PROTENAS

Copyright (c) Marina Gonzlez, Gabriela Gmez

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Los aminocidos
AMINOCIDOS ESENCIALES Aquellos que no pueden ser sintetizados y deben incorporarse con la dieta.

Aminocidos polares Aminocidos no polares Aminocidos sin carga Aminocidos con carga
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Formacin de polipptidos

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Estructuras proteicas
Cada protena adopta una conformacin tridimensional caracterstica, de la que depende la funcionalidad de dicha protena. Para alcanzar la conformacin final, los polipptidos pasan por una serie de etapas consecutivas: las estructuras. Cada una est estabilizada por cierto tipo de uniones. Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria

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Estructura primaria

Secuencia ordenada de los aminocidos en la cadena polipeptdica (determinada genticamente). De ella depende la forma tridimensional que tendr la protena. La unin que estabiliza esta estructura es la unin peptdica
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Estructura secundaria

Las uniones que estabilizan estas estructuras son uniones puentes de hidrgeno.
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Estructura terciaria

Estabilizada por uniones puentes de hidrgeno y otras uniones dbiles (uniones hidrofbicas, inicas, etc.) En ocasiones se forman uniones covalentes llamadas puentes disulfuro.

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Estructura cuaternaria

Resulta de la unin (por uniones dbiles) de ms de una cadena polipeptdica.

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Ejemplo: la hemoglobina

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Desnaturalizacin e hidrlisis

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HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA

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MIOGLOBINA

HEMOGLOBINA

Globina + Grupo hemo Almacena O2 en el msculo y transporte hacia las mitocondrias

4 Globinas + 4 Grupos hemo Transporta O2 de pulmones a clulas. Transporte de CO2 de clulas al pulmn.

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Funcin de saturacin de o2
La curva de la mioglobina es hiperblica y la de la hemoglobina sigmoidea. A ppO2 bajas la mioglobina est saturada mientras que la hemoglobina slo se satura a ppO2 altas. P50 de la hemoglobina es mayor que el de la mioglobina.
P50
P50 Mioglobina P50 Hemoglobina

Presin parcial de O2 a la cual la saturacin de O2 es del 50%

Da una idea de la afinidad por el O2 . A mayor P50 menor afinidad . A menor P50 mayor afinidad . Copyright (c) Marina Gonzlez, Gabriela Gmez

Caractersticas de la hemoglobina

Forma R
(saturada de O2)

Forma T
(sin O2)

Efector alostrico
(H+ o BPG)

La hemoglobina es una protena ALOSTRICA. Adems de los grupos hemo dispone de otros sitios en su estructura, los sitios alostricos a los que pueden unirse moduladores que inducen un cambio de conformacin en la hemoglobina (esto influye principalmente en su afinidad por el O2. )
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Mecanismo de accin de la hemoglobina

Forma T
O2 O2 O2 O2

Forma R
O2 O2

O2

O2

O2

O2
O2

O2
O2 O2

H+ / BPG

O2

Efecto cooperativo H+ y BPG disminuyen la afinidad por el O2

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Efecto Bohr
Tejido Sangre HbH+ O2 HbO2
Bicarbonato Acido carbnico

O2

HCO3H2CO3 CO2 + H2O

H+

CO2

Capilar sanguneo

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Ejemplo del efecto del pH

A menor pH mayor P50

Menor afinidad por el O2

P50 (7.6)

P50 (7.2)

Se libera O2

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Comparacin hemoglobina-mioglobina
MIOGLOBINA Almacena O2 en el msculo y transporte hacia las mitocondrias Una cadena polipeptdica Estructura terciaria HEMOGLOBINA Transporte O2 de pulmones a clulas Transporte de CO2 de clulas a pulmn Cuatro cadenas polipeptdicas Estructura cuaternaria

Funcin de saturacin de O2: curva Funcin de saturacin de O2: curva hiperblica sigmoidea

Menor P50 Mayor afinidad por el O2 No alostrica

Mayor P50 Menor afinidad por el O2 Alostrica (forma T : sin O2, forma R: con O2) No presenta efecto cooperativo Presenta efecto cooperativo No afectada por H+ y BPG Afectada por H+ y BPG (estabilizan Copyright (c) Marina Gonzlez, Gabriela forma T) Gmez