Proteinele

Proteinele sunt produsi macromoleculari naturali de tip poliamidic rezultati din policondensarea
α-aminoacizilor.
Alaturi de alte componente (apa, saruri, lipide, glucide etc.) proteinele sunt constituenti fundamentali ai
materiei vii.

Compozitia proteinelor

Sub aspectul compozitiei elementare, proteinele sunt compusi organici care contin toate
elementele organogene : C, H, O, N, S, P, halogeni, unele metale. Compozitia procentuala pe elemente
a proteinelor variaza in limite restranse:

C = 51 – 56% H = 6,5 – 7,5% O = 20 – 23%

N = 15,5 – 18,5% S = 0,5 – 2% P = 0,1 – 1%

Din acest motiv datele analizei elementare sunt cu totul insuficiente pentru caracterizarea proteinelor.
Prin hidroliza totala, acida, bazica sau enzematica proteinele sunt transformate intr-un amestec de α-
aminoacizi (obisnuit se foloseste hidroliza acida prin fierberea proteinei cu un amestec de acid formic
si acid clorhidric). In produsele de hidroliza totala ale proteinelor s-au identificat circa 20 de α-
aminoacizi prezenti in mod constant; mai rar sau chiar foarte rar din hidrolizatele anumitor proteine s-
au mai identificat inca 30 – 40 de amino acizi de diferite tipuri. Din mediile de hidroliza aminoacizii
sunt separati indiviual, cel mai bine prin metoda cromatografica.
Cercetarea diverselor proteine a aratat ca raspandirea diferitilor α-aminoacizilor este foarte variata si ca
nu exista proteina alcatuita numai dintr-un singur aminoacid. In fapt, in compozitia proteinelor animale
sau vegetale, se gasesc toti cei circa 20 de α-aminoacizi, dar in cele mai variate proportii.Insa 8 dintre
cei 20 de α-aminoacizi cunoscuti sunt considerati esentiali, întrucât nu pot fi sintetizati în organismul
omului si trebuie adusi zilnic cu alimentele. Acestia sunt: valina, lizina, leucina, izoleucina, metionina,
triptofanul, treonina, fenilalanina.

Clasificare

Complexitatea structurala si de compozitie a proteinelor a facut ca incercarea de a le clasifica sa

intampine serioase dificultati. Adoptandu-se simultan mai multe criterii, ca:
Solubilitate, structura, comportare chimica etc.
Proteinele au fost clasificate astfel:

Clasificarea proteinelor dupa solubilitate:

Proteine insolubile - fibroase

solubile - globulare
- proteide (heteroproteine)
Proteinele fibroase sau cleroproteinele au structura fibrilara si sunt insolubile in apa sau in solutii de
electroliti; nu sunt hidrolizate enzematic(cu exceptia colagenului). Se dizolva numai in acizi si baze
concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare este insotita de o degradare a macromoleculelor; din solutiile
obtinute nu se mai regenereaza proteina initiala Aceste proteine se gasesc in organismul animal in stare
solida si confera tesuturilor rezistenta mecanica( proteine de schelet) sau protectie impotriva agentilor
exteriori. Cele mai importante proteine fibroase sunt:
 Keratina(din lana, par, pene, unghii, coarne, copite etc.)
 Colagenul – componenta de baza a pielii
 Fibrina – din fibrele de matase
 Miosina – componenta a muschilor
In vegetale nu se gasesc proteine fibroase; functiunea lor este indeplinita in plante de celuloza..

Proteinele globulare sunt cele mai raspandite in natura; ele sunt solubile in apa sau in solutii de
electroliti si au structura globulara. Cele mai importante sunt:
 Hemoglobina – proteina rosie din sange
 Albuminele – proteine din albusul de ou
 Globulinele - proteine din plasma sangvina
 Gluteinele – proteinele din cereale

Proteide sau heteroproteide sunt numite proteinele care in afara de lanturile macromoleculare proteice
contin si alte grupari de natura neproteica, denumite grupe prostetice.
Dupa natura grupelor prostetice proteidele sunt de mai multe feluri:
1. Fosfoproteide, care contin resturi de acid fosforic legat in forma esterica la grupari hidroxil, de
exemplu caseina din lapte;
2. Lipoproteide, care contin ca grupa prostetica resturi de giliceride;
3. Glicoproteide, care au grupa prostetica alcatuita dintr-un rest de zaharida;
4. Metaloproteide, in compozitia carora intra si atomii de metal, de exemplu hemocianinele sau
pigmentii respiratori sunt proteine cu Cu;
5. Nucleoproteide, rezultate din legarea unei proteine de un acid nucleic(compus macromolecular,
alcatuit din acid fosforic, o momozaharida si o combinatie heterociclica cu N).Nucleoproteidele
au rol fundamental in diviziunea celulei vii, animale sau vegetale.

Clasificarea proteinelor dupa compozitie

Proteinele se impart dupa compozitia lor in:

Proteine simple, care prin hidroliza dau numai aminoacizi; de exemplu: albumina din sange;
Proteine conjugate sau proteide care prin hidroliza dau si alti compusi, pe langa aminoacizi. Molecula
unei proteine include in structura sa o parte proteica si un prostetica (resturi fara structura de
amninoacizi). Proteidele intra in compozitia celulelor vii, dar si in constiutia enzimelor si virusurilor.
Virusurile sunt rensponsabile de aparitia si raspandirea multor boli infectioase ( ei sunt germenii
patogeni). Proteinele provenite din virusuri, numite antigeni provoaca formarea in organismul animal a
altor proteine, de aparare impotriva virusurilor, numite anticorpi.
Vaccinurile contin anticorpi care dau imunitate organismului fata de diferitele virusuri.
 Structurile proteinelor naturale

Se disting patru grade structurale sau niveluri de organizare dupa complexitatea lor. Acestea au fost numite
structuri primare, secundare, tertiare si cuaternare.
Structura primara a unei proteine este determinata prin numarul si succesiunea specifica a aminoacizilor din
catena polipeptidica.
Structura secundara a unei proteine este determinata de aranjarea in spatiu a catenei polipeptidice si de
legaturile care se stabilesc intre catene. Cercetarile in domeniu au sugerat ca macromolecula peptidica nu are
forma extinsa, ci adopta o forma rasucita sau incretita.
Structurile tertiare : structurile secundare sunt determinate de legaturile de hidrogen dintre grupele CO si NH
ale catenelor polipeptidice. Intr-o elice L foarte lunga , se pot stabili legaturi slabe, dar numeroase , si intre
grupele R proeminente spre exterior , ale amino-acizilor. Sunt folosite 4 feluri de legaturi intre grupe R
apartinand aceleiasi catene polipeptidice prin care se poate realiza o structura tertiara. La adoptarea si
mentinerea unei anumite conformatii tertiare contribuie uneori ioni metalici sau, in proteide, grupele
prostetice.
Un model de structura tertiara este aceea a mioglobinei; iar un model de structura secundara este acela al
keratinei.
Mai multe asemenea structuri tertiare sunt asociate intre ele formand structuri cuaternare. Fortele de atractie
sunt aceleasi ca in structurile tertiare, dar ele actioneaza la acest caz intermolecular, unind catene polipeptidice
sau elice L-diferite. Un exemplu de structura cuaternara este acela al hemoglobinei

Proprietati fizice

Caracter amfoter

Proteinele la fel ca şi aminoacizii sunt substanţe amfotere şi formează în soluţii apoase amfioni.
În mediu acid proteinele se comportă ca baze slabe ele primind protoni şi fomînd cationi proteici.
În mediu bazic proteinele se comportă ca acizii slabi ele cedînd protoni, se formează astfel anioni.

Solubilitatea proteinelor

Proteinele sunt substanţe solide, macromoleculare, solubile în general în apă şi insolubile în solvenţi
organici nepolari.Unele proteine sunt solubile în apă, dar insolubile în alcool, altele sunt solubile în
soluţii apoase de electroliţi, acizi organici. Datorită gradului diferit de solubilitate în diferiţi solvenţi,
proteinele se pot izola, identifica şi separa. Solubilitatea lor depinde foarte mult de legăturile care se
stabilesc între grupările libere de la suprafaţa macromoleculelor şi moleculele solventului.

Izolarea si purificarea proteinelor

Proteinele insolubile pot fi usor separate de compusii care le insotesc in organismele animale,
grasimi, hidrati de carbon sau proteine solubile, asa ca izolarea lor nu prezinta dificultati. Din cauza
insolubilitatii lor, nu pot fi purificate prin dizolvare.
Proteinele solubile sufera usor la incalzire, sau sub actiunea acizilor, a bazelor, a dizolvantilor
organici si a altor compusi chimici, o transformare numita denaturare, prin care se pierde activitatea
biologica specifica.
 Proteina se extrage din materialele biologice in care se gaseste cu o solutie salina, mai rar cu
dizolvanti organici ca glicerina sau acetona, diluate cu apa. Solutiile acestea contin si substante
neproteice; indepartarea acestora se face cu ajutorul dializei prin membrane permeabile pentru aceste
substante dar impermeabile pentru proteine. Proteinele insolubile in apa distilata se precipita la sfarsitul
dializei. Indepartarea ionilor straini poate fi accelerata prin suprapunerea unei electrolize, intr-un
dispozitiv special (electrodializa).
Metoda obisnuita pentru obtinerea proteinelor din solutiile purificate prin dializa, consta in
precipitare cu saruri neutre, sulfat de amoniu sau sulfat de sodiu, in stare solida sau in solutie saturata.
Dupa un alt procedeu, precipitarea proteinei se face cu etanol.

Precipitarea proteinelor

Sub acţiunea diferiţilor factori fizici (ultrasunete, radiaţii cu diferite lungimi de undă, căldură), factori
chimici (acizi, baze, diferiţi solvenţi organici), sau mecanici (agitare), are loc fenomenul de precipitare
a proteinelor, precipitarea care poate fi reversibilă sau ireversibilă.

Precipitare reversibilă

Precipitarea reversibilă se poate produce sub acţiunea soluţiilor concentrate ale sărurilor alcaline dar şi
în prezenţa unor dizolvanţi organici miscibili cu apa în orice proporţie, cum sunt de exemplu acetona şi
alcoolul.În cadrul acestei precipitări molecula proteinei suferă unele modificări fizico-chimice, dar nu
are loc afectarea structurii moleculare. Solvenţii de tipul alcoolului sau acetonei în funcţie de
concentraţia lor pot forma fie precipitate reversibile sau ireversibile. Sărurile alcaline au un
comportament diferit faţă de proteine, în soluţii diluate mărind solubilitatea proteinelor, iar în soluţii
concentrate determinînd precipitarea lor reversibilă. De altfel soluţiile sărurilor alcaline de diferite
concentraţii se folosesc pentru precipitarea fracţionată a proteinelor din amestecuri.

Precipitare ireversibilă

În cursul acestei precipitări molecula proteinei suferă modificări fizico-chimice ireversibile avînd loc şi
modificarea structurii moleculare. De regulă se produce la adăugarea de soluţii ale metalelor grele
(Cu,Pb, Hg, Fe, a acizilor minerali tari (HNO3, H2SO4) acidul tricloracetic, a soluţiilor concentrate de
alcool sau acetonă, sau in cazul anumitor proteine în prezenţa căldurii. Prin precipitare ireversibilă,
după cum arată şi numele proteinele îşi pierd activitatea lor biologică (enzimatică, hormonală, etc.), are
loc o descreştere a solubilităţii, modificarea activităţii optice, de asemenea sunt mai uşor de degradat
sub acţiunea unor enzime proteolitice. Prin îndepărtarea factorilor care au dus la precipitare, proetienele
nu revin la forma lor iniţială şi nu işi pot reface structura moleculară. Proteinele precipitate îşi pierd din
proprietăţile hidrofile "obţînînd" proprietăţi hidrofobe.

Proprietati chimice

Din punct de vedere chimic, proteinele sunt heteropolimeri constituiţi din 20 de α-aminoacizi (aşa
numiţii aminoacizi standard), în care grupările carboxil se pot combina cu grupările amino formînd
legături peptidice sau lanţurile peptidice. Aminoacizii standard au proprietăţi variate, proprietăţi care
sunt direct responsabile de structura tridimensională a proteinei, dar şi de proprietăţile acesteia.
Responsabile de proprietăţile chimice sunt si grupările carboxil şi amino libere, neimplicate în formarea
legăturilor peptidice, însă mai intervin şi diferiţii radicali grefaţi pe scheletul proteinei.
• Datorită grupărilor carboxil şi amino libere ele dau aceleaşi reacţii ca şi la aminoacizi.
• Caracterul amfoter este responsabil de formarea de săruri atît cu bazele cît şi cu acizii
• Legătura peptidică este responsabilă de formarea de combinaţii complexe denumie chelaţi.
• Prezenţa diferiţilor radicali alchilici, sau arilici determină formarea unor derivaţi ai substanţelor
proteice (derivaţii halogenaţi şi nitrici sunt cei mai importanţi).
Principala proprietate a proteinelor este hidroliza, in urma careia se obtin amestecuri de α-aminoacizi.
Aceasta proprietate sta la baza studierii proteinelor si are o importanta fundamentala pentru alimentatia
si dezvoltarea organismelor animale.
Supuse actiunii unor agenti fizici(caldura, radiatii, ultrasunete) etc., sau actiunii unor agenti
chimici(acizi sau baze tari, electoliti etc.) proteinele sufera fenomenul de denaturare. Aceasta
reprezinta o modificare ireversibila a structurii lanturilor macromoleculare, de exemplu schimbarea
conformatiei naturale prin rupera legaturii de H dintre lanturi. Proteina ajunsa intr-o astfel de stare nu
isi mai poate reface structura si nici proprietatile biochimice initiale. Un exemplu foarte cunoscut de
denaturare a unei proteine in constituie coagularea albusului de ou la incalzire.

Reacţii de culoare

Existenţa anumitor aminoacizi în molecula proteinelor, a legăturilor peptidice, dar şi grupările

funcţionale libere au determinat reacţiile de culoare.

Denumirea
Reactivul folosit
reacţiei
acid azotic,hidroxid de
Xantoproteică
amoniu
azotat de mercur în acid
Millon
azotic/azotit
Acetat sau azotat de
Sulfurii de plumb
plumb în mediu alcalin
α naftol şi hipoclorit de
Sakaguchi
sodiu în mediu bazic
acid acetic glacial/acid
Adamkiewicz-
glioxilic/acid sulfuric
Hopkins
fumans
carbonat de sodiu şi acid
Pauly
diazobenzen sulfonic
Ninhidrinei ninhidrină
soluţie diluată de sulfat
Biuretului
de cupru în mediu bazic
Biuretului nichel în mediu bazic
Nitroprusiatului de nitroprusiat de sodiu în
sodium soluţie amoniacală
Culoarea
Tipul de aminoacid identificat
rezultată
portocalie aminoacizii aromatici (formează nitroderivaţi)
precipitat roşu
aminoacizi ciclici cu grupare hidroxil
cărămiziu sau
(tirosina)
coloraţie roşie
precipitat negru
aminoacizi cu sulf în moleculă : cisteină,
de sulfură de
metionină, cistină
plumb
roşie carmin arginină cu grupare guanidinică
violetă aminoacid cu nucleu indolic (triptofan)
roşie vişinie histidină şi tirosină
caracteristică atît pentru aminoacizi cît şi
albastră
pentru proteine
legatura peptidică şi se datorează formării de
albastră violetă
combinatii complexe
portocalie legătura peptidică
roşie aminoacizi cu grupăre tiol (-SH) liberă
 Asimilatia si sinteza proteinelor

Proteinele se gasesc in fiecare celula vie. Pentru sinteza lor, respectiv a aminoacizilor care le compun,
plantele se folosesc de combinatii anorganice ale azotului, amoniac si azotati, pe care le extrag din sol. Unele
vietuitoare inferioare, bacteriile de sol, pot folosi chiar azotul molecular.
Animalele nu au facultatea de a asimila combinatiile anorganice ale azotului, ci sunt nevoite sa utilizeze
proteinele de origine animala sau vegetala, continute in hrana lor. Proteinele nu pot fi intrebuintate ca atare, ci
sunt hidrolizate in timpul digestiei, pana la aminoacizi. Acestia difuzeaza prin peretele intestinului in sange si
servesc apoi celulelor pentru sinteza proteinelor proprii ale organismului. Numai datorita acestui mecanism,
fiecare celula isi poate construi proteina ei specifica.Organismul animal nu poate sintetiza decat anumiti
aminoacizi; altii provin din proteinele hranei. De aceea, nu este suficient ca hrana animalelor sa contina o
anumita cantitate de proteine, ci acestea trebuie sa cuprinda o cant. suficienta din fiecare amino-acid esential.
Proteinele din lapte, carne, peste, oua, creier, serum, fibrina, soia si din embrionul de grau contin aminoacizii
esentiali in proportie adecvata. In schimb, hemoglobina, gelatina si multe proteine din vegetale sunt deficiente
in unul sau altul din amino-acizii esentiali. Folosirea exclusiva in alimentatie a acestor proteine duce la
tulburari grave. Lipsa aminoacizilor esentiali din proteinele hranei se manifesta la animalele tinere a caror
crestere inceteaza sau este incetinita. Simptomele de deficienta dispar daca se completeaza dieta cu lapte.

Rolul proteinelor

Datorită compoziţiei, fiind formate exclusiv din aminoacizi se întîlnesc alături de alţi compuşi importanţi de
tipul polizaharidelor, lipidelor şi acizilor nucleici începînd cu structura virusurilor, a organismelor procariote,
eucariote şi terminînd cu omul.Practic nu se concepe viaţă fără proteine.Proteinele pot fi enzime care
catalizează diferite reacţii biochimice în organism, altele pot juca un rol important în menţinerea integrităţii
celulare (proteinele din peretele celular), în răspunsul imun şi autoimun al organismului.
Proteinele iau parte la formarea unor fermenti si intervin în desfasurarea tuturor proceselor vitale în organism:
intra în structura multor hormoni; participa la formarea anticorpilor cu rolul de aparatori ai organismului
împotriva microbilor si toxinelor acestora; intra în combinatii chimice cu substante chimice toxice,
transformându-le în substante netoxice; îndeplinesc functia de transportatori formând diferite complexe
(proteino-lipidic, proteino-glucidic, proteino-mineral, proteino-vitaminic, proteino-hidric si cu unele
medicamente); participa la mentinerea echilibrului osmotic, la repartizarea apei si a substantelor dizolvate în ea
în diferitele parti ale organismului; pot fi arse în organism cu scop energetic, 1 g de proteine eliberând 4
kcalorii. Substanta contractila din fibrele musculare, din cilii si din flagelele organismelor inferioare, care
poseda proprietatea de a transforma energia chimica in energie mecanica, este de asemenea o proteina.

Proteinele in organismul animal si vegetal

PROTEINE SOLUBILE

1. ALBUMINE SI GLOBULINE ANIMALE.

Proteinele din aceste doua clase, mult raspandite in natura, apar adesea impreuna si se diferentiaza greu
unele de altele. Albuminele se definesc de obicei ca proteine solubile in apa curata si in solutii diluate de acizi,
baze, saruri, iar globulinele ca proteine solubile numai in solutii de electroliti.
Proteinele din sange . Sangele este o suspensie a unor corpuscule mari, vizibile la microscop, globulele
albe si rosii, intr-un lichid omogen numit plasma. Globulele rosii contin toata proteina colorata rosie,
hemoglobina. Plasma contine in solutie fibrinogenul, globuline si albumine. Lichidul ramas la indepartarea
globulelor si a fibrinogenului se numeste serul sanguin. Coagularea sangelui se datoreste transformarii
fibrinogenului intr-un gel ireversibil, fibrina.
Globulinele din ser pot fi separate in trei fractiuni, L-, B si y. o importanta deosebita o cinstituie y-
globulinele, care s-au dovedit identice cu anticorpii din serul sanguin.
Se stie ca in urma infectiilor cu bacterii sau virusuri, organismul animal devine imun, un timp mai lung sau
mai scurt, fata de o noua infectie cu acelasi germen patogen. Imunitatea se datoreste aparitiei de anticorpi in
serul animalului infectat. Substantele care determina formarea anticorpilor, numite antigeni, sunt proteine,
produse de bacterii sau provenite din acestea sau din virusuri prin dezagregarea lor. Orice proteina straina
introdusa prin injectie in organism actioneaza ca antigen.
Proteinele din muschi. Muschii vertebratelor contin 15-20% proteine. Au fost izolate : miogenul, miosina,
globulina X, stroma musculara, tropomiosina si actina.
Miogenul este un amestec de cel putin 3 proteine, cu caracter de albuminesi globuline. Miogenul contine
enzimele esentiale ale muschiului: fosforilaza, fosfoglucomutaza, etc..
Miosina si actina sunt proteinele care asigura functiunea contractila a muschiului. Tropomiosina este o
proteina unitara.

2. PROTEINE VEGETALE

Globulinele vegetale sunt mult raspandite in natura, alaturi de albumine.de exemoplu globulinele din
semintele oleaginoase: edestina, din samanta de canepa, excelsina din nuca braziliana, amandina din migdale si
corilina din alune, apoi globulinele din leguminoase, de ex.: faseolina din fasole, legumina din mazare, precum
si globulinele din cartofi, tomate, spanac,etc. Toate au configuratii globulare.
Proteine din cereale. Proteina graului de a da o faina panificabila se datoreste caracterului special al
proteinelor din endospermul, bogat in amidon, al semintelor acestei cereale. Proteina din grau, glutenul, se
obtine prin framantarea fainei intr-un curent de apa; acesta antreneaza granulele de amidon, lasand glutenul
sub forma unei mase lipicioase. Spre deosebire de celelalte proteine vegetale, glutenul este insolubil in apa si
in solutii saline. Cercetarea clasica a glutenului a dus la concluzia ca el este un amestec de doua proteine :
glutenina si gliadina. Cea din urma este singura proteina solubila in alcool de 70 % si poate astfel fi separata de
glutenina.

PROTEINE FIBROASE (INSOLUBILE)

Keratinele- proteinele din epiderma, par, pene, unghii, copite si coarne se disting printr-un continut mare de
sulf. Keratinele sunt insolubile in apa atat rece cat si calda, precum si in solutii saline. Din cauza aceasta
keratinele prezinta o mare inertie fata de agentii chimici, precum si fata de enzime.
Fibroina, componenta fibroasa din matasea naturala, se gaseste in acest material inconjurata cu o componenta
amorfa, cleioasa, sericina, care reprezinta cca. 30 % din greutatea totala. In cele doua glande ale viermelui de
matase, proteinele sunt continute sub forma de solutie concentrata, vascoasa.
Colagenul, este componenta principala a tesuturilor conjunctive, tendoanelor, ligamentelor, cartilajelor, pielii,
oaselor, solzilor de peste. Exista numeroase varietati de colagen. Colagenul are o compozitie deosebita de a
keratinei si fibroinei, caci este bogat in glicol, prolina si hidroxiprolina, nu contine cistina si triptofan. Prin
incalzire prelungita cu apa, colagenul intai se imbiba,apoi se dizolva transformandu-se in gelatina sau clei.
Elastina constituie tesutul fibros, cu o elasticitate comparabila cu a cauciucului, a arterelor si a unora din
tendoane, cum este de exemplu tendonul de la ceafa boului. Elastina nu se transforma in gelatina la fierbere cu
apa si este digerata de tripsina. Ca si colagenul, fibrele de elastina sunt compuse din amino-acizi simpli, mai
ales leucina, glicocol si prolina.
Bibliografie:

 Chimie organica vol II., C. D. Nenitescu

 Chimie – manual pentru clasa a XI-a, editura Didactica si pedagogica
 Chimie – manual pentru clasa a X-a, editura Art
 www.wikipedia.org