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Biomoléculas_ proteínas

Biomoléculas_ proteínas

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Biomoléculas: proteínas
Autores:
Silvia Cerdeira, Helena Ceretti y Eduardo Reciulschi
Responsable disciplinar:
Silvia Blaustein
Área disciplinar:
Química
Temática:
Macromoléculas de importancia biológica ybiotecnológica
Nivel:
Secundario, ciclo superiorSecuencia didáctica elaborada por
Educ.ar
Propósitos generales
Promover el uso de los equipos portátiles en el proceso de enseñanza y aprendizaje.Promover el trabajo en red y colaborativo, la discusión y el intercambio entre pares, la realización en conjuntode la propuesta, la autonomía de los alumnos y el rol del docente como orientador y facilitador del trabajo.Estimular la búsqueda y selección crítica de información proveniente de diferentes soportes, la evaluaci
Introducción a las actividades
¡Una sola célula de nuestro cuerpo contiene más de 5.000 proteínas diferentes! Estas macromoléculas forman parte dela estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) pero también desempeñan funcionesmetabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de
en la sangre, inactivación demateriales tóxicos para el organismo, etcétera).La gran diversidad y alta especificidad de funciones que realizan las proteínas en los sistemas biológicos está asociadaa su compleja estructura química.Los “ladrillos moleculares” necesarios para construir a las proteínas se denominan aminoácidos (aa). Hay apenas 20aminoácidos de origen natural, de los cuales nuestro cuerpo puede sintetizar sólo 11. Los 9 restantes se deben ingerircon la dieta, por eso se los conoce como “aminoácidos esenciales”.1. Busquen en libros o en Internet el nombre de los 20 aa naturales e indiquen cuáles de ellos son aa esenciales.¿Cómo es la estructura química de un aminoácido? El término aminoácido indica la presencia de dos gruposfuncionales (ver secuencia didáctica
Química orgánica I
): amino (-NH
2
) y carboxilo (-COOH). Ambos gruposfuncionales se encuentran en átomos de carbono contiguos (esto se suele indicar con la letra griega alfa (?, ver Figura1).
 
Figura 1. Estructura general de un a-aminoácido.Los 20 ?-aa naturales difieren sólo en la estructura del grupo R. Para visualizar sus estructuras, miren los siguientessitios:
Cuando se abandona el plano (2D) y se pasa a la visualización en 3D de los aa, se descubre una característicainteresante justamente en el C?. Ese átomo de C está unido a 4 átomos o grupos de átomos que son diferentes entresí. Este hecho genera dos distribuciones espaciales no superponibles que se designan anteponiendo la letra L o D alnombre del aa para distinguirlas (por ejemplo L-valina y D-valina, L-tirosina y D-tirosina).Esta característica no es un “capricho” de ciertas moléculas; muchos objetos del mundo macroscópico poseen un“mellizo”, que es como la imagen al espejo del objeto original (imagen especular no superponible). Las manos, loszapatos, un tornillo, un sacacorcho, una tijera, algunas letras mayúsculas de nuestro alfabeto son ejemplos de estosobjetos. A las moléculas de este tipo se las denomina quirales.Del mismo modo, a escala atómico-molecular el C? de los aa es quiral. Cuando estas moléculas quirales interactPara más información de este tipo de moléculas consulten el siguiente sitio:
2. Las estructuras de los aa de la serie L pueden verse en la solapa “Template” del programa ChemSketch.Busquen en las etiquetas de suplementos dietarios usados por los deportistas si se indica algún aa en suformulación. Presten atención a la denominación L o D y verifiquen si se trata de aa esenciales.
 
Figura 2. Representación del aa alanina y su imagen especular.¡Es sorprendente que a partir de un conjunto tan acotado de “ladrillos moleculares” la naturaleza produzca tantadiversidad! Ella “tiene sus códigos” para hacerlo: en la década del '60, Marshall Nirenberg descubrió lacorrespondencia entre el ADN y las proteínas. En el código genético está almacenada la información para labiosíntesis de proteínas (ver secuencia
).Las proteínas son polímeros no ramificados formados por un gran número de aa (monómeros) unidos entre símediante uniones peptídicas (formación de un grupo funcional amida, -CONH-). En estas macromoléculas sedescriben 4 niveles de organización:La estructura primaria de una proteína describe la cantidad y conectividad de aa. Los aa se unen entre s
Uniones covalentes
) llamado enlace peptídico (o unión amida), la idea es formar uniones C-N. La reacciFigura 3. Representación de la reacción de condensación de 2 aa y formación del enlace peptídico (R
1
y R
2
pueden seriguales o diferentes).La estructura secundaria describe el modo en que una cadena peptídica se pliega o enrolla en el espacio.Muchas proteínas de origen animal se pliegan formando una hélice alfa (?-hélice) gracias a las interaccionespuente de hidrógeno (ver secuencia didáctica
Fuerzas intermoleculares
) entre los aa. Otras proteínas, comola seda, forman una estructura que se conoce como hoja beta plegada. En algunas proteínas puedencoexistir ambas estructuras en diferentes regiones de la cadena peptídica.La combinación de poderosas técnicas de análisis (difracción de rayos X, resonancia magnética nuclear y microscopíaelectrónica), simulación computacional y experimentos de dinámica molecular permite obtener imágenes de lasmacromoléculas. En el portal Protein Data Bank se encuentra almacenada esta valiosa información estructural (verFigura 4).3. Si disponen de conexión a Internet, accedan al portal Protein Data Bank
, escriban el nombre de una proteína y busquen alguna imagen

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