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enzimas en el laboratorio

enzimas en el laboratorio

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Published by: Leidy Yudith Angarita Bautista on Jun 10, 2008
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1.Defina y de ejemplos:
-
Grupo prostético:
son aquellas enzimas que se unen por enlacescovalentes a las coenzimas, cuando la coenzima se hallaíntimamente unidad a la apoenzima.
-
 Apoenzima:
parte proteica de una enzima que juntamente con lacoenzima forma una enzima completa y es una proteína inactiva.
-
Holoenzima:
es el complejo enzima-coenzima, la apoenzima y elcofactor forma la coenzima completa.Una
 
enzima completa se le denomina holoenzima y esta formada poruna parte proteica (apoenzima) y cofactor no proteico (coenzima)Holoenzima = apoenzima + coenzima.
-
Sustrato:
es la molécula o moléculas sobre la cual actúa la enzima.
-
Producto:
es una sustancia producida por una reacción química, esreversible.
-
Zimogeno o profermento:
precursor inactivo de una enzima.
Ejemplo:
pepsinogeno- precursor de la pepsina.
-
Coenzima:
molécula orgánica no proteica, necesaria para la actividadenzimática.
Ejemplo:
nicotinamida, fosfato y flautita.
-
Cofactor:
sustancia no proteica inorgánica
2.Explique en que consiste la constante michaelis.
Se basas en el equilibrio rápido entre la enzima y su sustrato paraformar su complejo enzima-sustrato, se relaciona con la afinidad deuna enzima por un sustrato determinado que es mayor cuando esmenor la constante de Michaels.Es la constante de disociación del complejo enzima sustrato.
3.¿Como se expresa la actividad de las enzimas? Explique.
La actividad catalítica de una preparación enzimatica se expresamediante unidades estandarizadas con la comisión de enzimas cuyaunidad es de actividad enzimatica, donde esta se define como lacantidad de enzima que catalizar la formación d un micro mol. Deproducto por minuto en condiciones estándares.
La unidad que se determina las enzimas:
 
4.¿Factores que afectan los valores enzimáticos? Explique.
-
Temperatura:
 
la velocidad de una reacción catalizada aumenta conla temperatura, en caso de las enzimas, hay una temperatura a lacual las proteínas se desnaturalizan ocasionando la perdida de laactividad y la velocidad empieza a disminuir a altas temperaturas.La temperatura ideal es e 37 ºC.A
temperaturas bajas
la inhiben las reacciones enzimáticasA
temperaturas altas
la desnaturaliza la enzima y disminuye oanula su acción.
-
 pH 
:
los cambios de pH en el medio alteran su función, pH elevado sedesnaturalizan y hay pérdida de actividad enzimatica.
-
Concentración del sustrato:
 
la enzima reacciona solamente con elsustrato adecuado.
-
Los inhibidores:
 
son moléculas que frenan parcial odefinitivamente, las reacciones enzimáticas se clasifican en dos:
-
Competitivos:
compiten con el sustrato por el sitioactivo de la enzima y evita que se tome elcomplejo enzima sustratoEs una inhibición temporal y no daña la estructurade la enzima.
-
No competitivos:
deforma la enzimaevitando que el punto activo se unacon el sustrato, daña la estructura dela enzima, daña el sitio activo de laenzima.
-
Concentración de la enzima:
esta en el organismo con unaconcentracn estable y es lo contrario a la concentracn delsustrato.
-
5.¿Una unidad internacional de actividad enzimática acuantos katales (K) equivale?
La cantidad de enzima que cataliza la conversión de un mol desustrato por segundo.
 
6. Desde el punto de vista clínico explique el uso de las enzimascomo valor diagnostico.
Sin enzimas no seria posible la vida que conocemos.Igual que la biocatalisis que regula la velocidad a la cual tiene lugarlos procesos fisiológicos, las enzimas llevan a cabo funcionesdefinitivas relacionadas con salud y enfermedad. En tanto que, en lasalud todos los procesos fisiológicos ocurren de una manera ordenaday se conserva la homeostasis, durante los estados patológicos, estaúltima puede ser perturbada de manera profunda.
Por ejemplo:
el daño tisular grave que caracteriza a la cirrosishepática puede deteriorar de manera notable la propiedad de lascélulas para producir enzimas que catalizan procesos metabólicosclaves como la ntesis de la urea, La incapacidad celular paraconvertir el amoniaco toxico a urea no toxica es seguida porintoxicación con amoniaco y por ultimo como hepático.Un conjunto de enfermedades genéticas raras, pero con frecuenciadebilitantes a menudo mortales, proporcionan otros ejemplosdramáticos de las drásticas consecuencias fisiológicas que puedenseguir al deterioro de la actividad enzimatica, incluye de una solaenzima.Después del daño tisular grave (por ejemplo, infarto del miocardio opulmonar, trituración de un miembro) o siguiendo a multiplicacióncelular descontrolada (por ejemplo, carcinoma prostico), las
enzimas propias de tejidos específicos pasan a la sangre.
Por lotanto la determinación de estas enzimas intracelulares en el suerosanguíneo proporcionan a los médicos información valiosa para eldiagnostico y el pronostico.

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