Welcome to Scribd, the world's digital library. Read, publish, and share books and documents. See more
Download
Standard view
Full view
of .
Save to My Library
Look up keyword
Like this
14Activity
0 of .
Results for:
No results containing your search query
P. 1
Jasminka_Nikolic-Biohemija

Jasminka_Nikolic-Biohemija

Ratings: (0)|Views: 4,252|Likes:
Published by Jasmin Avdic

More info:

Categories:Types, School Work
Published by: Jasmin Avdic on May 16, 2011
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

06/29/2013

pdf

text

original

 
Jasminka N
ikolić
 
BIOHEMIJA
ZA STUDENTEPOLJOPRIVREDNOG FAKULTETA
Banja Luka, 2007.
 
SADRŽAJ
 
Enzimi.............................................................................................................2Vitamini i koenzimi.......................................................................................21Transport elektrona i oksidativna fosforilacija..............................................35Ugljeni hidrati ..............................................................................................47Masne kiseline...............................................................................................87Fosfolipidi.....................................................................................................98Aminokiseline i peptidi..............................................................................102Nukleinske kiseline.....................................................................................117Sinteza proteina.......................................................................................... 125
 
ENZIMI 
 STRUKTURA ENZIMA
Enzimi su po svojoj strukturi proteini. Neki enzimi su jednostavni proteini (protein-
enzimi) izgrađeni samo od aminokiselinskih ostataka. Primjer su digestivni enzimi: tripsin,himotripsin i elastaza. Drugi enzimi predstavljaju složene proteine (pr 
oteid-enzime) koji
 pored aminokiselinskih ostataka sadrže i neaminokiselinske kofaktore. Tada se kompletan
aktivan enzim naziva holoenzim, a sastavljen je od proteinskog dijela (apoenzim) i kofaktora:HOLOENZIM = APOENZIM + KOFAKTORSam apoenzim je neaktivna, termolabilna komponenta proteid-enzima. Holoenzim
ispoljava svoju aktivnost samo u prisustvu obje komponente, pri čemu je apoenzim nosilacspecifičnosti enzima prema supstratu, a kofaktor, označen kao
koenzim
, određuje tip hemijske
reakcije koju enzim katalizuje.
Metalni jon može da služi kao kofaktor za neke enzime. Cink je npr. kofaktor zakarboanhidrazu. Kofaktore, koji su tijesno vezani za enzim, neki autori nazivaju prostetičnim
grupama. Mnogi koenzimski oblici hidrosolubilnih
vitamina služe kao kofaktori u enzimskikatalizovanim reakcijama. Razlika između koenzima i prostetičnih grupa nije apsolutna, jer komponenta koja je koenzim za jedan enzim može da bude prostetična grupa za drugi enzim.
Koenzim se vezuje za apoenzim kovalentnim vezama, ali tu mogu da budu prisutne Van derWaalsove sile.
Enzimi koji sadrže jedan, ili više atoma nekog metala, kao strukturnu komponentu,
nazivaju se
metaloenzimi
. Odstranjivanje metala iz molekule metaloenzima uslovljava gubitak katali
tičke aktivnosti tog enzima. Nasuprot tome, neki metali samo aktiviraju enzime, ali nisu
neophodni. Ovakvi metaloenzimski kompleksi imaju labavo vezan atom metala, koji lako
može da se izdvoji dijalizom. Metali mogu da učestvuju u izgradnji aktivnog centra
, dapovezuju enzim sa supstratom u toku enzimske reakcije, ili da povezuju enzim sa koenzimom,
što povećava stabilnost proteid enzima.
 Molekule svih enzima posjeduju tri nivoa strukturne organizacije proteina, a samo onimolekuli enzima koji se s
astoje od dva ili više peptidnih lanaca (subjedinica) posjeduju i
kvaternernu strukturu.
Primarna struktura
 
 je specifična za svaki molekul enzima i predstavlja linearnusekvencu aminokiselina povezanih peptidnim vezama između karboksilnih i α
-amino grupa.
Svi sintetisani polipeptidni lanci se uvijaju gradeći trodimenzionalnu strukturu sekundarne i
tercijarne organizacije proteina.
Sekundarna struktura
 
se odnosi na konformacione promjene
ograničenih dijelova polipeptidnog lanca u vidu α
-
heliksa, β
-nabrane strukture, nepravilnih
namotaja, ili β
-usmjerene strukture. Ova struktura nastaje obrazovanjem dopunskih,
uglavnom vodoničnih veza između susjednih aminokiselina.
 Kompleksna trodimenzionalna struktura, koju poprima cijeli polipeptidni lanac senaziva
tercijarna struktura
.
 
Ova se struktura obrazuje uspostavljanjem hemijskih veza između
udaljenih aminokiselina, a molekul dobija izgled loptaste, globularne formacije. U tome
 pomažu određene veze privlačenja: elektrostatičke, Van der Waalsove sile, vodonične veze
i
hidrofobne interakcije. Sekvenca aminokiselina u primarnoj strukturi određuje konformacijuviših nivoa molekulske strukture, koju polipeptidni lanac spontano poprima u toku sinteze.Zbog toga su sekundarna i tercijarna struktura isto toliko specifične,
kao i primarna struktura.

Activity (14)

You've already reviewed this. Edit your review.
1 hundred reads
1 thousand reads
Raza Smajic liked this
gagush87 liked this
Keserovic Admir liked this
Josip Gmižić liked this
Dragana Genova liked this
Ina Ivanšić liked this

You're Reading a Free Preview

Download
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->