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Tomo 1. Cap 19. Cofactores enzimáticos

Tomo 1. Cap 19. Cofactores enzimáticos

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08/12/2013

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En numerosas ocasiones para poder catalizar una reacción, además de la enzima,se requiere de otra molécula de bajo peso molecular -en relación con el peso de laenzima. Estas moléculas realizan diversas funciones que contribuyen de manera deci-siva al desarroiio de la reacción, son los Llamados cofactores enzimáticos. Los cofactoresenzimáticos son necesarios en muchas reacciones, ya que las enzimas poseen en lacadena
R
desus aminoácidos un númerolimitado degmpos funcionales que no inclu-yen todos los necesarios para intervenir en los mecanismos de las reaccionesmetabólicas; aunque en algunos casos los cofactores no presentan grupos diferentes alos presentes en la enzima, como el
-SH
o el
-S-S-,
que no son diferentes a los de lacisteha y la cistina. Las características estmcturales de estos cofactores le confierenca~acidadde translocación mover
sus
gmoos reactivos de un sitio a otro dentro de la
-.
molécula- que no pueden realizar ninguno de los aminoácidos proteínicos; estos mo-vimientos pueden ser esenciales en algunas reacciones metabólicas catalizadas porcomplejos mnltienzimáticos.Aun cuando la función determinante la desempeña la enzima,
y
de ella dependetantola especificidad deacción comola del sustrato,la participación de los cofactoreses imprescindible, pues se ha comprobado que sin ellos hay reacciones que no sonposibles.En este capítulo se estudiará cada uno de los cofactores enzimáticos conocidostanto de forma eshuciural como funcional. Este conocimiento es necesario para mejorcomprensión de las miasmetabólicasen particulary de la actividad celular engeneral.
Tipos
de
cofaetores
Desde el punto de vista de su estmctura química podemos distinguir 2 tipos decofactores: los iones inorgánicos
y
los compuestos orgánicos, a estos últimos se lesdenomina coenzimas.No se ha podido elaborar una clasificación funcional de los cofactores, aunquealgunos participan en un tipo de reacción, otros intervienen en
un
número tan variadoqnenoes posible atribuirlosa ningún grupo.Otro criterio utilizado anteriormentefue el grado de fortaleza de la unión entre elcofactor (especialmente las coenzimas)
y
la proteína enzimática, designando comocoenzimas aquéllas que se unían débilmentey podían separarse por diálisis, y gmposprostéticos a los que se unían de manera fuerte, en ocasiones de forma covalente, que
 
no eran separables por ese procedimiento. En este caso cabe la misma observación queen el anterior, ya que hay algunos tipos de cofactores que siempre se unen de manerafuerte a la enzima, en tanto otros unas veces se ligan con fuerza
y
otras no. Los ejem-plos de cada caso se verán en todo el capítulo.
Formas
de
actuar los
cofactores
inorgánicos
Los iones inorgánicos participan en un amplio y variado número de reaccionesbioquímicas; seestima queuna tercera parte de las enzhas requieren de un ion inorgá-nico en algún momento de la catálisis.Los cofactores inorgánicos son casi siempre cationes divalentes como el Mg"',Cah,
Mn2+,
Znh, Fe2+,etcétera, aunque también pueden ser monovalentes como el
Kt
e incluso aniones como el CI-;algunos de estos iones se encuentran unidos tan fuertea la enzimaque
se
pueden obtener juntocon ella
en
el proceso desu purificación,otroslo hacen
tan
débil que una vez purificada la enzima deben ser añadidos para que éstarecobre su actividad.Aunque intervienen en múltiples reacciones podemos distinguir
3
formas funda-mentales de actnar:
1.
Contribuyen a la unión entre la enzima
y
el sustrato, como si fueran una especie de"puente iónico" entre estos
2
componentes de la reaccián,como el caso del Mg2+en las quinasas.
2.
Estabilizan la proteína enzimática en su conformación más activa y de esta formacontribuyen a la catálisis, éste es el caso del Cahen algunas lipasas.
3;
Constituyen de por sí el centro catalítico principal, pero al unirse a la proteínaenzimática aumentan su eficiencia y adquieren especificidad, es el caso del Fe2' ennumerosas oxidorreductasas.En ocasiones resulta difícil distinguir cuándo uno de estos elementos actúa comocofactor
y
cuándo como activador.
Formas
de
actuar
las
coenzimas
Las coenzimas pueden defuiirse comomoléculas orgánicas que poseen propiedadesfisicoquímicas específicas, que no forman parte de la cadena polipeptídica de lasenzimas
y
actúan junto con éstas en la catálisis de las reacciones bioqnímicas.En la mayona de las reacciones, las coenzimas actúan transportando una pequeñaparte del sustrato como electrones, átomos o grupos funcionales. Desde este punto devista se distinguen
2
tipos principales: los transportadores interenzimáticos
y
losintraenzimáticos.El mecanismo general de la reacción en el primer caso comprende las etapassiguientes:
1.
Combinación del cofactor (CoF)con una enzima (El).
2.
'kansferencia de parte del sustrato
(S-X)
al cofactor.
3.
Migración del cofactor (CoF-X) deuna enzima
(El)
a otra enzima (E2).
4.
Transferencia del grupo al sustrato
(M)
de la segunda enzima.
5.
Disociación del cofactor (CoF) de la segunda enzima.Esta es probablemente la forma más frecuente de actuar las coenzimas, comocofactor de
2
enzimas
y
como cosnstrato de cada una de ellas.Los transportadores intraenzimáticos (también Uamados grupos prostéticos)estánunidos de manera covalente ala proteína enzimática y transfieren parte del sustrato deun sitio a otro dentro de la misma enzima o a otro cofactor.
 
Los cofactores orgánicos pueden realizar otras funciones que, aunque menos ge-nerales que las anteriores, no dejan de ser importantes, como: modificar el estado deagregación en enzimas multiméricas; molde o plantilla que dirige el orden de incorpo-ración de los precursores en una macromolécnla informacional;iniciador @rimer) dela síntesis de macromoléculas, e intermediarios intercambiables como sucede en elcaso de las mutasas. En este capítulo trataremos principalmente de coenzimas queactúan por los
2
primeros mecanismos
y
para los cuales realmente se introdujo en labioquúnica esta denominación.Las vitaminas son sustancias químicas que deben ser ingeridas por el organismopara su normal crecimiento
y
desarrollo. Un estudio detallado de éstai desde el puntode vista nutricional se presenta en el capitulo 73 de la sección de nutrición. Es unhecho comprobado que muchas vitaminas, especialmente las hidrosolnbles, tienenimportancia funcional por ser componentes de la estructura de las coenzimas, por ellomuchas veces se habla de formas coenzimáticas dedeterminada vitamina. En la por-ción vitamínica de la coenzima en general radica el grupo funcional específico de lacoenzima, aquél que es transformado por la acción de la enzima; pero es necesariotener presente que no todas las vitaminas forman parte de coenzimas, ni todas lascoenzimas contienen una vitamina en su estructura.De inmediato se pasará al estudio sistemático de cada una de las coenzimas.Estas coenzimas presentan la nicotinamida,integrante del complejo vitamínico
B
como parte de su estructura, que está compuesta por un nucleótido de nicotinamida
y
otro de adenina unidos por un enlace anhídrido fosfórico
5'-5'.
Existen 2 formascoenzimáticas: el nicotinadenindinucleótido (NADA)
y
el
nicotinadenindinucleótido
fosfatado (NADP*)cuyas estruc@rasse muestranen la figura19.1.
Fig.
19.1.
Estructura de
los
piridínnueleótidas. Están formados por
un
nucleótido
de
nicotinamida
(en
rojo)
y
un
nucleótido de adenina,unidos par
un
enlace
anhídrido
fosfórico.

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