1) La hemoglobina es una prote\u00edna tetram\u00e9rica compuesta por dos subunidades\u03b1 y dos
subunidades\u03b2. Las estructuras de estas subunidades se parecen mucho a la cadena
polipept\u00eddica de la mioglobina. Sin embargo, si comparamos la superficie de ambas prote\u00ednas,
algunos residuos polares de la superficie de la mioglobina est\u00e1n reemplazados, en lugares
equivalentes, por residuos hidrof\u00f3bicos en la hemoglobina.
2) La hemoglobina es una de las prote\u00ednas m\u00e1s estudiadas. En humanos se conocen decenas de
variantes en su secuencia (mutaciones), algunas de las cuales afectan negativamente a la
funci\u00f3n de transporte de ox\u00edgeno y se denominan hemoglobinopat\u00edas. En la tabla del ANEXO I se
resumen las mutaciones caracter\u00edsticas de algunas variantes de hemoglobina, as\u00ed como sus
consecuencias.
b) Cu\u00e1l es la consecuencia de la mutaci\u00f3n presente en la hemoglobina Bibba sobre su
estructura cuaternaria. Dibuja la curva de la funci\u00f3n de saturaci\u00f3n por O2 correspondiente a
esta hemoglobina junto a la curva de la hemoglobina normal.
3) La electroforesis es una t\u00e9cnica de separaci\u00f3n de
prote\u00ednas en un campo el\u00e9ctrico. En una de las
variantes de esta t\u00e9cnica, las prote\u00ednas se depositan
sobre una membrana humedecida con tap\u00f3n a pH
7,0 y se aplica un campo el\u00e9ctrico entre ambos
extremos. Como consecuencia, las prote\u00ednas que
posean carga positiva a ese pH migrar\u00e1n hacia el
polo negativo (c\u00e1todo), y las que tengan carga
negativa migrar\u00e1n hacia el polo positivo (\u00e1nodo). La
figura de la derecha representa el resultado de
someter una muestra de hemoglobina normal a
electroforesis. La banda oscura es la posici\u00f3n que
alcanza la hemoglobina al final del experimento.
La hemoglobina mutante Rahere tiene un residuo de Thr que sustituye a la Lys 82 de la cadena\u03b2
normal. Este cambio afecta al lugar de uni\u00f3n del 2,3-BPG, de manera que la P50O2 (presi\u00f3n parcial
de O2 a la que se alcanza una saturaci\u00f3n del 50%) no es de 25 torr, como en la hemoglobina normal,
sino de 10 torr.
