ENZIMAS

MEDICO SALAZAR AGUILAR LILIANA DE j.

MEDICO LEGAL
 ENZIMAS
CARACTERISTICAS GENERALES DE LAS
REACCIONES ENZIMÀTICAS
 Aumentan la velocidad de las reacciones pero solo
modifican reacciones que ocurren en forma espontanea, o
sea r e a c c i o n e s t e r m o d i n á m i c a m e n t e p o s i b l e s .
 No modifican el equilibrio de la reacción
 No desplazan la reacción a ninguno de los dos lados
 No cambian las sustancias reaccionantes
 No modifican el producto
 Sólo acortan el tiempo para alcanzar el equilibrio.
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PARTES DEL SISTEMA ENZIMATICO
SUSTRATO Es la molécula sobre la que actúa la enzima.
Es la molécula resultante de la acción de la
PRODUCTO
enzima (varios)
Es la enzima propiamente dicha, de naturaleza
APOENZIMA proteica PM elevado, no dializable y termolábil.
(papaína, tripsina, pepsina, etc.)
Son moléculas de bajo peso molecular, dializable,
termoestable y no proteìca, adherida de manera
COENZIMAS
laxa, coenzima, y grupo prostético al estar
íntimamente ligada.
Estructura formada por la apoenzima y la
HOLOENZIMA
coenzima.
Sintetizadas como precursores no funcionales,
PROENZIMAS
denominados: cimógenos o pro enzimas.
Son diversas y múltiples formas moleculares
ISOENZIMAS (estructura) de una enzima, responsables de
catalizar la misma reacción.
A: Aceleran la velocidad, indispensables Iones.
ACTIVADORES, INHIBIDORES Y I: Disminuyen la velocidad.
MODULADORES M: Características de cooperación funcional,
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Es la molécula sobre la que actúa la

SUSTRATO
enzima.
Son moléculas de bajo peso molecular,
Es la molécula resultante de
PRODUCTO
la acción de la enzima COENZIMAS
dializable, termoestable y no proteica,
adherida de manera laxa, coenzima, y grupo
(varios) prostético al estar íntimamente ligada.
Es la enzima propiamente dicha, de
HOLOENZIMA
Estructura formada por la naturaleza APOENZIMA
proteica PM elevado, no
apoenzima y la coenzima. dializable y termolábil. (papaína,
tripsina, pepsina, etc.)
Sintetizadas como precursores no Son diversas y múltiples formas
PROENZIMAS
denominados: cimógenos moleculares (estructura) de una
funcionales, ISOENZIMAS
enzima, responsables de
o pro enzimas.
A: Aceleran ACTIVADORES, catalizarIones.
la velocidad, indispensables la misma reacción.
I: Disminuyen la velocidad.
INHIBIDORES Y
M: Características de cooperación funcional,
MODULADORES
positivo o negativo. PARTES DEL SISTEMA ENZIMATICO
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Propiedades generales de las enzimas
a) Son los catalizadores de las reacciones químicas en los
sistemas biológicos.
b) Aceleran muchísimo la velocidad de las reacciones (106 –
1014 veces).
c) Poseen un elevado grado de especificidad de sustrato.
d) La actividad catalítica depende de la integridad de la
estructura nativa así como del pH y temperatura.
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e) La mayoría de las enzimas son proteínas:
f) La función depende de la integridad de la conformación
proteica nativa.
g) Existen enzimas que son proteínas simples y otras que
requieren componentes químicos adicionales:

Cofactores: - iones inorgánicos (Fe2+, Mg2+, Mn2+ o Zn2+)

- complejos orgánicos o metal orgánicos
(coenzimas)
Los Cofactores unidos covalentemente: grupos prostéticos

H o l o e n z i m a / Apoenzima
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ENZIMAS
ENZIMAS
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h) Las enzimas se clasifican según la reacción catalizada:
Nomenclatura:
- Número clasificatorio de 4 dígitos (E.C. –Códigos de la Comisión
enzimática)
- Nombre sistemático
- Nombre trivial (particular)

ATP + D-Glucosa ADP + D-Glucosa-fosfato

Nomenclatura: se adiciona sufijo “asa” al nombre del sustrato o de la

reacción que cataliza

Número clasificatorio: E.C. 2.7.1.1.

2. Clase: Transferasa
7. Subclase: Fosfotransferasa
1. Fosfotransferasas con OH como aceptor
1. D-glucosa como aceptor del fosfato
Nombre sistemático: ATP:glucosa fosfotransferasa
Nombre trivial: hexoquinasa
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ENZIMAS Clasificación Internacional de las Enzimas

Óxido – Reductasas (reacciones de oxido- reducción) Hidrolasas (reacciones de hidrólisis)

Actúan sobre ": CH – OH " Esteres
Actúan sobre ": C = O " Enlaces glucosídico
Actúan sobre ": C = CH – " Enlaces pepsídicos
Actúan sobre ": CH – NH2 " Otros enlaces C – N
Actúan sobre ": CH – NH – " Anhídridos de ácido

Transferasas (transferencia de grupos funcionales)

Grupos de un átomo de C Liasas (Adición a los dobles enlaces)
Grupos aldehídos o cetónicos
:C=C:
Grupos acilos
:C=O
Grupos glucosilos
:C=N–
Grupos fosfatos
Grupos que contienen azufre
Ligasas (Formación de enlaces con escisión de
Isomerasas (reacción de isomerización) ATP)
  :C–O
Racemasas :C–N
  :C–S
:C–C
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OXIDO-REDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxido reducción, es decir, transferencia de
hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la
reacción general.
Ejemplos son: la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa
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TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del
hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción:
A-B + C A + C-B
Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada
en la Figura de la derecha:
glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato
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HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrólisis:
A-B + H2O AH + B-OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

lactosa + agua glucosa + galactosa
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LIASAS
Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de
sustratos:
A-B A+B
Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que
cataliza la reacción:
ácido acetacético CO2 + acetona
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ISOMERASAS
Catalizan la interconversión de isómeros:
A B
Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa,
que catalizan las reacciones representadas en la tabla inferior:

FOSFOTRIOSA ISOMERASA FOSFOGLUCOSA ISOMERASA

gliceraldehído-3- dihidroxiacetona-
glucosa-6-fosfato fructosa-6-fosfato
fosfato fosfato
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Densitometric patterns of the LDH isozymes in serum of patients diagnosed with myocardial infarction or acute
hepatitis. Isozymes, differing slightly in charge, are separated by electrophoresis on cellulose acetate, visualized using a
chromogenic substrate, and quantified by densitometry. Total serum LDH activity is also increased in these patients. Since
hemolysis releases LDH from red blood cells and affects diagnosis, blood samples should be treated with care. The LDH
measurements for the diagnosis of myocardial infarction have now been superseded by plasma troponin levels.
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ISOZYMES
Isozyme profiles are often performed in the clinical laboratory for
diagnostic purposes. The definition of isozymes is often operational,
i.e. based on simple and reproducible assay methods that sometimes
do not require precise analysis of enzyme structure.
The term isozyme is commonly used to refer to:
(1) Genetic variants of an enzyme;
(2) Genetically independent proteins with little homology;
(3) Heteropolymers of two or more noncovalently bound polypeptide
chains;
(4) Unrelated enzymes that catalyze similar reactions, e.g. enzymes
conjugated with different prosthetic groups or requiring different
coenzymes or cofactors;
(5) Different forms of a single polypeptide chain, e.g. varying in
carbohydrate composition, deamination of amino acids, or proteolytic
modification.
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LIGASAS
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis
simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP,
etc.):
A + B + XTP A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la

reacción:
piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi
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Principios fundamentales de la acción catalítica
de las enzimas
¿ Cómo funcionan las enzimas ?
 En condiciones fisiológicas las reacciones sin catalizar
tienden a ser lentas (estabilidad de biomoléculas)
 Muchas reacciones bioquímicas suponen situaciones
poco probables
 Una enzima soluciona estos problemas proporcionando
un ambiente tridimensional favorable a la reacción
(sitio activo)
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El rasgo distintivo de una reacción enzimática es que tiene lugar
dentro de un pequeño lugar de la enzima: el sitio activo

La molécula fijada en el sitio activo, sobre la que actúa la enzima, se

denomina sustrato
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Characteristics of the substrate-binding sites in the serine proteases chymotrypsin, trypsin, and elastase . In
chymotrypsin a hydrophobic pocket binds aromatic amino acid residues such as phenylalanine (Phe). In trypsin, the negative
charge of the aspartate residue in the substrate binding site promotes cleavage to the carboxyl side of positively charged
lysine (Lys) and arginine (Arg) residues. In elastase, side chains of valine and threonine block the substrate binding site and
permit binding of amino acids with small or no side chains, such as glycine (Gly).
E
N
ZI
M
A
S

.
Reaction profile for enzymatic and nonenzymatic reactions The basic principles of an enzyme-catalyzed reaction are
the same as any chemical reaction. When a chemical reaction proceeds, the substrate must gain activation energy to
reach a point called the transition state of the reaction, at which the energy level is maximum. Since the transition
state of the enzyme-catalyzed reaction has a lower energy than that of the uncatalyzed reaction, the reaction can
proceed faster. ES complex, enzyme-substrate complex; EP complex, enzyme-product complex.
La doble cruz indica el ENZIMAS
estado de transición,
siendo una
estructura molecular
transitoria que ya no
es el sustrato pero
que todavía no es el
producto.
Aquí se presenta la
mayor proporción de
energía libre.
La diferencia en la
energía libre entre
el estado de
transición y el
sustrato se
denomina: ENERGIA
LIBRE DE GIBBS, o
ENERGIA DE
ACTIVACION.
 ENZIMAS
Las interacciones débiles entre enzima y sustrato son óptimas en el
estado de transición.
 ENZIMAS
Las enzimas alteran las velocidades de reacción pero no los
equilibrios

(A) S P
(B) E + S ES EP E+P

(A) (B)
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ASSAYS OF ENZYME-CATALYZED
REACTIONS TYPICALLY MEASURE THE
INITIAL VELOCITY

The initial velocity (Vi) of the reaction thus is essentially

that of the rate of the forward reaction.
Under these conditions, Vi is proportionate to the
concentration of enzyme. Measuring the initial velocity
therefore permits one to estimate the quantity of enzyme
present in a biologic sample.
 ENZIMAS
For a typical enzyme, as substrate concentration is
increased, Vi increases until it reaches a maximum value V
max.
ENZIMAS
 ENZIMAS
EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La velocidad de una reacción enzimática depende de la
concentración de sustrato.
La Figura muestra la velocidad de una reacción enzimática a 6
concentraciones distintas de sustrato.
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Enzyme kinetics is the field of biochemistry concerned with the
quantitative measurement of the rates of enzyme- catalyzed
reactions and the systematic study of factors that affect these
rates.
The study of enzyme kinetics also represents the principal way to
identify potential therapeutic agents that selectively enhance or
inhibit the rates of specific enzyme-catalyzed processes.
The activity of an enzyme is obtained by determining the rate of an
enzyme-catalyzed reaction under defined conditions. Reaction
rate or velocity (v) is generally expressed as the rate of
conversion of substrate to product per min, i.e. mol/min. Since
the catalytic activity of an enzyme is normally independent of
reaction volume, i.e. it is unaffected by dilution, substrate
turnover per unit of time under defined conditions (pH, buffer,
temperature) is commonly used for defining enzyme-catalyzed
reactions.
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