Professional Documents
Culture Documents
MUTIARA INDAH
Fakultas Kedokteran
Universitas Sumatera Utara
I. Pendahuluan.
Tanpa adanya enzim, kehidupan yang kita kenal tidak mungkin ada. Sebagai
biokatalisator yang mengatur semua kecepatan semua proses fisiologis, enzim
memegang peranan utama dalam kesehatan dan penyakit. .Meskipun dalam
keadaan sehat semua proses fisiologis akan berlangsung dengan cara yang tersusun
serta teratur sementara homeostasis akan dipertahankan, namun keadaan
homeostasis dapat mengalami gangguan yang berat dalam keadaan patologis.
I.1. KATALIS
Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai katalisator untuk reaksi-reaksi
kimia didalam sistem biologi. Katalisator mempercepat reaksi kimia. Walaupun
katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan semula bila reeaksi telah
selesai. Enzim adalah katalisator protein untuk reaksi-reaksi kimia pasa sistem
biologi. sebagian besar reaksi tersebut tidak dikatalis oleh enzim.
Berbeda dengan katalisator nonprotein (H+, OH-, atau ion-ion logam), tiap-
tiap enzim mengkatalisis sejumlah kecil reaksi, kerapkali hanya satu. Jadi enzim
adalah katalisator yang reaksi-spesifik karena semua reaksi biokimia perlu dikatalis
oleh enzim, harus terdapat banyak jenis enzim. Sebenarnya untuk hampir setiap
senyawa organik, terdapat satu enzim pada beberapa organisme hidup yang mampu
bereaksi dengan dan mengkatalisis beberapa perubahan kimia.
Walaupun aktivitas katalik enzim dahulu diduga hanya diperlihatkan oleh sel-
sel yang utuh (karena itu istilah en-zyme, yaitu, “dalam ragi”), sebagian besar enzim
dapat diekstraksi dari sel tanpa kehilangan aktivitas biologik (katalik)nya. Oleh
karena itu, enzim dapt diselidiki diluar sel hidup. Ekstrak yang mengandung enzim
dipakai pada penyelidikan reaksi-reaksi metabolik dan pengaturanya, struktur dan
mekanisme kerja enzim dan malahan sebagai katalisator dalam industri pada sintetis
senyawa-senyawa yang biologis aktif seperti hormon dan obat-obatan. Karena kadar
enzim serum manusia pada keadaan patologik tertentu dapat mengalami perubahan
yang nyata, pemerikasaan kadar enzim serum merupakan suatu alay diagnostik
yang penting bagi dokter.
Reaksi-reaksi seperti hidrolisa dan oxidasi berlangsung sangat cepat didalam
sel-sel hidup pada pH kira-kira netral dan pada suhu tubuh. Ini dapat terjadi karena
adanya enzim. Enzim disintesa di dalam sel, tetapi setelah diextraksi diluar sel
masih mempunyai aktivitas.
Enzim bekerja sangat sfesifik. Suatu enzim hanya dapat mengatalisa
beberapa reaksi, malahan seringkali hanya satu reaksi saja. Ini merupakan salah
satu sifat penting enzim.
Ada segolongan enzim yang dapat mengatalisa jenis reaksi yang sama,
misalnya memindahkan fosfat, oxidasi-reduksi, dan sebagainya. Oleh karena itu ada
suatu kespesifikan (specificity).
1. PENGARUH SUHU.
Suhu rendah yang memdekati titik beku biasanya tidak merusak enzim. Pada
suhu dimana enzim masih aktif, kenaikan suhu sebanyak 10OC, menyebabkan
keaktifan menjadi 2 kali lebih besar (Q10 = 2). Pada suhu optimum reaksi
berlangsung paling cepat. Bila suhu dinaikan terus, maka jumlah enzim yang aktif
akan berkurang karena mengalami denaturasi. Enzim didalam tubuh manusia
memiliki suhu optimum sekitar 37oC. Enzim organismemikro yang hidup dalam
lingkungan dengan suhu tinggi mempunyai suhu optimum yang tinggi.
Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif pada pemanasan sampai + 60oC.
Ini disebabkan karena proses denaturasi enzim. Dalam beberapa keadaan, jika
pemanaasan dihentikan dan enzim didinginkan kembali aktivitasnya akan pulih. Hal
ini disebabkan oleh karena proses denaturasi masih reversible. pH dan zat-zat
pelindung dapat mempengaruhi denaturasi pada pemanasan ini.
Hubungan antara aktivitas enzim dan suhu dapat dilihat pada Gambar
berikut.
% maksimum
aktivitas enzim
0
Suhu
0 70
2. PENGARUH pH
Bila aktivitas enzim diukur pada pH yang berlainan, maka sebagian besar
enzim didalam tubuh akan menunjukan aktivitas optimum antara pH 5,0 - 9,0,
kecuali beberapa enzim misalnya pepsin(pH optimum = 2). Ini disesbabkan oleh :
1. Pada pH rendah atau tingi, enzim akan mengalami denaturasi.
2. Pada pH rendah atau tinggi, enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan
muatan listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim.
Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan negatif
(Enz-) dan substratnya bermuatan positif (SH+) :
Enz- + SH+ EnzSH
Pada pH rendah Enz akan bereaksi dengan H+ menjadi enzim yang tidak bermuatan.
-
Enz- + H+ Enz-H
Demikian pula pada pH tinggi, SH+ yang dapat bereaksi dengan Enz-, maka pada pH
yang extrem rendah atau tiggikonsentrasi efektif SH+ dan enz akan berkurang,
karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang. Seperti pada gambar berikut.
SH+ Enz-
0
rendah pH tinggi
Makin banyak Enz terbentuk, makin cepat reaksi ini berlangsung. Ini terjadi
sampai batas tertentu.
O
(Enz)
V/2
B
v A
V/2
[S]
1.9 Enzim yang bekerja pada gugus hem dari donor elektron. Misalnya
:
1.9.3.1. Sitokrom c : O2 oksidoreduktase [sitokrom oksedase].
4 sitokrom c reduksi + O2 + 4 H+ = 4 sitokrom c teroksidasi + 2 H2O.
1.11 Enzim yang bekerja pada H2O2 sebagai asektor elektron. Misalnya :
1.11.1.6 H2O2 oksidoreduktase [katalase].
H2O2 + H2O2 = O2 + 2H2 O.
2. Transferase.
Enzim-enzim yang mengkatalisis pemindahan suatu gugus, G (lain dari
hidrogen), antara sepasang substrat S dan S’.
S-G + S’ = S’-G + S
3. Hidrolase
Enzim-enzim yang mengkatalisi hidrolisis ikatan-ikatn ester, eter, peptida,
glikosil, anhidrida asam, C-C, C-halida, atau P-N. Misalnya :
3.1 Enzim-enzim yang bekerja pada ikatan ester. Misalnya :
3.1.1.8 Asilkolin asil-hidrolase [pseudokolinesterase].
Asilkolin + H2O = kolin + Asam.
3.2 Enzim-enzim yang bekerja pada senyawa glikosil. Misalnya :
3.2.1.23 beta-D-galaktosida galaktohidrolase [beta-galaktosida]
beta-galaktosida + H2O = alkohol + D-Galaktosa.
4. liase.
Enzim-enzim yang mengkatalisis pembuangan gugus dari substrat dengan
mekanisme yang lain dari pada hidrolisis, dan meninggalkan ikatan rangkap.
XY
Yang termasuk golongan ini adalah enzim yang bekerja pada ikatan C-C, C-O, C-N,
C-S, dan C-halida. Yang termasuk subkelasnya adalah :
V. KOENZIM
Banyak enzim hanya dapat bekerja (enzim mengkatalis reaksi-reaksi
subtratnya) jika terdapat suatu molekul organok nonprotein yang spesifik. Molekul
organik itu disebut koenzim. Hanya bila enzimdan koenzim keduanya terdapat akan
terjadi katalisis. Sistem komplit enzim dan koenzim disebut holoenzim, sedangkan
bagian protein sistem tersebut dinamakan apoenzim. Jadi :
apoenzim + koenzim + holoenzim
Jenis reaksi yang sering memerlukan partisipasi koenzim adalah
oksidoreduksi, reaksi-reaksi pemindahan gugus dan somerasi, dan yang
menghasilkan pembentukan ikatan kovalen (kelas1, 2, 5, dan 6) sebaliknya, reaksi
lisis, termasuk reaksi hidrolisis seperti yang dikatalis oleh enzim-enzim saluran
pencernaan, tidak memerlukan koenzim (kelas 3 dan 4)
Seringkali vitamin golongan B-kompleks merupakan bagian struktur koenzim.
Misalnya untuk metabolisme asam-asam amino diperlukan vitamin B6. Untuk oksidasi
biologi diperlukan nikotinamida, tianin, riboflavin, asam pantotenat dan
asam lipoat. Untuk metabolisme zat dengan satu atom C (C-1 unit) diperlukan asam
folat dan vitamin B12.
Prinsip umum
Pembicaraan tentang mekanisme yang digunakan untuk mempercepat
kecepatan reaksi melalui 3 contoh yang akan diberikan : katalis asam dan basa
pada umumnya, katalis oleh ion-ion logam, dan katalis oleh enzim yang
mengandung piridoksal fosfat.
Katalisis asam-basa umum
Enz-M-S
Kompleks jembatan logam Enz-M-S
sederhana Kompleks jembatan logam siklik
Walaupun semua 4 skema adalah mungkin untuk enzim yang diaktifkan logam,
metaloenzim tidak dapat membentuk kompleks jembatan substrat karena mereka
mempertahankan logam selama pemurnian (yaitu, berada sebagai Enz-M)
Selain data pengikatan logam, teksik yang garis besarnya tergantung pada
daftar 6-2 membantu memastikan skema mana yang beroperasi.
Daftar 2 mencatat beberapa enzim untuk mana skema koordinasi telah
ditetapkan.
Dari ini dan muncul data lainya, muncul 2 kesimpulan :
1. Sebagian besar tetapi tidak semua kinase (ATP : fosfotransferase) membentuk
kompeks jembatab substrat dari jenis enz-nukleotida-M.
2. Fosfotransferase yang memakai priruvat atau fosfoenolpiruvat sebagai substrat,
enizm yang mengkatalisis rekasi lain dari fosfoennolpiruvat, dan karboksilase
membentuk kompleks jembatan logam.
Mn ADP-Mn
Piruvat Kreatin
Daftar 1. Teknik percobaan untuk menentukan pola koordinasi yang terdapat antara
enzim, ion logam, dan substrat. (NMR, nuclear magnetic resonance; ESR, electron
spin resonance.)
M
Enz
Teknik Percobaan Enz-S-M S M-Enz-S
Pengaruh Ca2+ Biasanya Biasanya Mengaktifkan atau
mengaktifkan menghambat menghambat
ESR Substrat dengan Memperbesar Memperkecil
Enz-Mn relaksasi inti relaksa inti
substrat substrat
Spektrum Esr dari Spektrum Spektrum berbeda
Mn pada M-S dan identik
pada komplek tersier
Spektrum ESR dari Pemisahan yang Tidak ada
Fe atau Cu pada sangat halus oleh pemisahan yang
kompleks tersier inti magnet sangat halus
substrat
D. Komplekd-jembatan-enzim (M-Enz-S):
Secara perbandingan sedikit diketahui tentang peranan logam pada
kompleks jembatan-enzim. Mereka diduga melakukan peranan struktural, mungkin
mempertahankan konformasi aktif (misalnya, glutamin sintetase). Peranan ion logam
tidak perlu dibatasi pada stabilisasi, karena logam dapat juga membentuk jembatan
logam dengan substrat. Ini terjadi dengan piruvat kinase.
Kreatin
Sementara reaksi enzim pertama denagn ATP dan selanjutnya dengan logam
dapat lebih cepat, ini tidak di[pikirkan dapat terjadi dalam keadaan fisiologis karena
konsentrasi enzim intrasel umumnya jauh dibawah konsentrasi ATP atau ion logam.
Fungsi ion logam pada reaksi fosfotransferase pembentukan suatu kompleks
lifosfat-adenin yang kaku dari konformasi yang sesuai dalam kompleks kwaterner
yang aktif.
F. Kompleks jembatan-logam :
M
Enz-M-S or Enz
S
VII. Rangkuman
DAFTAR KEPUSTAKAAN