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Biologia - Resumo Proteínas

Biologia - Resumo Proteínas

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Published by: Biologia Concurso Vestibular on May 14, 2008
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 PROTEÍNAS
1.
 
CARACTERÍSTICAS GERAIS;
 
Solúveis em água
 
Macromoléculas / “POLÍMEROS”
 
FONTES:
carne , ovos soja , leite...
 
Arroz (triptofano, metionina,)Feijão ( lisina , isoleucina)(leucina, valina, fenilalanina, treonina)2. AMINOÁCIDOS;
 
Molécula orgânica ( C , H , O , N e S )
 
“C” – alfa+ GRUPO AMINA – NH
2
 +GRUPO CARBOXILA – COOH+“H” +
 RADICAL
 
É o “R” que caracteriza o aminoácido
 
Há 20 tipos de AA
 
ESSENCIAS
/ não produz / adquiridos pela alimentação
 
NÃO ESSENCIAS
ou
NATURAIS
/ produz
 
HOMEM:
produz 8 (isoleucina, leucina, valina, fenilalanina,metionina ,treonina, triptofano e lisina) / 
RECÉM-NASCIDOS
, alémdesses não produz também a histidina
 
2.
 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA;
 
Ligação entre os AA
 
Ocorre entre: GRUPO AMINA + GRUPO CARBOXILA
 
É uma
DESIDRATAÇÃO
OH + H
 
Oligo
e
Poli
 
peptídios3.
 
O QUE DIFERE AS PROTEÍNAS;
 
Quantidade de AA do polipeptídio
 
Tipos de AA
 
Seqüência dos AA
 
100 a 200 mil tipos de proteínas4. ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS;
 
ESTRUTURA PRIMÁRIA:
seqüência linearde AA
 
 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA:
enrolamento helicoidal
 
ESTRUTURA TERCIÁRIA:
dobramento sobre si mesma ( atrações dadiferentes partes da molécula + atração e repulsão que os radicais dos AAexercem sobre a água circundante)
 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA:
união de cadeias polipeptídicas
 
Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)5. DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS;
 
TEMPERATURA
/ agitação das moléculas
rompimento de ligações / Ex: ovo cozido
 
GRAU DE ACIDEZ / 
meios
ácidos ou
básicos
rompimento deatrações elétricas que ajudam manter a configuração espacial / fabricaçãode queijos e coalhadas
 
 6 . FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS;
 
Estrutural
/ citoesqueleto, membrana plasmática, músculos
 
 
Catalisadores biológicos
/ “ENZIMAS”
 
7 . ENZIMAS;
 
São proteínas especiais / moléculas globulares = “encaixe”
 
É nesse “encaixe” (CENTRO ATIVO DA ENZIMA) que os substratos seligam
 
Não são consumidas nas reações / podem atuam novamente
 
Nome do substrato + ase / proteases, galactosidases]
 
“Modelo CHAVE-FECHADURA” (especificidade das enzimas)
 
Faz: QUEBRA, UNIÃO e MODIFICAÇÕES DE LIGAÇÕES
 
“FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS” 
 
TEMPERATURA;
 
 
temperatura
atividade enzimática / até certo limite
 
 
agitação moléculas
possibilidades de choques , mas rompimento deligações / perda da conformação
 
 
pelo é irreversível
 
 
Temperatura Ótima / 
HOMEM ~ 35 E 40 ºC
 
 
ACIDEZ – pH;
 
 
“pH Ótimo” / 
HOMEM –
Pepsina (pH = 2)...
 
 
“ENZIMAS E DOENÇAS” 
 
 
 Fenilcetonúria
 / Pessoa não produz a enzima que transforma
FENILALANINA
TIROSINA
 
Fenilalanina se acumula no corpo
 
danos cerebrais
 
(infância)
 
 
“Teste do Pezinho”
 
Alimentação / evitar! Excesso de proteínas , adoçantes artificiais feitos àbases de ASPARTAME (contêm fenilalanina e ácido aspártico)

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Luana Santos added this note
MUITO BOM. AGORA ENTENDI MELHOR TAMBÉM COM ESSE ÓTIMO RESUMO.
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