ÁCIDOS NUCLEICOS

INTRODUCCIÓN

Todas las células contienen la información necesaria para realizar distintas reacciones
químicas mediante las cuales las células crecen, obtienen energía y sintetizan sus
componentes. Está información está almacenada en el material genético, el cual puede
copiarse con exactitud para transmitir dicha información a las células hijas. Sin embargo
estas instrucciones pueden ser modificadas levemente, es por eso que hay variaciones
individuales y un individuo no es exactamente igual a otro de su misma especie (distinto
color de ojos, piel, etc.). De este modo, podemos decir que el material genético es lo
suficientemente maleable como para hacer posible la evolución.

La información genética o genoma, está contenida en unas moléculas llamadas ácidos

nucleicos. Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN y ARN. El ADN guarda la información
genética en todos los organismos celulares, el ARN es necesario para que se exprese la
información contenida en el ADN; en los virus podemos encontrar tanto ADN como ARN
conteniendo la información (uno u otro nunca ambos).

COMPOSICIÓN QUÍMICA Y ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS

Los ácidos nucleicos resultan de la polimerización de monómeros complejos denominados

nucleótidos.

Un nucleótido está formado por la unión de un grupo fosfato al carbono 5’ de una pentosa.
A su vez la pentosa lleva unida al carbono 1’ una base nitrogenada.

Fig. 2.36 - Estructura del nucleotido monofosfato de adenosina (AMP)

Las bases nitrogenadas son moléculas cíclicas y en la composición de dichos anillos

participa, además del carbono, el nitrógeno. Estos compuestos pueden estar formados por

1
uno o dos anillos. Aquellas bases formadas por dos anillos se denominan bases púricas
(derivadas de la purina). Dentro de este grupo encontramos: Adenina (A), y Guanina (G).

Si poseen un solo ciclo, se denominan bases pirimidínicas (derivadas de la pirimidina), como

por ejemplo la Timina (T), Citosina (C), Uracilo (U).

Estos derivados de la purina y la pirimidina son las bases que se encuentran con mayor
frecuencia en los ácidos nucleicos.

Fig. 2.37- Bases púricas y pirimídicas

Fig. 2.38 - Bases menos frecuentes

2
Existen otras bases nitrogenadas que son menos frecuentes, algunas de ellas están
metiladas. En eucariontes estas bases metiladas participan del control de la expresión
genética.

Nucleótidos de importancia biológica

ATP (adenosin trifosfato): Es el portador primario de energía de la célula. Esta molécula

tiene un papel clave para el metabolismo de la energía. La mayoría de las reacciones
metabólicas que requieren energía están acopladas a la hidrólisis de ATP.

Fig. 2.39 - ATP (Adenosin trifosfato)

3
Fig. 2.40 - Estructura del AMPC

Este nucleótido posee tres grupos fosfatos unidos entre sí. Estos grupos fosfatos dado el
pH celular se encuentran desprotonados, de manera que poseen cargas negativas. Como
estas cargas están muy cerca se repelen fuertemente. Para mantenerlos juntos, se
establecen uniones de alta energía entre los fosfatos, por lo tanto, cuando la molécula se
hidroliza la energía se libera. Del mismo modo para sintetizar una molécula de ATP se
requiere energía.

AMP cíclico: Es una de las moléculas encargadas de transmitir una señal química que llega a
la superficie celular al interior de la célula. segundo mensajero)

NAD+ y NADP+: (nicotinamida adenina dinucleótido y nicotinamida adenina dinucleótido

fosfato). Son coenzimas que intervienen en las reacciones de oxido-reducción, son
moléculas que transportan electrones y protones. Intervienen en procesos como la
respiración y la fotosíntesis.

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Fig. 2.41 - Estructura del NAD+, La nicotinamida acepta hidrogeniones, proceso denominado
reducción

FAD+: También es un transportador de electrones y protones. Interviene en la respiración

celular.

Coenzima A: Es una molécula que transporta grupos acetilos, interviene en la respiración

celular, en la síntesis de ácidos grasos y otros procesos metabólicos.

POLINUCLEÓTIDOS

Existen dos clases de nucleótidos, los ribonucleótidos en cuya composición encontramos la

pentosa ribosa y los desoxirribonucleótidos, en donde participa la desoxirribosa.

Los nucleótidos pueden unirse entre sí, mediante enlaces covalentes, para formar
polímeros, es decir los ácidos nucleicos, el ADN y el ARN.

Dichas uniones covalentes se denominan uniones fosfodiéster. El grupo fosfato de un

nucleótido se une con el hidroxilo del carbono 5’ de otro nucleótido, de este modo en la
cadena quedan dos extremos libres, de un lado el carbono 5’ de la pentosa unido al fosfato
y del otro el carbono 3’ de la pentosa.

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Fig. 2.42 - Estructura de un polirribonucleótido

ADN – ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO

Los ácidos nucleicos fueron aislados por primera vez en 1869, sin embargo no fue hasta
mucho después que se conoció su función. A principio de siglo los científicos que querían
explicar como se transmitía y se almacenaba la información genética se enfrentaron a un
problema, era el ADN o las proteínas de los cromosomas los que portaban la información
genética.

Se sabía que el ADN constaba de solo cuatro tipo de monómeros, frente a los 20
aminoácidos que se encuentran formando parte de las proteínas, de manera que se pensaba

6
que era demasiado sencillo como para guardar la información, por lo cual se le asignaba una
función estructural.

La evidencia que ha servido para esclarecer la función del ADN, ha procedido, por un lado,
del hecho que la cantidad de ADN de una especie es constante, sin importar la edad, sexo,
factores nutricionales o ambientales.

Por otra parte, la cantidad de ADN tiene mayoritariamente una relación directa con la
complejidad del organismo, así como también se observa que las gametas de los individuos
con reproducción sexual poseen solo la mitad del ADN que posee cualquier de sus células
somáticas.

Sin embargo esto por si solo no confirmó la función del ADN. Por ello se llevaron a cabo una
serie de experimentos que lo demostraron en forma concluyente.

En 1928, Griffith experimentó con distintas cepas de bacterias, una de ellas era la forma
llamada lisa (L), rodeada de una cápsula de polisacáridos y causante de neumonía en los
ratones. En contraste las cepas rugosas, no contenía el polisacárido y no era virulenta.

Griffith experimentó con ratones. A unos inyectándoles cepas lisas muertas por calor, a
otras cepas rugosas vivas y a otros una mezcla de cepa R viva con cepa L muertas por calor,
en este último caso los ratones morían de neumonía, es decir que las células rugosas se
habían transformado en cepas virulentas. En 1944 se demostró que ese principio
transformador era el ADN y no las proteínas.

Fig. 2.43 - Experimento de Griffith

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Otra serie de experimentos realizados en 1952 por Hershey y Chase, demostraron en
forma indiscutible que el ADN es el material genético. Trabajaron con virus llamados
bacteriofagos; los bacteriofagos, están formados por ADN y proteínas, las proteínas
forman una cubierta y en su interior se aloja el ADN. Se cultivaron virus en un medio que
contenía fósforo radiactivo, de manera que al sintetizar su ADN, la molécula quedaba
marcada radiactivamente. Otros virus se hicieron crecer en medio con azufre radiactivo,
quedando marcadas radiactivamente las proteínas. Los virus tienen un mecanismo de acción
muy particular, ya que no ingresan a la célula que infectan sino que solo inyectan su material
genético. Luego se pusieron en contacto los virus que poseían las proteínas radiactivas con
un cultivo de bacterias y lo mismo se hizo con los virus que tenían el ADN marcado.

Fig. 2.44 - Experimento de Hershey y Chase

Si la información genética estaba contenida en el ADN la marca radiactiva debía estar en el

interior de las bacterias de este último grupo, por el contrario si eran las proteínas las que
cumplían dicha función la marca radiactiva estaría adentro de las bacterias del primer
grupo. El resultado del experimento confirmó que el ADN era la molécula que buscaban, ya
que se encontraba la marca radioactiva en el interior de las bacterias que se pusieron en
contacto con ADN marcado.

Una vez establecida su función faltaba determinar su estructura, como era posible que esa
estructura repetitiva almacenara las distintas instrucciones.

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En 1953 Watson y Crick propusieron el modelo de doble hélice, para esto se valieron de los
patrones obtenidos por difracción de rayos X de fibras de ADN, y de los postulados
enunciados por Chargaff que estableció que la cantidad de adenina de una molécula de ADN
era igual a la cantidad de timina de la misma molécula y que la cantidad de guanina era igual
a la cantidad de citosina, es decir que el contenido de purinas era igual al de pirimidinas.

Fig. 2.45 - Pares de bases del ADN: La formación específica de enlaces de hidrógeno entre
G y C y entre A y T genera los pares de bases complementarias

El modelo de la doble hélice establece que las bases nitrogenadas de las cadenas se
enfrentan y establecen entre ellas uniones del tipo puente de hidrógeno. Este
enfrentamiento se realiza siempre entre una base púrica con una pirimídica, lo que permite
el mantenimiento de la distancia entre las dos hebras. La Adenina se une con la timina
formando dos puentes de hidrógeno y la citosina con la guanina a través de tres puentes de
hidrógeno. Las hebras son antiparalelas, pues una de ellas tiene sentido 5’ ® 3’, y la otra
sentido 3’ ® 5’.

El modelo de Watson y Crick, describe a la molécula del ADN como una doble hélice,
enrollada sobre un eje, como si fuera una escalera de caracol y cada diez pares de
nucleótidos alcanza para dar un giro completo.

Excepto en algunos virus, el ADN siempre forma una cadena doble.

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Factores que estabilizan la doble hélice

Los puentes de hidrógeno entre las bases tienen un papel muy importante para estabilizar
la doble hélice, si bien individualmente son débiles hay un número extremadamente grande
a lo largo de la cadena.

Las interacciones hidrofóbicas entre las bases también contribuyen con la estructura.

Los grupos fosfatos que se encuentran en el exterior de la doble hélice pueden reaccionar
con el agua aportando mayor estabilidad.

Fig. 2.46 - Una corta sección de la doble hélice de ADN

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Fig. 2.47 - (a) Modelo de la doble hélice de ADN, (b) Representación abreviada de un
segmento de ADN

Funciones biológicas

El ADN es el portador de la información genética y a través de ella puede controlar, en

forma indirecta, todas las funciones celulares.

Debemos recordar aquí que las enzimas son proteínas que catalizan todas las funciones
biológicas y se sintetizan en las células de acuerdo a la información genética. Vale decir que
a la información genética la podemos comparar con un recetario, donde están las recetas de
todas las proteínas del organismo.

Encontramos ADN en el núcleo de las células animales y vegetales, en los organismos

procariontes, en organoides como los cloropastos y mitocondrias, como así también en
algunos virus, a los que llamamos ADN - virus.

ARN – ÁCIDO RIBONUCLEÍCO

El ácido ribonucleíco se forma por la polimerización de ribonucleótidos. Estos a su vez se

forman por la unión de:

a) un grupo fosfato. b) ribosa, una aldopentosa cíclica y c) una base nitogenáda unida al
carbono 1’ de la ribosa, que puede ser citocina, guanina, adenina y uracilo. Esta última es una
base similar a la timina.

En general los ribonucleótidos se unen entre sí, formando una cadena simple, excepto en
algunos virus, donde se encuentran formando cadenas dobles.

La cadena simple de ARN puede plegarse y presentar regiones con bases apareadas, de
este modo se forman estructuras secundarias del ARN, que tienen muchas veces
importancia funcional, como por ejemplo en los ARNt (ARN de transferencia).

Se conocen tres tipos principales de ARN y todos ellos participan de una u otra manera en
la síntesis de las proteínas. Ellos son: El ARN mensajero (ARNm), el ARN ribosomal (ARNr)
y el ARN de transferencia (ARNt).

ARN MENSAJERO (ARNm)

Fig. 2.48 - Esquema de una ARNm bacteriano

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Consiste en una molécula lineal de nucleótidos (monocatenaria), cuya secuencia de bases es
complementaria a una porción de la secuencia de bases del ADN. El ARNm dicta con
exactitud la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica en particular. Las
instrucciones residen en tripletes de bases a las que llamamos codones. Son los ARN más
largos y pueden tener entre 1000 y 10000 nucleótidos

En los eucariontes los ARNm derivan de moléculas precursoras de mayor tamaño que se
conocen en conjunto como ARN heterogéneo nuclear (hnARN), el cual presenta secuencias
internas no presentes en ARN citoplasmáticos.

ARN RIBOSOMAL (ARNr)

Este tipo de ARN una vez transcripto, pasa al nucleolo donde se une a proteínas. De esta
manera se forman las subunidades de los ribosomas. Aproximadamente dos terceras partes
de los ribosomas corresponde a sus ARNr.

Fig. 2.49 - Diagrama de un ribosoma procarionte

ARN DE TRANSFERENCIA (ARNt)

Este es el más pequeño de todos, tiene aproximadamente 75 nucleótidos en su cadena,

además se pliega adquiriendo lo que se conoce con forma de hoja de trébol plegada. El
ARNt se encarga de transportar los aminoácidos libres del citoplasma al lugar de síntesis
proteica. En su estructura presenta un triplete de bases complementario de un codón
determinado, lo que permitirá al ARNt reconocerlo con exactitud y dejar el aminoácido en
el sitio correcto. A este triplete lo llamamos anticodón.

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Fig. 2.50- Molécula de ARNt

ARN PEQUEÑO NUCLEAR (ARNpn o snRNA)

En eucariontes encontramos un grupo de seis ARN que están en el núcleo, el ARN pequeño
nuclear, estos desempeñan cierto papel en la maduración del ARNm.

RIBOZIMAS

Son ARN que tienen función catalítica, participan activamente en la maduración de los
ARNm.

Función de los ARN

Un gen está compuesto, como hemos visto, por una secuencia lineal de nucleótidos en el
ADN, dicha secuencia determina el orden de los aminoácido en las proteínas. Sin embargo
el ADN no proporciona directamente de inmediato la información para el ordenamiento de
los aminoácidos y su polimerización, sino que lo hace a través de otras moléculas, los ARN.
Todo el proceso que se lleva a cabo para la síntesis de proteínas se verá detalladamente en
otro capítulo.

PROTEÍNAS

Las proteínas son las macromoléculas más abundantes en las células animales y constituyen
alrededor del 50% de su peso seco. Dentro de las células se las encuentra en formas muy
variadas: como constituyente de las membranas biológicas, como catalizadores de

13
reacciones metabólicas (enzimas), interactuando con los ácidos nucleicos (histonas) o con
neurotransmisores y hormonas (receptores), etc. Prácticamente, no existe proceso
biológico en el que no participe por lo menos una proteína. Se las considera como el grupo
de compuestos que mayor cantidad de funciones desempeñan en los seres vivos.

Estas moléculas son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Las proteínas pueden ser simples o conjugadas. Las simples sólo están formadas por
aminoácidos. Las conjugadas contienen además de la o las cadenas polipéptidicas, grupos no
proteicos, denominados grupos prosteicos, por ejemplo la hemoglogina o las lipoproteínas.

Para entender los aspectos estructurales y las características químicas de las proteínas, es
fundamental analizar primero la de sus monómeros.

AMINOÁCIDOS

Como su nombre lo indica, cada aminoácido está formado por un grupo amino y un grupo
ácido carboxílico , unidos a un átomo de carbono central o carbono a, el que además tiene
unido siempre un átomo de hidrógeno y una cadena lateral de características variables.

Por poseer un grupo amino y un grupo carboxilo, los aminoácidos son anfolítos, dependiendo
del pH del medio su comportamiento como ácidos o bases.

Fig. 2.51 - Fórmula general

de un aminoácido

El carbono central es asimétrico ya que está compartiendo electrones con cuatro grupos
diferentes, por eso los aminoácidos, con excepción de la glicina, presentan actividad óptica,
es decir, tienen isómeros D y L. Solamente las formas L forman parte de las proteínas.

Fig. 2.52 - Fórmula general de los D y L-aminoácidos

Como muestra la fórmula, el carbono central se encuentra unido a un grupo variable o resto
(R). Es en dichos grupos R, donde las moléculas de los veinte aminoácidos [1] que forman

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parte de las proteínas se diferencian unas de otras. En la glicina, el más simple de los
ácidos, el grupo R se compone de un único átomo de hidrógeno. En otros aminoácidos el
grupo R es más complejo, conteniendo carbono e hidrógeno, así como oxígeno, nitrógeno y
azufre.

De acuerdo con la naturaleza del ”R” podemos clasificar a los aminoácidos en polares (con y
sin carga) y aminoácidos no polares.

15
Fig. 2.53 - Estructura química de los veinte aminoácidos clasificados en ácidos, básicos, neutros
polares y neutros no polares. Las estructuras que se encuentran debajo de los grupos amino y
carboxilo son las cadenas laterales R

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

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La síntesis proteica requiere de un constante aporte de aminoácidos. Los organismos
heterótrofos sintetizan gran parte de estos aminoácidos a partir de esqueletos
carbonados. Los que requieren ser incorporados por la ingesta, no pudiendo ser
sintetizados, se denominan aminoácidos esenciales, y son producidos por plantas y bacterias
(Tabla 2.4).

Tabla 2.4 - Aminoácidos no esenciales y

esenciales para el hombre
No esenciales Esenciales
Glutamato Isoleucina
Glutamina Leucina
Prolina Lisina
Aspartato Fenilalanina
Asparagina Metionina
Alanina Treonina
Glicina Triptofano
Serina Valina
Tirosina Histidina
Cisteína Arginina ( sólo en lactantes)

AMINOÁCIDOS Y NEUROTRANSMISORES

El impulso nervioso pasa de una célula a otra en el proceso conocido como transmisión
sináptica. La transmisión sináptica esta mediada químicamente por moléculas pequeñas
llamadas neurotransmisores

Se conocen muchos neurotransmisores distintos. Diferentes tipos de neuronas sintetizan

distintos neurotransmisores. Por ejemplo el sistema nervioso simpático utiliza la adrenalina
y la noradrenalina (catecolaminas), el sistema nervioso parasimpático utiliza acetilcolina.
Algunos neurotransmisores derivan químicamente de los aminoácidos.

La adrenalina y noradrenalina se sintetizan a partir de la tirosina, este paso ocurre en el

citosol de las neuronas adrenérgicas y células adrenales y los neurotransmisores se
almacenan en vesículas. El GABA otro neurotransmisor, se sintetiza a partir del ácido
glutámico, la histamina a partir de la histidina, la serotonina a partir del triptófano. Cada
uno de estos neurotransmisores es sintetizado por neuronas especificas.

Fig. 2.54 - Formación de un enlace peptídico

ENLACES PEPTÍDICOS, OLIGOPEPTIDOS Y POLIPEPTIDOS

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Cuando una célula viva sintetiza proteínas, el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona
con el grupo amino de otro, formando un enlace peptídico, el producto de esta unión es un
dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo
amino de un tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta formar una larga cadena.

Los oligopéptidos contienen un número indefinido pero pequeño de aminoácidos, mientras

que los péptidos y polipéptidos constan de un número mayor. Se consideran polipéptidos a
los polímeros de aminoácidos de un peso superior a 6000 Daltons.

Muchas moléculas de importancia biológica con acción hormonal e incluso gran parte de los
neurotransmisores son oligopéptidos y péptidos, como se observa en los ejemplos citados
en las tablas 2.5. y 2.6.

Los polipéptidos naturales de 50 o más residuos son considerados proteínas. Una proteína
puede estar formada por una sola cadena o por varias de ellas unidas por enlaces
moleculares débiles. Cada proteína se forma siguiendo las instrucciones contenidas en el
ADN, el material genético de la célula. Estas instrucciones son las que determinan cuáles de
los veinte aminoácidos se incorporan a la proteína, y en que orden relativo o secuencia lo
hacen. Los grupos R de los diferentes aminoácidos establecen la forma final de la proteína
y sus propiedades químicas. A partir de las veinte subunidades pueden formarse una gran
variedad de proteínas.

Tabla 2.5 - Péptidos con función hormonal

Nombre Nº de Órgano Órgano blanco Función
aminoácidos productor
Contracción del
Útero, glándula
Oxitocina 9 Hipotálamo múculo liso uterino
mamaria.
y eyección de leche
Antidiurética y
Vasopresina (ADH) 9 Hipotálamo Riñón, vasos.
vasopresora
Hormona del Acción
191 Hipófisis Crecimiento
crecimiento (GH) generalizada
Promueve la síntesis
Hormona Testículos y de los esteroides
200 Hipófisis
luteinizante (LH) ovarios andrógenos y
estrógenos, etc.
Crecimiento de
Hormona Folículo Testículos y
200 Hipófisis tubos seminíferos y
estimulante (FSH) ovarios
desarrollo folicular.
Estimula la
Prolactina (PRL) 191 Hipófisis Glándula mamaria
secreción de leche
Hormona Estimula la
adrenocorticotrofa 39 Hipófisis Corteza adrenal secreción de
(ACTH) corticoesteroides
Estimula secreción
Tirotropina (TSH) 220 Hipófisis Tiroides
de tiroxina
Paratohormona 84 Paratiroides Huesos, riñón e Regulan la calcemia

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 (PTH) intestino.
Calcitonina (CT) 32 Paratiroides Huesos y riñón
Tejidos insulino-
Insulina 51 Páncreas
dependientes.
Regulan la glucemia
Acción
Glucagón 29 Páncreas
generalizada

Tabla 2.6 - Algunos Péptidos con función neurotransmisora

Nombre Nº de aá. Efecto
Sustancia P 11 Dolor
Angiotensina II 8 Ansiedad
Encefalinas (ENK) 4 Control del dolor
Colecistoquinina(CCK) 8 Regulación del apetito
Beta-endorfina 31 Placer y analgesia

ESTRUCTURA PROTEICA

ESTRUCTURA PRIMARIA

Es la secuencia ordenada y única de los aminoácidos en la cadena polipeptídica, la cual está

determinada genéticamente.

La estructura primaria es fundamental para la forma tridimensional que tendrá la proteína.

Cualquier modificación en la secuencia de aminoácidos podría ocasionar un cambio en la
estructura tridimensional y afectará la función biológica de la proteína.

Fig. 2.55 - Estructura primaria de las dos cadenas polipeptídicas que componen la insulina.
La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, cada uno de los cuales está
representado en el diagrama por un óvalo. La letra en el interior de los óvalos son los
símbolos que indican el nombre de los aminoácidos. La insulina es una proteína muy pequeña.

Debido a la posibilidad de combinar los aminoácidos en cualquier orden y cantidad es fácil

comprender su versatilidad funcional.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

A medida que la cadena de aminoácidos se va ensamblando, empiezan a tener lugar

interacciones entre los diversos aminoácidos de la cadena. Pueden formarse puentes de
hidrógeno entre el hidrógeno del amino de un aminoácido y el oxígeno del carboxilo de otro.

19
A causa de estas uniones la cadena polipeptídica se pliega, adoptando dos posibles
configuraciones espaciales que constituyen lo que se conoce como estructura secundaria de
una proteína. Estas dos configuraciones son las llamadas a-hélice y b-hoja plegada. Estas
conformaciones no son las únicas que pueden adoptar las proteínas ya que en realidad cada
proteína adopta una forma característica que depende de la secuencia lineal. Sin embargo
las configuraciones antes mencionadas son las más frecuentes.

La a-hélice es un tipo de espiral cilíndrico estabilizado por puentes de hidrógeno

intracatenario, mientras que la b-hoja plegada está formada por cadenas polipeptídicas
paralelas, mantenidas por puentes de hidrógeno intercatenarios.

Fig. 2.56 - Esquema de una proteína presentando regiones con estructura secundaria en a-
Hélice, en Hoja b-Plegada y regiones con enroscamientos aleatorios.

Existen porciones de la cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria bien

definida, y suelen denominarse enroscamientos aleatorios o ad random

La proporciones de los distintos tipos de estructuras secundaria varían de una proteína a

otra, sin embargo podemos decir que en la mayoría de las proteínas las formas a y b suelen
constituir entre el 60 y el 70 % del polipéptido y un 30% conforman enroscamientos
aleatorios

20
Diversas secciones consecutivas de estructuras secundarias con frecuencia constituyen una
estructura estrechamente asociada, esto es reconocido como otro nivel de estructura
proteica que se denomina estructura supersecundaria. Existen varios ejemplos: el tipo b a
b donde encontramos dos secuencias de b-plegada conectadas por una secuencia a.

DOMINIOS

Se reconocen como agrupamientos aproximadamente esféricos con unos 50 a 150

aminoácidos que se forman por compactamiento local de la cadena polipeptídica. Una
proteína de más de 200 aminoácidos en general contiene dos o tres dominios. Es difícil
diferenciar la estructura supersecundaria del dominio, el dominio podría ser sólo una
estructura supersecundaria o varias de ellas combinadas para dar un cúmulo compacto. El
concepto de dominio es de utilidad ya que muchas proteínas distintas tienen dominios
similares, de modo que parece ser que los dominios son unidades estructurales
fundamentales, por ejemplo muchas proteínas distintas se enlazan con el NAD+ por medio
de un dominio llamado pliegue de mononucleótido.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Debido a la interacción de los grupos R, la cadena polipeptídica se pliega determinando una

intrincada estructura tridimensional.

En muchas proteínas la estructura terciaria le brinda a la proteína una forma globular,

como por ejemplo en las enzimas, que son proteínas con función catalítica.

Otras proteínas tienen estructura terciaria fibrosa y suelen tener largas hélices o
extensas hojas plegadas. Estas proteínas fibrosas suelen tener función estructural como el
colágeno.

21
Fig. 2.57 - Tipos de enlace que estabilizan la estructura terciaria de una proteína

El funcionamiento de las proteínas depende del plegamiento de sus moléculas que da lugar a
configuraciones específicas y forma centros que pueden reconocer a la molécula con la cual
la proteína se asocia o reacciona durante el metabolismo

22
Fig. 2.58- Estructura de la molécula de hemoglobina (estructura cuaternaria) . Formada por
dos cadenas de a-hemoglobina y dos cadenas de b-hemoglobina. Cada cadena transporta una
molécula de oxígeno

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Muchas proteínas presentan este tipo de estructura, que es el grado máximo de

organización proteica y consiste en dos o más cadenas polipeptídicas unidas generalmente
mediante enlaces débiles.

Estas proteínas se denominan oligoméricas o multiméricas y se las designa según el número

de cadenas polipeptídicas que intervienen en la estructura cuaternaria. Por ejemplo, una
proteína formada por cuatro subunidades es un tetrámero, como es el caso de la
hemoglobina.

Cada una de las subunidades proteícas, tienen su propia estructura terciaria.

FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas dirigen la totalidad de los procesos celulares, incluso su propia síntesis. Las
funciones de mayor importancia de las proteínas en los seres vivos son:

Función estructural, como el colágeno, la tubulina de los microtúbulos, las de las cápsides
virales, etc. (Tabla 2.7).

23
Las moléculas de colágeno son ejemplos típicos de las proteínas simples fibrosas. Son la
clase de proteínas más abundantes de nuestro cuerpo, son componentes de la matriz
extracelular del tejido conectivo, de modo que las podemos encontrar en tendones,
ligamentos, membrana basal, etc.

Aunque existen distintos tipos de colágeno que se diferencian en las secuencias de

aminoácidos y en las proporciones con que se encuentran los mismos, podemos hacer una
generalización acerca de su estructura. El colágeno es una proteína fibrosa que posee una
estructura de orden superior. Esta formado por unidades compuestas por tres cadenas
polipeptídicas de aproximadamente 1000 aminoácidos cada una. Un tercio de esos
aminoácidos está constituido por la glicina, prolina e lisina hidroxiladas, constituyendo una
estructura rígida. El procolágeno, su unidad precursora, es secretado por el fibroblasto a la
matriz extracelular junto a dos enzimas. Estas enzimas catalizan la separación de los
extremos de la molécula de procolágeno para producir la triple hélice de tropocolágeno. Las
moléculas de tropocolágena se asocian espontáneamente formando microfibrillas. Las
microfibrillas se empaquetan unas junto a otras para formar fibras de colágeno maduro.

Otro ejemplo de proteínas simples fibrosas lo constituyen las queratinas, que dan
protección externa (piel, uñas, cabello, cuernos, etc.). Son producidas por las células
epidérmicas. En su estructura secundaria es en gran parte a-hélice, en el caso particular de
las queratinas del cabello encontramos en su estructura primaria un gran número de
cisteínas ( en el R contienen grupos SH) lo que permite la formación de puentes disulfuro,
que son uniones covalentes que se dan entre dos grupos SH y que estabilizan la estructura
proteica. El calor o el tratamiento con determinados productos químicos pueden reducir los
puentes disulfuro, o bien formar puentes nuevos, estirando u ondulando el cabello.

Tabla 2.7 - Algunas Proteínas Fibrosas y sus Funciones

Proteína Origen Función
F-actina Intracelular, todas las células. Formación de microfilamentos en el
citoesqueleto, movimiento contráctil.
Colágeno Matriz extracelular, huesos, Resistencia a la tensión.
piel, vasos sanguíneos.
Desmina Células musculares. Estructuras que sirven de armazón dentro
de la célula.
Elastina Vasos sanguíneos, ligamentos. Elasticidad.
Fibroína Seda Fuerza sin flexibilidad.
Queratina Piel, cabello, etc. Intracelular. Estructuras protectoras, resistencia a la
tensión de los epitelios.
Lamina (Laminina Lamina nuclear. Estructural.
nuclear)
Esclerotina Exoesqueleto de los artrópodos. Rigidez
Espectrina Membrana de los eritrocitos. Se enlaza con la F-actina, lo que permite
que la membrana sea flexible.

Función Reguladora: como las ciclinas que controlan el ciclo celular y los factores de
transcripción que regulan la expresión de los genes.

24
Función Motora: actina y miosina del músculo.

Función de Transporte: Globulinas en general, hemoglobima, mioglobina y las lipoproteínas

son algunos ejemplos.

Fig. 2.59 - Grupo Hemo, presente en la hemoglobina y la mioglobina.

La hemoglobina y la mioglobina son proteínas globulares conjugadas, es decir que en su

estructura encontramos a parte del polipéptido un grupo no proteico que en este caso
corresponde al grupo Hemo.

La mioglobina consta de una sola cadena polipeptídica asociada a un grupo hemo que es el
responsable de la unión del oxígeno, en tanto que la hemoglobina está formada por cuatro
cadenas polipeptídicas cada una con su correspondiente grupo hemo. Por lo tanto la
hemoglobina presenta estructura cuaternaria lo que le permite variar su afinidad por él
oxigeno, la cual se ve afectada por el pH sanguíneo, la temperatura y la concentración de
2,3 DGP (2,3- difosfoglicerato).

Función de Reserva: La ovoalbúmina, componente principal de la clara de huevo o la gliadina

del trigo.

Función de Receptores: como las proteínas receptoras de membrana.

Función Enzimática: La enzimas catalizan todas las reacciones metabólicas. Dada su

importancia biológica, este tema será tratado con más detalle en el próximo capítulo.

Función de Defensa: Los anticuerpos son proteínas simples globulares y son sintetizadas
por las células plasmáticas ( linfocitos B activados), son también conocidas como
inmunoglobulinas o gamaglobulinas. Estas proteínas presentan gran diversidad ya que cada
anticuerpo es específico para un determinado antígeno. Sin embargo, podemos mencionar
que en general están compuestas por cuatro cadenas polipeptídicas dos contienen 220
aminoácidos (cadenas livianas) y las otras más largas con 440 aminoácidos cada una
(cadenas pesadas).

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Función de mensajeros químicos: La mayor parte de las hormonas son proteínas o
glucoproteínas. También ciertos aminoácidos, derivados de aminoácidos y oligopéptidos son
neurotransmisores en el sistema nervioso.

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Se denomina así a la pérdida de la estructura tridimensional de las proteínas. Es decir su

estructura secundaria, terciaria o cuaternaria si la tuviera. Son agentes desnaturalizantes
el calor, ácidos y bases fuertes, radiaciones, etc.

La desnaturalización no afecta la estructura primaria, estabilizada por enlaces covalentes.

En condiciones extremas de pH y temperaturas se pueden llegar a romper los enlaces

peptídicos de manera que se rompe la estructura primaria, este proceso se denomina
hidrólisis.

La desnaturalización proteica es útil desde el punto de vista clínico ya que con frecuencia
es utilizada en distintos procedimientos. Un ejemplo lo constituye la esterilización de
elementos quirúrgicos, en donde el calor destruye las proteínas de los microorganismos, lo
mismo que algunos desinfectantes como el alcohol.

ACTIVIDADES DE AUTOEVALUACIÓN

1. ¿Qué es un nucleótido?

2. ¿Qué función cumple el ATP?

3. ¿Que función cumplen el NAD y el FAD?

4. ¿Que nucleótidos intervienen en la estructura del ADN?

5. ¿Cuales son las diferencias estructurales entre el ADN y el ARN?

6. ¿Qué postula el modelo de Watson y Crick? ¿Qué importancia tiene en la duplicación

del ADN?

7. Dibuja una doble hélice de ADN realizando los siguientes pasos: a) Haz un espiral
destacando lo que iría por delante del papel con un trazo más grueso: b) comprueba que el
espiral gira a la derecha: c) construye otro espiral como el anterior, pero desplazado
ligeramente hacia arriba, d) señala los extremos de cada cadena; e) coloca los peldaños y
señala sobre el dibujo a qué corresponde y dónde se situarán las pentosas y los fosfatos.

8. Diseña una secuencia de 10 bases en una de las cadenas del ADN que acabas de
realizar. ¿Cuál sería la secuencia de la cadena complementaria? ¿Y la del ARN que se podría
formar con cada una de las cadenas? ¿Cuántas secuencias de ADN sería posible obtener?
¿Qué longitud tendría este ADN

9. ¿Cuáles son las fuerzas que intervienen en el mantenimiento de la estructura

tridimensional de una proteína?

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10. Escriba la estructura general de un aminoácido. ¿Cuál es la importancia del grupo R en
la estructura de las proteínas?

11. ¿Qué entiende por estructura primaria?

12. ¿Qué tipos de aminoácidos conoce, en que se basa esa clasificación?

13. ¿Qué estructuras se ven afectadas durante la desnaturalización proteica?

14. ¿Qué proteínas con función estructural puede mencionar?

15. ¿Todas las proteínas poseen estructura cuaternaria?

16. ¿Qué determina la forma tridimensional de una proteína?

PREGUNTAS DE OPCIÓN MÚLTIPLE

1. Un nucleótido está formado por:

a. un azúcar de 4 carbonos, un grupo fosfato y una base carbonada

b. un azúcar de 5 carbonos, un grupo fosfato y una base nitrogenada

c. un azúcar de 5 carbonos, un grupo fosfato y una base hidrogenada

d. un azúcar de 6 carbonos, una base nitrogenada y un grupo fosfato e-

e. ninguna es correcta.

2. ¿Cuáles son los pares de bases que puede encontrar en la doble hélice del ADN?:

a. A-G

b. A-C

c. A-T

d. T-U

e. G-T

3. ¿ Qué fuerzas estabilizan la doble hélice del ADN? :

a. puentes de hidrógeno

b. interacciones hidrofóbicas

c. interacciones polares

d. todas son correctas

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e. ninguna es correcta.

4. En el experimento de Chase la marca radiactiva del ADN:

a. aparece fuera de la célula, comprobando que el ADN almacena la información genética

b. está dentro de la célula, comprobando así que es la molécula que almacena la

información

c. aparece fuera de la célula demostrando que es patógeno

d. aparece dentro de la célula demostrando que es estable

e. ninguna es correcta

5. El ARN ribosomal :

a. forma parte de los ribosomas

b. se sintetiza en los ribosomas

c. se une a los ribosomas

d. interviene en la maduración del ARNm

e. ninguna es correcta

6. Podemos encontrar ARN de doble cadena en:

a. las células procarionte

b. en cloroplastos y mitocondrias

c. en algunos virus

d. en células vegetales

e. todas son correctas

7. La unión peptídica se produce entre:

a. el grupo alcohol de un monosacárido y el grupo ácido de un ácido graso

b. el grupo amino de un aminoácido y el grupo ácido del mismo aminoácido

c. el grupo amino de un aminoácido y el grupo ácido de otro

d. el grupo amino de un aminoácido y el grupo fosfato

e. ninguna es correcta

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BIBLIOGRAFÍA

 Alberts, B et al. (1996) Biología Molecular de la Célula. 3ra Edición. Ediciones Omega
S.A.Barcelona.

 Campbell, N. (1997) Biology. 4th Edition. the Benjamin Cummings Publishing Company.
Inc. California.

 Curtis y Barnes (1992). Biología. 5ª Ed. Bs.As. Editorial Médica Panamericana.

 Harper, (1995) Manual de Bioquímica. Ediciones El Manual Moderno. México.

 Karp, G.. (1998) Biología Celular y Molecular. Ed. Mc Graw Hill Interamericana. México.

 Kuchel,p y Ralston, G. (1994) Bioquímica General. Serie Schaum. Ed. McGraw-Hill.

México.

 Smith and Wood. (1998) . Moléculas Biológicas. Ed.Addison-Wesley. Iberoamericana

S.A.

 Solomon y col. (1998) . Biología de Villee. 4ª. Ed.McGraw-Hill. Interamericana. México.

 Stryer, L.. (1995) Bioquímica. Ed. Reverté. España.

[1] En la naturaleza se han encontrado aproximadamente 150 aminoácidos, pero sólo 20 de ellos están presentes
en las proteínas.

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