lehet
ő
vé a bioszférában tapasztalt magas fokú szervez
ő
dést. Ahogy a termodinamika második f
ő
tétele, ugyanúgy az els
ő
f
ő
tétel, az energiamegmaradás is általános érvény
ű
az él
ő
rendszerekben, illetve az él
ő
rendszerek és környezetük együttesében. Az energiamegmaradástörvénye akár egyetlen molekulára vagy atomra és a környezetére is érvényes. Az entrópia(rendetlenség) növekedésének törvénye viszont valószín
ű
ségen alapuló törvény, ezért csak nagyszámú egyedb
ő
l (pl. hasonló molekulákból) álló sokaságra értelmezhet
ő
. Az él
ő
sejtekbenlezajló (bio)kémiai folyamatokra már teljesül ez a feltétel, tehát a folyamatok – ahogy a kémiaifolyamatok általában – azért mennek maguktól végbe, mert a rendszernek és környezetének azösszes entrópiája növekszik. Ha csak a rendszert szemléljük a környezete nélkül, akkor a spontánfolyamatok irányát az energiaminimumra és entrópiamaximumra való együttes törekvés szabjameg (ez az elméletben úgy írható le, hogy egyensúly esetén a rendszer szabadentalpiafüggvényének minimuma van – ez a függvény a rendszernek mind az energiáját, mind azentrópiáját tartalmazza). A törvény azonban nem mond semmit a folyamatok sebességér
ő
l. Azt anem egyensúlyi termodinamika magyarázza meg. Eszerint a spontán folyamatok sebessége (pl. azenergia és az anyag áramlásának sebessége) annál nagyobb, minél távolabb van a folyamat azegyensúlytól. Az él
ő
rendszerek a környezetükkel folytatott energia- és anyagcsere miatt sohasemérik el a termodinamikai egyensúly állapotát.Az ekvipartíció elve szerint
T
abszolút h
ő
mérsékleten egy rendszer minden szabadsági fokáraátlagosan
kT/2
energia jut, ahol
k
a Boltzmann állandó (1,38·10
−23
J/K). Ez szobah
ő
mérsékleten(295 K) kb. 2·10
−21
J energiát jelent. A (bio)kémiai reakciók, így például az enzimreakciók sebességét a h
ő
mérséklet is befolyásolja. Annak a valószín
ű
sége, hogy a reaktánsok egységnyiid
ő
alatt eljutnak az aktivált komplex állapotába, arányos
exp(−E
a
/kT)
-vel, ahol
E
a
az aktiválásienergia. Ez utóbbit csökkentik a katalizátorok (az enzimek), ezzel felgyorsítva adott
T
h
ő
mérsékleten a reakciót.
Elektrosztatika a biológiában
Kiemelt szerepe van az álló (vagy elhanyagolható sebességgel mozgó) elektromos töltések közötti kölcsönhatásnak (lásd Coulomb-törvény). Elektromos kölcsönhatás jön létre töltések között, töltés és dipólus, dipólus és dipólus között. Egy töltés vagy dipólus elektromos terébenegy semleges molekula polarizálódhat (indukált dipólus keletkezhet). Az él
ő
anyagra jellemz
ő
elektrolitikus vizes oldatokban a töltések, dipólusok és indukált dipólusok között fellép
ő
er
ő
k felel
ő
sek a nem kovalens kölcsönhatásokért. Maga a vízmolekula is dipólus, így töltések közelében rendez
ő
dik (jó példájaként az energiacsökkenésre és entrópianövekedésre valóellentétes törekvések egyensúlyának). Töltetlen, hidrofób molekulák közelében a vízrendez
ő
dését nem kompenzálja az elektrosztatikus kölcsönhatás, ezért kedvez
ő
bb, ha ilyentalálkozás minél kisebb felületen jön létre. Ez szerepet játszik olyan fontos jelenségekben, mintpéldául a biomembránok vagy a fehérjék végleges szerkezetének kialakulása. Ugyancsak elektrosztatikus kölcsönhatások, valamint hidrogénkötések a felel
ő
sek sok molekulárisfelismer
ő
folyamatban, mint amilyenek a fehérjealegységek, illetve a fehérjék és szubsztrátjaik összekapcsolódása (pl. a fehérjék felszínén olyan töltésmintázatok találhatók, amelyek ellentetttöltésmintázata megtalálható a partner molekula felszínén).