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P. 1
HEMOGLOBINA MIOGLOBINA

HEMOGLOBINA MIOGLOBINA

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Síntesis sobre los principales conceptos de hemoglobina y mioglobina
Síntesis sobre los principales conceptos de hemoglobina y mioglobina

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Categories:Types, Research
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P50MioglobinaP50Hemoglobina
HEMOGLOBINA - MIOGLOBINA
Mioglobina y hemoglobina tienen en común que son proteínas globulares(globinas) conjugadas, es decir que además de la cadena polipeptídica poseenun componente no proteico asociado (el grupo hemo, con un átomo de hierro).La mioglobina tiene una globina con su grupo hemo y la hemoglobina tiene 4globinas, cada una con un hemo. Es a cada grupo hemo al que puedeasociarse una molécula de O
2
.Una forma de caracterizar a estas proteínas esmediante la función de saturación, que describe lasaturación de oxígeno en función de la presiónparcial de ese gas para cada una de estasproteínas.La curva de función de saturación de lamioglobina (hiperbólica) es diferente a la de lahemoglobina (sigmoidea). Podemos ver que appO
2
la mioglobina está saturada mientras que lahemoglobina no (sólo se satura a ppO
2
altas).A partir de esta función de saturación se define unparámetro que es el P50:
P50
presión parcial de O
2
a la cual la saturación de O
2
es del 50%
da una idea de la afinidad por el O
2
de manera que a mayor P50 menorafinidad (se necesita una mayor presión parcial de O
2
para lograr lasaturación del 50%). A menor P50 mayor afinidad (se necesita unamenor presión parcial de O
2
para lograr la saturación del 50
%).
La hemoglobina es una proteína alostéricaSignifica que además de tener los grupos hemo para unir al O2 dispone deotros sitios en su estructura que tienen un carácter regulador (sitiosalostéricos). A esos sitios se pueden unir moduladores (H
+
y BPG por ejemplo)que regulan la actividad de la hemoglobina. Estos moduladores, al estarpresentes inducen un cambio de conformación en la hemoglobina, lo queinfluye principalmente en su afinidad por el O
2
.La hemoglobina puede presentar dos conformaciones: la relajada o R (cuandoestá saturada de O
2
) y la tensa o T (cuando no tiene O
2
).Supongamos que partimos de una hemoglobina presente en un medio con bajapresión parcial de O
2
. Estarían en forma T todas sus subunidades. A medida
 
O
2
O
2
O
2
O
2
O
2
O
2
O
2
O
2
O
2
O
2
O
2
O
2
O
2
O
2
H
+
 / BPG
 Forma T Forma R
que la ppO
2
aumenta, éstas comienzan a cargarse de O
2
, de a una por vez.Cada subunidad que tiene O
2
pasa a la forma R.El ingreso del primer O
2
a la primera subunidad, facilita o acelera el ingreso deun próximo O
2
a la segunda subunidad. Cada O
2
que ingresa a una subunidadacelera aún más el ingreso del próximo. Esto se denomina efecto cooperativo.Cuando la hemoglobina cargada de O2 pasa a un medio rico en H+ o BPG,estos se unen a la hemoglobina operando como moduladores que estabilizan laforma T, disminuyendo la afinidad de la hemoglobina por el O2. Cuando estoocurre, dado que la forma T no admite la unión de las subunidades al O2, esahemoglobina saturada de O2 libera este gas, funcionando de este modo comotransportador de O2.Hemoglobina fetal vs hemoglobina adulto: la hemoglobina fetal difiereestructuralmente a la del adulto. La fetal no puede unirse al BPG con lo cual laafinidad de esta hemoglobina por el O2 es mayor.MUSCULO ENACTIVIDADALVÉOLOSPULMONARES

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