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bioquimica general

bioquimica general

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BIOQUIMICA GENERAL
Caracteristicas estructurales y propiedades de aminoacios y proteinas

Aminoacidos = aa naturales (forman prot)
aa no naturales (no forman prot)
Contienen un radical amino (basico) y uno carboxilo (acido), estos unidos a
un solo carbono, llamado carbono alfa.
La formula no ionizada no existe en la naturaleza. La que existe es la
estructura ionica o de Zitterior (hay cargas en los radicales). Esta estructura
cambia si el Ph de la solucion es variado.
--Teoria de Bronsted Lowrg (acido: dona H, base: acepta H).
--Ph: grado de acidez o de alcalinidad de una solucion.
--Un anion (-) viaja a un polo anodo (+). Un cation (+) viaja a un polo catodo
(-).
Un aa que tien formula cationica, al subir su Ph va vajando su carga hasta
que llega a su estructura isoelectrica, luego si se sigue subiendo el Ph llega a
su estructura anionica. El punto isoelctrico es donde existe una igualdad
entre las cargas del aa. Este esta dado por el Pka (potensial de disociacion
acidad) del aa. Esta es una medida de Ph que tienen el grupo carboxilo y
amino, que es cuando empiezan a perder o ganar H.
Punto isoelectrico
Cierto Ph, donde se encuentra un 100% de la estructura isoelectrica del aa.
Se obtiene de la siguiente manera:
pI = PKa (COOH) + PKa (NH3)
2aa

Es una molecula anfoterica (capacidad de comportarse como acido o base,
segun el Ph de la solucion en que se encuentre).
Estructuras de aa
Hay aa que tienen otro grupo posible de dar carga electrica, en estos, hay
otro valor de PKa y se usa para ese grupo. Por esto se pueden encontrar a
parte del punto isoelectrico, estados que a diferentes Ph hay diferencia de
carga electrica.
Clasificacion de aa naturales
Segun su radical (polaridad que existe en la cadena).
1.- aa No Polares: Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Met, Pro.
2.- aa Polares (sin carga): Gly, Ser, Thr, Tyr, Cys, Asn, Gln.
3.- aa Polares (carga "+" o bacisos): Lys, Arg, His.
4.- aa Polares (carga "-" o acidos): Asp, Glu.

Val, Leu, Ile (aa de cadena ramificada).
Phe, Trp (aa aromaticos) por =.
Met (aa asulfurado).
Pro (iminoacido) por tenr NH2, grupo amino secundario.
Ser, Thr, Tyr (aa alcoholes) Ser (A. 1rio), Thr (A. 2rio), Tyr (A. Aromatico).

Cys (alcohol asufrado).
Hip (alcohol ciclico).
Cys-Cys (asufrado)
--Arg y His, cambian la carga y la =.
Clasificacion segun si se sintetizan en el hombre.
1.- aa Esenciales (no se sintetizan en el hombre): Val. Leu, Ile, Thr, Met, Lys,
Trp, Phe, Arg, His (Arg y His, semi esenciales, endesarrollo no se producen
suficientes, pero en adulto si).
2.- aa No esenciales (si se producen en el hombre).
--La Tyr puede ser esencial, por una enfermedad "fenilcetonurico" donde no
se produce del apartir del Phe.

Carbon asimetrico
Es aquel que tiene unido a el 4 diferentes radicales. Todos los aa (exepto Gly)
tienen un carbon asimetrico en el carbono alfa. Este tipo de carbon permite
que exixta una isomeria. En la isomeria de espejo, optica o de imagen, se
toma que el grupo amino este para la derecha o para la izquierda, donde en
este caso se agrega una D o L antes del nombre respectivamente. Estos
isomeros serian unos estereoisomeros, por ser isomeros espaciales y tener la
misma densidad optica. El par D y L se conocen como par enantiomorfo (son
enantiomeros).
El carbono asimetrico, ademas de causar el isomero de epspejo, da lugar a
una propiedad llamada actividad optica. Propiedad de los compuestos de
rotar en el plano de luz polarizado cuando se inside atravez de un
polarimetro. Esta rotacioin, es con la misma magnitud pero con sentido
opuesto.
Si rota a la derecha, se marca con una: d o +.
Si rota a la izquierda, se marca con una: l o -.
--La l o d no necesariamente tienen que pertenecer a la D o L
respectivamente. ejem D-l-Ala o L-+-Ala.
--Todos los aa que forman prot tiene una L antes del nombre. Esto significa
que solo los aa L se aprovechan en el organismo, amenos que los D se
combiertan en L dentro del organismo, por algun proceso (enzimas o
catalizadores biologicos).
--Por proceso quimico se puede hacer una mezcla de 2 isomeros.
ejem. DL-Ala (hay 50% y 50% de cada isomero). Esta seria una mezcla
racenica por ser opticamente inactiva.
Los aa Ile y Thr presentan 2 carbonos asimetricos en su formula, por lo cual,
para saber el numero de isomeros se usa una formula de 2 a la n, donde n =
# de atomos de carbonos asimetricos. ejem. Ile = 2 Carbonos Asimetricos =
4 isomeros.

Los isomeros que se dan en el carbon alfa son D y L pero los que se da en el
otro carbon se les antepone el prefijo Allo. ejem. Allo D-Ile o Allo L-Ile. Aqui
los isomoros iguales D con L o Allo D con Allo L son isomeros
estereoisomeros, pero los isomeros D con Allo D o L con Allo L, son
diastereoisomeros, porque la densidad optica es diferente entre ellos y son
pares antiamorfos.
Los propiedades quimicas, fisicas, de los isomeros son parecidas, pero su
actividad biologiaca puede ser diferente.
Longitud de onda
Longitud entre una cresta y otra dentro de la onda.
Absorcion
Capacidad de una sustancia de absorver luz a determinada longitud de onda.
Espectro de absorcion
Comportamiento de absorcion que presenta una sustancia en un rango de
longitud de onda.
--La unidad para medir el espectro de absorcion es la absorvancia.
--El Espectrofotometro y el fotocolorimetro son metodos para medir el
espectro de absorcion. Estos sirven para sacar concentraciones de
sustancias. El Espectrofotometro descompone cada longitud de onda, es el
mas el mejor. El fotocolorimetro usa filtros con amplios rangos de onda.
--Espectro de absorcion ultravioleta (longitud de onda es menor de 400). El
de absorcion optica (de 400-700) y el espectro infrarojo (mas de 700).
--Los aa presentan espectros de absorcion:
Phe, Tyr, Trp (estan en el ultravioleta cercano con 230-340 nm).
Los demas (estan en el ultravioleta lejano con menos de 230 nm).

Metodos de separacion de aa
Hay dos metodos conocidos:
Electroforensis
Sirve para separa moleculas con carga electrica, al aplicar un campo
electrico. Se usa para separar prot, acidos nucleicos.
Usa como soporte el gel agaroso (gel) o tiras de celulosa (papel filtro). Se
lleva acabo de la siguiente manera:
En el soporte se hacen unas fosillas para la muestra. En la camara
electroforetica, se coloca un sistema amortiguador en los extremos, para no
alterar el Ph de la sustancia. Se cierra la camara y se prende la fuente por 5
min. para que se evapore un poco el amortiguador, luego se apaga y se
coloca la muestra, se prende por una hora o mas, y luego se revela con
cierto colorante. En el soporte se observan bandas de color, dependiendo de
la distancia que abanzo. Esta tecnica se puede usar tomando el peso
molecular de la sustancia (>Pm <viaje o <Pm >viaje).
Cromatografia

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