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Mecanismos de regulación:
•Temperatura
•Inhibidores
Actividad enzimática
pH Temperatura °C
Cambios en pH alteran el
estado de ionización de aa Puentes de hidrógeno se rompen por
cargados (e.g., Asp, Lys): incrementos de temperatura
unión a sustrato o acción : altera la conformación 3D
catalítica
Estereoespecificidad: proteasas: L-aa
D-glucosa
Especificidad geométrica: pocos compuestos
relacionados
PRINCIPALES REACCIONES DE LAS ENZIMAS
COFACTORES ENZIMÁTICOS
NO PROTÉICOS
Pueden ser:
•Iones metálicos : Zn2 +,Cu2 +, Mn2 +, K+, Na+ , Ca+2
•Moléculas orgánicas pequeñas:coenzimas.
Se pueden conocer:
REACCIONES ELEMENTALES
A P
A I1 I2 P
INTERMEDIARIOS
A TEMPERATURA CONSTANTE:
aA + bB + cC + ...+ nN P
Cte. Proporcionalidad
Cte. De velocidad
ORDEN DE LA REACCIÓN
(a+b+c...+n)
ara
A P
Orden = molecularidad=
#moléculas que deben chocar simultáneamente
Reacción de primer orden
Unimolecular
ara
2A P o A+B P
Reacción de segundo orden
Bimolecular
A] o [P] en f (tiempo)
CUANDO SACAROSA>>>ENZIMA
k1 k2
E + S k-1 ES P + E
COMPLEJO
ENZIMA-SUSTRATO
k1 k2
E + S ES P + E
k-1
Cuando [S] es
suficientemente Se vuelve el paso
alta para que toda E limitante
No es integrable!!!!!!!!!!
Sustrato está en exceso
constante
medibles
¿Porqué considerar únicamente tiempos iniciales?
Vmax= k2[E]T
Si Vo= k2 [E]T [S] / KM + [S] y Vmax= k2[E]T
ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
HIPERBOLA
RECTANGULAR
=CTE. MICHAELIS
Cuando [S]=KM
Vo= Vmax / 2
KM = (k-1 + k2)/ k1
KM = Ks +(k2 / k1)
Si es pequeño
predomina Ks
Lineweaver-Burk
ECUACIÓN DE ECUACIÓN DE
MICHAELIS-MENTEN Lineweaver-
Burk
1 KM 1 1
Vo= Vmax [S] + Vmax
Y= m x + b
=m
=b