PROTEÍNAS
1.
CARACTERÍSTICAS GERAIS;
Solúveis em água
Macromoléculas / “POLÍMEROS”
FONTES:
carne , ovos soja , leite...
Arroz (triptofano, metionina,)Feijão ( lisina , isoleucina)(leucina, valina, fenilalanina, treonina)2. AMINOÁCIDOS;
Molécula orgânica ( C , H , O , N e S )
“C” – alfa+ GRUPO AMINA – NH
2
+GRUPO CARBOXILA – COOH+“H” +
RADICAL
É o “R” que caracteriza o aminoácido
Há 20 tipos de AA
ESSENCIAS
/ não produz / adquiridos pela alimentação
NÃO ESSENCIAS
ou
NATURAIS
/ produz
HOMEM:
produz 8 (isoleucina, leucina, valina, fenilalanina,metionina ,treonina, triptofano e lisina) /
RECÉM-NASCIDOS
, alémdesses não produz também a histidina
2.
LIGAÇÃO PEPTÍDICA;
Ligação entre os AA
Ocorre entre: GRUPO AMINA + GRUPO CARBOXILA
É uma
DESIDRATAÇÃO
⇒⇒⇒⇒
OH + H
Oligo
e
Poli
peptídios3.
O QUE DIFERE AS PROTEÍNAS;
Quantidade de AA do polipeptídio
Tipos de AA
Seqüência dos AA
100 a 200 mil tipos de proteínas4. ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS;
ESTRUTURA PRIMÁRIA:
seqüência linearde AA
ESTRUTURA SECUNDÁRIA:
enrolamento helicoidal
ESTRUTURA TERCIÁRIA:
dobramento sobre si mesma ( atrações dadiferentes partes da molécula + atração e repulsão que os radicais dos AAexercem sobre a água circundante)
ESTRUTURA QUATERNÁRIA:
união de cadeias polipeptídicas
Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)5. DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS;
TEMPERATURA
/ agitação das moléculas
⇒
rompimento de ligações / Ex: ovo cozido
GRAU DE ACIDEZ /
meios
↑
ácidos ou
↑
básicos
⇒
rompimento deatrações elétricas que ajudam manter a configuração espacial / fabricaçãode queijos e coalhadas
6 . FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS;
Estrutural
/ citoesqueleto, membrana plasmática, músculos
Catalisadores biológicos
/ “ENZIMAS”
7 . ENZIMAS;
São proteínas especiais / moléculas globulares = “encaixe”
É nesse “encaixe” (CENTRO ATIVO DA ENZIMA) que os substratos seligam
Não são consumidas nas reações / podem atuam novamente
Nome do substrato + ase / proteases, galactosidases]
“Modelo CHAVE-FECHADURA” (especificidade das enzimas)
Faz: QUEBRA, UNIÃO e MODIFICAÇÕES DE LIGAÇÕES
“FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS”
TEMPERATURA;
↑
temperatura
↑
atividade enzimática / até certo limite
↑
agitação moléculas
↑
possibilidades de choques , mas rompimento deligações / perda da conformação
pelo é irreversível
Temperatura Ótima /
HOMEM ~ 35 E 40 ºC
ACIDEZ – pH;
“pH Ótimo” /
HOMEM –
Pepsina (pH = 2)...
“ENZIMAS E DOENÇAS”
Fenilcetonúria
/ Pessoa não produz a enzima que transforma
FENILALANINA
→→→→
TIROSINA
Fenilalanina se acumula no corpo
→→→→
danos cerebrais
(infância)
“Teste do Pezinho”
Alimentação / evitar! Excesso de proteínas , adoçantes artificiais feitos àbases de ASPARTAME (contêm fenilalanina e ácido aspártico)
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