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Unidad Temática II - Biología

Unidad Temática II - Biología

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Unidad Temática II –Biología-
Por: Alma AlfaroResumen obtenido del libro “El Mundo de la célula” Becker,Kleinsmith, Hardin
Enzimas: los catalizadores de la vida
Las reacciones o procesos celulares son mediados por protnascatalizadoras llamadas “enzimas”. En algunos casos son llevados a cabo porribozimas (ARN).
Energía de activación y el estado metaestable
Muchos procesos pueden ser termodinámicamente factibles, sin embargoen cambio no es observable por la baja velocidad a la que se produce, eaquí la importancia de las enzimas.
La barrera de activación energética debe ser superada antes deque se pueda verificar una reacción química
Existe una energía de
activación específica
que es la cantidad mínima deenergía que los reactivos deben tener antes de que ocurra una colisiónentre ellos. Esto lo logran alcanzado un estado químico intermedio llamado
estado de transición.El estado metaestable es el resultado de la barrera de activación
La velocidad de las reacciones no catalizadas en las células es muy baja, lasmoléculas que son aparentemente estables, son termodinámicamenteinestables y no tienen energía suficiente para sobrepasar la energía deactivación, esto es el
estado metaestable.
 
Los catalizadores superan la barrera de la energía de activación
La energía de activación es importante para: el mantenimiento del estadometaestable y como barrera que debe ser superada para que las reaccionestengan lugar a velocidades adecuadas.La manera de lograr que una molécula supere la energía de activación (EA)es aumentando la proporción de moléculas energéticas, esto se consigue yasea aumentando el contenido medio de energía de todas las moléculas, oreduciendo el requerimiento de energía de activación.Una manera de incrementar el contenido de enera del sistema essuministrando calor, así se aumentará la energía cinética de las moléculas(asegurando que haya un mayor mero de moléculas reactivas). Elproblema del aumento de temperatura es que no es compatible conorganismos vivos ya que estos son isotérmicos (de temperatura constante)por lo que requieren también de métodos isotérmicos.Una alternativa al incremento de la temperatura es reducir el requerimientode la energía de activación. Los reactivos se pueden agrupar en una
 
superficie que facilite que las porciones potencialmente reactivas de lasmoléculas adyacentes se yuxtapongan, la interacción se verá favorecida yla energía de activación se reducirá.Quien provee esta superficie reactiva son los
catalizadores,
los cualesaumentan la velocidad de la reacción disminuyendo la enera deactivación. Una característica primordial del catalizador es que no semodifica permanentemente, ni se consume. Sencillamente proporciona unambiente idóneo para facilitar la reacción.
Enzimas como catalizadores biológicos
Las tres propiedades básicas de los catalizadores son:1.Incrementa la velocidad de la reacción disminuyendo elrequerimiento de energía de activación, permitiendo una reaccióntermodinámicamente factible sin necesidad de activación térmica.2.Un catalizador funciona formando complejos transitorios con lasmoléculas de sustrato, lindolas de manera que se facilite suinteracción.3.Un catalizador solo cambia la velocidad en que se consigue elequilibrio, no la posición.Esto aplica a catalizadores orgánicos e inorgánicos, aunque los sistemasbiológicos rara vez usan catalizadores inorgánicos. Las moléculas orgánicasson más específicas.
La mayoría de las enzimas son proteínas
Sitio activoUno de los conceptos más importantes de entender de las enzimas comoproteínas es el
sitio activo.
Cada enzima contiene dentro de su estructuraterciaria un grupo característico de aminoácidos que forman en sitio activo,en el cual ocurre el evento catalítico del cual esa enzima es responsable.Normalmente el sitio activo es un surco o bolsillo real con propiedadesquímicas y estructurales que permiten la acomodacn adecuada yespecífica del sustrato.El sitio activo de una enzima típica comprende un número determinado deaminoácidos, que normalmente no son contiguos, a lo largo de la secuenciaprimaria de la protna. En todo caso, se mantienen juntos, en unaconformación correcta, gracias al plegamiento tridimensional característicode la cadena polipeptídica. Sólo cuando la molécula alcanza suconformación tridimensional estable se reúnen los aminoácidos específicospara constituir el sitio activo.Algunas enzimas tambn pueden portar componentes no proteicosllamados
grupos protéticos
los cuales normalmente son moléculasorgánicas pequeñas o iones metálicos que funcionan como aceptores deelectrones (debido a que ninguno de los aminoácidos laterales es buenaceptor de electrones), cuando estos están presentes se localizan en el sitioactivo y son indispensables para la actividad catalítica.
 
Especificidad enzimáticaLas enzimas manifiestan un alto grado de
especificad por el sustrato.
Laespecificad es una de las propiedades más características de los seresvivos.Los catalizadores inorgánicos son muy poco específicos ya que actúan sobreuna variedad de componentes con una característica química general.No todas las enzimas son tan específicas, algunas reconocen un númeroconcreto de sustratos y otras una categoría amplia de sustancias, siempreque posean características estructurales comunes. Esta
especificad porgrupos
es s frecuente en enzimas implicadas en la síntesis ydegradación de polímeros.Diversidad enzimática y nomenclaturaLas seis clases principales de enzimas son: oxidoreductasas, transferasas,hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas.Oxidoreductasas: se encargan de reacciones óxido-reducción. Transferasas: se encargan de transferir grupos funcionales desde unamolécula a otra.Hidrolasas: se encargan de la ruptura hidrolítica de una molécula en dos.Liasas: se encargan de la eliminación de un grupo desde, o adición de ungrupo a, una molécula, con redistribución de electrones.Isomerasas: se encargan del desplazamiento de un grupo funcional dentrode una molécula.Ligasas: se encargan de la unión de dos moléculas para formar una únicamolécula.Cabe recordar el sistema EC que nombra las enzimas según su Clase, subclase, sub sub clase y número de entrada.Sensibilidad a la temperaturaLa velocidad de una reacción catalizada enzimaticamente aumenta con latemperatura, hasta cierto punto, si sobrepasa ese punto la molécula inicia adesnaturalizarse. Los puentes de hidrógeno se rompen, las interaccioneshidrófobas cambian, y la integridad estructural del sitio activo seinterrumpe, causando la pérdida de la actividad.La velocidad de reacción deuna enzima humana es máxima alrededor de los 37º C. La mayoría de lasenzimas de los seres homeotermos se inactivan por la temperatura, porencima de los 50-55º C.Sensibilidad al pHLas enzimas también son sensibles al pH, muchas sólo son activas dentro deun rango de pH de 3-4 unidades. La dependencia de pH de una enzimanormalmente refleja el medio ambiente en el cual la enzima está activa.Sensibilidad a otros factoresLas enzimas también pueden ser sensibles a sustancias inhibidoras oactivadoras de la enzima. La mayoría de las enzimas son sensibles al medioambiente iónico, el cual es probablemente el que afecta a la conformación

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