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O glicogênio é a forma de armazenamento de açúcares nas células animais,
como o amido o é nas vegetais.
A função do
é a manutenção da glicemia entre as
refeições, ou seja, é uma reserva de glicose que pode ser exportada para
outros órgãos (como o cérebro, cuja energia é exclusivamente derivada da
glicose,) quando necessário.
O
, ao contrário, não pode ser exportado. É usado pela
própria fibra como fonte emergencial de energia quando a necessidade desta é
muito intensa, p.ex. uma corrida veloz.
Ao contrário da alosteria, em que os efetores ligam-se à enzima apenas por ligações
fracas, na r
a enzima é modificada covalentemente por duas
outras enzimas: uma
fosforila a enzima às custas de ATP, e uma
remove o grupo fosfato da enzima fosforilada.
A modulação covalente é energéticamente cara, pois
necessita duas outras proteínas e ATP para regular enzima
a atividade de uma enzima. Ao contrário, na alosteria
a enzima é controlada pelas concentrações relativas
de seus efetores e a afinidade da enzima por estes. fosfato
substrato
Fosforilação - Defosforilação
inativa ativa
A regulação do metabolismo intermediário, por
exemplo, síntese e degradação de lipídeos e
carboidratos envolve etapas de alosteria e
modulação covalente
Vm resposta ao hormônio adrenalina ou epenifrina, há um
aumento da concentração de glicose circulante, preparando
o organismo para luta ou fuga.
Ao todo há pelo menos 8 enzimas envolvidas. Basta que uma falte para que a
síntese ou degradação fiquem comprometidas, ou a molécula de glicogênio pode
ser anormal. Além disso, há enzimas que têm formas diferentes em órgãos
diferentes. P. ex., a fosforilase hepática, a primeira enzima da via de degradação,
é diferente da fosforilase muscular.
Após ação dessa enzima a glicogênio fosforilase segue atuando, ou seja, retirando
os resíduos de glicose 1-fosfato.
Os resíduos de Glicose 1-fosfato são convertidos em
pela
FOSFOGLICOMUTASV.
r
p
1. Aumento de ADP
2. Atuação do glucagon
3. A glicogênio fosforilase deve estar na sua forma ativa (fosforilada) a qual é
fosforilada pela proteína quinase fosforilase.
p
1. Aumento de ATP
2. Atuação de insulina
3. A Glicogênio sintase deve estar defosforilada (sua forma ativa) a qual é
defosforilada por uma fosfoproteína fosfatase.
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r r
r
r
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r
1. Redução de coenzimas.
2. Gerar precursores em vias biossintéticas;
- Oxaloacetato e Į-ceto glutarato (compostos que formam aspartato e glutamato).
- Succinil-CoA precursora do grupo Heme.
3. Reações de preenchimento
Formação do oxaloacetato a partir da carboxilação do piruvato, pela piruvato
carboxilase.
r
r
- 3 NADH
- 2H+
- 1 FADH2
- 1GTP
- 2 CO2
1.
velocidade regulada por disponibilidade de
acetilCoA, oxaloacetato e NAD+ na mitocôndria, as concentrações desses
substratos são menores que a concentração da citratosintase.
2.
o produto da reação catalisada pelo
citratosintase, o citrato é um inibidor competitivo pela ligação do oxalacetatoao
centro catalítico da enzima.
3.
altas concentrações de ATP inibem a
isocitratodesidrogenase
4.
Altas concentrações de succinil-CoA competem com
acetilCoA para ligação ao centro catalítico da piruvato desidrogenase.
5.
O complexo de piruvato desidrogenase é
inativo quando fosforilado. A contração do músculo é induzida pelo aumento de
cálcio intracelular. O cálcio liberado ativa uma fosfatase que desfosforila e ativa a
enzima.