fraccion proteinica
y un gpo. No proteico, p. Ej:
nucleoproteinas.
 CLASIFICACION
 Forma:
a) Globulares: Esfericas, compactas,
hidrosolubles, enzimas, Ig, hemoglobina
y albumina pertenecen a este tipo.
b) Fibrosas: Alargadas, insolubles en agua,
resistentes a la elongacion. Funcion
estructura en celulas y tejidos: queratina,
colagena.
 CLASIFICACION
 Solubilidad:
a) Hidrosolubles: Subdivision de las
globulares
b) Solubles solo por degradacion: Son
parte de las proteinas fibrosas.
 CLASIFICACION
 Funcion:
 Estructural Amortiguadora
 Enzimatica Antigenica
 Receptora Calorigena
 Hormonal
 Defensiva
 Transporte
 Reserva
 Contractil
 Control Genico y ciclo celular
 Osmotica
 ESTRUCTURA PROTEINICA

“La conformacion estructural de una

proteina varia de acuerdo a la secuencia
de aa y esta a su vez esta dada por el
codigo genetico”
 ESTRUCTURA PROTEINICA
Son moléculas de complejidad extrema.

Estructuralmente poseen niveles altos de

organización: estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
 Estructura Primaria
 Esta determinada por la secuencia lineal
de los aa que forman la cadena peptidica
y la posición de los puentes disulfuros.

Esta estructura define la especificidad de

cada proteina.
Estructura de la proteínas
Primaria
 Estructura Secundaria
Indica la distribucion de la secuencia de
aminoacidos en el espacio a medida que
van siendo enlazadas.

Esta originada por la capacidad de giro de

sus enlaces, capacidad de rotacion del
carbono y puentes de hidrogeno que se
forman.
 Estructura Secundaria

Algunos segmentos de la cadena adoptan

conformaciones regulares repetidas como
las helices alfa o las laminas Beta.
Estructura de la proteínas
Secundaria alfa
Estructura de la proteínas
Secundaria beta
Estructura de la proteínas
Secundaria
 Estructura Terciaria
 Conformacion tridimensional o espacial
de la proteina.
Representada por superplegamientos y
enrollamientos de la estructura secundaria
Desde el punto de vista funcional es la
mas importante ya que aquí es donde
alcanzan su actividad biologica.
Estructura de la proteínas
Terciaria
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

Asociacion no covalente de dos o más

cadenas polipeptidicas iguales o diferentes
con estructuras terciarias para formar un
complejo proteico.
Estructura de la proteínas
Cuaternaria
Estructura
de la proteínas
 ESTRUCTURA QUINARIA
 Nivel de organización que se representa
la unión de proteinas con otro tipo de
biomoleculas, p. Ej: lipoproteinas ( con
lipidos ) Glucoproteinas ( con
carbohidratos ) etc.
 HIDROLISIS
 Es la ruptura de los enlaces peptidicos
de las proteinas en presencia de agua,
con la separacion de aa.
 Tipos:
a) Hidrólisis Acida
b) Hidrólisis Basica
c) Hidrólisis Enzimatica
 DESNATURALIZACION
Perdida de la estructura natural de una
proteina por la ruptura de enlaces débiles
que mantienen su estructura conservando
unicamente su forma primaria
Principales proteínas
Proteínas
Colágena
Proteínas
Colágena
Proteínas
Colágena
Proteínas
Miosina / Actina
Proteínas
Miosina / Actina
Proteínas
Insulina
Proteínas
Insulina
Proteínas
Receptor
Proteínas
Receptor
Proteínas
Hemoglobina
Proteínas
Inmunoglobulina
Proteínas
Enzima